단백질은 생체고분자로, 단량체는 펩타이드 결합을 통해 서로 연결된 알파 아미노산 잔기입니다. 각 단백질의 아미노산 서열은 엄격하게 정의되어 있으며 살아있는 유기체에서는 다음을 사용하여 암호화됩니다. 유전암호, 단백질 분자의 생합성이 일어나는 판독을 기반으로합니다. 단백질 합성에는 20개의 아미노산이 관여합니다.
단백질 분자의 구조에는 다음과 같은 유형이 구별됩니다.
- 주요한. 선형 사슬의 아미노산 서열을 나타냅니다.
- 중고등 학년. 이는 펩타이드 그룹 사이의 수소 결합 형성을 사용하여 폴리펩타이드 사슬을 보다 컴팩트하게 배열한 것입니다. 2차 구조에는 알파 나선과 베타 접힘이라는 두 가지 변형이 있습니다.
- 제삼기. 이는 폴리펩티드 사슬을 소구체로 배열하는 것입니다. 이 경우 수소와 이황화 결합이 형성되고, 아미노산 잔기의 소수성과 이온성 상호작용으로 인해 분자의 안정화가 이루어진다.
- 네개 한 조인 것. 단백질은 비공유 결합을 통해 서로 상호 작용하는 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다.
따라서 특정 순서로 연결된 아미노산은 폴리펩티드 사슬을 형성하며, 그 개별 부분은 나선형으로 말리거나 접힌 부분을 형성합니다. 이러한 2차 구조 요소는 소구체를 형성하여 단백질의 3차 구조를 형성합니다. 개별 소구체는 서로 상호작용하여 4차 구조를 갖는 복잡한 단백질 복합체를 형성합니다.
단백질 분류
단백질 화합물을 분류할 수 있는 몇 가지 기준이 있습니다. 구성에 따라 단순 단백질과 복합 단백질이 구별됩니다. 복합 단백질 물질에는 비아미노산 그룹이 포함되어 있으며 화학적 성질이 다를 수 있습니다. 이에 따라 그들은 다음을 구별합니다.
- 당단백질;
- 지질단백질;
- 핵단백질;
- 금속단백질;
- 인단백질;
- 염색체단백질.
에 따른 분류도 있습니다. 일반형건물:
- 원섬유;
- 구형;
- 막
단백질은 아미노산 잔기로만 구성된 단순(단일 성분) 단백질입니다. 용해도에 따라 다음 그룹으로 나뉩니다.
최근 연구에 따르면 많은 단순 단백질이 최소한의 비단백질 화합물과 연관되어 있기 때문에 이러한 분류는 완전히 정확하지는 않습니다. 따라서 일부 단백질에는 색소, 탄수화물, 때로는 지질이 포함되어 있어 복잡한 단백질 분자와 더 유사해집니다.
단백질의 물리화학적 성질
물리화학적 특성단백질은 분자에 포함된 아미노산 잔기의 구성과 양에 따라 결정됩니다. 폴리펩티드의 분자량은 수천에서 백만 또는 그 이상으로 매우 다양합니다. 양쪽성, 용해도, 변성 능력을 포함하여 단백질 분자의 화학적 특성은 다양합니다.
양쪽성
단백질은 산성 아미노산과 염기성 아미노산을 모두 포함하므로 분자는 항상 유리 산성 그룹과 유리 염기성 그룹(각각 COO- 및 NH3+)을 포함합니다. 전하는 염기성 아미노산 그룹과 산성 아미노산 그룹의 비율에 따라 결정됩니다. 이러한 이유로 단백질은 pH가 감소하면 "+"로 전하되고, pH가 증가하면 "-"로 전하됩니다. pH가 등전점에 해당하는 경우, 단백질 분자는 0의 전하를 갖게 됩니다. 양쪽성은 생물학적 기능에 중요하며, 그 중 하나는 혈액 pH 수준을 유지하는 것입니다.
용해도
용해도 특성에 따른 단백질의 분류는 이미 위에 나와 있습니다. 물에 대한 단백질 물질의 용해도는 두 가지 요인으로 설명됩니다.
- 단백질 분자의 전하 및 상호 반발;
- 단백질 주위에 수화 껍질이 형성됩니다. 물 쌍극자는 소구의 외부 부분에 있는 하전된 그룹과 상호 작용합니다.
변성
변성의 물리화학적 특성은 온도, 알코올의 작용, 중금속 염, 산 및 기타 화학 물질과 같은 여러 요인의 영향을 받아 단백질 분자의 2차, 3차 구조가 파괴되는 과정입니다.
중요한!변성 과정에서 1차 구조는 파괴되지 않습니다.
단백질의 화학적 성질, 정성반응, 반응식
단백질의 화학적 특성은 정성 검출을 위한 반응의 예를 사용하여 고려할 수 있습니다. 정성적 반응을 통해 화합물 내 펩타이드 그룹의 존재 여부를 확인할 수 있습니다.
1. 크산토단백질. 단백질이 고농도의 질산에 노출되면 침전물이 형성되며 가열하면 노란색으로 변합니다.
2. 뷰렛. 약알칼리성 단백질 용액이 황산동에 노출되면 구리 이온과 폴리펩티드 사이에 착화합물이 형성되고, 용액은 보라색-파란색으로 변합니다. 이 반응은 임상 실습에서 혈청 및 기타 생물학적 체액의 단백질 농도를 결정하는 데 사용됩니다.
또 다른 중요한 화학적 특성은 단백질 화합물에서 황을 검출하는 것입니다. 이를 위해 알칼리성 단백질 용액을 납염과 함께 가열합니다. 이는 황화납을 함유한 검은색 침전물을 생성합니다.
단백질의 생물학적 중요성
그의 신체적 능력 덕분에 화학적 특성단백질은 다음과 같은 다양한 생물학적 기능을 수행합니다.
- 촉매(단백질 효소);
- 수송(헤모글로빈);
- 구조적(케라틴, 엘라스틴);
- 수축성(액틴, 미오신);
- 보호(면역글로불린);
- 신호전달(수용체 분자);
- 호르몬(인슐린);
- 에너지.
단백질은 세포 형성에 참여하고 동물의 근육 수축을 제공하며 혈청과 함께 많은 화학 물질을 운반하기 때문에 인체에 중요합니다. 또한 단백질 분자는 필수 아미노산의 공급원이며 보호 기능을 수행하여 항체 생성 및 면역 형성에 참여합니다.
단백질에 관해 잘 알려지지 않은 TOP 10 사실
- 단백질에 대한 연구는 1728년 이탈리아의 Jacopo Bartolomeo Beccari가 밀가루에서 단백질을 분리하면서부터 시작되었습니다.
- 현재는 재조합 단백질이 널리 사용되고 있습니다. 그들은 박테리아의 게놈을 변형하여 합성됩니다. 특히 의학에 사용되는 인슐린, 성장 인자 및 기타 단백질 화합물은 이러한 방식으로 얻어집니다.
- 혈액이 얼지 않도록 방지하는 단백질 분자가 남극 어류에서 발견되었습니다.
- 레실린 단백질은 이상적으로 탄력이 있으며 곤충 날개 부착 지점의 기초가 됩니다.
- 신체에는 다른 단백질 화합물의 올바른 고유 3차 또는 4차 구조를 복원할 수 있는 독특한 샤페론 단백질이 있습니다.
- 세포핵에는 염색질 압축에 참여하는 단백질인 히스톤이 있습니다.
- 특수 보호 단백질(면역글로불린)인 항체의 분자적 특성이 1937년부터 활발히 연구되기 시작했습니다. Tiselius와 Kabat는 전기영동을 사용하여 면역화된 동물에서 감마 분획이 증가하고, 자극 항원에 의한 혈청 흡수 후 분획 간의 단백질 분포가 온전한 동물의 모습으로 돌아옴을 증명했습니다.
- 달걀 흰자는 단백질 분자에 의한 예비 기능 구현의 놀라운 예입니다.
- 콜라겐 분자에서 세 번째 아미노산 잔기마다 글리신이 형성됩니다.
- 당단백질 구성에서 15-20%는 탄수화물이고, 프로테오글리칸 구성에서는 그 비율이 80-85%입니다.
결론
단백질은 가장 복잡한 화합물로, 단백질 없이는 어떤 유기체의 생명도 상상하기 어렵습니다. 5,000개 이상의 단백질 분자가 확인되었지만 각 개체는 고유한 단백질 세트를 갖고 있으며 이는 같은 종의 다른 개체와 구별됩니다.
단백질의 가장 중요한 화학적, 물리적 특성업데이트 날짜: 2018년 10월 29일 작성자: 과학 기사.Ru
다람쥐-이들은 고분자량(분자량은 5~10,000에서 100만 이상까지 다양함) 천연 고분자이며, 그 분자는 아미드(펩타이드) 결합으로 연결된 아미노산 잔기로 구성됩니다.
단백질은 단백질이라고도 합니다(그리스어 "프로토스" - 우선 중요함). 단백질 분자의 아미노산 잔기 수는 매우 다양하며 때로는 수천에 이릅니다. 각 단백질에는 고유한 아미노산 잔기 서열이 있습니다.
단백질은 다양한 생물학적 기능을 수행합니다: 촉매(효소), 조절(호르몬), 구조(콜라겐, 피브로인), 운동(미오신), 수송(헤모글로빈, 미오글로빈), 보호(면역글로불린, 인터페론), 저장(카세인, 알부민, 글리아딘) 등이 있다.
단백질은 세포 및 세포 구성 요소의 가장 중요한 구성 요소인 생체막의 기초입니다. 그들은 화학적 활동의 물질적 기초를 구성하는 세포의 생명에서 중요한 역할을 합니다.
단백질의 특별한 성질은 다음과 같다. 구조의 자기 조직화, 즉 주어진 단백질에만 특징적인 특정 공간 구조를 자발적으로 생성하는 능력입니다. 본질적으로 신체의 모든 활동(발달, 운동, 다양한 기능 수행 등)은 단백질 물질과 연관되어 있습니다. 단백질이 없는 생명체는 상상할 수 없습니다.
단백질이 가장 중요해요 요소인간과 동물을 위한 식품, 필수 아미노산 공급업체.
단백질 구조
단백질의 공간 구조에서 큰 중요성아미노산 분자에는 R-라디칼(잔기)의 특성이 있습니다. 비극성 아미노산 라디칼은 일반적으로 단백질 거대분자 내부에 위치하며 소수성 상호작용을 유발합니다. 이온성(이온 형성) 그룹을 포함하는 극성 라디칼은 일반적으로 단백질 거대분자의 표면에서 발견되며 정전기(이온성) 상호 작용의 특징을 나타냅니다. 극성 비이온성 라디칼(예: 알코올 OH 그룹, 아미드 그룹 포함)은 단백질 분자 표면과 내부 모두에 위치할 수 있습니다. 그들은 수소 결합 형성에 참여합니다.
단백질 분자에서 α-아미노산은 펩타이드(-CO-NH-) 결합으로 서로 연결됩니다.
이러한 방식으로 구성된 폴리펩티드 사슬 또는 폴리펩티드 사슬 내의 개별 섹션은 경우에 따라 이황화(-S-S-) 결합 또는 종종 이황화 다리라고 불리는 것에 의해 서로 추가로 연결될 수 있습니다.
이온(염)과 수소 결합, 소수성 상호작용은 단백질 구조를 만드는 데 중요한 역할을 합니다. 특별한 종류수성 환경에서 단백질 분자의 소수성 성분 사이의 접촉. 이러한 모든 결합은 다양한 강도를 가지며 복잡하고 큰 단백질 분자의 형성을 보장합니다.
단백질 물질의 구조와 기능의 차이에도 불구하고, 그 원소 구성은 약간 다릅니다(건조 중량%): 탄소 - 51-53; 산소 - 21.5-23.5; 질소 - 16.8-18.4; 수소 - 6.5-7.3; 유황 - 0.3-2.5.
일부 단백질에는 소량의 인, 셀레늄 및 기타 요소가 포함되어 있습니다.
폴리펩티드 사슬의 아미노산 잔기의 서열을 다음과 같이 부른다. 1차 단백질 구조.
단백질 분자는 하나 이상의 폴리펩티드 사슬로 구성될 수 있으며, 각 사슬에는 서로 다른 수의 아미노산 잔기가 포함되어 있습니다. 가능한 조합의 수를 고려하면 단백질의 종류는 거의 무한하지만 모든 단백질이 자연에 존재하는 것은 아닙니다.
모든 유형의 살아있는 유기체에 포함된 다양한 유형의 단백질의 총 수는 10 11 -10 12입니다. 구조가 매우 복잡하다는 특징을 갖는 단백질의 경우 기본 단백질 외에도 더 많은 높은 수준구조적 조직: 2차, 3차, 때로는 4차 구조.
2차 구조대부분의 단백질은 폴리펩타이드 사슬의 전체 길이를 따라 항상 존재하는 것은 아니지만, 폴리펩타이드 사슬을 가지고 있습니다. 특정 2차 구조를 가진 폴리펩티드 사슬은 공간에서 다르게 위치할 수 있습니다.
정보 3차 구조수소 결합 외에도 이온 및 소수성 상호작용이 중요한 역할을 합니다. 단백질 분자의 "포장" 특성에 따라 구별됩니다. 구형의또는 구형, 그리고 원섬유의또는 사상성 단백질(표 12).
구형 단백질의 경우 α-나선 구조가 더 일반적이며 나선은 구부러져 "접혀 있습니다." 거대분자는 구형이다. 그들은 물과 식염수 용액에 용해되어 콜로이드 시스템을 형성합니다. 동물, 식물, 미생물의 대부분의 단백질은 구형 단백질입니다.
원섬유형 단백질의 경우 필라멘트 구조가 더 일반적입니다. 그들은 일반적으로 물에 용해되지 않습니다. 원섬유 단백질은 일반적으로 구조 형성 기능을 수행합니다. 그 특성(강도, 신축성)은 폴리펩티드 사슬을 포장하는 방법에 따라 달라집니다. 원섬유형 단백질의 예로는 미오신과 케라틴이 있습니다. 어떤 경우에는 개별 단백질 하위 단위가 수소 결합, 정전기 및 기타 상호 작용을 통해 복잡한 앙상블을 형성합니다. 이런 경우에 형성된다. 4차 구조단백질.
4차 구조를 가진 단백질의 예로는 혈액 헤모글로빈이 있습니다. 이러한 구조를 통해서만 산소를 결합하고 조직과 기관으로 운반하는 기능을 수행합니다.
그러나 더 높은 단백질 구조의 구성에서는 독점적인 역할이 1차 구조에 속한다는 점에 유의해야 합니다.
단백질 분류
단백질에는 여러 가지 분류가 있습니다.
- 난이도별(단순 및 복잡)
- 분자의 모양에 따라(구형 및 원섬유형 단백질)
- 개별 용매의 용해도에 따라(수용성, 묽은 식염수 용액에 용해됨 - 알부민, 알코올 용해성 - 프롤라민, 묽은 알칼리 및 산에 용해됨 - 글루텔린).
- 수행되는 기능에 따라(예: 저장 단백질, 골격 단백질 등)
단백질의 성질
단백질은 양쪽성 전해질입니다. 특정 pH 값(등전점이라고 함)에서 단백질 분자의 양전하와 음전하의 수가 동일합니다. 이것은 단백질의 주요 특성 중 하나입니다. 이 시점의 단백질은 전기적으로 중성이고 물에 대한 용해도는 가장 낮습니다. 분자가 전기적 중성에 도달할 때 용해도를 감소시키는 단백질의 능력은 예를 들어 단백질 제품을 얻는 기술에서 용액으로부터 분리하는 데 사용됩니다.
수분공급. 수화 과정은 단백질에 의한 물의 결합을 의미하며 친수성을 나타냅니다. 부풀어 오르고 질량과 부피가 증가합니다. 개별 단백질의 팽창은 전적으로 구조에 달려 있습니다. 조성물에 존재하고 단백질 거대분자의 표면에 위치한 친수성 아미드(-CO-NH-, 펩티드 결합), 아민(-NH 2) 및 카르복실(-COOH) 그룹은 물 분자를 끌어당겨 표면에 엄격하게 배향시킵니다. 분자의. 단백질 소구체를 둘러싼 수화(수성) 껍질은 응집과 침전을 방지하여 단백질 용액의 안정성에 기여합니다. 등전점에서 단백질은 물과 결합하는 능력이 가장 약하고, 단백질 분자 주변의 수화 껍질이 파괴되어 결합하여 큰 덩어리를 형성합니다. 단백질 분자의 응집은 특정 유기 용매를 사용하여 탈수될 때도 발생합니다. 에틸 알코올. 이로 인해 단백질이 침전됩니다. 환경의 pH가 변하면 단백질 거대분자가 전하를 띠고 수화 능력이 변합니다.
제한된 팽창으로 농축된 단백질 용액은 다음과 같은 복잡한 시스템을 형성합니다. 젤리.
젤리는 유동적이지 않고 탄력이 없으며 특정 가소성을 가지고 있습니다. 기계적 강도, 형태를 유지할 수 있습니다. 구형 단백질은 물(예: 우유 단백질)에 완전히 수화되고 용해되어 낮은 농도의 용액을 형성할 수 있습니다. 단백질의 친수성 특성, 즉 팽윤, 젤리 형성, 현탁액, 유제 및 거품 안정화 능력은 생물학과 산업 분야에서 매우 중요합니다. 음식 산업. 주로 단백질 분자로 만들어진 이동성이 뛰어난 젤리는 세포질입니다. 밀 반죽에서 분리된 생 글루텐입니다. 그것은 최대 65%의 물을 함유하고 있습니다. 글루텐 단백질의 다양한 친수성은 밀알과 그로부터 얻은 밀가루(소위 강밀 및 약밀)의 품질을 특징짓는 징후 중 하나입니다. 곡물과 밀가루 단백질의 친수성은 곡물의 저장과 가공, 베이킹에 중요한 역할을 합니다. 빵집 생산에서 얻어지는 반죽은 물에 부은 단백질이며 전분 알갱이가 들어 있는 농축 젤리입니다.
단백질의 변성. 외부 요인(온도, 기계적 응력, 화학 물질의 작용 및 기타 여러 요인)의 영향으로 변성되는 동안 단백질 거대분자의 2차, 3차 및 4차 구조, 즉 기본 공간 구조에 변화가 발생합니다. 기본 구조, 따라서 화학적 구성 요소단백질은 변하지 않습니다. 물리적 특성 변화: 용해도 및 수화 능력이 감소하고 생물학적 활성이 손실됩니다. 단백질 거대분자의 모양이 변하고 응집이 일어난다. 동시에 특정 화학 그룹의 활성이 증가하고 단백질에 대한 단백질 분해 효소의 효과가 촉진되므로 가수 분해가 더 쉽습니다.
안에 식품 기술특별한 실질적인 의미단백질의 열변성이 있으며 그 정도는 온도, 가열 기간 및 습도에 따라 달라집니다. 식품 원료, 반제품, 때로는 완제품에 대한 열처리 방식을 개발할 때 이 점을 기억해야 합니다. 열 변성 과정은 식물 재료의 데치기, 곡물 건조, 빵 굽기, 파스타 생산에서 특별한 역할을 합니다. 단백질 변성은 기계적 작용(압력, 마찰, 흔들림, 초음파)으로 인해 발생할 수도 있습니다. 마지막으로, 단백질의 변성은 화학 시약(산, 알칼리, 알코올, 아세톤)의 작용으로 인해 발생합니다. 이러한 모든 기술은 식품 및 생명공학 분야에서 널리 사용됩니다.
발포. 발포 공정은 단백질이 거품이라고 불리는 고농축 액체-가스 시스템을 형성하는 능력을 말합니다. 단백질이 발포제인 거품의 안정성은 그 성질과 농도뿐만 아니라 온도에도 영향을 받습니다. 단백질은 제과 산업(마시멜로, 마시멜로, 수플레)에서 발포제로 널리 사용됩니다. 빵은 거품 구조를 가지고 있으며 이것이 맛에 영향을 미칩니다.
단백질 분자는 다양한 요인의 영향을 받아 파괴되거나 다른 물질과 상호작용하여 새로운 제품을 형성할 수 있습니다. 식품 산업에서는 두 가지 중요한 프로세스를 구분할 수 있습니다.
1) 효소의 작용에 따른 단백질의 가수분해;
2) 단백질 또는 아미노산의 아미노 그룹과 환원당의 카르보닐 그룹의 상호 작용.
단백질의 가수분해 분해를 촉매하는 프로테아제 효소의 영향으로 단백질은 보다 단순한 생성물(폴리펩티드 및 디펩티드)로 분해되고 궁극적으로는 아미노산으로 분해됩니다. 단백질 가수분해 속도는 단백질의 구성, 분자 구조, 효소 활성 및 조건에 따라 달라집니다.
단백질 가수분해.아미노산을 형성하는 가수분해 반응 일반적인 견해다음과 같이 작성할 수 있습니다.
연소. 단백질은 연소되어 질소, 이산화탄소, 물 및 기타 물질을 생성합니다. 연소에는 깃털이 타는 특유의 냄새가 동반됩니다.
단백질에 대한 색 반응. 단백질의 질적 측정을 위해 다음 반응이 사용됩니다.
1) 잔토단백질,단백질 분자의 방향족 및 이원자 순환의 상호 작용이 집중적으로 발생합니다. 질산, 노란색이 나타납니다.
2) 뷰렛, 약알칼리성 단백질 용액이 황산구리(II) 용액과 상호작용하여 Cu 2+ 이온과 폴리펩티드 사이에 복합 화합물을 형성합니다. 반응은 보라색-파란색의 출현을 동반합니다.
등전점
양쪽 성 - 단백질의 산-염기 특성.
4차 구조
많은 단백질은 여러 개의 하위 단위(프로토머)로 구성되며, 이는 동일하거나 다른 아미노산 조성을 가질 수 있습니다. 이 경우 단백질은 4차 구조. 단백질은 일반적으로 짝수의 하위 단위(2, 4, 6)를 포함합니다. 상호 작용은 이온 결합, 수소 결합 및 반 데르 발스 힘으로 인해 발생합니다. 성인 인간 헤모글로빈 HbA는 4개의 쌍을 이루는 동일한 하위 단위로 구성됩니다( ㅏ 2 β 2).
4차 구조는 다음과 같은 많은 생물학적 이점을 제공합니다.
a) 유전 물질이 절약되고, 단백질의 1차 구조에 대한 정보가 기록되는 구조 유전자와 mRNA의 길이가 감소합니다.
b) 하위 단위를 교체하여 활동을 변경할 수 있습니다.
조건 변화(적응)와 관련된 효소. 헤모글로빈
신생아는 단백질( ㅏ 2γ 2) . 하지만 처음 몇 달 동안 구성은 성인의 구성과 비슷해집니다. (2β 2) .
8.4. 단백질의 물리화학적 성질
단백질은 아미노산과 마찬가지로 양쪽성 화합물이며 완충 특성을 가지고 있습니다.
단백질은 다음과 같이 나눌 수 있습니다. 중성, 산성 및 염기성.
중성 단백질이온화되기 쉬운 그룹(산성과 염기성)이 동일하게 포함되어 있습니다. 이러한 단백질의 등전점은 pH가 중성에 가까운 환경에 있습니다.< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI이면 단백질은 음전하를 띤 음이온이 됩니다.
NH 3 - 단백질 - COOH<-->+ NH 3 - 단백질 - COO –<-->NH 2 - 단백질 - COO -
pH< pI 수용액 I pH > pI
산성 단백질포함하다 이온화되기 쉬운 그룹 수가 동일하지 않음: 아미노 그룹보다 카르복실 그룹이 더 많습니다. 수용액에서는 음전하를 띠고 용액은 산성이 됩니다. 산(H+)이 첨가되면 단백질은 먼저 등전점에 진입한 다음, 산이 과잉되면 양이온으로 전환됩니다. 알칼리성 환경에서 이러한 단백질은 음전하를 띠게 됩니다(아미노기의 전하가 사라짐).
산성 단백질
NH 3 - 단백질 - COO – + H + + NH 3 - 단백질 - COO – + H + + NH 3 - 단백질 - COOH
| <--> | <--> |
COO - 쿤 쿠
수용액 pH = p I pH< PI
과잉 산의 단백질
양전하를 띠는
알칼리성 환경에서 산성 단백질은 음전하를 띤다.
NH 3 - 단백질 - COO – OH – NH 2 - 단백질 - COO –
| <--> |
COO – COO –
pH > pI
기본 단백질포함하다 이온화되기 쉬운 그룹 수가 동일하지 않음: 카르복실 그룹보다 아미노 그룹이 더 많습니다. 수용액에서는 양전하를 띠고 용액은 알칼리성이 됩니다. 알칼리(OH-)를 첨가하면 단백질은 먼저 등전점에 진입한 후, 알칼리를 초과하면 음이온으로 변합니다. 산성 환경에서 이러한 단백질은 양전하를 띠게 됩니다(카르복실기의 전하가 사라짐).
단백질 분자 모양. 단백질 분자의 기본 형태에 대한 연구에 따르면 대부분의 경우 이러한 입자는 다소 비대칭적인 모양을 가지고 있습니다. 비대칭 정도, 즉 단백질 분자의 장축(b)과 단축(a) 사이의 관계에 따라 구형(구형) 단백질과 원섬유형(실 모양) 단백질이 구별됩니다.
구형은 폴리펩타이드 사슬이 접혀 구형 구조가 형성되는 단백질 분자입니다. 그중에는 구형, 타원형 및 막대 모양이 있습니다. 비대칭 정도가 다릅니다. 예를 들어, 계란 알부민의 b/a = 3, 밀 글리아딘 - 11, 옥수수 제인 - 20입니다. 자연에 존재하는 많은 단백질은 구형입니다.
원섬유 단백질은 길고 고도로 비대칭인 필라멘트를 형성합니다. 그 중 다수는 구조적 또는 기계적 기능을 수행합니다. 이들은 콜라겐(b/a - 200), 케라틴, 피브로인입니다.
각 그룹의 단백질은 고유한 특성을 가지고 있습니다. 특징적인 성질. 많은 구형 단백질은 물과 묽은 식염수 용액에 용해됩니다. 가용성 원섬유 단백질은 점성이 매우 높은 용액이 특징입니다. 구형 단백질은 일반적으로 생물학적 가치가 좋습니다. 소화 중에 흡수되는 반면 많은 원섬유형 단백질은 그렇지 않습니다.
구형 단백질과 원섬유 단백질 사이에는 명확한 경계가 없습니다. 다수의 단백질이 중간 위치를 차지하고 구형 및 원섬유의 특성을 모두 결합합니다. 이러한 단백질에는 예를 들어 근육 미오신(b/a = 75) 및 혈액 피브리노겐(b/a = 18)이 포함됩니다. 미오신은 원섬유형 단백질의 모양과 유사한 막대 모양의 형태를 가지고 있지만 구형 단백질과 마찬가지로 식염수 용액에 용해됩니다. 미오신과 피브리노겐 용액은 점성이 있습니다. 이 단백질은 소화 과정에서 흡수됩니다. 동시에 구형 근육 단백질인 액틴은 흡수되지 않습니다.
단백질 변성. 단백질 분자의 원래 형태는 단단하지 않고 상당히 불안정하며(라틴어로 "labilis" - 미끄러짐) 여러 가지 영향으로 인해 심각하게 붕괴될 수 있습니다. 펩타이드 결합을 끊지 않고 고유 특성의 변화를 수반하는 단백질의 고유 형태를 위반하는 것을 단백질의 변성(라틴어 "denaturare" - 천연 특성 박탈)이라고 합니다.
단백질의 변성은 다양한 이유로 인해 발생할 수 있으며, 이로 인해 약한 상호 작용이 중단되고 기본 구조를 안정화하는 이황화 결합이 파열됩니다.
대부분의 단백질을 50°C 이상의 온도로 가열하거나 자외선 및 기타 유형의 고에너지 방사선을 조사하면 폴리펩티드 사슬 원자의 진동이 증가하여 다양한 결합이 파괴됩니다. 기계적 흔들림조차도 단백질 변성을 일으킬 수 있습니다.
단백질 변성은 또한 다음으로 인해 발생합니다. 화학물질 노출. 강산이나 알칼리는 산성 및 염기성 그룹의 이온화에 영향을 주어 단백질 분자의 이온 결합과 일부 수소 결합을 파괴합니다. 요소(H 2 N-CO-NH 2) 및 유기 용매(알코올, 페놀 등) - 수소 결합 시스템을 파괴하고 단백질 분자의 소수성 상호 작용을 약화시킵니다(요소 - 물 구조 붕괴로 인해 유기 용매 - 비극성 아미노산 라디칼과의 접촉으로 인해). 머캅토에탄올은 단백질의 이황화 결합을 분해합니다. 중금속 이온은 약한 상호작용을 방해합니다.
변성 과정에서 단백질의 성질이 변하고, 우선 용해도가 감소합니다. 예를 들어, 끓일 때 단백질은 응고되어 응고 형태의 용액으로부터 침전됩니다(끓일 때와 마찬가지로). 닭고기 달걀). 용액으로부터의 단백질 침전은 트리클로로아세트산, Barnstein 시약(수산화나트륨과 황산구리의 혼합물), 탄닌 용액 등을 포함하는 단백질 침전제의 영향으로 발생합니다.
변성 과정에서 단백질의 수분 흡수 능력, 즉 부풀어오르는 능력이 감소합니다. 예를 들어 캡토에탄올에 노출되면 SH 그룹과 같은 새로운 화학 그룹이 나타날 수 있습니다. 변성으로 인해 단백질은 생물학적 활성을 잃습니다.
하지만 기본 구조단백질은 변성에 영향을 받지 않으며 변화는 되돌릴 수 없습니다. 그러나 예를 들어 변성 단백질 용액에서 투석을 통해 요소가 점진적으로 제거되면 그 재생이 발생합니다. 즉, 단백질의 기본 구조가 복원되고 그와 함께 어느 정도 기본 특성이 복원됩니다. 이러한 변성을 가역적이라고 합니다.
단백질의 비가역적인 변성은 유기체의 노화 과정에서 발생합니다. 따라서 예를 들어 식물 종자는 최적의 저장 조건에서도 점차 생존력을 잃습니다.
단백질의 변성은 빵 굽기, 파스타, 야채 건조, 요리 등에서 발생합니다. 결과적으로 변성된(부분적으로 파괴된) 단백질이 소화 과정에서 더 쉽게 흡수되기 때문에 이러한 단백질의 생물학적 가치가 증가합니다.
단백질의 등전점. 단백질에는 이온화 능력이 있는 다양한 염기성 및 산성 그룹이 포함되어 있습니다. 강산성 환경에서는 주요 그룹(아미노기 등)이 활발하게 양성자화되어 단백질 분자가 총 양전하를 획득하고, 강알칼리성 환경에서는 카르복실기가 쉽게 해리되어 단백질 분자가 총 음전하를 획득합니다.
단백질의 양전하 소스는 리신, 아르기닌 및 히스티딘 잔기의 측면 라디칼과 N 말단 아미노산 잔기의 α-아미노기입니다. 음전하의 원인은 아스파르트산 및 글루탐산 잔기의 측면 라디칼과 C 말단 아미노산 잔기의 α-카르복실기입니다.
매체의 특정 pH 값에서 단백질 분자 표면의 양전하와 음전하의 동일성이 관찰됩니다. 즉, 총 전하는 0으로 나타납니다. 단백질 분자가 전기적으로 중성이 되는 용액의 pH 값을 단백질의 등전점(pi)이라고 합니다.
등전점은 단백질의 특성 상수입니다. 이는 아미노산 조성과 구조, 즉 폴리펩티드 사슬의 산성 및 염기성 아미노산 잔기의 수와 위치에 따라 결정됩니다. 산성 아미노산 잔기가 우세한 단백질의 등전점은 pH 영역에 위치합니다.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. 대부분의 단백질의 등전점은 약산성 환경에 있습니다.
등전위 상태에서 단백질 용액의 점도는 최소입니다. 이는 단백질 분자의 모양이 바뀌었기 때문입니다. 등전점에서는 반대로 전하를 띤 그룹이 서로 끌어당기고, 단백질은 공 모양으로 말립니다. pH가 등전점에서 이동하면 같은 전하를 띤 그룹이 서로 반발하고 단백질 분자가 펼쳐집니다. 펼쳐진 상태에서 단백질 분자는 용액을 공 모양으로 굴렸을 때보다 더 높은 점도를 제공합니다.
등전점에서 단백질은 최소의 용해도를 가지며 쉽게 침전될 수 있습니다.
그러나 등전점에서의 단백질 침전은 아직 일어나지 않습니다. 이는 단백질 소구체 표면에 소수성 아미노산 라디칼의 상당 부분을 유지하는 구조화된 물 분자에 의해 방지됩니다.
단백질은 단백질 분자의 소수성 접촉 시스템을 방해하는 유기 용매(알코올, 아세톤)뿐만 아니라 단백질 소구의 수화를 감소시키는 고농도의 염(염석 방법)을 사용하여 침전될 수 있습니다. 후자의 경우 일부 물이 오고 있어요소금의 용해에 관여하고 단백질의 용해에 참여하지 않습니다. 용매 부족으로 인해 이러한 용액은 과포화되어 일부가 침전됩니다. 단백질 분자는 서로 달라붙기 시작하고 점점 더 큰 입자를 형성하며 점차 용액에서 침전됩니다.
단백질의 광학적 성질. 단백질 용액에는 광학 활성, 즉 빛의 편광면을 회전시키는 능력이 있습니다. 단백질의 이러한 특성은 분자에 비대칭 탄소 원자와 오른 손잡이 α 나선과 같은 비대칭 요소가 존재하기 때문입니다.
단백질이 변성되면 광학적 특성이 변하며 이는 α-나선의 파괴와 관련됩니다. 완전히 변성된 단백질의 광학적 특성은 그 안에 비대칭 탄소 원자의 존재에만 의존합니다.
변성 전과 후의 단백질의 광학적 특성의 차이를 통해 나선형화 정도를 결정할 수 있습니다.
단백질에 대한 질적 반응. 단백질은 특정 화학 그룹이 존재하기 때문에 색상 반응이 특징입니다. 이러한 반응은 종종 단백질을 검출하는 데 사용됩니다.
단백질 용액에 황산구리와 알칼리를 첨가하면 단백질의 펩타이드기와 구리이온의 착물이 형성되어 라일락색을 띤다. 이 반응은 뷰렛(H 2 N-CO-NH-CO-NH 2)에 의해 생성되므로 뷰렛이라고 합니다. 결과 색상의 강도는 용액의 단백질 농도에 비례하기 때문에 I. Kjeldahl 방법과 함께 단백질의 정량 측정에 자주 사용됩니다.
단백질 용액을 진한 질산과 함께 가열하면 방향족 아미노산의 니트로 유도체가 생성되어 노란색을 띤다. 이 반응을 크산토단백질(그리스어 "xanthos"- 노란색).
가열되면 많은 단백질 용액이 질산수은과 반응하여 페놀 및 그 유도체와 함께 진홍색 복합 화합물을 형성합니다. 이것은 티로신에 대한 질적 Millon 반응입니다.
알칼리성 환경에서 아세트산납이 포함된 대부분의 단백질 용액을 가열한 결과 황화납의 검은색 침전물이 침전됩니다. 이 반응은 황 함유 아미노산을 검출하는 데 사용되며 Foll 반응이라고 합니다.
단백질의 특성에 대해 이야기하기 전에, 짧은 정의 이 개념. 이들은 알파-아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 고분자 유기 물질입니다. 단백질은 중요한 부분인간과 동물의 영양. 모든 아미노산이 신체에서 생산되는 것은 아니기 때문에 일부는 음식에서 나옵니다. 그 속성과 기능은 무엇입니까?
양쪽성
이것이 단백질의 첫 번째 특징입니다. 양쪽성은 산성 및 염기성 특성을 모두 나타내는 능력을 나타냅니다.
단백질의 구조에는 용액에서 H 2 O를 이온화할 수 있는 여러 유형의 화학 그룹이 있습니다.
- 카르복실 잔류물.더 정확하게 말하면 글루타민산과 아스파르트산입니다.
- 질소 함유 그룹.라이신의 ε-아미노 그룹, 아르기닌 잔기 CNH(NH 2) 및 히스티딘이라고 불리는 헤테로사이클릭 알파 아미노산의 이미다졸 잔기.
각 단백질에는 등전점과 같은 특징이 있습니다. 이 개념은 표면이나 분자가 산성도를 갖지 않는 환경의 산성도를 나타냅니다. 전하. 이러한 조건에서는 단백질 수화 및 용해도가 최소화됩니다.
지표는 염기성 아미노산 잔기와 산성 아미노산 잔기의 비율에 따라 결정됩니다. 첫 번째 경우, 그 지점은 알칼리성 지역에 해당합니다. 두 번째 - 신맛.
용해도
이 특성에 따라 단백질은 작은 분류로 나뉩니다. 그 내용은 다음과 같습니다.
- 녹는. 이를 알부민이라고 합니다. 농축된 염 용액에 적당히 용해되며 가열하면 응고됩니다. 이 반응을 변성이라고 합니다. 알부민의 분자량은 약 65,000이며 탄수화물을 포함하지 않습니다. 그리고 알부민으로 이루어진 물질을 알부미노이드라고 합니다. 여기에는 달걀 흰자, 식물 씨앗 및 혈청이 포함됩니다.
- 불용성. 그들은 경화단백질이라고 불립니다. 눈에 띄는 예는 키틴 다음으로 기계적 강도를 지닌 원섬유형 단백질인 케라틴입니다. 손톱, 머리카락, 새 부리와 깃털의 람포테카, 코뿔소의 뿔을 구성하는 물질이 바로 이 물질입니다. 이 단백질 그룹에는 사이토케라틴도 포함됩니다. 이것은 상피 세포의 세포 골격의 세포 내 필라멘트의 구조적 물질입니다. 또 다른 불용성 단백질에는 피브로인이라는 원섬유형 단백질이 포함됩니다.
- 친수성. 그들은 물과 적극적으로 상호 작용하고 흡수합니다. 여기에는 세포 간 물질, 핵 및 세포질의 단백질이 포함됩니다. 악명 높은 피브로인과 케라틴을 포함합니다.
- 소수성. 그들은 물을 격퇴합니다. 여기에는 생물학적 막의 구성 요소인 단백질이 포함됩니다.
변성
이는 특정 불안정 요인의 영향을 받아 단백질 분자가 변형되는 과정을 가리키는 이름입니다. 그러나 아미노산 서열은 동일하게 유지됩니다. 그러나 단백질은 자연적인 특성(친수성, 용해도 등)을 잃습니다.
외부 조건의 중대한 변화가 단백질 구조의 교란을 초래할 수 있다는 점은 주목할 가치가 있습니다. 대부분의 경우 변성은 온도 상승뿐만 아니라 알칼리, 강산, 방사선, 중금속 염 및 특정 용매가 단백질에 미치는 영향으로 인해 유발됩니다.
흥미롭게도 변성은 종종 단백질 입자를 더 큰 입자로 뭉치게 만듭니다. 놀라운 예예를 들어 스크램블 에그입니다. 튀김 과정에서 투명한 액체에서 단백질이 어떻게 형성되는지는 누구나 알고 있습니다.
재생과 같은 현상에 대해서도 이야기해야합니다. 이 과정은 변성의 반대입니다. 그 동안 단백질은 자연 구조로 돌아갑니다. 그리고 그것은 정말로 가능합니다. 미국과 호주의 화학자 그룹이 완숙 계란을 재생하는 방법을 발견했습니다. 이 작업은 몇 분 밖에 걸리지 않습니다. 이를 위해서는 요소(탄산 디아미드)와 원심분리가 필요합니다.
구조
이에 대해서는 별도로 이야기할 필요가 있다. 우리 얘기 중이야단백질의 중요성에 대해 구조적 조직에는 총 4가지 수준이 있습니다.
- 주요한. 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 잔기 서열을 나타냅니다. 주요 특징은 보수적 동기입니다. 이는 아미노산 잔기의 안정적인 조합에 부여되는 이름입니다. 그들은 많은 복잡하고 단순한 단백질에서 발견됩니다.
- 중고등 학년. 이는 수소 결합에 의해 안정화되는 폴리펩티드 사슬의 국소 단편의 순서를 나타냅니다.
- 제삼기. 이는 폴리펩티드 사슬의 공간 구조를 나타냅니다. 이 수준은 몇 가지 보조 요소로 구성됩니다(안정적입니다). 다른 유형소수성 상호작용이 가장 중요한 상호작용). 여기서는 이온결합, 수소결합, 공유결합이 안정화에 참여합니다.
- 네개 한 조인 것. 도메인 또는 하위 단위라고도 합니다. 이 수준은 전체 단백질 복합체의 일부인 폴리펩티드 사슬의 상대적 배열로 구성됩니다. 4차 구조를 가진 단백질이 동일할 뿐만 아니라 서로 다른 폴리펩티드 사슬을 포함한다는 것은 흥미롭습니다.
이 분할은 K. Lindström-Lang이라는 덴마크 생화학자가 제안했습니다. 그리고 오래된 것으로 간주되더라도 여전히 계속 사용됩니다.
구조의 종류
단백질의 특성에 관해 이야기할 때, 이러한 물질은 구조 유형에 따라 세 그룹으로 나누어진다는 점에도 유의해야 합니다. 즉:
- 섬유소 단백질.그들은 실 모양의 길쭉한 구조와 큰 분자량을 가지고 있습니다. 대부분은 물에 녹지 않습니다. 이들 단백질의 구조는 폴리펩티드 사슬(적어도 2개의 아미노산 잔기로 구성됨) 사이의 상호작용에 의해 안정화됩니다. 중합체, 원섬유, 미세소관 및 미세필라멘트를 형성하는 것은 원섬유형 물질입니다.
- 구형 단백질.구조의 유형에 따라 물에 대한 용해도가 결정됩니다. ㅏ 일반적인 모양분자는 구형이다.
- 막 단백질.이 물질의 구조에는 흥미로운 특징이 있습니다. 그들은 세포막을 가로지르는 도메인을 가지고 있지만 그 일부는 세포질과 세포간 환경으로 돌출되어 있습니다. 이 단백질은 수용체 역할을 합니다. 신호를 전달하고 영양분의 막 통과 수송을 담당합니다. 그것들은 매우 구체적이라는 점에 유의하는 것이 중요합니다. 각 단백질은 특정 분자나 신호만 통과하도록 허용합니다.
단순한
그들에 대해 좀 더 이야기해 주실 수도 있습니다. 단순 단백질은 폴리펩티드 사슬로만 구성됩니다. 여기에는 다음이 포함됩니다.
- 프로타민. 핵 저분자량 단백질. 그 존재는 핵산을 공격하는 효소인 뉴클레아제의 작용으로부터 DNA를 보호합니다.
- 히스톤. 강염기성 단순 단백질. 그들은 식물과 동물 세포의 핵에 집중되어 있습니다. 그들은 핵에서 DNA 가닥의 "포장"뿐만 아니라 복구, 복제 및 전사와 같은 과정에도 참여합니다.
- 알부민. 위에서 이미 논의되었습니다. 가장 유명한 알부민은 유청과 계란입니다.
- 글로불린. 혈액 응고 및 기타 면역 반응에 참여합니다.
- 프롤라민. 이들은 곡물의 예비 단백질입니다. 그들의 이름은 항상 다릅니다. 밀에서는 프티알린(ptyalin)이라고 불립니다. 보리에서 - 호르데인. 귀리에는 아브스닌(avsnin)이 있습니다. 흥미롭게도 프롤라민은 고유한 단백질 등급으로 구분됩니다. 그 중 S가 풍부한 것(황 함량 있음)과 S가 부족한 것(황 함량 없음)의 두 가지만 있습니다.
복잡한
복합 단백질은 어떻습니까? 여기에는 보결분자단이나 아미노산이 없는 그룹이 포함되어 있습니다. 여기에는 다음이 포함됩니다.
- 당단백질. 여기에는 공유 결합을 가진 탄수화물 잔류물이 포함되어 있습니다. 이러한 복잡한 단백질은 가장 중요한 구조적 구성 요소입니다. 세포막. 여기에는 또한 많은 호르몬이 포함됩니다. 그리고 적혈구 막의 당단백질이 혈액형을 결정합니다.
- 지단백질. 이는 지질(지방과 유사한 물질)로 구성되어 있으며 혈액 내에서 이러한 물질을 "수송"하는 역할을 합니다.
- 금속단백질. 이 단백질이 없으면 철분 대사가 일어나지 않기 때문에 신체에서 매우 중요합니다. 그들의 분자에는 금속 이온이 포함되어 있습니다. 그리고 이 종류의 전형적인 대표자는 트랜스페린, 헤모시데린 및 페리틴입니다.
- 핵단백질. 그들은 공유 결합이 없는 RKN과 DNA로 구성됩니다. 눈에 띄는 대표자는 염색질입니다. 유전 정보가 실현되고 DNA가 복구되고 복제되는 것은 바로 그 구성입니다.
- 인단백질. 이는 공유결합으로 연결된 인산 잔기로 구성됩니다. 예를 들어 처음에는 우유에 칼슘염(결합 형태)으로 포함되어 있는 카제인이 있습니다.
- 염색체단백질. 그들은 단순한 구조를 가지고 있습니다: 보철 그룹에 속하는 단백질과 착색된 구성 요소. 그들은 세포 호흡, 광합성, 산화 환원 반응 등에 참여합니다. 또한 염색체 단백질이 없으면 에너지 축적이 발생하지 않습니다.
대사
단백질의 물리화학적 특성에 관해 위에서 이미 많은 내용이 언급되었습니다. 신진대사에서의 역할도 언급할 필요가 있습니다.
살아있는 유기체에서 합성되지 않기 때문에 필수적인 아미노산이 있습니다. 포유류는 스스로 음식을 통해 이를 얻습니다. 소화되는 동안 단백질은 파괴됩니다. 이 과정은 산성 환경에 놓였을 때 변성되면서 시작됩니다. 그런 다음 - 효소가 참여하는 가수 분해.
신체가 궁극적으로 받는 특정 아미노산은 단백질 합성 과정에 관여하며, 그 특성은 완전한 존재에 필요합니다. 그리고 나머지는 주요 에너지원 중 하나인 단당류인 포도당으로 가공됩니다. 다이어트를 하거나 단식을 할 때 단백질은 매우 중요합니다. 음식이 공급되지 않으면 신체는 "스스로 먹기"시작합니다. 즉, 자체 단백질, 특히 근육 단백질을 처리합니다.
생합성
단백질의 물리화학적 특성을 고려할 때 생합성과 같은 주제에 초점을 맞출 필요가 있습니다. 이러한 물질은 유전자에 암호화된 정보를 기반으로 형성됩니다. 모든 단백질은 그것을 코딩하는 유전자에 의해 결정되는 독특한 아미노산 잔기 서열입니다.
어떻게 이런 일이 발생하나요? 단백질을 코딩하는 유전자는 정보를 DNA에서 RNA로 전달합니다. 이것을 전사라고 합니다. 대부분의 경우 합성은 리보솜에서 발생합니다. 이는 살아있는 세포의 가장 중요한 세포 소기관입니다. 이 과정을 번역이라고 합니다.
소위 비리보솜 합성도 있습니다. 단백질의 중요성에 대해 이야기하고 있기 때문에 언급할 가치도 있습니다. 이러한 유형의 합성은 일부 박테리아와 하급 곰팡이에서 관찰됩니다. 이 과정은 고분자량 단백질 복합체(NRS 합성효소로 알려짐)를 통해 수행되며 리보솜은 이에 참여하지 않습니다.
물론 화학적 합성도 있습니다. 짧은 단백질을 합성하는 데 사용할 수 있습니다. 이를 위해 화학적 결찰과 같은 방법이 사용됩니다. 이것은 리보솜의 악명 높은 생합성과 반대입니다. 동일한 방법을 사용하여 특정 효소의 억제제를 얻을 수 있습니다.
또한 화학적 합성 덕분에 일반 물질에서는 발견되지 않는 아미노산 잔기를 단백질에 도입하는 것이 가능합니다. 곁사슬에 형광 라벨이 붙은 것을 받아들입니다.
화학 합성 방법이 완벽하지 않다는 점은 언급할 가치가 있습니다. 특정 제한 사항이 있습니다. 단백질에 300개 이상의 잔기가 포함되어 있으면 인공적으로 합성된 물질이 잘못된 구조를 가질 가능성이 높습니다. 그리고 이는 속성에 영향을 미칩니다.
동물성 물질
고려해야 할 사항 특별한 관심. 동물성 단백질은 계란, 고기, 유제품, 가금류, 해산물 및 생선에서 발견되는 물질입니다. 여기에는 9가지 필수 아미노산을 포함하여 신체에 필요한 모든 아미노산이 포함되어 있습니다. 동물성 단백질이 수행하는 가장 중요한 기능은 다음과 같습니다.
- 다수의 촉매작용 화학 반응. 이 물질은 그것들을 발사하고 가속시킵니다. 효소 단백질이 이에 대한 "책임"을 집니다. 신체에 충분한 양이 공급되지 않으면 산화와 환원, 분자 결합의 결합과 파괴, 물질의 이동이 완전히 진행되지 않습니다. 아미노산의 극히 일부만이 다양한 유형의 상호작용에 참여한다는 것은 흥미롭습니다. 그리고 훨씬 더 적은 양(3-4개의 잔기)이 촉매작용에 직접적으로 관여합니다. 모든 효소는 산화환원효소, 전이효소, 가수분해효소, 리아제, 이성질화효소, 리가아제 등 6가지 클래스로 나뉩니다. 그들 각각은 하나 또는 다른 반응을 담당합니다.
- 세포의 구조를 형성하는 세포골격의 형성.
- 면역, 화학적, 물리적 보호.
- 세포 성장 및 발달에 필요한 중요한 구성 요소를 운반합니다.
- 전체 유기체의 기능에 중요한 전기 자극의 전달은 세포 상호 작용이 불가능하기 때문입니다.
그리고 이것이 가능한 모든 기능은 아닙니다. 그러나 그럼에도 불구하고 이들 물질의 의미는 분명합니다. 사람이 단백질 공급원을 먹지 않으면 세포와 신체에서 단백질 합성이 불가능합니다. 그리고 그들은 칠면조 고기, 쇠고기, 양고기, 토끼입니다. 계란, 사워 크림, 요구르트, 코티지 치즈, 우유에서도 많은 단백질이 발견됩니다. 햄, 내장, 소시지, 스튜, 송아지 고기를 식단에 추가하면 신체 세포의 단백질 합성을 활성화할 수도 있습니다.
