Proteinele sunt biopolimeri, ai căror monomeri sunt reziduuri de aminoacizi alfa conectate între ele prin legături peptidice. Secvența de aminoacizi a fiecărei proteine este strict definită; în organismele vii este criptată folosind cod genetic, pe baza citirii căreia are loc biosinteza moleculelor proteice. 20 de aminoacizi sunt implicați în construcția proteinelor.
Se disting următoarele tipuri de structură a moleculelor de proteine:
- Primar. Reprezintă o secvență de aminoacizi într-un lanț liniar.
- Secundar. Acesta este un aranjament mai compact al lanțurilor polipeptidice care utilizează formarea de legături de hidrogen între grupările peptidice. Există două variante ale structurii secundare - helix alfa și pliul beta.
- Terţiar. Este aranjarea unui lanț polipeptidic într-un glob. În acest caz, se formează legături de hidrogen și disulfură, iar stabilizarea moleculei se realizează datorită interacțiunilor hidrofobe și ionice ale reziduurilor de aminoacizi.
- Cuaternar. O proteină constă din mai multe lanțuri polipeptidice care interacționează între ele prin legături necovalente.
Astfel, aminoacizii legați într-o anumită secvență formează un lanț polipeptidic, părți individuale din care se îndoaie într-o spirală sau formează pliuri. Astfel de elemente ale structurilor secundare formează globule, formând structura terțiară a proteinei. Globulele individuale interacționează între ele, formând complexe proteice complexe cu structură cuaternară.
Clasificarea proteinelor
Există mai multe criterii după care compușii proteici pot fi clasificați. Pe baza compoziției lor, se disting proteinele simple și complexe. Substanțele proteice complexe conțin grupe non-aminoacizi, a căror natură chimică poate fi diferită. În funcție de aceasta, ei disting:
- glicoproteine;
- lipoproteine;
- nucleoproteine;
- metaloproteine;
- fosfoproteine;
- cromoproteinele.
Exista si o clasificare in functie de tip general clădiri:
- fibrilar;
- globular;
- membrană
Proteinele sunt proteine simple (cu o singură componentă) constând numai din reziduuri de aminoacizi. În funcție de solubilitatea lor, ele sunt împărțite în următoarele grupe:
O astfel de clasificare nu este complet exactă, deoarece, conform cercetărilor recente, multe proteine simple sunt asociate cu o cantitate minimă de compuși non-proteici. Astfel, unele proteine conțin pigmenți, carbohidrați și uneori lipide, ceea ce le face mai mult ca molecule complexe de proteine.
Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor
Caracteristici fizico-chimice proteinele sunt determinate de compoziția și cantitatea de reziduuri de aminoacizi conținute în moleculele lor. Greutățile moleculare ale polipeptidelor variază foarte mult: de la câteva mii la un milion sau mai mult. Proprietățile chimice ale moleculelor de proteine sunt variate, inclusiv amfoteritatea, solubilitatea și capacitatea de denaturare.
Amfoteritate
Deoarece proteinele conțin atât aminoacizi acizi, cât și bazici, molecula va conține întotdeauna grupări acide libere și bazice libere (COO- și, respectiv, NH3+). Sarcina este determinată de raportul dintre grupele de aminoacizi bazici și acizi. Din acest motiv, proteinele sunt încărcate „+” dacă pH-ul scade și invers, „-” dacă pH-ul crește. În cazul în care pH-ul corespunde punctului izoelectric, molecula proteică va avea sarcină zero. Amfoteritatea este importantă pentru funcțiile biologice, una dintre acestea fiind menținerea nivelului pH-ului din sânge.
Solubilitate
Clasificarea proteinelor în funcție de proprietățile lor de solubilitate a fost deja dată mai sus. Solubilitatea substanțelor proteice în apă se explică prin doi factori:
- sarcina și respingerea reciprocă a moleculelor de proteine;
- formarea unei învelișuri de hidratare în jurul proteinei - dipolii de apă interacționează cu grupurile încărcate de pe partea exterioară a globului.
Denaturarea
Proprietatea fizico-chimică a denaturarii este procesul de distrugere a structurii secundare, terțiare a unei molecule de proteine sub influența unui număr de factori: temperatura, acțiunea alcoolilor, sărurile metalelor grele, acizii și alți agenți chimici.
Important! Structura primară nu este distrusă în timpul denaturarii.
Proprietăți chimice ale proteinelor, reacții calitative, ecuații de reacție
Proprietățile chimice ale proteinelor pot fi luate în considerare folosind exemplul reacțiilor pentru detectarea lor calitativă. Reacțiile calitative fac posibilă determinarea prezenței unei grupări peptidice într-un compus:
1. Xantoproteină. Când o proteină este expusă la concentrații mari de acid azotic, se formează un precipitat, care devine galben când este încălzit.
2. Biuret. Când o soluție de proteină slab alcalină este expusă la sulfat de cupru, se formează compuși complecși între ionii de cupru și polipeptide, care este însoțit de soluția care devine violet-albastru. Reacția este utilizată în practica clinică pentru a determina concentrația de proteine în serul sanguin și alte fluide biologice.
O altă proprietate chimică importantă este detectarea sulfului în compușii proteici. În acest scop, o soluție de proteină alcalină este încălzită cu săruri de plumb. Aceasta produce un precipitat negru care conține sulfură de plumb.
Semnificația biologică a proteinei
Datorită lui fizică și proprietăți chimice proteinele îndeplinesc un număr mare de funcții biologice, a căror listă include:
- catalitice (enzime proteice);
- transport (hemoglobina);
- structurale (keratina, elastina);
- contractile (actină, miozină);
- protectoare (imunoglobuline);
- semnalizare (molecule receptoare);
- hormonal (insulina);
- energie.
Proteinele sunt importante pentru corpul uman deoarece participă la formarea celulelor, asigură contracția musculară la animale și transportă mulți compuși chimici împreună cu serul sanguin. În plus, moleculele proteice sunt o sursă de aminoacizi esențiali și îndeplinesc o funcție de protecție, participând la producerea de anticorpi și la formarea imunității.
TOP 10 fapte puțin cunoscute despre proteine
- Proteinele au început să fie studiate în 1728, când italianul Jacopo Bartolomeo Beccari a izolat proteinele din făină.
- Proteinele recombinante sunt acum utilizate pe scară largă. Ele sunt sintetizate prin modificarea genomului bacteriilor. În special, insulina, factorii de creștere și alți compuși proteici care sunt utilizați în medicină sunt obținuți în acest fel.
- În peștii din Antarctica au fost descoperite molecule de proteine care împiedică înghețarea sângelui.
- Proteina resilină este ideal elastică și stă la baza punctelor de atașare ale aripilor de insecte.
- Organismul are proteine însoțitoare unice care sunt capabile să restabilească structura corectă nativă terțiară sau cuaternară a altor compuși proteici.
- În nucleul celulei există histone - proteine care participă la compactarea cromatinei.
- Natura moleculară a anticorpilor - proteine speciale de protecție (imunoglobuline) - a început să fie studiată activ în 1937. Tiselius și Kabat au folosit electroforeză și au demonstrat că la animalele imunizate fracția gamma a fost crescută, iar după absorbția serului de către antigenul provocator, distribuția proteinelor între fracții a revenit la imaginea animalului intact.
- Albușul de ou este un exemplu izbitor de implementare a unei funcții de rezervă de către moleculele de proteine.
- Într-o moleculă de colagen, fiecare al treilea reziduu de aminoacizi este format de glicină.
- În compoziția glicoproteinelor, 15-20% sunt carbohidrați, iar în compoziția proteoglicanilor ponderea lor este de 80-85%.
Concluzie
Proteinele sunt cei mai complecși compuși, fără de care este dificil să ne imaginăm viața oricărui organism. Au fost identificate peste 5.000 de molecule de proteine, dar fiecare individ are propriul său set de proteine și acest lucru îl deosebește de alți indivizi din specia sa.
Cele mai importante proprietăți chimice și fizice ale proteinelor actualizat: 29 octombrie 2018 de: Articole stiintifice.Ru
veverițe- Aceștia sunt polimeri naturali de înaltă moleculă (greutatea moleculară variază de la 5-10 mii la 1 milion sau mai mult) polimeri naturali, ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi conectate printr-o legătură amidă (peptidă).
Proteinele mai sunt numite și proteine („protos” în limba greacă - în primul rând, important). Numărul de reziduuri de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină variază foarte mult și uneori ajunge la câteva mii. Fiecare proteină are propria sa secvență inerentă de reziduuri de aminoacizi.
Proteinele îndeplinesc o varietate de funcții biologice: catalitice (enzime), reglatoare (hormoni), structurale (colagen, fibroină), motorii (miozină), transport (hemoglobină, mioglobină), protectoare (imunoglobuline, interferon), stocare (cazeină, albumină, gliadină) și altele.
Proteinele stau la baza biomembranelor, cea mai importantă componentă a celulei și componentelor celulare. Ele joacă un rol cheie în viața celulei, constituind, parcă, baza materială a activității sale chimice.
Proprietatea excepțională a proteinei este autoorganizarea structurii, adică capacitatea sa de a crea în mod spontan o anumită structură spațială caracteristică numai unei proteine date. În esență, toate activitățile corpului (dezvoltarea, mișcarea, îndeplinirea diferitelor funcții și multe altele) sunt asociate cu substanțe proteice. Este imposibil să ne imaginăm viața fără proteine.
Proteinele sunt cele mai importante componentă hrana pentru oameni si animale, furnizor de aminoacizi esentiali.
Structura proteinei
În structura spațială a proteinelor mare importanță are caracterul de radicali R- (reziduuri) din moleculele de aminoacizi. Radicalii aminoacizi nepolari sunt de obicei localizați în interiorul macromoleculei proteice și provoacă interacțiuni hidrofobe; radicalii polari care conțin grupări ionice (formatoare de ioni) se găsesc de obicei pe suprafața unei macromolecule proteice și caracterizează interacțiunile electrostatice (ionice). Radicalii polari neionici (de exemplu, care conțin grupări OH alcoolice, grupări amidice) pot fi localizați atât la suprafață, cât și în interiorul moleculei proteice. Ele participă la formarea legăturilor de hidrogen.
În moleculele de proteine, α-aminoacizii sunt legați între ei prin legături peptidice (-CO-NH-):
Lanțurile polipeptidice construite în acest fel sau secțiuni individuale din cadrul unui lanț polipeptidic pot fi, în unele cazuri, legate suplimentar între ele prin legături disulfură (-S-S-) sau, așa cum sunt adesea numite, punți disulfură.
Legăturile ionice (sare) și de hidrogen, precum și interacțiunea hidrofobă, joacă un rol major în crearea structurii proteinelor - un fel deosebit contactele dintre componentele hidrofobe ale moleculelor proteice într-un mediu apos. Toate aceste legături au forțe diferite și asigură formarea unei molecule de proteine complexe, mari.
În ciuda diferenței în structura și funcțiile substanțelor proteice, compoziția lor elementară variază ușor (în % din greutatea uscată): carbon - 51-53; oxigen - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; sulf - 0,3-2,5.
Unele proteine conțin cantități mici de fosfor, seleniu și alte elemente.
Secvența de resturi de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este numită structura proteinei primare.
O moleculă de proteină poate consta din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare dintre ele conține un număr diferit de resturi de aminoacizi. Având în vedere numărul de combinații posibile, varietatea proteinelor este aproape nelimitată, dar nu toate există în natură.
Numărul total de diferite tipuri de proteine în toate tipurile de organisme vii este 10 11 -10 12. Pentru proteine a căror structură se caracterizează printr-o complexitate excepțională, pe lângă cea primară, mai mult niveluri înalte organizare structurală: structuri secundare, terțiare și uneori cuaternare.
Structura secundară majoritatea proteinelor posedă, deși nu întotdeauna de-a lungul întregii lungimi a lanțului polipeptidic. Lanțurile polipeptidice cu o anumită structură secundară pot fi localizate diferit în spațiu.
Informație structura tertiara Pe lângă legăturile de hidrogen, interacțiunile ionice și hidrofobe joacă un rol important. Pe baza naturii „ambalajului” moleculei de proteine, se disting globular, sau sferică și fibrilare, sau proteine filamentoase (Tabelul 12).
Pentru proteinele globulare, o structură a-helical este mai tipică; elicele sunt curbate, „pliate”. Macromolecula are o formă sferică. Se dizolvă în apă și soluții saline pentru a forma sisteme coloidale. Majoritatea proteinelor din animale, plante și microorganisme sunt proteine globulare.
Pentru proteinele fibrilare, o structură filamentoasă este mai tipică. Ele sunt în general insolubile în apă. Proteinele fibrilare îndeplinesc de obicei funcții de formare a structurii. Proprietățile lor (rezistență, elasticitate) depind de metoda de împachetare a lanțurilor polipeptidice. Exemple de proteine fibrilare sunt miozina și keratina. În unele cazuri, subunitățile individuale de proteine formează ansambluri complexe cu ajutorul legăturilor de hidrogen, interacțiunilor electrostatice și de altă natură. În acest caz, se formează structura cuaternară proteine.
Un exemplu de proteină cu structură cuaternară este hemoglobina din sânge. Numai cu o astfel de structură își îndeplinește funcțiile - legarea oxigenului și transportarea acestuia către țesuturi și organe.
Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că în organizarea structurilor superioare de proteine, un rol exclusiv îi revine structurii primare.
Clasificarea proteinelor
Există mai multe clasificări ale proteinelor:
- După gradul de dificultate (simplu și complex).
- După forma moleculelor (proteine globulare și fibrilare).
- În funcție de solubilitatea în solvenți individuali (solubil în apă, solubil în soluții saline diluate - albumine, solubil în alcool - prolamine, solubil în alcalii și acizi diluați - gluteline).
- În funcție de funcțiile îndeplinite (de exemplu, proteine de depozitare, proteine scheletice etc.).
Proprietățile proteinelor
Proteinele sunt electroliți amfoteri. La o anumită valoare a pH-ului (numită punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este egal. Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor ating neutralitatea electrică este utilizată pentru izolarea din soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.
Hidratarea. Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, iar acestea prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinelor individuale depinde numai de structura lor. Grupările amide hidrofile (-CO-NH-, legătură peptidică), amine (-NH 2) și carboxil (-COOH) prezente în compoziție și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă, orientându-le strict la suprafață. a moleculei. Învelișul de hidratare (apos) care înconjoară globulele de proteine previne agregarea și sedimentarea și, prin urmare, contribuie la stabilitatea soluțiilor de proteine. În punctul izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa; învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari. Agregarea moleculelor de proteine are loc și atunci când sunt deshidratate folosind anumiți solvenți organici, de exemplu, Alcool etilic. Aceasta duce la precipitarea proteinelor. Când pH-ul mediului se modifică, macromolecula proteică se încarcă și capacitatea sa de hidratare se modifică.
Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine formează sisteme complexe numite jeleuri.
Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au o anumită plasticitate Putere mecanică, sunt capabili să-și mențină forma. Proteinele globulare pot fi complet hidratate și dizolvate în apă (de exemplu, proteinele din lapte), formând soluții cu concentrații scăzute. Proprietățile hidrofile ale proteinelor, adică capacitatea lor de a umfla, forma jeleuri, stabiliza suspensii, emulsii și spume, sunt de mare importanță în biologie și Industria alimentară. Un jeleu foarte mobil, construit în principal din molecule de proteine, este citoplasma - gluten crud izolat din aluatul de grâu; conține până la 65% apă. Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este unul dintre semnele care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor și în coacere. Aluatul, care se obține în producția de panificație, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.
Denaturarea proteinelor. În timpul denaturării sub influența factorilor externi (temperatura, stresul mecanic, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori), are loc o schimbare în structurile secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteinei, adică structura sa spațială nativă. Structura primară și, prin urmare compoziție chimică proteinele nu se modifică. Proprietățile fizice se modifică: solubilitatea și capacitatea de hidratare scad, activitatea biologică se pierde. Forma macromoleculei proteinei se modifică și are loc agregarea. În același timp, activitatea anumitor grupe chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra proteinelor este facilitat și, prin urmare, este mai ușor de hidrolizat.
ÎN tehnologia alimentară special semnificație practică are denaturarea termică a proteinelor, gradul căreia depinde de temperatură, durata de încălzire și umiditate. Acest lucru trebuie reținut atunci când se dezvoltă regimuri de tratament termic pentru materii prime alimentare, semifabricate și uneori produse finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol special în albirea materialelor vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și producerea de paste. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare, scuturare, ultrasunete). În cele din urmă, denaturarea proteinelor este cauzată de acțiunea reactanților chimici (acizi, alcaline, alcool, acetonă). Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în alimentație și biotehnologie.
Spumante. Procesul de spumare se referă la capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate numite spume. Stabilitatea spumei, în care proteina este un agent de spumare, depinde nu numai de natura și concentrația acesteia, ci și de temperatură. Proteinele sunt utilizate pe scară largă ca agenți de spumare în industria cofetăriei (marshmallows, marshmallows, sufleuri). Pâinea are o structură de spumă, iar acest lucru îi afectează gustul.
Moleculele de proteine, sub influența unui număr de factori, pot fi distruse sau pot interacționa cu alte substanțe pentru a forma noi produse. Pentru industria alimentară se pot distinge două procese importante:
1) hidroliza proteinelor sub acţiunea enzimelor;
2) interacțiunea grupărilor amino ale proteinelor sau aminoacizilor cu grupările carbonil ale zaharurilor reducătoare.
Sub influența enzimelor proteaze care catalizează descompunerea hidrolitică a proteinelor, acestea din urmă se descompun în produse mai simple (poli- și dipeptide) și în cele din urmă în aminoacizi. Viteza hidrolizei proteinelor depinde de compoziția sa, structura moleculară, activitatea enzimatică și condițiile acesteia.
Hidroliza proteinelor. Reacție de hidroliză pentru a forma aminoacizi în vedere generala se poate scrie asa:
Combustie. Proteinele ard pentru a produce azot, dioxid de carbon și apă, precum și alte substanțe. Arderea este însoțită de mirosul caracteristic de pene arse.
Reacții de culoare la proteine. Pentru determinarea calitativă a proteinei se folosesc următoarele reacții:
1) xantoproteină,în care interacţiunea ciclurilor aromatice şi heteroatomice într-o moleculă proteică are loc cu concentrat acid azotic, însoțită de apariția unei culori galbene.
2) biuret, în care soluțiile slab alcaline de proteine interacționează cu o soluție de sulfat de cupru (II) pentru a forma compuși complecși între ionii de Cu 2+ și polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.
Punct izoelectric
Amfoteritate - proprietăți acido-bazice ale proteinelor.
Structura cuaternară
Multe proteine sunt compuse din mai multe subunități (protomeri), care pot avea aceeași compoziție de aminoacizi sau diferită. În acest caz, proteinele au structura cuaternară. Proteinele conțin de obicei un număr par de subunități: două, patru, șase. Interacțiunea are loc datorită legăturilor ionice, de hidrogen și forțelor van der Waals. Hemoglobina umană adultă HbA constă din patru subunități identice pe perechi ( A 2 β 2).
Structura cuaternară oferă multe beneficii biologice:
a) are loc o economisire de material genetic, lungimea genei structurale și ARNm, în care se înregistrează informații despre structura primară a proteinei, scade.
b) este posibilă înlocuirea subunităților, ceea ce vă permite să schimbați activitatea
enzimă în legătură cu condițiile în schimbare (a se adapta). Hemoglobină
nou-născutul este format din proteine ( A 2 y 2) . dar în primele luni compoziţia devine ca a unui adult (a 2 β 2) .
8.4. Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor
Proteinele, ca și aminoacizii, sunt compuși amfoteri și au proprietăți de tamponare.
Proteinele pot fi împărțite în neutru, acid și bazic.
Proteine neutre conţin un număr egal de grupe predispuse la ionizare: acide şi bazice. Punctul izoelectric al unor astfel de proteine este într-un mediu apropiat de neutru dacă pH-ul< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, atunci proteina devine un anion încărcat negativ.
NH 3 - proteină - COOH<-->+ NH 3 - proteine - COO –<-->NH 2 - proteine - COO –
pH< pI soluție apoasă I pH > pI
Proteine acide conține număr inegal de grupe predispuse la ionizare: există mai multe grupări carboxil decât grupări amino. Într-o soluție apoasă, acestea capătă o sarcină negativă, iar soluția devine acidă. Când se adaugă acid (H +), proteina intră mai întâi în punctul izoelectric și apoi, în exces de acid, este transformată într-un cation. Într-un mediu alcalin, o astfel de proteină este încărcată negativ (încărcarea grupului amino dispare).
Proteine acide
NH 3 - proteină - COO – + H + + NH 3 - proteină - COO – + H + + NH 3 - proteină - COOH
| <--> | <--> |
COO – COON COOH
Soluție apoasă pH = p I pH< pI
Proteine în exces de acid
incarcat pozitiv
Proteina acidă într-un mediu alcalin este încărcată negativ
NH 3 - proteină - COO – OH – NH 2 - proteină - COO –
| <--> |
COO – COO –
pH > pI
Proteinele de bază conține număr inegal de grupe predispuse la ionizare: există mai multe grupări amino decât grupări carboxil. Într-o soluție apoasă, acestea capătă o sarcină pozitivă, iar soluția devine alcalină. Când se adaugă alcali (OH –), proteina intră mai întâi în punctul izoelectric, iar apoi, în exces de alcali, se transformă într-un anion. Într-un mediu acid, o astfel de proteină este încărcată pozitiv (încărcarea grupului carboxil dispare)
Forma moleculei proteice. Studiile conformației native a moleculelor de proteine au arătat că aceste particule au în majoritatea cazurilor o formă mai mult sau mai puțin asimetrică. În funcție de gradul de asimetrie, adică relația dintre axele lungi (b) și scurte (a) ale moleculei proteice, se disting proteinele globulare (sferice) și fibrilare (sub formă de fir).
Globulare sunt molecule proteice în care plierea lanțurilor polipeptidice a dus la formarea unei structuri sferice. Printre acestea sunt strict sferice, elipsoidale și în formă de tijă. Ele diferă prin gradul de asimetrie. De exemplu, albumina de ou are b/a = 3, gliadina de grâu - 11 și zeina de porumb - 20. Multe proteine din natură sunt globulare.
Proteinele fibrilare formează filamente lungi, foarte asimetrice. Multe dintre ele îndeplinesc o funcție structurală sau mecanică. Acestea sunt colagenul (b/a - 200), keratinele, fibroina.
Proteinele fiecărui grup au propriile lor proprietăți caracteristice. Multe proteine globulare sunt solubile în apă și soluții saline diluate. Proteinele fibrilare solubile se caracterizează prin soluții foarte vâscoase. Proteinele globulare, de regulă, au valoare biologică bună - sunt absorbite în timpul digestiei, în timp ce multe proteine fibrilare nu sunt.
Nu există o graniță clară între proteinele globulare și cele fibrilare. O serie de proteine ocupă o poziție intermediară și combină caracteristicile atât globulare, cât și fibrilare. Astfel de proteine includ, de exemplu, miozina musculară (b/a = 75) și fibrinogenul din sânge (b/a = 18). Miozina are o formă în formă de tijă, similară cu forma proteinelor fibrilare, totuși, ca și proteinele globulare, este solubilă în soluții saline. Soluțiile de miozină și fibrinogen sunt vâscoase. Aceste proteine sunt absorbite în timpul procesului de digestie. În același timp, actina, o proteină musculară globulară, nu este absorbită.
Denaturarea proteinelor. Conformația nativă a moleculelor proteice nu este rigidă, este destul de labilă (în latină „labilis” - alunecare) și poate fi serios perturbată sub o serie de influențe. Încălcarea conformației native a unei proteine, însoțită de o modificare a proprietăților sale native fără a rupe legăturile peptidice, se numește denaturare (în latină „denaturare” - lipsește proprietățile naturale) a proteinei.
Denaturarea proteinelor poate fi cauzată din diverse motive, ducând la întreruperea interacțiunilor slabe, precum și la ruperea legăturilor disulfurice care stabilizează structura lor nativă.
Încălzirea majorității proteinelor la temperaturi de peste 50°C, precum și ultravioletele și alte tipuri de iradiere cu energie înaltă, crește vibrațiile atomilor lanțului polipeptidic, ceea ce duce la întreruperea diferitelor legături din ele. Chiar și agitarea mecanică poate provoca denaturarea proteinelor.
Denaturarea proteinelor are loc și din cauza expunerea chimică. Acizii sau alcalii puternici afectează ionizarea grupărilor acide și bazice, provocând întreruperea legăturilor ionice și a unor legături de hidrogen în moleculele de proteine. Ureea (H 2 N-CO-NH 2) și solvenții organici - alcooli, fenoli etc. - perturbă sistemul de legături de hidrogen și slăbesc interacțiunile hidrofobe în moleculele de proteine (uree - din cauza perturbării structurii apei, solvenți organici - datorită stabilirii contactelor cu radicalii aminoacizi nepolari). Mercaptoetanolul descompune legăturile disulfurice din proteine. Ionii de metale grele perturbă interacțiunile slabe.
În timpul denaturarii, proprietățile proteinei se modifică și, în primul rând, solubilitatea acesteia scade. De exemplu, la fierbere, proteinele se coagulează și precipită din soluții sub formă de cheaguri (ca la fierbere ou de gaina). Precipitarea proteinelor din soluții are loc și sub influența precipitanților proteici, care includ acidul tricloracetic, reactivul lui Barnstein (un amestec de hidroxid de sodiu cu sulfat de cupru), soluția de tanin etc.
În timpul denaturarii, capacitatea de absorbție a apei a proteinei scade, adică capacitatea acesteia de a se umfla; Pot apărea noi grupuri chimice, de exemplu: atunci când sunt expuse la captoetanol - grupări SH. Ca urmare a denaturării, proteina își pierde activitatea biologică.
Cu toate că structura primara Proteina nu este afectată de denaturare; modificările sunt ireversibile. Cu toate acestea, de exemplu, atunci când ureea este îndepărtată treptat prin dializă dintr-o soluție de proteină denaturată, are loc renaturarea acesteia: structura nativă a proteinei este restabilită și, odată cu aceasta, într-o măsură sau alta, proprietățile sale native. Această denaturare se numește reversibilă.
Denaturarea ireversibilă a proteinelor are loc în timpul procesului de îmbătrânire a organismelor. Prin urmare, de exemplu, semințele de plante, chiar și în condiții optime de depozitare, își pierd treptat viabilitatea.
Denaturarea proteinelor are loc la coacerea pâinii, uscarea pastelor, legumele, în timpul gătitului etc. Ca urmare, valoarea biologică a acestor proteine crește, deoarece proteinele denaturate (parțial distruse) sunt absorbite mai ușor în timpul procesului de digestie.
Punctul izoelectric al unei proteine. Proteinele conțin diverse grupe bazice și acide care au capacitatea de a ioniza. Într-un mediu puternic acid, grupările principale (grupele amino etc.) sunt protonate activ, iar moleculele proteice capătă o sarcină totală pozitivă, iar într-un mediu puternic alcalin, grupările carboxil se disociază cu ușurință, iar moleculele proteice capătă o sarcină totală negativă.
Sursele de sarcină pozitivă în proteine sunt radicalii laterali ai resturilor de lizină, arginină și histidină și gruparea α-amino a restului de aminoacid N-terminal. Sursele de sarcină negativă sunt radicalii laterali ai resturilor de acid aspartic și glutamic și gruparea a-carboxil a restului de aminoacid C-terminal.
La o anumită valoare a pH-ului mediului, se observă egalitatea sarcinilor pozitive și negative pe suprafața moleculei de proteină, adică sarcina sa electrică totală se dovedește a fi zero. Valoarea pH-ului soluției la care molecula proteică este neutră din punct de vedere electric se numește punctul izoelectric al proteinei (pi).
Punctele izoelectrice sunt constante caracteristice proteinelor. Ele sunt determinate de compoziția și structura lor de aminoacizi: numărul și localizarea reziduurilor de aminoacizi acide și bazice din lanțurile polipeptidice. Punctele izoelectrice ale proteinelor, în care predomină reziduurile de aminoacizi acide, sunt situate în regiunea pH-ului<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Punctele izoelectrice ale majorității proteinelor se află într-un mediu ușor acid.
În stare izoelectrică, soluțiile proteice au vâscozitate minimă. Acest lucru se datorează unei modificări a formei moleculei de proteine. În punctul izoelectric, grupurile încărcate opus se atrag reciproc, iar proteinele se îndoaie în bile. Când pH-ul se schimbă de la punctul izoelectric, grupurile încărcate asemănătoare se resping reciproc și moleculele de proteine se desfășoară. În starea desfășurată, moleculele de proteine dau soluțiilor o vâscozitate mai mare decât atunci când sunt laminate în bile.
La punctul izoelectric, proteinele au solubilitate minimă și pot precipita cu ușurință.
Cu toate acestea, precipitarea proteinelor la punctul izoelectric încă nu are loc. Acest lucru este prevenit de moleculele de apă structurate, care rețin o parte semnificativă a radicalilor de aminoacizi hidrofobi pe suprafața globulelor de proteine.
Proteinele pot fi precipitate folosind solvenți organici (alcool, acetonă), care perturbă sistemul de contacte hidrofobe în moleculele proteice, precum și concentrații mari de săruri (metoda sărării), care reduc hidratarea globulelor proteice. În acest din urmă caz, partea apa vine la dizolvarea sării și încetează să mai participe la dizolvarea proteinei. Din cauza lipsei de solvent, o astfel de soluție devine suprasaturată, ceea ce presupune precipitarea unei părți din ea. Moleculele de proteine încep să se lipească împreună și, formând particule din ce în ce mai mari, precipită treptat din soluție.
Proprietățile optice ale proteinelor. Soluțiile de proteine au activitate optică, adică capacitatea de a roti planul de polarizare a luminii. Această proprietate a proteinelor se datorează prezenței elementelor de asimetrie în moleculele lor - atomi de carbon asimetrici și un α-helix drept.
Când o proteină se denaturază, proprietățile sale optice se schimbă, ceea ce este asociat cu distrugerea α-helixului. Proprietățile optice ale proteinelor complet denaturate depind doar de prezența atomilor de carbon asimetrici în ele.
Prin diferența dintre proprietățile optice ale unei proteine înainte și după denaturare, se poate determina gradul de helicoidalizare a acesteia.
Reacții calitative la proteine. Proteinele se caracterizează prin reacții de culoare datorită prezenței anumitor grupări chimice în ele. Aceste reacții sunt adesea folosite pentru a detecta proteine.
Când se adaugă sulfat de cupru și alcalii la o soluție de proteină, apare o culoare liliac datorită formării complexelor de ioni de cupru cu grupele peptidice ale proteinei. Deoarece această reacție este produsă de biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), se numește biuret. Este adesea folosit pentru determinarea cantitativă a proteinei, împreună cu metoda I. Kjeldahl, deoarece intensitatea culorii rezultate este proporțională cu concentrația de proteine din soluție.
Când soluțiile de proteine sunt încălzite cu acid azotic concentrat, apare o culoare galbenă datorită formării nitroderivaților ai aminoacizilor aromatici. Această reacție se numește xantoproteină(„xanthos” grecesc - galben).
Când sunt încălzite, multe soluții de proteine reacționează cu soluția de azotat de mercur, care formează compuși complecși de culoare purpurie cu fenolii și derivații acestora. Aceasta este o reacție calitativă Millon la tirozină.
Ca urmare a încălzirii majorității soluțiilor de proteine cu acetat de plumb într-un mediu alcalin, precipită un precipitat negru de sulfură de plumb. Această reacție este folosită pentru a detecta aminoacizii care conțin sulf și se numește reacția Foll.
Înainte de a vorbi despre proprietățile proteinelor, merită oferit scurtă definiție acest concept. Acestea sunt substanțe organice cu molecul mare care constau din alfa-aminoacizi legați printr-o legătură peptidică. Proteinele sunt parte importantă nutriția oamenilor și a animalelor, deoarece nu toți aminoacizii sunt produși de organism - unii provin din alimente. Care sunt proprietățile și funcțiile lor?
Amfoteritate
Aceasta este prima caracteristică a proteinelor. Amfoteritatea se referă la capacitatea lor de a prezenta proprietăți atât acide, cât și bazice.
Proteinele în structura lor au mai multe tipuri de grupări chimice care sunt capabile să ionizeze H 2 O în soluție. Acestea includ:
- Reziduuri carboxil. Acizi glutamic și aspartic, mai precis.
- Grupuri care conțin azot. Gruparea ε-amino a lizinei, restul arginină CNH(NH2) și restul imidazol al unui alfa aminoacid heterociclic numit histidină.
Fiecare proteină are o astfel de caracteristică ca punct izoelectric. Acest concept se referă la aciditatea mediului, în care suprafața sau molecula nu are incarcare electrica. În aceste condiții, hidratarea și solubilitatea proteinelor sunt minimizate.
Indicatorul este determinat de raportul dintre reziduurile de aminoacizi bazice și acide. În primul caz, punctul cade pe regiunea alcalină. În al doilea - acru.
Solubilitate
Pe baza acestei proprietăți, proteinele sunt împărțite într-o mică clasificare. Iată cum sunt acestea:
- Solubil. Se numesc albumine. Sunt moderat solubile în soluții concentrate de sare și se coagulează când sunt încălzite. Această reacție se numește denaturare. Greutatea moleculară a albuminelor este de aproximativ 65 000. Ele nu conțin carbohidrați. Iar substanțele care constau din albumină se numesc albuminoizi. Acestea includ albușuri de ou, semințe de plante și ser de sânge.
- Insolubil. Se numesc scleroproteine. Un exemplu izbitor este cheratina, o proteină fibrilă cu rezistență mecanică a doua numai după chitina. Această substanță este cea care alcătuiește unghiile, părul, ramfoteca ciocurilor și penelor de păsări, precum și coarnele unui rinocer. Acest grup de proteine include și citocheratine. Acesta este materialul structural al filamentelor intracelulare ale citoscheletului celulelor epiteliale. O altă proteină insolubilă include o proteină fibrilă numită fibroină.
- Hidrofil. Ei interacționează activ cu apa și o absorb. Acestea includ proteine ale substanței intercelulare, nucleu și citoplasmă. Inclusiv fibroină și cheratina notorie.
- Hidrofob. Ele resping apa. Acestea includ proteine care sunt componente ale membranelor biologice.
Denaturarea
Acesta este numele dat procesului de modificare a unei molecule de proteine sub influența anumitor factori destabilizatori. Cu toate acestea, secvența de aminoacizi rămâne aceeași. Dar proteinele își pierd proprietățile naturale (hidrofilitate, solubilitate etc.).
Este de remarcat faptul că orice modificare semnificativă a condițiilor externe poate duce la tulburări ale structurilor proteinelor. Cel mai adesea, denaturarea este provocată de creșterea temperaturii, precum și de efectul alcalinelor, al acidului puternic, al radiațiilor, al sărurilor metalelor grele și chiar al anumitor solvenți asupra proteinei.
Interesant este că denaturarea duce adesea la agregarea particulelor de proteine în altele mai mari. Un exemplu izbitor este, de exemplu, omletă. Toată lumea știe cum, în timpul procesului de prăjire, proteina se formează dintr-un lichid limpede.
Ar trebui să vorbim și despre un astfel de fenomen precum renaturarea. Acest proces este inversul denaturarii. În timpul acesteia, proteinele revin la structura lor naturală. Și chiar este posibil. Un grup de chimiști din SUA și Australia au găsit o modalitate de a reface un ou fiert tare. Acest lucru va dura doar câteva minute. Și pentru asta veți avea nevoie de uree (diamida acidului carbonic) și centrifugare.
Structura
Este necesar să vorbim despre asta separat, deoarece despre care vorbim despre importanța proteinelor. Există patru niveluri de organizare structurală în total:
- Primar. Se referă la secvența resturilor de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Caracteristica principală sunt motivele conservatoare. Acesta este numele dat combinațiilor stabile de reziduuri de aminoacizi. Se găsesc în multe proteine complexe și simple.
- Secundar. Aceasta se referă la ordonarea oricărui fragment local al unui lanț polipeptidic, care este stabilizat prin legături de hidrogen.
- Terţiar. Aceasta desemnează structura spațială a lanțului polipeptidic. Acest nivel este format din câteva elemente secundare (sunt stabilizate tipuri diferite interacțiuni, unde cele hidrofobe sunt cele mai importante). Aici, legăturile ionice, de hidrogen și covalente participă la stabilizare.
- Cuaternar. Se mai numește și domeniu sau subunitate. Acest nivel constă în aranjarea relativă a lanțurilor polipeptidice ca parte a unui întreg complex proteic. Este interesant că proteinele cu structură cuaternară conțin nu numai lanțuri de polipeptide identice, ci și diferite.
Această diviziune a fost propusă de un biochimist danez pe nume K. Lindström-Lang. Și chiar dacă este considerat depășit, ei continuă să-l folosească.
Tipuri de structuri
Când vorbim despre proprietățile proteinelor, trebuie menționat și faptul că aceste substanțe sunt împărțite în trei grupe în funcție de tipul de structură. Și anume:
- Proteine fibrilare. Au o structură alungită ca un fir și o greutate moleculară mare. Cele mai multe dintre ele nu sunt solubile în apă. Structura acestor proteine este stabilizată prin interacțiunile dintre lanțurile polipeptidice (acestea sunt formate din cel puțin două resturi de aminoacizi). Sunt substanțele fibrilare care formează polimerul, fibrilele, microtubulii și microfilamentele.
- Proteine globulare. Tipul structurii determină solubilitatea lor în apă. A forma generala moleculele sunt sferice.
- Proteinele membranare. Structura acestor substanțe are o caracteristică interesantă. Au domenii care traversează membrana celulară, dar părți din ele ies în citoplasmă și mediul intercelular. Aceste proteine joacă rolul de receptori - transmit semnale și sunt responsabile de transportul transmembranar al nutrienților. Este important de reținut că sunt foarte specifice. Fiecare proteină permite trecerea doar unei anumite molecule sau semnal.
Simplu
De asemenea, ne puteți spune puțin mai multe despre ele. Proteinele simple constau numai din lanțuri polipeptidice. Acestea includ:
- Protamina. Proteine nucleare cu greutate moleculară mică. Prezența sa protejează ADN-ul de acțiunea nucleazelor – enzime care atacă acizii nucleici.
- Histones. Proteine simple puternic de bază. Sunt concentrate în nucleele celulelor vegetale și animale. Ei participă la „ambalarea” catenelor de ADN din nucleu, precum și la procese precum repararea, replicarea și transcripția.
- Albumină. Ele au fost deja discutate mai sus. Cele mai cunoscute albumine sunt zerul și ouăle.
- Globulina. Participă la coagularea sângelui, precum și la alte reacții imune.
- Prolaminele. Acestea sunt proteinele de rezervă ale cerealelor. Numele lor sunt mereu diferite. În grâu se numesc ptialine. În orz - hordeine. Ovăzul are avsnins. Interesant este că prolaminele sunt împărțite în propriile lor clase de proteine. Există doar două dintre ele: bogat în S (cu conținut de sulf) și sărac în S (fără acesta).
Complex
Dar proteinele complexe? Conțin grupe protetice sau cele fără aminoacizi. Acestea includ:
- Glicoproteine. Conțin reziduuri de carbohidrați cu legături covalente. Aceste proteine complexe sunt cele mai importante componente structurale membranele celulare. Acestea includ, de asemenea, mulți hormoni. Și glicoproteinele membranelor eritrocitelor determină grupa de sânge.
- Lipoproteinele. Sunt formate din lipide (substanțe asemănătoare grăsimilor) și joacă rolul de „transport” al acestor substanțe în sânge.
- Metaloproteine. Aceste proteine sunt de mare importanță în organism, deoarece fără ele nu are loc metabolismul fierului. Moleculele lor conțin ioni metalici. Și reprezentanții tipici ai acestei clase sunt transferrina, hemosiderina și feritina.
- Nucleoproteine. Ele constau din RKN și ADN care nu au o legătură covalentă. Un reprezentant izbitor este cromatina. În compoziția sa se realizează informația genetică, ADN-ul este reparat și replicat.
- Fosfoproteine. Ele constau din reziduuri de acid fosforic legate covalent. Un exemplu este cazeina, care este conținută inițial în lapte sub formă de sare de calciu (sub formă legată).
- Cromoproteinele. Au o structură simplă: o proteină și o componentă colorată aparținând grupului protetic. Ei iau parte la respirația celulară, fotosinteză, reacții redox etc. De asemenea, fără cromoproteine, nu are loc acumularea de energie.
Metabolism
S-au spus deja multe despre proprietățile fizico-chimice ale proteinelor. Trebuie menționat și rolul lor în metabolism.
Există aminoacizi care sunt esențiali deoarece nu sunt sintetizați de organismele vii. Mamiferele înseși le obțin din hrană. În timpul digestiei sale, proteina este distrusă. Acest proces începe cu denaturarea atunci când este plasat într-un mediu acid. Apoi - hidroliza, la care participă enzimele.
Anumiți aminoacizi pe care organismul îi primește în cele din urmă sunt implicați în procesul de sinteză a proteinelor, ale căror proprietăți sunt necesare pentru existența sa deplină. Iar restul este procesat în glucoză - o monozaharidă, care este una dintre principalele surse de energie. Proteinele sunt foarte importante atunci când ești la dietă sau în post. Dacă nu este aprovizionat cu alimente, organismul va începe să „mânânce singur” - să-și proceseze propriile proteine, în special proteinele musculare.
Biosinteza
Când luăm în considerare proprietățile fizico-chimice ale proteinelor, este necesar să ne concentrăm pe un subiect precum biosinteza. Aceste substanțe se formează pe baza informațiilor codificate în gene. Orice proteină este o secvență unică de resturi de aminoacizi determinată de gena care o codifică.
Cum se întâmplă asta? O genă care codifică o proteină transferă informații de la ADN la ARN. Aceasta se numește transcripție. În cele mai multe cazuri, sinteza are loc apoi pe ribozomi - acesta este cel mai important organel al unei celule vii. Acest proces se numește traducere.
Există și așa-numita sinteză non-ribozomală. De asemenea, merită menționat, întrucât vorbim despre importanța proteinelor. Acest tip de sinteză se observă la unele bacterii și ciuperci inferioare. Procesul se desfășoară printr-un complex proteic cu greutate moleculară mare (cunoscut sub numele de NRS sintază), iar ribozomii nu iau parte la aceasta.
Și, desigur, există și sinteza chimică. Poate fi folosit pentru a sintetiza proteine scurte. Pentru aceasta se folosesc metode precum ligatura chimică. Acesta este opusul biosintezei notorii pe ribozomi. Aceeași metodă poate fi folosită pentru a obține inhibitori ai anumitor enzime.
În plus, datorită sintezei chimice, este posibilă introducerea în proteine a acelor reziduuri de aminoacizi care nu se găsesc în substanțele obișnuite. Să-i acceptăm pe cei ale căror lanțuri laterale au etichete fluorescente.
Merită menționat că metodele de sinteză chimică nu sunt impecabile. Există anumite restricții. Dacă o proteină conține mai mult de 300 de reziduuri, atunci substanța sintetizată artificial va avea cel mai probabil o structură greșită. Și acest lucru va afecta proprietățile.
Substanțe de origine animală
Ele trebuie luate în considerare Atentie speciala. Proteina animală este o substanță care se găsește în ouă, carne, produse lactate, păsări de curte, fructe de mare și pește. Conțin toți aminoacizii necesari organismului, inclusiv cei 9 esențiali. Iată câteva dintre cele mai importante funcții pe care le îndeplinește proteinele animale:
- Cataliza multitudinii reacții chimice. Această substanță le lansează și le accelerează. Proteinele enzimatice sunt „responsabile” de acest lucru. Dacă organismul nu primește suficient din ele, atunci oxidarea și reducerea, unirea și ruperea legăturilor moleculare, precum și transportul substanțelor nu vor continua pe deplin. Este interesant că doar o mică parte din aminoacizi intră în diferite tipuri de interacțiuni. Și o cantitate și mai mică (3-4 reziduuri) este direct implicată în cataliză. Toate enzimele sunt împărțite în șase clase - oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, lazaze, izomeraze, ligaze. Fiecare dintre ei este responsabil pentru una sau alta reacție.
- Formarea citoscheletului, care formează structura celulelor.
- Protecție imunitară, chimică și fizică.
- Transportarea componentelor importante necesare creșterii și dezvoltării celulelor.
- Transmiterea impulsurilor electrice care sunt importante pentru funcționarea întregului organism, deoarece fără ele interacțiunea celulară este imposibilă.
Și acestea nu sunt toate funcțiile posibile. Dar chiar și așa, semnificația acestor substanțe este clară. Sinteza proteinelor în celule și în organism este imposibilă dacă o persoană nu își mănâncă sursele. Și sunt carne de curcan, vită, miel, iepure. Multe proteine se găsesc și în ouă, smântână, iaurt, brânză de vaci și lapte. De asemenea, puteți activa sinteza proteinelor în celulele corpului adăugând în alimentație șuncă, organe, cârnați, tocană și vițel.
