단백질 연소의 화학적 성질. “단백질. 아미노산 중축합 반응에 의한 단백질 생산. 단백질의 1차, 2차 및 3차 구조. 단백질의 화학적 특성: 연소, 변성, 가수분해 및 색 반응. 단백질의 생화학적 기능

다람쥐- 고분자량 유기 화합물α-아미노산의 잔기로 이루어져 있다.

V 단백질 조성탄소, 수소, 질소, 산소, 황을 포함합니다. 일부 단백질은 인, 철, 아연 및 구리를 포함하는 다른 분자와 복합체를 형성합니다.

단백질의 분자량은 계란 알부민 - 36,000, 헤모글로빈 - 152,000, 미오신 - 500,000입니다. 비교를 위해 알코올의 분자량은 46, 아세트산은 60, 벤젠은 78입니다.

단백질의 아미노산 조성

다람쥐- 비-배치 폴리머(이의 모노머는 α-아미노산... 일반적으로 20가지 유형의 α-아미노산이 단백질 단량체로 명명되지만 그 중 170개 이상이 세포 및 조직에서 발견됩니다.

아미노산이 인체와 다른 동물에서 합성될 수 있는지 여부에 따라 다음과 같이 구분됩니다. 비필수 아미노산- 합성 가능; 필수 아미노산- 합성할 수 없습니다. 필수 아미노산은 음식과 함께 섭취해야 합니다. 식물은 모든 종류의 아미노산을 합성합니다.

아미노산 조성에 따라 단백질은 다음과 같습니다.- 전체 아미노산 세트를 포함합니다. 못한- 일부 아미노산은 구성에 누락되어 있습니다. 단백질이 아미노산으로만 구성되어 있는 경우 이를 아미노산이라고 합니다. 단순한... 단백질에 아미노산 외에 비아미노산 성분(보철기)이 포함되어 있으면 단백질이라고 합니다. 복잡한... 보철 그룹은 금속(금속단백), 탄수화물(당단백), 지질(지단백), 핵산(핵단백)으로 나타낼 수 있습니다.

모든 것 아미노산 함유: 1) 카르복실기(-COOH), 2) 아미노기(-NH 2), 3) 라디칼 또는 R-기(분자의 나머지 부분). 라디칼 y의 구조 다른 유형아미노산 - 다릅니다. 아미노산을 구성하는 아미노기와 카르복실기의 수에 따라 다음이 있습니다. 중성 아미노산하나의 카르복실기와 하나의 아미노기를 갖고; 필수 아미노산하나 이상의 아미노기를 갖고; 산성 아미노산하나 이상의 카르복실기를 갖는다.

아미노산은 양쪽성 화합물, 용액에서 산과 염기로 작용할 수 있기 때문입니다. 수용액에서 아미노산은 다양한 이온 형태로 존재합니다.

펩티드 결합

펩티드- 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산 잔기로 구성된 유기 물질.

펩티드의 형성은 아미노산의 축합 반응의 결과로 발생합니다. 한 아미노산의 아미노기가 다른 아미노산의 카르복실기와 상호작용할 때 이들 사이에 질소-탄소 공유결합이 발생하는데, 이를 펩타이드... 펩타이드를 구성하는 아미노산 잔기의 수에 따라 구별됩니다. 디펩타이드, 트리펩타이드, 테트라펩타이드등. 펩티드 결합의 형성은 여러 번 반복될 수 있습니다. 이는 교육으로 이어진다. 폴리펩타이드... 펩티드의 한쪽 끝에는 자유 아미노기(N-말단이라고 함)가 있고 다른 쪽 끝에는 자유 카르복실기(C-말단이라고 함)가 있습니다.

단백질 분자의 공간적 조직화

단백질에 의한 특정 기능의 성능은 분자의 공간적 구성에 달려 있으며, 또한 세포가 단백질을 사슬 형태로 펼쳐진 형태로 유지하는 것은 에너지적으로 바람직하지 않으므로 폴리펩티드 사슬이 접혀 특정 3차원 구조 또는 형태. 4단계 할당 단백질의 공간적 조직화.

1차 단백질 구조- 단백질 분자를 구성하는 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 잔기 배열의 순서. 아미노산 사이의 연결은 펩타이드입니다.

단백질 분자가 단 10개의 아미노산 잔기로 구성된 경우 이론적으로 그 수는 가능한 옵션아미노산의 교대 순서가 다른 단백질 분자 - 10 20. 20개의 아미노산으로 더 많은 양을 만들 수 있습니다. 많은 분량다양한 조합. 인체에서 약 10,000개의 서로 다른 단백질이 발견되었으며, 이는 서로 및 다른 유기체의 단백질과 다릅니다.

단백질 분자의 특성과 공간 구성을 결정하는 것은 단백질 분자의 기본 구조입니다. 폴리펩타이드 사슬에서 하나의 아미노산을 다른 아미노산으로 교체하면 단백질의 특성과 기능이 변경됩니다. 예를 들어, 헤모글로빈의 β-소단위체에서 여섯 번째 글루탐산 아미노산을 발린으로 대체하면 전체적으로 헤모글로빈 분자가 주요 기능인 산소 수송을 수행할 수 없다는 사실로 이어집니다. 그러한 경우 사람은 겸상 적혈구 빈혈증을 발병합니다.

2차 구조- 폴리펩타이드 사슬이 나선형으로 정렬된 접힘(확장된 스프링처럼 보임). 나선의 회전은 카르복실기와 아미노기 사이에 발생하는 수소 결합에 의해 강화됩니다. 거의 모든 CO 및 NH 그룹은 수소 결합 형성에 관여합니다. 이들은 펩타이드보다 약하지만 여러 번 반복되어 이러한 구성에 안정성과 강성을 부여합니다. 2차 구조 수준에는 피브로인(실크, 거미줄), 케라틴(모발, 손톱), 콜라겐(힘줄)과 같은 단백질이 있습니다.

3차 구조- 화학 결합(수소, 이온, 이황화물)의 출현과 아미노산 잔기의 라디칼 사이의 소수성 상호 작용의 확립으로 인해 폴리펩타이드 사슬이 소구체로 접힘. 3차 구조의 형성에서 주요 역할은 친수성-소수성 상호작용에 의해 수행됩니다. 수용액에서 소수성 라디칼은 물에서 숨겨져 구형 내부에 그룹화되는 경향이 있는 반면, 친수성 라디칼은 수화(물 쌍극자와의 상호 작용)의 결과로 분자 표면에 있는 경향이 있습니다. 일부 단백질에서 3차 구조는 두 시스테인 잔기의 황 원자 사이의 이황화 공유 결합에 의해 안정화됩니다. 3차 구조의 수준에는 효소, 항체 및 일부 호르몬이 있습니다.

4차 구조분자가 두 개 이상의 소구체에 의해 형성되는 복잡한 단백질의 특징. 소단위는 이온성, 소수성 및 정전기적 상호작용에 의해 분자에 유지됩니다. 때때로 4차 구조가 형성되는 동안 소단위체 사이에 이황화 결합이 발생합니다. 4차 구조를 가진 가장 많이 연구된 단백질은 헤모글로빈... 그것은 2개의 α-소단위체(141개 아미노산 잔기)와 2개의 β-소단위체(146개 아미노산 잔기)에 의해 형성됩니다. 각 소단위에는 철을 포함하는 헴 분자가 연결되어 있습니다.

어떤 이유로 단백질의 공간적 구조가 정상에서 벗어나면 단백질은 기능을 수행할 수 없습니다. 예를 들어, 광우병(해면상 뇌병증)은 신경 세포의 표면 단백질인 프리온의 비정상적인 형태로 인해 발생합니다.

단백질 특성

아미노산 조성, 단백질 분자의 구조가 결정 속성... 단백질은 아미노산 라디칼에 의해 결정되는 염기성 및 산성 특성을 결합합니다. 단백질에 산성 아미노산이 많을수록 산성 특성이 더 두드러집니다. H +를 주고 부착하는 능력은 다음과 같이 결정됩니다. 단백질의 완충 특성; 가장 강력한 완충액 중 하나는 적혈구의 헤모글로빈으로 혈액 pH를 일정한 수준으로 유지합니다. 가용성 단백질(피브리노겐)이 있고 기계적 기능을 수행하는 불용성 단백질(피브로인, 케라틴, 콜라겐)이 있습니다. 화학적으로 활성인 단백질(효소)이 있고, 화학적으로 비활성인 단백질이 있으며, 다른 조건 외부 환경그리고 극도로 불안정하다.

외부 요인(열, 자외선, 중금속 및 그 염, pH 변화, 방사선, 탈수)

단백질 분자의 구조적 조직을 붕괴시킬 수 있습니다. 주어진 단백질 분자에 고유한 3차원 구조가 상실되는 과정을 변성... 변성은 특정 단백질 구조를 안정화시키는 결합이 끊어지면서 발생합니다. 처음에는 가장 약한 유대가 끊어지고 조건이 더 까다로워지면 더 강해집니다. 따라서 먼저 4차 구조가 손실된 다음 3차 및 2차 구조가 손실됩니다. 공간적 구성의 변화는 단백질의 특성을 변화시키고 결과적으로 단백질이 생물학적 기능을 수행하는 것을 불가능하게 만든다. 변성이 1차 구조의 파괴를 동반하지 않는다면, 거꾸로 할 수 있는, 이 경우 단백질 고유의 형태가 자가 복원됩니다. 예를 들어, 막 수용체 단백질은 그러한 변성을 겪는다. 변성 후 단백질 구조를 복원하는 과정을 재생... 단백질의 공간적 배열의 복원이 불가능한 경우 변성(denaturation)이라고 합니다. 뒤집을 수 없는.

단백질 기능

기능	예 및 설명
건설	단백질은 세포 및 세포 외 구조의 형성에 관여합니다. 세포막(지단백질, 당단백질), 모발(케라틴), 힘줄(콜라겐) 등
수송	혈액 단백질 헤모글로빈은 산소를 부착하고 폐에서 모든 조직과 기관으로 운반하고 이산화탄소를 폐로 운반합니다. 세포막의 구성에는 특정 물질과 이온을 세포에서 외부 환경으로 또는 그 반대로 능동적이고 엄격하게 선택적으로 전달하는 특수 단백질이 포함됩니다.
규제	단백질 호르몬은 대사 과정의 조절에 관여합니다. 예를 들어, 호르몬 인슐린은 혈당 수치를 조절하고 글리코겐 합성을 촉진하며 탄수화물에서 지방 형성을 증가시킵니다.
보호	외부 단백질이나 미생물(항원)이 체내로 침투하면 결합하고 중화할 수 있는 항체인 특수 단백질이 형성됩니다. 피브리노겐에서 형성되는 피브린은 출혈을 멈추는 데 도움이 됩니다.
모터	수축성 단백질인 액틴과 미오신은 다세포 동물에서 근육 수축을 제공합니다.
신호	단백질 분자는 세포의 표면 막에 내장되어 환경 요인의 작용에 따라 3차 구조를 변경할 수 있으므로 외부 환경으로부터 신호를 수신하고 세포에 명령을 전달합니다.
수납	동물의 몸에서는 계란 알부민, 우유 카제인을 제외하고 일반적으로 단백질이 저장되지 않습니다. 그러나 신체의 단백질 덕분에 일부 물질은 예비로 저장할 수 있습니다. 예를 들어 헤모글로빈이 분해되는 동안 철분은 신체에서 배설되지 않고 저장되어 단백질 페리틴과 복합체를 형성합니다.
에너지	1g의 단백질이 최종 생성물로 분해될 때 17.6kJ가 방출됩니다. 단백질은 먼저 아미노산으로 분해된 다음 최종 생성물인 물, 이산화탄소및 암모니아. 그러나 에너지원으로 단백질은 다른 공급원(탄수화물, 지방)을 다 써버렸을 때만 사용됩니다.
촉매	단백질의 가장 중요한 기능 중 하나. 단백질 제공 - 세포에서 생화학 반응을 가속화하는 효소. 예를 들어, ribulose biphosphate carboxylase는 광합성 동안 CO 2 고정을 촉매합니다.

효소

효소, 또는 효소, 생물학적 촉매인 특별한 종류의 단백질입니다. 효소 덕분에 생화학 반응은 엄청난 속도로 진행됩니다. 효소 반응 속도는 무기 촉매와 관련된 반응 속도보다 수만 배(때로는 수백만 배) 더 높습니다. 효소가 작용하는 물질을 기질.

효소 - 구형 단백질 구조적 특징효소는 단순과 복합의 두 그룹으로 나눌 수 있습니다. 단순 효소단순 단백질, 즉 아미노산으로만 이루어져 있다. 복합효소복잡한 단백질, 즉 단백질 부분 외에도 단백질이 아닌 자연 그룹이 포함됩니다. 보조 인자... 일부 효소의 경우 비타민이 보조 인자로 작용합니다. 효소 분자에서 활성 중심이라고 하는 특별한 부분이 분비됩니다. 액티브 센터- 기질 또는 기질들이 결합하여 효소-기질 복합체를 형성하는 효소의 작은 부분(아미노산 잔기 3~12개). 반응이 완료되면 효소-기질 복합체는 효소와 반응 생성물(들)로 분해됩니다. 일부 효소에는 (활성 제외) 알로스테릭 센터- 효소율 조절제가 부착되는 부위( 알로스테릭 효소).

효소 촉매 반응은 1) 고효율, 2) 엄격한 선택성 및 작용 방향, 3) 기질 특이성, 4) 미세하고 정밀한 조절이 특징입니다. 효소 촉매 반응의 기질과 반응 특이성은 E. Fischer(1890)와 D. Koshland(1959)의 가설에 의해 설명됩니다.

E. Fisher("열쇠 잠금" 가설)효소의 활성 중심과 기질의 공간적 구성이 서로 정확히 일치해야 한다고 제안했다. 기질은 "열쇠"에, 효소는 "자물쇠"에 비유됩니다.

D. Koshland (가설 "손장갑")기질 구조와 효소 활성 중심의 공간적 일치는 상호 작용하는 순간에만 생성된다고 제안했습니다. 이 가설은 또한 유도된 대응 가설.

효소 반응 속도는 1) 온도, 2) 효소 농도, 3) 기질 농도, 4) pH에 따라 다릅니다. 효소는 단백질이기 때문에 생리학적으로 정상적인 조건에서 활성이 가장 높다는 점을 강조해야 합니다.

대부분의 효소는 0~40°C의 온도에서만 작동합니다. 이 한도 내에서 10°C마다 온도가 증가할 때마다 반응 속도는 약 2배 증가합니다. 40 ° C 이상의 온도에서는 단백질이 변성되고 효소 활성이 감소합니다. 빙점에 가까운 온도에서는 효소가 비활성화됩니다.

기질의 양이 증가함에 따라 기질 분자의 수가 효소 분자의 수와 같아질 때까지 효소 반응의 속도는 증가합니다. 기질의 양이 추가로 증가하면 포화가 발생하기 때문에 속도가 증가하지 않습니다. 활성 센터효소. 효소의 농도가 증가하면 단위 시간당 더 많은 수의 기질 분자가 변환되기 때문에 촉매 활성이 증가합니다.

모든 효소에는 최적의 가치최대 활성을 나타내는 pH(펩신 - 2.0, 타액 아밀라제 - 6.8, 췌장 리파제 - 9.0). 더 높거나 더 낮은 pH 값에서 효소의 활성은 감소합니다. pH의 급격한 변화로 효소가 변성됩니다.

알로스테릭 효소의 작업 속도는 알로스테릭 센터에 부착된 물질에 의해 조절됩니다. 이러한 물질이 반응을 가속화하면 활성제그들이 느려지면 - 억제제.

효소 분류

촉매화 된 화학적 변형의 유형에 따라 효소는 6 가지 클래스로 나뉩니다.

산소환원효소(수소 원자, 산소 또는 전자를 한 물질에서 다른 물질로 이동 - 탈수소 효소),
전이효소(한 물질에서 다른 물질로의 메틸, 아실, 포스페이트 또는 아미노 그룹의 전달 - 트랜스아미나제),
가수분해효소(아밀라아제, 리파아제 - 기질에서 두 가지 생성물이 형성되는 가수 분해 반응),
분해(C-C, C-N, C-O, C-S 결합 - 디카르복실라제가 끊어질 수 있는 동안 기질에 대한 비가수분해적 부착 또는 그로부터 원자 그룹의 제거),
이성질화효소(분자내 재배열 - 이성질화효소),
리가제(형성의 결과로 두 분자의 조합 CC 링크, C-N, C-O, C-S - 합성효소).

클래스는 차례로 하위 클래스와 하위 하위 클래스로 세분화됩니다. 현재 국제 분류에서 각 효소는 점으로 구분된 4개의 숫자로 구성된 특정 암호를 가지고 있습니다. 첫 번째 숫자는 클래스, 두 번째는 하위 클래스, 세 번째는 하위 하위 클래스, 네 번째는 이 하위 하위 클래스에 있는 효소의 서수입니다. 예를 들어 아르기나제 암호는 3.5.3.1입니다.

이동 강의 번호 2"탄수화물과 지질의 구조와 기능"

이동 강의 4번"구조와 기능 핵산 ATF "

물리적 특성단백질

1. 살아있는 유기체에서 단백질은 고체 상태로 용해되어 있습니다. 많은 단백질은 결정체이지만 진정한 솔루션을 제공하지 않습니다. 그들의 분자는 매우 큽니다. 단백질 수용액은 세포의 원형질에 위치한 친수성 콜로이드로 활성 단백질이다. 결정질 고체 단백질은 저장 화합물입니다. 변성 단백질(모발 케라틴, 근육 미오신)은 단백질을 지지합니다.

2. 일반적으로 모든 단백질은 분자량이 높습니다. 환경 조건(온도, pH) 및 분리 방법에 따라 달라지며 수만에서 수백만까지 다양합니다.

3. 광학적 특성. 단백질 용액은 광속을 굴절시키고 단백질 농도가 높을수록 굴절이 더 강해집니다. 이 속성을 사용하여 용액의 단백질 함량을 결정할 수 있습니다. 건조 필름 형태의 단백질은 적외선을 흡수합니다. 그들은 펩타이드 그룹에 의해 흡수됩니다.단백질의 변성은 펩타이드 결합의 절단을 동반하지 않고 분자의 분자 내 재배열, 고유 형태의 위반입니다. 단백질의 아미노산 서열은 변하지 않습니다. 변성의 결과 단백질의 2차, 3차, 4차 구조가 비공유결합에 의해 형성되는 침해가 발생하고, 변성 여부에 따라 단백질의 생물학적 활성이 완전히 또는 부분적으로, 가역적 또는 비가역적으로 상실된다. 에이전트, 행동의 강도 및 지속 시간. 등전점 단백질은 아미노산과 마찬가지로 다음으로 이동하는 양쪽성 전해질입니다. 전기장그들의 총 전하와 매체의 pH에 따라 속도로. 각 단백질의 특정 pH 값에서 분자는 전기적으로 중성입니다. 이 pH 값을 단백질의 등전점이라고 합니다. 단백질의 등전점은 분자의 전하를 띤 그룹의 수와 성질에 따라 달라집니다. 단백질 분자는 매질의 pH가 등전점 값보다 낮으면 양전하를 띠고, 매질의 pH가 단백질의 등전점 값보다 높으면 음전하를 띠게 됩니다. 등전점에서 단백질은 용해도가 가장 낮고 점도가 가장 높기 때문에 용액에서 단백질이 가장 쉽게 침전되는 단백질 응고가 발생합니다. 등전점은 단백질의 특성 상수 중 하나입니다. 그러나 단백질 용액이 등전점에 도달하면 단백질 자체는 침전되지 않습니다. 이것은 단백질 분자의 친수성 때문입니다.

물리적 인 속성 단백질... 1. 살아있는 유기체에서 단백질고체 및 용해된 상태에 있습니다. 많은 단백질크리스탈이지만...

물리적 인-화학적 인 속성 단백질고분자 특성, 폴리펩타이드 사슬 패킹의 조밀함 및 아미노산 잔기의 상호 배열에 의해 결정됩니다.

물리적 인 속성 단백질 1. 살아있는 유기체에서 단백질솔리드와 레이스에 있습니다. 분류 단백질... 모든 자연 단백질(단백질)은 크게 두 부류로 나뉩니다 ...

에 부착하는 물질 단백질 (단백질, 탄수화물, 지질, 핵산), - 리간드. 물리학-화학적 인 속성 단백질

기본 구조는 유지되지만 기본 구조는 변경됩니다. 속성 청설모그리고 기능이 깨졌습니다. 변성을 일으키는 요인 단백질

물리적 인 속성 단백질 1. 살아있는 유기체에서 단백질고체 및 용해 상태에 있습니다 ... 자세한 내용 ".

물리적 인-화학적 인 속성 단백질그들의 고분자 특성, 조밀함에 의해 결정됩니다.

등전점

양쪽성은 단백질의 산-염기 특성입니다.

4차 구조

많은 단백질은 동일하거나 다른 아미노산 조성을 가질 수 있는 여러 소단위(프로토머)로 구성됩니다. 이 경우 단백질은 4차 구조... 단백질은 일반적으로 짝수개의 소단위를 포함합니다: 2, 4, 6. 상호 작용은 이온, 수소 결합, 반 데르 발스 힘으로 인해 발생합니다. 성인 헤모글로빈 HbA는 4개의 쌍으로 동일한 하위 단위로 구성됩니다( NS 2 β 2).

4차 구조는 많은 생물학적 이점을 제공합니다.

a) 유전물질이 절약된다. 단백질의 1차 구조에 대한 정보가 기록되는 구조유전자와 mRNA의 길이가 줄어든다.

b) 활동을 변경할 수 있는 하위 단위의 대체를 수행하는 것이 가능합니다.

조건 변화로 인한 효소(적응). 헤모글로빈

신생아는 단백질( NS 2γ2). 그러나 처음 몇 달 동안 구성은 성인과 같아집니다. (2β 2) .

8.4 . 물리화학적 성질청설모

아미노산과 같은 단백질은 양쪽성 화합물이며 완충 특성을 가지고 있습니다.

단백질은 다음과 같이 나눌 수 있습니다. 중성, 신맛 및 기본.

중성 단백질이온화되기 쉬운 동일한 수의 그룹을 포함합니다: 산성 및 염기성. 이러한 단백질의 등전점은 pH가 중성에 가까운 환경에 있습니다.< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, 그러면 단백질은 음전하를 띤 음이온이 됩니다.

NH 3 - 단백질 - COOH<-->+ NH 3 - 단백질 - COO -<-->NH 2 - 단백질 - COO -

NS< pI 수용액 I pH> pI

산성 단백질포함하다 이온화되기 쉬운 그룹의 수가 같지 않음: 아미노 그룹보다 카복실 그룹이 더 많습니다. 수용액에서는 음전하를 띠고 용액은 산성이 됩니다. 산(H+)이 첨가되면 단백질은 먼저 등전점에 들어가고, 산이 과도하면 양이온으로 변한다. 알칼리성 매질에서 이러한 단백질은 음전하를 띠고 있습니다(아미노기의 전하가 사라짐).

신 단백질

NH 3 - 단백질 - COO - + H + + NH 3 - 단백질 - COO - + H + + NH 3 -단백질 - COOH

| <--> | <--> |

쿠쿠 - 쿠쿠

수용액 pH = p I NS< 파이

과량의 산성 단백질

양전하

알칼리성 환경의 산성 단백질은 음전하를 띤다.

NH 3 - 단백질 - COO - OH - NH 2 - 단백질 - COO -

| <--> |

COO - COO -

pH> pI

염기성 단백질포함하다 이온화되기 쉬운 그룹의 수가 같지 않음: 카르복실 그룹보다 아미노 그룹이 더 많습니다. 수용액에서는 양전하를 띠고 용액은 알칼리성이 됩니다. 알칼리(OH -)가 첨가되면 단백질은 먼저 등전점에 들어가고, 알칼리가 과도하게 되면 음이온으로 변한다. 산성 환경에서 이러한 단백질은 양전하를 띠고 있습니다(카르복실기의 전하가 사라짐).

§ 9. 단백질의 물리화학적 성질

단백질은 크기면에서 매우 큰 분자이며 핵산 및 다당류의 개별 대표자보다 열등할 수 있습니다. 표 4는 일부 단백질의 분자적 특성을 보여준다.

표 4

일부 단백질의 분자적 특성

	상대 분자량	체인 수	아미노산 잔기의 수

리보뉴클레아제
미오글로빈
키모트립신
헤모글로빈
글루타메이트 탈수소효소

단백질 분자는 50에서 수천까지 매우 다른 수의 아미노산 잔기를 포함할 수 있습니다. 단백질의 상대적인 분자량도 수천 개(인슐린, 리보뉴클레아제)에서 수백만 개(글루타메이트 탈수소효소)에 이르기까지 매우 다양합니다. 단백질에 있는 폴리펩타이드 사슬의 수는 하나에서 수십 또는 수천까지 다양합니다. 따라서 담배 모자이크 바이러스의 단백질에는 2120개의 프로토머가 포함됩니다.

단백질의 상대적인 분자량을 알면 그 구성에 얼마나 많은 아미노산 잔기가 포함되어 있는지 대략적으로 추정할 수 있습니다. 폴리펩티드 사슬을 구성하는 아미노산의 평균 상대 분자량은 128이고, 펩티드 결합이 형성되면 물 분자가 절단되므로 아미노산 잔기의 평균 상대 중량은 128 - 18 = 110이 됩니다. 데이터에 따르면, 상대 분자량이 100,000인 단백질은 대략 909개의 아미노산 잔기가 될 것이라고 계산할 수 있습니다.

단백질 분자의 전기적 특성

단백질의 전기적 특성은 표면에 양전하 및 음전하를 띤 아미노산 잔기의 존재에 의해 결정됩니다. 하전된 단백질 그룹의 존재는 단백질 분자의 총 전하를 결정합니다. 음전하를 띤 아미노산이 단백질에 우세하면 중성 용액의 분자는 음전하를 띠고 양전하를 띤 아미노산이 우세하면 분자는 양전하를 띠게 됩니다. 단백질 분자의 총 전하는 배지의 산도(pH)에 따라 달라집니다. 수소 이온 농도가 증가하면(산도 증가) 카르복실기의 해리가 억제됩니다.

동시에 양성자화된 아미노기의 수가 증가합니다.

따라서 매질의 산도가 증가함에 따라 단백질 분자 표면의 음전하 그룹의 수는 감소하고 양전하 그룹의 수는 증가합니다. 수소 이온 농도가 감소하고 수산화 이온 농도가 증가하면 완전히 다른 그림이 관찰됩니다. 해리된 카르복실기의 수가 증가합니다.

양성자화된 아미노기의 수가 감소합니다.

따라서 배지의 산도를 변경하여 단백질 분자의 전하를 변경할 수 있습니다. 단백질 분자에서 매질의 산도가 증가함에 따라 음전하를 띤 그룹의 수는 감소하고 양전하를 띤 그룹의 수가 증가하여 분자는 점차적으로 음전하를 잃고 양전하를 얻습니다. 용액의 산도가 감소하면 반대 그림이 관찰됩니다. 분명히, 특정 pH 값에서 분자는 전기적으로 중성이 될 것입니다. 양으로 하전된 기의 수는 음으로 하전된 기의 수와 같을 것이며 분자의 총 전하는 0이 될 것입니다(그림 14).

단백질의 총 전하가 0일 때의 pH 값을 등전점이라고 하며 다음과 같이 표시됩니다.파이.

쌀. 14. 등전점 상태에서 단백질 분자의 총 전하는 0

대부분의 단백질의 등전점은 pH 4.5에서 6.5 사이입니다. 그러나 예외도 있습니다. 다음은 일부 단백질의 등전점입니다.

등전점 미만의 pH 값에서 단백질은 총 양전하를 띠고 그 위의 총 음전하를 전달합니다.

등전점에서 단백질의 용해도는 최소입니다. 이 상태의 분자는 전기적으로 중성이고 그들 사이에 상호 반발력이 없기 때문에 수소와 이온 결합, 소수성 상호 작용, 반 데르 발스 군대. pI와 다른 pH 값에서 단백질 분자는 양전하 또는 음전하와 같은 동일한 전하를 띠게 됩니다. 결과적으로 분자 사이에 정전기 반발력이 생겨 "고착"을 방지하고 용해도가 높아집니다.

단백질의 용해도

단백질은 물에 녹고 불용성입니다. 단백질의 용해도는 구조, pH 값, 용액의 염 조성, 온도 및 기타 요인에 따라 달라지며 단백질 분자 표면에 있는 그룹의 특성에 따라 결정됩니다. 불용성 단백질에는 케라틴(머리카락, 손톱, 깃털), 콜라겐(힘줄), 피브로인(플릭, 거미줄)이 포함됩니다. 다른 많은 단백질은 수용성입니다. 용해도는 하전 및 극성 기(-СОО -, -NH 3 +, -OH 등)의 표면에 존재하는 것에 의해 결정됩니다. 하전되고 극성인 단백질 그룹은 물 분자를 끌어당기고 그 주위에 수화 껍질이 형성되며(그림 15), 그 존재가 물에 대한 용해도를 결정합니다.

쌀. 15. 단백질 분자 주위에 수화 껍질 형성.

단백질의 용해도는 용액의 중성 염(Na 2 SO 4, (NH 4) 2 SO 4 등)의 존재에 의해 영향을 받습니다. 낮은 염 농도에서는 단백질 용해도가 증가합니다(그림 16). 그 이유는 이러한 조건에서 극성 그룹의 해리 정도가 증가하고 단백질 분자의 하전 그룹이 스크리닝되어 단백질-단백질 상호작용이 감소하여 응집체 형성을 촉진하고 단백질 침전. 높은 염 농도에서는 수화 껍질의 파괴로 인해 단백질 용해도가 감소하고(그림 16), 단백질 분자의 응집으로 이어집니다.

쌀. 16. 염 농도에 대한 단백질 용해도의 의존성

소금물에만 녹고 소금물에는 녹지 않는 단백질이 있다. 깨끗한 물, 그러한 단백질을 글로불린... 다른 단백질이 있습니다 - 알부민, 글로불린과 달리 순수한 물에 잘 녹습니다.
단백질의 용해도는 또한 용액의 pH에 따라 다릅니다. 우리가 이미 언급했듯이 단백질은 등전점에서 최소 용해도를 가지며, 이는 단백질 분자 사이의 정전기적 반발이 없기 때문에 설명됩니다.
특정 조건에서 단백질은 젤을 형성할 수 있습니다. 겔이 형성되는 동안 단백질 분자는 조밀한 네트워크를 형성하고, 내부 공간솔벤트로 채워져 있는 것입니다. 예를 들어 젤은 응고 우유를 만들 때 젤라틴(이 단백질은 젤리를 만드는 데 사용됨)과 우유 단백질을 형성합니다.
온도는 또한 단백질 용해도에 영향을 미칩니다. 행동에 높은 온도많은 단백질이 구조적 파괴의 결과로 침전되지만 이에 대해서는 다음 섹션에서 더 자세히 설명합니다.

단백질 변성

우리에게 잘 알려진 현상을 생각해 보십시오. 계란 흰자가 가열되면 점차 탁해지며 단단한 응고가 형성됩니다. 응고된 달걀 흰자위 - 달걀 알부민 - 냉각 후 불용성인 반면 가열 전 달걀 흰자는 물에 잘 용해됩니다. 거의 모든 구형 단백질이 가열될 때 동일한 현상이 발생합니다. 가열하는 동안 발생한 이러한 변화를 변성... 단백질 자연 상태이름을 품다 토종의단백질 및 변성 후 - 변성.
변성으로 인해 약한 결합 (이온성, 수소, 소수성 상호 작용)이 끊어지면 단백질의 기본 형태가 위반됩니다. 이 과정의 결과로 단백질의 4차, 3차 및 2차 구조가 파괴될 수 있습니다. 동시에 기본 구조가 보존됩니다(그림 17).

쌀. 17. 단백질 변성

변성 과정에서 분자 깊숙이 있는 천연 단백질에서 발견되는 소수성 아미노산 라디칼이 표면에 나타나 응집 조건을 초래합니다. 단백질 분자 덩어리가 침전됩니다. 변성은 단백질의 생물학적 기능의 상실을 동반합니다.

단백질 변성은 다음 이상으로 인해 발생할 수 있습니다. 고온그러나 다른 요인에 의해서도. 산과 알칼리는 단백질 변성을 유발할 수 있습니다. 그 작용의 결과로 이온 생성 그룹이 재충전되어 이온 및 수소 결합이 파열됩니다. 요소는 수소 결합을 파괴하여 단백질에 의한 고유 구조의 손실을 초래합니다. 변성제는 유기용매와 중금속 이온입니다. 유기용매는 소수성 결합을 파괴하고 중금속 이온은 단백질과 불용성 복합체를 형성합니다.

변성(denaturation)과 함께 역과정 – 재생.변성 인자가 제거되면 원래의 고유 구조가 복원될 수 있습니다. 예를 들어 천천히 냉각할 때 실온용액은 트립신의 본래 구조와 생물학적 기능으로 회복됩니다.

단백질은 또한 정상적인 생활 과정에서 세포에서 변성될 수 있습니다. 단백질의 고유한 구조와 기능의 상실이 극도로 바람직하지 않은 사건이라는 것은 매우 명백합니다. 이와 관련하여 특수 단백질을 언급해야합니다. 보호자... 이들 단백질은 부분적으로 변성된 단백질을 인식할 수 있고, 이들에 결합함으로써 본래의 형태를 회복할 수 있다. 샤페론은 또한 변성 과정이 많이 진행된 단백질을 인식하고 리소좀으로 운반하여 분해(분해)됩니다. 샤페론은 또한 단백질 합성 동안 3차 및 4차 구조의 형성에 중요한 역할을 합니다.

알고 보면 흥미롭다! 요즈음에는 광우병과 같은 질병이 자주 언급됩니다. 이 질병은 프리온에 의해 발생합니다. 그들은 동물과 인간에서 퇴행성 신경 질환의 다른 질병을 일으킬 수 있습니다. 프리온은 단백질 성질의 감염원입니다. 프리온이 세포에 들어갈 때, 그것은 그 자체가 프리온이 되는 세포 대응물의 형태를 변화시킨다. 질병은 이렇게 발생합니다. 프리온 단백질은 2차 구조에서 세포 단백질과 다릅니다. 단백질의 프리온 형태는 주로NS-접힌 구조 및 셀룰러 -NS-나선.

도네츠크 중등 학교 I - III 레벨 № 21

“단백질. 아미노산 중축합 반응에 의한 단백질 생산. 단백질의 1차, 2차 및 3차 구조. 화학적 특성단백질: 연소, 변성, 가수분해 및 색 반응. 단백질의 생화학적 기능 ".

준비

화학 선생님

교사 - 방법론자

2016년 도네츠크

"인생은 단백질체의 존재 방식이다"

수업 주제.단백질. 아미노산 중축합 반응에 의한 단백질 생산. 단백질의 1차, 2차 및 3차 구조. 단백질의 화학적 특성: 연소, 변성, 가수분해 및 색 반응. 단백질의 생화학적 기능.

수업 목표.학생들에게 자연에서 가장 높은 수준의 물질 발달로 단백질을 알게되어 생명의 출현으로 이어졌습니다. 구조, 특성 및 다양한 생물학적 기능을 보여줍니다. 단백질을 얻는 예에서 중축합 반응의 개념을 확장하고, 학생들에게 식품 위생, 건강 유지에 대해 알리기 위해. 학생들의 논리적 사고를 개발하십시오.

시약 및 장비.표 "단백질의 1차, 2차 및 3차 구조". 시약: HNO3, NaOH, CuSO4, 닭고기 단백질, 양모 실, 화학 유리 제품.

수업 방법.정보 제공 - 개발 중입니다.

수업 유형.새로운 지식과 기술의 동화에 대한 수업.

수업 중

ㅇ. 조직 시간.

Ⅱ. 시험 숙제, 기본 지식의 업데이트 및 수정.

블리츠 질문

1. "아미노산"이라는 용어를 설명하십시오.

2. 이름 기능기, 아미노산의 일부입니다.

3. 아미노산의 명명법과 이성질체.

4. 아미노산이 양쪽성 성질을 나타내는 이유는 무엇입니까? 화학 반응 방정식을 작성하십시오.

5. 아미노산의 특성이 폴리펩티드를 형성하기 때문입니다. 아미노산의 중축합 반응을 쓰시오.

ㄳㄳ 주제의 의사 소통, 수업의 목적, 교육 활동의 동기.

IV. 새로운 자료에 대한 인식과 일차적 인식.

선생님.

F. Engels는 그의 책 "Anti - Dühring"에서 "우리가 생명을 만나는 곳마다 그것이 어떤 단백질체와 관련되어 있음을 발견합니다."라고 썼습니다. 음식에 단백질이 부족하면 어린이의 신체가 전반적으로 약화되어 정신 및 신체 발달이 느려집니다. 오늘날 인류의 절반 이상이 식량을 받지 못하고 있습니다. 필요한 금액단백질. 사람은 하루에 115g의 단백질이 필요하며 단백질은 탄수화물 및 지방과 달리 예비로 저장되지 않으므로식이 요법을 모니터링해야합니다. 우리는 머리카락, 손톱, 깃털, 피부를 구성하는 단백질인 케라틴에 익숙합니다. 케라틴은 건물 기능을 수행합니다. 단백질 펩신에 대해 잘 알고 있습니다. 위액에서 발견되며 소화 중에 다른 단백질을 분해할 수 있습니다. 단백질 트롬빈은 혈액 응고에 관여합니다. 췌장 호르몬 - 인슐린 - 포도당 대사를 조절합니다. 헤모글로빈은 O2를 신체의 모든 세포와 조직 등으로 운반합니다.

이 끝없는 다양성의 단백질 분자, 그 기능의 다양성, 생명 과정에서의 특별한 역할은 어디에서 온 것입니까? 이 질문에 답하기 위해 단백질의 구성과 구조를 살펴보겠습니다.

단백질에는 원자가 포함되어 있습니까? ...

이 질문에 답하기 위해 워밍업을 해보자. 수수께끼를 추측하고 답의 의미를 설명하십시오.

1. 그는 어디에나 어디에나 계시다.

돌에서, 공기에서, 물에서.

그는 아침 이슬 속에

그리고 하늘의 파란색.

(산소)

2. 나는 가장 가벼운 원소,

자연 속에서 나 없이는 한 발짝도.

그리고 산소와 함께 나는 현재

3. 공기중의 주요 가스이며,

사방에서 우리를 둘러싸고 있습니다.

식물의 생명이 죽어가고 있다

그것 없이, 비료 없이.

우리 세포에 산다

4. 학생들은 어떻게든 하이킹을 갔다

(이것은 화학적 문제에 대한 접근 방식입니다).

밤에 그들은 달빛에 불을 피웠고,

노래는 밝은 불에 대해 노래했습니다.

감정을 제쳐두고:

어떤 요소가 불에 타고 있었습니까?

(탄소, 수소)

네 맞아요 이게 메인입니다 화학 원소단백질을 구성하는 것입니다.

이 네 가지 요소는 Schiller의 말처럼 "네 가지 요소가 합쳐져 생명을 주고 세상을 만든다"라고 말할 수 있습니다.

단백질은 펩타이드 결합으로 연결된 α-아미노산 잔기로 구성된 천연 고분자입니다.

단백질의 구성은 20개의 다른 아미노산을 포함하므로 다양한 조합의 단백질이 매우 다양합니다. 인체에는 최대 100,000개의 단백질이 있습니다.

역사적 참조.

단백질 분자의 구조에 대한 첫 번째 가설은 70년대에 제안되었습니다. XIX 세기. 이것은 단백질 구조의 우레이드 이론이었다.

1903년. 펩티드 이론은 단백질 구조의 비밀에 열쇠를 준 독일 과학자들에 의해 제시되었습니다. Fisher는 단백질이 펩티드 결합으로 연결된 아미노산의 중합체라고 제안했습니다.

단백질이 고분자 구조라는 생각은 70~88년 전에 표현되었습니다. XIX 세기. , 러시아 과학자들에게. 이 이론은 현대 작품에서 확인되었습니다.

이미 단백질에 대한 첫 번째 지인은 극도로 복잡한 구조그들의 분자. 단백질은 아미노산 중축합 반응에 의해 얻어진다:

https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif "너비 =" 16 " 높이 =" 18 "> H - N - CH2 - C + H - N - CH2 - C →

https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif "높이 = 20 ">

NH2 - CH - C - N - CH - C - N - CH - C -… + nH2O →

⸗ 오 ⸗ 오 ⸗ 오

→ NH2 - CH - C + NH2 - CH - C + NH2 - CH - C + ...

ㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇㅇ

4. 교사는 다음과 같은 경험을 시연합니다. 탄 깃털 냄새가 느껴집니다. 이것이 양모를 다른 유형의 천과 구별하는 방법입니다.

V. 지식의 일반화 및 체계화.

1. 중요한 단백질 요약을 만드십시오.

생명의 기초 ← 단백질 → 폴리펩타이드

(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ 단백질 구조

화학적으로 착색된 기능

큐 sv-va 단백질 반응

2. 글리신과 발린으로부터 디펩티드가 형성되는 반응식을 쓰십시오.

Vi. 수업을 요약하면 숙제입니다.

§38 p를 배우십시오. 178 - 184. 테스트 작업 완료 p. 183.