Proteinele sunt biopolimeri, ai căror monomeri sunt reziduuri de alfa-aminoacizi legate prin legături peptidice. Secvența de aminoacizi a fiecărei proteine este strict definită; în organismele vii este criptată prin intermediul cod genetic, pe baza cărora are loc biosinteza moleculelor proteice. 20 de aminoacizi sunt implicați în construcția proteinelor.
Există următoarele tipuri de structură a moleculelor de proteine:
- Primar. Este o secvență de aminoacizi într-un lanț liniar.
- Secundar. Aceasta este o împachetare mai compactă a lanțurilor polipeptidice prin formarea de legături de hidrogen între grupările de peptide. Există două variante ale structurii secundare - alfa-helix și beta-folding.
- Terţiar. Este o pliere a lanțului polipeptidic într-un glob. În acest caz, se formează legături de hidrogen, disulfură, iar stabilizarea moleculei se realizează datorită interacțiunilor hidrofobe și ionice ale reziduurilor de aminoacizi.
- Cuaternar. O proteină constă din mai multe lanțuri polipeptidice care interacționează între ele prin legături necovalente.
Astfel, aminoacizii legați într-o anumită secvență formează un lanț polipeptidic, ale cărui părți individuale sunt înfăşurate sau pliate. Astfel de elemente ale structurilor secundare formează globule, formând structura terțiară a proteinei. Globulele individuale interacționează între ele, formând complexe proteice complexe cu o structură cuaternară.
Clasificarea proteinelor
Există mai multe criterii după care compușii proteici pot fi clasificați. După compoziție, se disting proteinele simple și complexe. Substanțele proteice complexe conțin grupe non-aminoacizi, a căror natură chimică poate fi diferită. În funcție de aceasta, există:
- glicoproteine;
- lipoproteine;
- nucleoproteine;
- metaloproteine;
- fosfoproteine;
- cromoproteinele.
Există, de asemenea, o clasificare în funcție de tipul general de structură:
- fibrilar;
- globular;
- membrană.
Proteinele sunt numite proteine simple (monocomponente), constând numai din reziduuri de aminoacizi. În funcție de solubilitatea lor, ele sunt împărțite în următoarele grupe:
Această clasificare nu este în întregime exactă, deoarece conform studiilor recente, multe proteine simple sunt asociate cu o cantitate minimă de compuși non-proteici. Așadar, unele proteine conțin pigmenți, carbohidrați și uneori lipide, ceea ce le face mai mult ca molecule complexe de proteine.
Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor
Proprietăți fizico-chimice proteinele sunt determinate de compoziția și numărul de reziduuri de aminoacizi incluse în moleculele lor. Greutățile moleculare ale polipeptidelor variază foarte mult: de la câteva mii la un milion sau mai mult. Proprietățile chimice ale moleculelor de proteine sunt diverse, inclusiv amfoteritatea, solubilitatea și denaturarea.
Amfoteritate
Deoarece proteinele includ atât aminoacizi acizi, cât și aminoacizi bazici, molecula va conține întotdeauna grupări acide libere și bazice libere (COO- și, respectiv, NH3 +). Sarcina este determinată de raportul dintre grupele de aminoacizi bazici și acizi. Din acest motiv, proteinele sunt încărcate „+” dacă pH-ul scade și invers, „-” dacă pH-ul crește. În cazul în care pH-ul corespunde punctului izoelectric, molecula proteică va avea sarcină zero. Amfoteritatea este importantă pentru funcțiile biologice, una dintre acestea fiind menținerea pH-ului sângelui.
Solubilitate
Clasificarea proteinelor în funcție de proprietatea de solubilitate a fost deja dată mai sus. Solubilitatea substanțelor proteice în apă se explică prin doi factori:
- sarcina și respingerea reciprocă a moleculelor de proteine;
- formarea unei învelișuri de hidratare în jurul proteinei - dipolii de apă interacționează cu grupurile încărcate de pe partea exterioară a globului.
Denaturarea
Proprietatea fizico-chimică a denaturarii este un proces de distrugere a structurii secundare, terțiare a unei molecule de proteine, sub influența mai multor factori: temperatura, acțiunea alcoolilor, sărurile metalelor grele, acizii și alți agenți chimici.
Important! Structura primară nu este distrusă prin denaturare.
Proprietăți chimice ale proteinelor, reacții calitative, ecuații de reacție
Proprietățile chimice ale proteinelor pot fi luate în considerare prin exemplul reacțiilor de detectare calitativă a acestora. Reacțiile calitative fac posibilă determinarea prezenței unei grupări peptidice într-un compus:
1. Xantoproteină. Când o concentrație mare de acid azotic acționează asupra proteinei, se formează un precipitat, care devine galben când este încălzit.
2. Biuret. Când o soluție slab alcalină a unei proteine este expusă la sulfat de cupru, se formează compuși complecși între ionii de cupru și polipeptide, care este însoțit de o colorare violet-albastru a soluției. Reacția este utilizată în practica clinică pentru a determina concentrația de proteine în ser și alte fluide biologice.
O altă proprietate chimică importantă este detectarea sulfului în compușii proteici. În acest scop, o soluție de proteină alcalină este încălzită cu săruri de plumb. Aceasta produce un precipitat negru care conține sulfură de plumb.
Semnificația biologică a proteinei
Datorită fizică și proprietăți chimice proteinele îndeplinesc o mare varietate de funcții biologice, care includ:
- catalitice (proteine enzimatice);
- transport (hemoglobina);
- structurale (keratina, elastina);
- contractile (actină, miozină);
- protectoare (imunoglobuline);
- semnal (molecule receptor);
- hormonal (insulina);
- energie.
Proteinele sunt importante pentru corpul uman, deoarece participă la formarea celulelor, asigură contracția musculară la animale și transportă mulți compuși chimici cu serul sanguin. În plus, moleculele proteice sunt o sursă de aminoacizi esențiali și îndeplinesc o funcție de protecție, participând la producerea de anticorpi și la formarea imunității.
TOP 10 fapte puțin cunoscute despre proteine
- Proteinele au început să fie studiate în 1728, când italianul Jacopo Bartolomeo Beccari a izolat proteinele din făină.
- Proteinele recombinante sunt acum utilizate pe scară largă. Ele sunt sintetizate prin modificarea genomului bacterian. În special, insulina, factorii de creștere și alți compuși proteici care sunt utilizați în medicină sunt obținuți în acest fel.
- În peștii din Antarctica au fost găsite molecule de proteine care împiedică înghețarea sângelui.
- Proteina resilină se caracterizează prin elasticitate ideală și stă la baza punctelor de atașare a aripilor insectelor.
- Corpul conține proteine însoțitoare unice care sunt capabile să restabilească structura corectă nativă terțiară sau cuaternară a altor compuși proteici.
- Nucleul celulei conține histone - proteine care participă la compactarea cromatinei.
- Natura moleculară a anticorpilor - proteine speciale de protecție (imunoglobuline) - a fost studiată activ din 1937. Tiselius și Kabat au folosit electroforeză și au demonstrat că fracția gamma a fost crescută la animalele imunizate, iar după absorbția serului de către antigenul provocator, distribuția proteinelor pe fracțiuni a revenit la imaginea unui animal intact.
- Albușul de ou este un exemplu viu al implementării funcției de rezervă de către moleculele de proteine.
- În molecula de colagen, fiecare al treilea reziduu de aminoacizi este format de glicină.
- În compoziția glicoproteinelor, 15-20% sunt carbohidrați, iar în compoziția proteoglicanilor, ponderea acestora este de 80-85%.
Concluzie
Proteinele sunt cei mai complecși compuși, fără de care este dificil să ne imaginăm activitatea vitală a oricărui organism. Au fost izolate peste 5000 de molecule de proteine, dar fiecare individ are propriul său set de proteine și acesta diferă de alți indivizi din propria specie.
Cele mai importante proprietăți chimice și fizice ale proteinelor actualizat: 29 octombrie 2018 de: Articole stiintifice.Ru
Proteinele aceștia sunt polimeri naturali cu greutate moleculară mare (greutatea moleculară variază de la 5-10 mii la 1 milion sau mai mult), ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi legate printr-o legătură amidă (peptidă).
Proteinele mai sunt numite și proteine (greacă „protos” – primul, important). Numărul de reziduuri de aminoacizi dintr-o moleculă proteică variază foarte mult și uneori ajunge la câteva mii. Fiecare proteină are propria sa secvență inerentă de reziduuri de aminoacizi.
Proteinele îndeplinesc o varietate de funcții biologice: catalitice (enzime), reglatoare (hormoni), structurale (colagen, fibroină), motorii (miozină), transport (hemoglobină, mioglobină), protectoare (imunoglobuline, interferon), de rezervă (cazeină, albumină, gliadină) altele.
Proteinele stau la baza biomembranelor, cel mai important constituent al celulelor si componentelor celulare. Ele joacă un rol cheie în viața celulei, constituind, parcă, baza materială a activității sale chimice.
Proprietatea exceptionala a proteinei - autoorganizarea structurii, adică capacitatea sa de a crea în mod spontan o structură spațială specifică inerentă numai unei anumite proteine. În esență, toată activitatea organismului (dezvoltarea, mișcarea, îndeplinirea diferitelor funcții și multe altele) este asociată cu substanțele proteice. Este imposibil să ne imaginăm viața fără proteine.
Proteina este cea mai importantă componentă hrană pentru oameni și animale, un furnizor de aminoacizi esențiali.
Structura proteinei
În structura spațială a proteinelor mare importanță are caracter de radicali (reziduuri) R- în moleculele de aminoacizi. Radicalii aminoacizi nepolari sunt de obicei localizați în interiorul macromoleculei proteice și provoacă interacțiuni hidrofobe; radicalii polari care conțin grupări ionogene (formatoare de ioni) sunt de obicei localizați pe suprafața unei macromolecule proteice și caracterizează interacțiunile electrostatice (ionice). Radicalii polari neionici (de exemplu, care conțin grupări OH alcoolice, grupări amidice) pot fi localizați atât la suprafață, cât și în interiorul moleculei proteice. Ele sunt implicate în formarea legăturilor de hidrogen.
În moleculele proteice, α-aminoacizii sunt legați prin legături peptidice (-CO-NH-):
Lanţurile polipeptidice astfel construite sau regiunile individuale din lanţul polipeptidic pot fi, în unele cazuri, legate suplimentar între ele prin legături disulfură (-S-S-) sau, aşa cum sunt adesea numite, punţi disulfură.
Un rol important în crearea structurii proteinelor îl joacă legăturile ionice (sare) și de hidrogen, precum și interacțiunea hidrofobă - un tip special de contacte între componentele hidrofobe ale moleculelor de proteine într-un mediu apos. Toate aceste legături au forțe diferite și asigură formarea unei molecule de proteine complexe, mari.
În ciuda diferenței în structura și funcțiile substanțelor proteice, compoziția lor elementară fluctuează nesemnificativ (în% din greutatea uscată): carbon - 51-53; oxigen - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; sulf - 0,3-2,5.
Unele proteine conțin cantități mici de fosfor, seleniu și alte elemente.
Secvența de unire a resturilor de aminoacizi în lanțul polipeptidic este numită structura primară a proteinei.
O moleculă de proteină poate consta din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare dintre ele conține un număr diferit de resturi de aminoacizi. Având în vedere numărul de combinații posibile ale acestora, putem spune că varietatea proteinelor este aproape nelimitată, dar nu toate există în natură.
Numărul total de diferite tipuri de proteine în toate tipurile de organisme vii este 10 11 -10 12. Pentru proteine, a căror structură se distinge prin complexitate excepțională, pe lângă cea primară, mai mult niveluri înalte organizare structurală: structuri secundare, terțiare și uneori cuaternare.
Structura secundara posedă majoritatea proteinelor, însă nu întotdeauna de-a lungul întregului lanț polipeptidic. Lanțurile polipeptidice cu o anumită structură secundară pot fi localizate în diferite moduri în spațiu.
Informație structura tertiara pe lângă legăturile de hidrogen, un rol important joacă interacțiunile ionice și hidrofobe. Prin natura „împachetarii” moleculei proteice, există globular, sau sferică și fibrilare, sau proteine filamentoase (Tabelul 12).
Pentru proteinele globulare, structura a-helidiană este mai caracteristică, spiralele sunt curbate, „pliate”. Macromolecula are o formă sferică. Se dizolvă în apă și soluții saline pentru a forma sisteme coloidale. Majoritatea proteinelor animalelor, plantelor și microorganismelor sunt proteine globulare.
Pentru proteinele fibrilare, o structură filamentoasă este mai caracteristică. În general, nu sunt solubile în apă. Proteinele fibrilare îndeplinesc de obicei funcții de formare a structurii. Proprietățile lor (rezistență, capacitatea de a se întinde) depind de modul în care sunt împachetate lanțurile polipeptidice. Exemple de proteine fibrilare sunt miozina, keratina. În unele cazuri, subunitățile individuale de proteine formează ansambluri complexe folosind legături de hidrogen, interacțiuni electrostatice și alte interacțiuni. În acest caz, structura cuaternară proteine.
Un exemplu de proteină cu structură cuaternară este hemoglobina din sânge. Numai cu o astfel de structură își îndeplinește funcțiile - legarea oxigenului și transportarea acestuia către țesuturi și organe.
Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că structura primară joacă un rol excepțional în organizarea structurilor proteice superioare.
Clasificarea proteinelor
Există mai multe clasificări ale proteinelor:
- După gradul de dificultate (simplu și complex).
- După forma moleculelor (proteine globulare și fibrilare).
- Prin solubilitate în solvenți individuali (solubil în apă, solubil în soluții saline diluate - albumină, solubil în alcool - prolamine, solubil în alcalii și acizi diluați - gluteline).
- După funcțiile îndeplinite (de exemplu, proteine de depozitare, proteine scheletice etc.).
Proprietăți proteice
Proteinele sunt electroliți amfoteri. La un anumit pH al mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative dintr-o moleculă de proteină este același. Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor sunt neutre din punct de vedere electric este utilizată pentru izolarea din soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.
Hidratarea... Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, în timp ce acestea prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinelor individuale depinde numai de structura lor. Grupările amide hidrofile (-CO-NH-, legătură peptidică), amine (-NH 2) și carboxil (-COOH) prezente în compoziție și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă, orientându-le strict la suprafață. a moleculei. Învelișul de hidratare (apă) care înconjoară globulele de proteine previne agregarea și precipitarea și, prin urmare, contribuie la stabilitatea soluțiilor de proteine. În punctul izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa, învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari. Agregarea moleculelor de proteine are loc și atunci când sunt deshidratate folosind unii solvenți organici, de exemplu, alcoolul etilic. Aceasta duce la precipitarea proteinelor. Când pH-ul mediului se modifică, macromolecula proteică se încarcă, iar capacitatea sa de hidratare se modifică.
Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine formează sisteme complexe numite jeleuri.
Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au plasticitate, un anume Putere mecanică sunt capabili să-și mențină forma. Proteinele globulare se pot hidrata complet, se pot dizolva în apă (de exemplu, proteinele din lapte), formând soluții cu o concentrație scăzută. Proprietățile hidrofile ale proteinelor, adică capacitatea lor de a umfla, forma jeleuri, stabiliza suspensii, emulsii și spume, sunt de mare importanță în biologie și industria alimentară. Un jeleu foarte mobil, construit în principal din molecule de proteine, este citoplasma - gluten crud izolat din aluatul de grâu; conține până la 65% apă. Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este una dintre trăsăturile care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu puternic și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor, în coacere. Aluatul, care se obține în industria de panificație, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.
Denaturarea proteinelor... În timpul denaturarii sub influența factorilor externi (temperatura, acțiunea mecanică, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori), are loc o modificare a structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteinei, adică structura sa spațială nativă. . Structura primară și, prin urmare compoziție chimică veverițele nu se schimbă. Proprietățile fizice se modifică: solubilitatea, capacitatea de hidratare scade, activitatea biologică se pierde. Forma macromoleculei proteinei se modifică și are loc agregarea. În același timp, activitatea unor grupe chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra proteinelor este facilitat și, prin urmare, este mai ușor hidrolizat.
V tehnologia alimentară special semnificație practică are denaturarea termică a proteinelor, gradul căreia depinde de temperatură, durata de încălzire și umiditate. Acest lucru trebuie reținut atunci când se dezvoltă modalități de tratare termică a materiilor prime alimentare, semifabricatelor și uneori a produselor finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol deosebit în albirea materiilor prime vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și obținerea pastelor. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare, scuturare, ultrasunete). În sfârșit, denaturarea proteinelor este cauzată de acțiunea reactanților chimici (acizi, alcalii, alcool, acetonă). Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în alimentație și biotehnologie.
spumant... Procesul de spumare este înțeles ca fiind capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate numite spume. Stabilitatea spumei, în care proteina este un agent de spumare, depinde nu numai de natura și concentrația acesteia, ci și de temperatură. Proteinele sunt utilizate pe scară largă ca agenți de spumare în industria cofetăriei (marshmallow, marshmallow, sufleu). Pâinea are o structură de spumă, iar acest lucru îi afectează gustul.
Moleculele de proteine sub influența unui număr de factori pot fi distruse sau pot interacționa cu alte substanțe pentru a forma noi produse. Pentru industria alimentară se pot distinge două procese importante:
1) hidroliza proteinelor de către enzime;
2) interacțiunea grupărilor amino ale proteinelor sau aminoacizilor cu grupările carbonil ale zaharurilor reducătoare.
Sub influența enzimelor proteaze care catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor, acestea din urmă se descompun în produse mai simple (poli- și dipeptide) și în cele din urmă în aminoacizi. Viteza hidrolizei proteinelor depinde de compoziția sa, structura moleculară, activitatea enzimatică și condițiile acesteia.
Hidroliza proteinelor. Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în vedere generala se poate scrie asa:
Combustie... Proteinele ard cu formarea de azot, dioxid de carbon și apă, precum și alte substanțe. Arderea este însoțită de un miros caracteristic de pene arse.
Reacții de culoare a proteinelor... Pentru determinarea calitativă a proteinei se folosesc următoarele reacții:
1) xantoproteine,în care există o interacţiune a ciclurilor aromatice şi heteroatomice într-o moleculă proteică cu un concentrat acid azoticînsoțită de apariția unei culori galbene.
2) biuret, în care soluțiile slab alcaline de proteine interacționează cu o soluție de sulfat de cupru (II) cu formarea de compuși complecși între ioni de Cu 2+ și polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.
Punct izoelectric
Amfoteritatea este proprietățile acido-bazice ale proteinelor.
Structura cuaternară
Multe proteine sunt compuse din mai multe subunități (protomeri), care pot avea aceeași compoziție de aminoacizi sau diferită. În acest caz, proteinele au structura cuaternară... Proteinele conțin de obicei un număr par de subunități: două, patru, șase. Interacțiunea are loc datorită legăturilor ionice, de hidrogen, forțelor van der Waals. Hemoglobina adultă HbA constă din patru subunități identice pe perechi ( A 2 β 2).
Structura cuaternară oferă multe beneficii biologice:
a) se realizează o economisire de material genetic., lungimea genei structurale și ARNm, în care se înregistrează informații despre structura primară a proteinei, scade.
b) se poate efectua înlocuirea subunităților, ceea ce vă permite să schimbați activitatea
enzimă datorită condiţiilor în schimbare (adapt). Hemoglobină
nou-născutul este format din proteine ( A 2 γ 2). dar în primele luni compoziţia devine ca a unui adult (a 2 β 2) .
8.4. Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor
Proteinele, ca și aminoacizii, sunt compuși amfoteri și au proprietăți de tamponare.
Proteinele pot fi împărțite în neutru, acru și de bază.
Proteine neutre conţin un număr egal de grupe predispuse la ionizare: acide şi bazice. Punctul izoelectric al unor astfel de proteine este într-un mediu apropiat de neutru, dacă pH-ul< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, atunci proteina devine un anion încărcat negativ.
NH 3 - proteină - COOH<-->+ NH 3 - proteine - COO -<-->NH 2 - proteine - COO -
NS< pI soluție apoasă I pH> pI
Proteine acide conține un număr inegal de grupe predispuse la ionizare: există mai multe grupări carboxil decât grupări amino. Într-o soluție apoasă, aceștia capătă o sarcină negativă, iar soluția devine acidă. Când se adaugă un acid (H +), proteina intră mai întâi în punctul izoelectric și apoi, în exces de acid, se transformă într-un cation. Într-un mediu alcalin, o astfel de proteină este încărcată negativ (încărcarea grupului amino dispare).
Proteine acre
NH 3 - proteină - COO - + H + + NH 3 - proteină - COO - + H + + NH 3 - proteină - COOH
| <--> | <--> |
COO - COOH COOH
Soluție apoasă pH = p I NS< pI
Un exces de proteine acide
incarcat pozitiv
Proteina acidă într-un mediu alcalin este încărcată negativ
NH 3 - proteine - COO - OH - NH 2 - proteine - COO -
| <--> |
COO - COO -
pH> pI
Proteinele de bază conține un număr inegal de grupe predispuse la ionizare: există mai multe grupări amino decât carboxil. Într-o soluție apoasă, acestea capătă o sarcină pozitivă, iar soluția devine alcalină. Când se adaugă alcali (OH -), proteina intră mai întâi în punctul izoelectric și apoi, în exces de alcali, se transformă într-un anion. Într-un mediu acid, o astfel de proteină este încărcată pozitiv (încărcarea grupului carboxil dispare)
Forma moleculei de proteine... Studiile conformației native a moleculelor de proteine au arătat că aceste particule au în majoritatea cazurilor o formă mai mult sau mai puțin asimetrică. În funcție de gradul de asimetrie, adică raportul dintre axele lungi (b) și scurte (a) ale moleculei proteice, se disting proteinele globulare (sferice) și fibrilare (filamentoase).
Globulare sunt molecule proteice în care plierea lanțurilor polipeptidice a dus la formarea unei structuri sferice. Printre acestea sunt strict sferice, eliptice și în formă de tijă. Ele diferă prin gradul de asimetrie. De exemplu, albumina de ou are b / a = 3, gliadina de grâu - 11 și zeina de porumb - 20. Multe proteine din natura vie sunt globulare.
Proteinele fibrilare formează filamente lungi, foarte asimetrice. Multe dintre ele au o funcție structurală sau mecanică. Acestea sunt colagen (b/a - 200), keratine, fibroină.
Proteinele fiecărui grup au propriile lor proprietăți caracteristice... Multe proteine globulare sunt solubile în apă și soluții saline diluate. Proteinele fibrilare solubile se caracterizează prin soluții foarte vâscoase. Proteinele globulare, de regulă, au o valoare biologică bună - sunt absorbite în timpul digestiei, în timp ce multe proteine fibrilare nu.
Nu există o graniță clară între proteinele globulare și cele fibrilare. O serie de proteine ocupă o poziție intermediară și combină caracteristicile atât globulare, cât și fibrilare. Aceste proteine includ, de exemplu, miozina musculară (b / a = 75) și fibrinogenul din sânge (b / a = 18). Miozina are o formă asemănătoare tijei, similară cu forma proteinelor fibrilare, totuși, ca și proteinele globulare, este solubilă în soluții saline. Soluțiile de miozină și fibrinogen sunt vâscoase. Aceste proteine sunt absorbite în timpul digestiei. În același timp, actina, o proteină musculară globulară, nu este absorbită.
Denaturarea proteinelor... Conformația nativă a moleculelor proteice nu este rigidă, este mai degrabă labilă (lat. „Labilis” - alunecare) și sub o serie de influențe poate fi serios perturbată. Încălcarea conformației native a unei proteine, însoțită de o modificare a proprietăților sale native fără a rupe legăturile peptidice, se numește denaturare (în latină „denaturare” - pentru a priva proprietățile naturale) proteinei.
Denaturarea proteinelor poate fi cauzată de diverse motive care conduc la încălcarea interacțiunilor slabe, precum și la ruperea legăturilor disulfurice care stabilizează structura lor nativă.
Încălzirea majorității proteinelor la temperaturi de peste 50 ° C, precum și ultraviolete și alte tipuri de iradiere cu energie înaltă, cresc vibrațiile atomilor din lanțul polipeptidic, ceea ce duce la întreruperea diferitelor legături din ele. Chiar și agitarea mecanică poate provoca denaturarea proteinelor.
Denaturarea proteinelor are loc și din cauza atac chimic... Acizii sau alcalii puternici afectează ionizarea grupărilor acide și bazice, provocând întreruperea legăturilor ionice și a unor legături de hidrogen din moleculele de proteine. Ureea (H 2 N-CO-NH 2) și solvenții organici - alcooli, fenoli etc. - perturbă sistemul de legături de hidrogen și slăbesc interacțiunile hidrofobe în moleculele de proteine (uree - din cauza perturbării structurii apei, solvenți organici - datorită stabilirii contactelor cu radicalii aminoacizi nepolari). Mercaptoetanolul descompune legăturile disulfurice din proteine. Ionii de metale grele rup interacțiunile slabe.
Denaturarea modifică proprietățile proteinei și, în primul rând, o scădere a solubilității acesteia. De exemplu, la fierbere, proteinele se coagulează și precipită din soluții sub formă de cheaguri (ca atunci când fierbeți un ou de găină). Precipitarea proteinelor din soluții are loc și sub influența precipitanților proteici, care sunt acidul tricloracetic, reactivul lui Barnstein (un amestec de hidroxid de sodiu cu sulfat de cupru), soluția de tanin etc.
Odată cu denaturarea, capacitatea de absorbție a apei a proteinei scade, adică capacitatea acesteia de a se umfla; pot apărea noi grupuri chimice, de exemplu: atunci când sunt expuse la măsuri de captoetanol - grupe SH. Ca urmare a denaturării, proteina își pierde activitatea biologică.
Deşi structura primara proteina în timpul denaturarii nu este perturbată, modificările sunt ireversibile. Cu toate acestea, de exemplu, odată cu îndepărtarea treptată a ureei prin dializă dintr-o soluție de proteină denaturată, are loc renaturarea acesteia: structura nativă a proteinei este restabilită și, odată cu aceasta, într-o măsură sau alta, proprietățile sale native. Această denaturare se numește reversibilă.
Denaturarea ireversibilă a proteinelor are loc în timpul procesului de îmbătrânire a organismelor. Prin urmare, de exemplu, semințele de plante, chiar și în condiții optime de depozitare, își pierd treptat germinația.
Denaturarea proteinelor are loc în timpul coacerii pâinii, uscarii pastelor, legumelor, în timpul gătitului etc. Ca urmare, valoarea biologică a acestor proteine crește, deoarece în procesul de digestie proteinele denaturate (parțial distruse) sunt absorbite mai ușor.
Punctul izoelectric al proteinei... Proteinele conțin diverse grupe bazice și acide care au capacitatea de a ioniza. Într-un mediu puternic acid, grupele principale (grupele amino etc.) sunt protonate activ, iar moleculele proteice capătă o sarcină totală pozitivă, iar într-un mediu puternic alcalin, grupările carboxil se disociază ușor, iar moleculele proteice capătă o sarcină totală negativă.
Sursele de sarcină pozitivă în proteine sunt radicalii laterali ai resturilor de lizină, arginină și histidină și gruparea a-amino a restului de aminoacid N-terminal. Sursele de sarcină negativă sunt radicalii laterali ai resturilor de acid aspartic și glutamic, gruparea a-carboxil a restului de aminoacid C-terminal.
La o anumită valoare a pH-ului mediului, există o egalitate de sarcini pozitive și negative pe suprafața moleculei de proteină, adică sarcina sa electrică totală se dovedește a fi zero. Această valoare a pH-ului soluției la care molecula proteică este neutră din punct de vedere electric se numește punctul izoelectric al proteinei (pi).
Punctele izoelectrice sunt constante caracteristice proteinelor. Ele sunt determinate de compoziția și structura lor de aminoacizi: numărul și localizarea reziduurilor de aminoacizi acide și bazice din lanțurile polipeptidice. Punctele izoelectrice ale proteinelor, în care predomină reziduurile de aminoacizi acide, sunt situate în domeniul pH-ului<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Punctele izoelectrice ale majorității proteinelor se găsesc într-un mediu slab acid.
În stare izoelectrică, soluțiile proteice au o vâscozitate minimă. Acest lucru se datorează unei modificări a formei moleculei de proteine. În punctul izoelectric, grupurile încărcate opus sunt atrase unele de altele, iar proteinele se îndoaie în bile. Când pH-ul este deplasat de la punctul izoelectric, grupurile încărcate asemănătoare se resping, iar moleculele de proteine se desfășoară. În starea desfășurată, moleculele de proteine conferă soluțiilor o vâscozitate mai mare decât smulse în bile.
La punctul izoelectric, proteinele au solubilitate minimă și pot precipita cu ușurință.
Totuși, depunerea proteinelor la punctul izoelectric încă nu are loc. Acest lucru este prevenit de moleculele de apă structurate, care dețin o parte semnificativă a radicalilor hidrofobi de aminoacizi pe suprafața globulelor de proteine.
Proteinele pot fi precipitate folosind solvenți organici (alcool, acetonă), care încalcă sistemul de contacte hidrofobe din moleculele proteice, precum și concentrații mari de săruri (prin sărare), care reduc hidratarea globulelor proteice. În acest din urmă caz, partea apa merge dizolvarea sării și încetează să participe la dizolvarea proteinei. Din cauza lipsei de solvent, o astfel de soluție devine suprasaturată, ceea ce atrage după sine precipitarea unei părți din ea. Moleculele de proteine încep să se lipească împreună și, formând particule din ce în ce mai mari, precipită treptat din soluție.
Proprietățile optice ale proteinelor... Soluțiile de proteine au activitate optică, adică capacitatea de a roti planul de polarizare a luminii. Această proprietate a proteinelor se datorează prezenței elementelor asimetrice în moleculele lor - atomi de carbon asimetrici și un a-helix drept.
Când o proteină este denaturată, proprietățile sale optice se schimbă, ceea ce este asociat cu distrugerea helixului a. Proprietățile optice ale proteinelor complet denaturate depind doar de prezența atomilor de carbon asimetrici în ele.
Prin diferența de manifestare a proprietăților optice ale proteinei înainte și după denaturare, se poate determina gradul de spiralizare a acesteia.
Reacții calitative la proteine... Proteinele se caracterizează prin reacții de culoare datorită prezenței anumitor grupări chimice în ele. Aceste reacții sunt adesea folosite pentru a detecta proteine.
Când se adaugă sulfat de cupru și alcalii la o soluție proteică, apare o culoare liliac, asociată cu formarea de complexe de ioni de cupru cu grupe peptidice ale proteinei. Deoarece această reacție dă biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), se numește biuret. Este adesea folosit pentru determinarea cantitativă a proteinei, împreună cu metoda lui I. Kjeldahl, deoarece intensitatea culorii rezultate este proporțională cu concentrația proteinei din soluție.
Când soluțiile proteice sunt încălzite cu acid azotic concentrat, apare o culoare galbenă datorită formării nitroderivaților ai aminoacizilor aromatici. Această reacție se numește xantoproteină(greacă „xanthos” - galben).
Când sunt încălzite, multe soluții de proteine reacționează cu o soluție de acid azotic de mercur, care formează compuși complecși de culoare purpurie cu fenolii și derivații acestora. Acesta este răspunsul calitativ al lui Millon la tirozină.
Ca urmare a încălzirii majorității soluțiilor de proteine cu acetat de plumb într-un mediu alcalin, precipită un precipitat negru de sulfură de plumb. Această reacție este utilizată pentru a detecta aminoacizii care conțin sulf și se numește reacția Fol.
Înainte de a vorbi despre proprietățile proteinelor, merită oferit scurtă definiție acest concept... Acestea sunt substanțe organice cu greutate moleculară mare care constau din alfa-aminoacizi legați printr-o legătură peptidică. Proteinele sunt o parte importantă a nutriției umane și animale, deoarece nu toți aminoacizii sunt produși de organism - unii provin din alimente. Care sunt proprietățile și funcțiile lor?
Amfoteritate
Aceasta este prima caracteristică a proteinelor. Amfoteritatea se referă la capacitatea lor de a prezenta proprietăți atât acide, cât și bazice.
Proteinele în structura lor au mai multe tipuri de grupări chimice care sunt capabile să ionizeze într-o soluție de H 2 O. Acestea includ:
- Reziduuri carboxil. Acizi glutamic și aspartic, mai exact.
- Grupări care conțin azot. Gruparea ε-amino a lizinei, restul de arginină CNH (NH 2) și restul imidazol al unui alfa-aminoacid heterociclic numit histidină.
Fiecare proteină are o caracteristică precum punctul izoelectric. Acest concept este înțeles ca aciditatea mediului în care suprafața sau molecula nu o are incarcare electrica... În aceste condiții, hidratarea și solubilitatea proteinelor sunt minimizate.
Indicatorul este determinat de raportul dintre reziduurile de aminoacizi bazice și acide. În primul caz, punctul cade pe regiunea alcalină. În al doilea - pentru acru.
Solubilitate
Conform acestei proprietăți, proteinele sunt împărțite într-o mică clasificare. Acestea sunt acestea:
- Solubil... Se numesc albumină. Se dizolvă moderat în soluții saline concentrate și se coagulează când sunt încălzite. Această reacție se numește denaturare. Greutatea moleculară a albuminei este de aproximativ 65 000. Nu conțin carbohidrați. Iar substanțele care sunt compuse din albumină se numesc albuminoizi. Acestea includ albușul de ou, semințele de plante și serul de sânge.
- Insolubil... Se numesc scleroproteine. Un exemplu izbitor este cheratina, o proteină fibrilă cu rezistență mecanică a doua numai după chitina. Este această substanță care constă din unghii, păr, ramfoteca de ciocuri și pene de păsări, precum și coarne de rinocer. Citokeratinele sunt de asemenea incluse în acest grup de proteine. Este un material structural al filamentelor intracelulare ale citoscheletului celulelor epiteliale. O altă proteină insolubilă este o proteină fibrilă numită fibroină.
- Hidrofil... Ei interacționează activ cu apa și o absorb. Acestea includ proteine ale substanței intercelulare, nucleu și citoplasmă. Inclusiv fibroină și cheratina notorie.
- Hidrofob... Ele resping apa. Acestea includ proteine care alcătuiesc membranele biologice.
Denaturarea
Acesta este denumirea procesului de modificare a unei molecule de proteine sub influența anumitor factori destabilizatori. În acest caz, secvența de aminoacizi rămâne aceeași. Dar proteinele își pierd proprietățile naturale (hidrofilitate, solubilitate și altele).
Trebuie remarcat faptul că orice modificare semnificativă a condițiilor externe poate duce la tulburări ale structurilor proteinelor. Cel mai adesea, denaturarea este provocată de creșterea temperaturii, precum și de efectul alcalinelor, al acidului puternic, al radiațiilor, al sărurilor de metale grele și chiar al anumitor solvenți asupra proteinei.
Interesant este că denaturarea duce adesea la agregarea particulelor de proteine în altele mai mari. Un prim exemplu este, de exemplu, omletă. La urma urmei, toată lumea știe cum se formează proteina dintr-un lichid transparent în timpul procesului de prăjire.
Ar trebui să vorbiți și despre un astfel de fenomen precum renaturarea. Acest proces este inversul denaturarii. În timpul acesteia, proteinele revin la structura lor naturală. Și chiar este posibil. Un grup de chimiști din Statele Unite și Australia au găsit o modalitate de a reface un ou fiert tare. Va dura doar câteva minute. Și acest lucru va necesita uree (diamida acidului carbonic) și centrifugare.
Structura
Trebuie spus despre asta separat, deoarece vorbim despre semnificația proteinelor. În total, există patru niveluri de organizare structurală:
- Primar... Se înțelege secvența resturilor de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Caracteristica principală sunt motivele conservatoare. Acesta este numele pentru combinațiile stabile de reziduuri de aminoacizi. Se găsesc în multe proteine complexe și simple.
- Secundar... Aceasta se referă la ordonarea oricărui fragment local al lanțului polipeptidic, care este stabilizat prin legături de hidrogen.
- Terţiar... Aceasta este structura spațială a lanțului polipeptidic. Acest nivel este format din câteva elemente secundare (sunt stabilizate tipuri diferite interacțiuni în care interacțiunile hidrofobe sunt critice). Aici, legăturile ionice, de hidrogen, covalente sunt implicate în stabilizare.
- Cuaternar... Se mai numește și domeniu sau subunitate. Acest nivel constă în aranjarea reciprocă a lanțurilor polipeptidice ca parte a unui întreg complex proteic. Interesant, proteinele cu o structură cuaternară includ nu numai lanțuri polipeptidice identice, ci și diferite.
Această diviziune a fost propusă de un biochimist danez pe nume K. Lindström-Lang. Și chiar dacă se consideră că este depășit, ei continuă să-l folosească oricum.
Tipuri de clădiri
Vorbind despre proprietățile proteinelor, trebuie menționat și faptul că aceste substanțe sunt împărțite în trei grupe în funcție de tipul de structură. Și anume:
- Proteine fibrilare. Au o structură filamentoasă alungită și greutate moleculară mare. Cele mai multe dintre ele sunt insolubile în apă. Structura acestor proteine este stabilizată prin interacțiunile dintre lanțurile polipeptidice (acestea sunt formate din cel puțin două resturi de aminoacizi). Substanțele fibrilare sunt cele care formează polimerul, fibrilele, microtubulii și microfilamentele.
- Proteine globulare. Tipul structurii determină solubilitatea lor în apă. Și forma generală a moleculei este sferică.
- Proteinele membranare. Structura acestor substanțe are o caracteristică interesantă. Au domenii care traversează membrana celulară, dar părți din ele ies în citoplasmă și în mediul extracelular. Aceste proteine joacă rolul de receptori - transmit semnale și sunt responsabile de transportul transmembranar al nutrienților. Este important de reținut că sunt foarte specifice. Fiecare proteină trece doar o anumită moleculă sau semnal.
Simplu
De asemenea, puteți spune despre ele puțin mai detaliat. Proteinele simple constau numai din lanțuri polipeptidice. Acestea includ:
- Protamina... Proteine nucleare cu greutate moleculară mică. Prezența sa protejează ADN-ul de acțiunea nucleazelor – enzime care atacă acizii nucleici.
- Histones... Proteine simple puternic de bază. Sunt concentrate în nucleele celulelor vegetale și animale. Ei participă la „împachetarea” catenelor de ADN din nucleu și, de asemenea, la procese precum repararea, replicarea și transcripția.
- Albumină... Ele au fost deja menționate mai sus. Cele mai cunoscute albumine sunt serul și oul.
- Globulina... Participă la coagularea sângelui, precum și la alte reacții imune.
- Prolaminele... Acestea sunt proteine de depozitare în cereale. Numele lor sunt mereu diferite. În grâu, se numesc ptialin. În orz - hordeine. Ovăzul are avsninami. Interesant este că prolaminele sunt clasificate în propriile lor clase de proteine. Există doar două dintre ele: bogat în S (cu conținut de sulf) și sărac în S (fără acesta).
Complex
Dar proteinele complexe? Conțin grupări protetice sau cele lipsite de aminoacizi. Acestea includ:
- Glicoproteine... Acestea includ reziduuri de carbohidrați cu o legătură covalentă. Aceste proteine complexe sunt o componentă structurală esențială a membranelor celulare. Acestea includ și mulți hormoni. Și, de asemenea, glicoproteinele membranelor eritrocitare determină grupa sanguină.
- Lipoproteine... Sunt formate din lipide (substanțe asemănătoare grăsimilor) și joacă rolul de „transport” al acestor substanțe în sânge.
- Metaloproteide... Aceste proteine din organism sunt de mare importanță, deoarece schimbul de fier nu are loc fără ele. Moleculele lor includ ioni metalici. Și reprezentanții tipici ai acestei clase sunt transferrina, hemosiderina și feritina.
- Nucleoproteine... Ele constau din RKN și ADN, care nu au o legătură covalentă. Un reprezentant luminos este cromatina. În compoziția sa se realizează informația genetică, ADN-ul este reparat și replicat.
- Fosfoproteine... Ele sunt formate din reziduuri de acid fosforic legate covalent. Un exemplu este cazeina, care se găsește inițial în lapte sub formă de sare de calciu (sub formă legată).
- Cromoproteinele... Au o structură simplă: o proteină și o componentă colorată aparținând grupului protetic. Ei iau parte la respirația celulară, fotosinteză, reacții redox etc. De asemenea, fără cromoproteine, nu are loc acumularea de energie.
Metabolism
S-au spus deja multe despre proprietățile fizico-chimice ale proteinelor. Trebuie menționat și rolul lor în metabolism.
Există aminoacizi care sunt esențiali deoarece nu sunt sintetizați de organismele vii. Mamiferele le obțin chiar din alimente. În procesul de digestie, proteina este distrusă. Acest proces începe cu denaturarea atunci când este plasat într-un mediu acid. Apoi - hidroliza, care implică enzime.
Anumiți aminoacizi pe care organismul îi primește în cele din urmă sunt implicați în sinteza proteinelor, ale căror proprietăți sunt necesare pentru existența sa deplină. Iar restul este procesat în glucoză - o monozaharidă, care este una dintre principalele surse de energie. Proteinele sunt foarte importante în dietă sau în condiții de post. Dacă nu vine cu mâncare, organismul va începe să „mănânce singur” - să-și proceseze propriile proteine, în special proteinele musculare.
Biosinteza
Având în vedere proprietățile fizico-chimice ale proteinelor, este necesar să ne concentrăm pe un subiect precum biosinteza. Aceste substanțe se formează pe baza informațiilor codificate în gene. Orice proteină este o secvență unică de resturi de aminoacizi determinată de gena care o codifică.
Cum se întâmplă asta? Gena care codifică proteina transferă informații de la ADN la ARN. Aceasta se numește transcripție. În cele mai multe cazuri, sinteza are loc apoi pe ribozomi - acesta este cel mai important organoid al unei celule vii. Acest proces se numește difuzare.
Există și așa-numita sinteză nonribozomală. De asemenea, merită menționat deoarece vorbim despre importanța proteinelor. Acest tip de sinteză se observă la unele bacterii și ciuperci inferioare. Procesul se desfășoară prin intermediul unui complex proteic cu greutate moleculară mare (cunoscut sub numele de NRS sintază), iar ribozomii nu participă la aceasta.
Și, desigur, există și sinteza chimică. Poate fi folosit pentru a sintetiza proteine scurte. Pentru aceasta se folosesc metode precum ligatura chimică. Acesta este opusul biosintezei ribozomilor notorii. Prin aceeași metodă este posibil să se obțină inhibitori ai anumitor enzime.
În plus, datorită sintezei chimice, este posibil să se introducă în compoziția proteinelor acele reziduuri de aminoacizi care nu se găsesc în substanțele obișnuite. Să presupunem că cei care au etichete fluorescente pe lanțurile lor laterale.
Trebuie remarcat faptul că metodele de sinteză chimică nu sunt perfecte. Există anumite limitări. Dacă o proteină conține mai mult de 300 de reziduuri, atunci o substanță sintetizată artificial este probabil să primească o structură incorectă. Și acest lucru va afecta proprietățile.
Substanțe de origine animală
Trebuie acordată atenție lor Atentie speciala... Proteina animală este o substanță care se găsește în ouă, carne, produse lactate, păsări de curte, fructe de mare și pește. Conțin toți aminoacizii de care are nevoie organismul, inclusiv 9 esențiali. Iată o serie de funcții importante pe care le îndeplinește proteinele animale:
- Cataliza multitudinii reacții chimice... Această substanță le lansează și le accelerează. Proteinele enzimatice sunt „responsabile” de acest lucru. Dacă o cantitate suficientă dintre ele nu intră în organism, atunci oxidarea și reducerea, conectarea și ruperea legăturilor moleculare, precum și transportul substanțelor nu vor continua pe deplin. Este interesant că doar o mică parte a aminoacizilor intră în diferite tipuri de interacțiuni. Și o cantitate și mai mică (3-4 reziduuri) este direct implicată în cataliză. Toate enzimele sunt împărțite în șase clase - oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, lazaze, izomeraze și ligaze. Fiecare dintre ei este responsabil pentru o anumită reacție.
- Formarea citoscheletului, care formează structura celulelor.
- Protecție imună, chimică și fizică.
- Transportul componentelor esențiale necesare creșterii și dezvoltării celulelor.
- Transmiterea impulsurilor electrice, care sunt importante pentru funcționarea întregului organism, deoarece interacțiunea celulară este imposibilă fără ele.
Și acestea nu sunt toate funcțiile posibile. Dar chiar și așa, semnificația acestor substanțe este clară. Sinteza proteinelor în celule și în organism este imposibilă dacă o persoană nu își mănâncă sursele. Si sunt carne de curcan, vita, miel, iepure. Multe proteine se găsesc și în ouă, smântână, iaurt, brânză de vaci, lapte. De asemenea, puteți activa sinteza proteinelor în celulele corpului adăugând în alimentație șuncă, organe, cârnați, tocană și vițel.
