Sincaplar- yüksek moleküler ağırlık organik bileşiklerα-amino asit kalıntılarından oluşur.
İÇİNDE protein bileşimi karbon, hidrojen, nitrojen, oksijen, kükürt içerir. Bazı proteinler fosfor, demir, çinko ve bakır içeren diğer moleküllerle kompleksler oluşturur.
Proteinlerin büyük bir moleküler ağırlığı vardır: yumurta albümini - 36.000, hemoglobin - 152.000, miyozin - 500.000 Karşılaştırma için: alkolün moleküler ağırlığı 46'dır, asetik asit- 60, benzen - 78.
Proteinlerin amino asit bileşimi
Sincaplar- monomerleri periyodik olmayan polimerler α-amino asitler. Tipik olarak 20 tip a-amino asit, protein monomerleri olarak adlandırılır, ancak bunların 170'den fazlası hücrelerde ve dokularda bulunur.
Amino asitlerin insan ve diğer hayvanların vücudunda sentezlenip sentezlenemeyeceğine bağlı olarak bunlar ayırt edilir: esansiyel olmayan amino asitler- sentezlenebilir; gerekli amino asitler- sentezlenemez. Esansiyel amino asitlerin vücuda gıda yoluyla sağlanması gerekir. Bitkiler her türlü amino asidi sentezler.
Amino asit bileşimine bağlı olarak, proteinler: tam- tüm amino asit setini içerir; arızalı- Bileşimlerinde bazı amino asitler eksiktir. Proteinler yalnızca amino asitlerden oluşuyorsa bunlara denir. basit. Proteinler, amino asitlere ek olarak amino asit olmayan bir bileşen (protez grup) içeriyorsa bunlara denir. karmaşık. Protez grubu metaller (metaloproteinler), karbonhidratlar (glikoproteinler), lipitler (lipoproteinler), nükleik asitler (nükleoproteinler) ile temsil edilebilir.
Tüm amino asitler içerir: 1) karboksil grubu (-COOH), 2) amino grubu (-NH2), 3) radikal veya R-grubu (molekülün geri kalanı). Radikalin yapısı farklı şekiller amino asitler - çeşitli. Amino asitlerin bileşiminde yer alan amino gruplarının ve karboksil gruplarının sayısına bağlı olarak bunlar ayırt edilir: nötr amino asitler bir karboksil grubuna ve bir amino grubuna sahip; temel amino asitler birden fazla amino grubuna sahip olan; asidik amino asitler birden fazla karboksil grubuna sahip olan.
Amino asitler amfoterik bileşiklerÇünkü çözeltide hem asit hem de baz gibi davranabilirler. Sulu çözeltilerde amino asitler farklı iyonik formlarda bulunur.
Peptit bağı
Peptitler- peptit bağlarıyla bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan organik maddeler.
Peptitlerin oluşumu, amino asitlerin yoğunlaşma reaksiyonunun bir sonucu olarak ortaya çıkar. Bir amino asidin amino grubu diğerinin karboksil grubuyla etkileşime girdiğinde aralarında kovalent bir nitrojen-karbon bağı oluşur. peptit. Peptitte yer alan amino asit kalıntılarının sayısına bağlı olarak, dipeptitler, tripeptitler, tetrapeptitler vesaire. Bir peptid bağının oluşumu birçok kez tekrarlanabilir. Bu oluşuma yol açar polipeptitler. Peptitin bir ucunda serbest bir amino grubu (N-terminali olarak adlandırılır), diğer ucunda ise serbest bir karboksil grubu (C-terminali olarak adlandırılır) bulunur.
Protein moleküllerinin mekansal organizasyonu
Proteinler tarafından belirli spesifik fonksiyonların performansı, moleküllerinin uzaysal konfigürasyonuna bağlıdır; buna ek olarak, hücrenin proteinleri katlanmamış bir formda, bir zincir şeklinde tutması enerji açısından elverişsizdir, bu nedenle polipeptit zincirleri katlanmaya uğrayarak bir katlanma elde eder. belirli üç boyutlu yapı veya konformasyon. 4 seviye var proteinlerin mekansal organizasyonu.
Birincil protein yapısı- protein molekülünü oluşturan polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının düzenlenme sırası. Amino asitler arasındaki bağ peptid bağıdır.
Bir protein molekülü yalnızca 10 amino asit kalıntısından oluşuyorsa bu sayı teorik olarak olası seçenekler Amino asitlerin değişim sırasına göre farklılık gösteren protein molekülleri - 10 20. 20 amino asitten daha fazlasını elde edebilirsiniz büyük miktarçeşitli kombinasyonlar. İnsan vücudunda hem birbirinden hem de diğer organizmaların proteinlerinden farklılık gösteren yaklaşık on bin farklı protein bulunmuştur.
Protein moleküllerinin özelliklerini ve uzaysal konfigürasyonunu belirleyen, protein molekülünün birincil yapısıdır. Bir polipeptit zincirinde yalnızca bir amino asidin diğeriyle değiştirilmesi, proteinin özelliklerinde ve işlevlerinde değişikliğe yol açar. Örneğin, hemoglobinin β-alt birimindeki altıncı glutamik amino asidin valin ile değiştirilmesi, hemoglobin molekülünün bir bütün olarak ana işlevini - oksijen taşınmasını - yerine getirememesi gerçeğine yol açar; Bu gibi durumlarda kişide orak hücre anemisi adı verilen bir hastalık gelişir.
İkincil yapı- polipeptit zincirinin bir spiral şeklinde katlanmasını emretti (uzatılmış bir yay gibi görünüyor). Sarmalın dönüşleri, karboksil grupları ve amino grupları arasında ortaya çıkan hidrojen bağları ile güçlendirilir. Hidrojen bağlarının oluşumunda hemen hemen tüm CO ve NH grupları rol alır. Bunlar peptid olanlardan daha zayıftır ancak birçok kez tekrarlandığında bu konfigürasyona stabilite ve sağlamlık kazandırır. İkincil yapı düzeyinde proteinler vardır: fibroin (ipek, örümcek ağı), keratin (saç, tırnaklar), kollajen (tendonlar).
Üçüncül yapı- polipeptit zincirlerinin meydana gelmesinden kaynaklanan kürecikler halinde paketlenmesi Kimyasal bağlar(hidrojen, iyonik, disülfür) ve amino asit kalıntılarının radikalleri arasında hidrofobik etkileşimlerin kurulması. Üçüncül yapının oluşumundaki ana rol, hidrofilik-hidrofobik etkileşimler tarafından oynanır. Sulu çözeltilerde, hidrofobik radikaller kürecik içinde gruplanarak sudan saklanma eğilimindeyken, hidrofilik radikaller hidrasyonun (su dipolleriyle etkileşim) bir sonucu olarak molekülün yüzeyinde görünme eğilimindedir. Bazı proteinlerde üçüncül yapı, iki sistein kalıntısının kükürt atomları arasında oluşan disülfit kovalent bağları ile stabilize edilir. Üçüncül yapı seviyesinde enzimler, antikorlar ve bazı hormonlar bulunur.
Kuaterner yapı Molekülleri iki veya daha fazla kürecikten oluşan karmaşık proteinlerin karakteristiği. Alt birimler molekülde iyonik, hidrofobik ve elektrostatik etkileşimlerle tutulur. Bazen dördüncül bir yapının oluşumu sırasında alt birimler arasında disülfit bağları oluşur. Kuaterner yapıya sahip en çok çalışılan protein hemoglobin. İki a-alt birimi (141 amino asit kalıntısı) ve iki β-alt biriminden (146 amino asit kalıntısı) oluşur. Her alt birime demir içeren bir hem molekülü eşlik eder.
Herhangi bir nedenle proteinlerin uzaysal yapısı normalden saparsa, protein işlevlerini yerine getiremez. Örneğin “deli dana hastalığının” (süngerimsi ensefalopati) nedeni, sinir hücrelerinin yüzey proteinleri olan prionların anormal yapısıdır.
Proteinlerin özellikleri
Protein molekülünün amino asit bileşimi ve yapısı onu belirler özellikler. Proteinler, amino asit radikalleri tarafından belirlenen temel ve asidik özellikleri birleştirir: Bir proteindeki amino asitler ne kadar asidikse, asidik özellikleri de o kadar belirgin olur. H+ bağışlama ve ekleme yeteneği belirlendi proteinlerin tamponlayıcı özellikleri; En güçlü tamponlardan biri, kan pH'ını sabit bir seviyede tutan, kırmızı kan hücrelerinde bulunan hemoglobindir. Çözünür proteinler (fibrinojen) vardır ve mekanik işlevleri yerine getiren çözünmeyen proteinler (fibroin, keratin, kollajen) vardır. Kimyasal olarak aktif olan proteinler (enzimler) vardır ve etkilere karşı dirençli, kimyasal olarak aktif olmayan proteinler vardır. çeşitli koşullar dış ortam ve son derece istikrarsız.
Dış faktörler (ısı, ultraviyole radyasyon, ağır metaller ve tuzları, pH değişiklikleri, radyasyon, dehidrasyon)
protein molekülünün yapısal organizasyonunun bozulmasına neden olabilir. Belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan üç boyutlu konformasyonun kaybolması sürecine denir. denatürasyon. Denatürasyonun nedeni, belirli bir protein yapısını stabilize eden bağların kopmasıdır. Başlangıçta en zayıf bağlar kopar, koşullar katılaştıkça daha güçlü olanlar da kopar. Bu nedenle önce dördüncül, sonra üçüncül ve ikincil yapılar kaybolur. Mekansal konfigürasyondaki bir değişiklik, proteinin özelliklerinin değişmesine neden olur ve bunun sonucunda proteinin doğal biyolojik fonksiyonlarını yerine getirmesi imkansız hale gelir. Denatürasyona birincil yapının yıkımı eşlik etmiyorsa, o zaman olabilir. geri dönüşümlü Bu durumda proteinin konformasyon özelliğinin kendiliğinden iyileşmesi meydana gelir. Örneğin, membran reseptör proteinleri bu tür bir denatürasyona uğrar. Denatürasyondan sonra protein yapısını geri yükleme işlemine denir yeniden doğallaştırma. Proteinin uzaysal konfigürasyonunun restorasyonu mümkün değilse, denatürasyon denir. geri döndürülemez.
Proteinlerin fonksiyonları
| İşlev | Örnekler ve açıklamalar |
|---|---|
| Yapı | Proteinler hücresel ve hücre dışı yapıların oluşumunda rol oynarlar: bunlar hücre zarları(lipoproteinler, glikoproteinler), saç (keratin), tendonlar (kollajen) vb. |
| Ulaşım | Kan proteini hemoglobin oksijeni bağlar ve onu akciğerlerden tüm doku ve organlara taşır ve onlardan karbondioksiti akciğerlere aktarır; Hücre zarlarının bileşimi, belirli maddelerin ve iyonların hücreden dış ortama ve geriye aktif ve kesinlikle seçici olarak aktarılmasını sağlayan özel proteinler içerir. |
| Düzenleyici | Protein hormonları metabolik süreçlerin düzenlenmesinde rol alır. Örneğin insülin hormonu kan şekeri düzeylerini düzenler, glikojen sentezini destekler ve karbonhidratlardan yağ oluşumunu artırır. |
| Koruyucu | Yabancı proteinlerin veya mikroorganizmaların (antijenlerin) vücuda nüfuz etmesine yanıt olarak, özel proteinler oluşur - bunları bağlayabilen ve nötralize edebilen antikorlar. Fibrinojenden oluşan fibrin kanamanın durdurulmasına yardımcı olur. |
| Motor | Kasılma proteinleri aktin ve miyozin, çok hücreli hayvanlarda kas kasılmasını sağlar. |
| Sinyal | Hücrenin yüzey zarında, çevresel faktörlere tepki olarak üçüncül yapılarını değiştirebilen, böylece dış ortamdan sinyaller alıp hücreye komutlar iletebilen protein molekülleri bulunur. |
| Depolamak | Hayvanların vücudunda, yumurta albümini ve süt kazeini haricinde proteinler kural olarak depolanmaz. Ancak proteinler sayesinde bazı maddeler vücutta depolanabilir; örneğin hemoglobinin parçalanması sırasında demir vücuttan atılmaz, depolanır ve ferritin proteini ile kompleks oluşturur. |
| Enerji | 1 g protein nihai ürüne parçalandığında 17,6 kJ açığa çıkar. İlk önce proteinler amino asitlere ve daha sonra son ürünlere (su) ayrılır. karbon dioksit ve amonyak. Ancak proteinler ancak diğer kaynaklar (karbonhidratlar ve yağlar) tükendiğinde enerji kaynağı olarak kullanılır. |
| Katalitik | Proteinlerin en önemli işlevlerinden biri. Proteinler tarafından sağlanır - hücrelerde meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları hızlandıran enzimler. Örneğin ribuloz bifosfat karboksilaz, fotosentez sırasında CO2'nin sabitlenmesini katalize eder. |
Enzimler
Enzimler, veya enzimler biyolojik katalizörler olan özel bir protein sınıfıdır. Enzimler sayesinde biyokimyasal reaksiyonlar çok büyük bir hızla gerçekleşir. Enzimatik reaksiyonların hızı, inorganik katalizörlerin katılımıyla meydana gelen reaksiyonların hızından on binlerce kat (ve bazen milyonlarca) daha yüksektir. Enzimin etki ettiği maddeye denir alt tabaka.
Enzimler küresel proteinlerdir, yapısal özellikler Enzimler basit ve karmaşık olmak üzere iki gruba ayrılabilir. Basit enzimler basit proteinlerdir, yani sadece amino asitlerden oluşur. Kompleks enzimler karmaşık proteinlerdir, yani Protein kısmına ek olarak, protein olmayan bir grup doğayı da içerirler - kofaktör. Bazı enzimler vitaminleri kofaktör olarak kullanır. Enzim molekülünde aktif merkez adı verilen özel bir kısım bulunur. Aktif merkez- enzimin küçük bir bölümü (üç ila on iki amino asit kalıntısı), burada substrat veya substratların bağlanması, bir enzim-substrat kompleksi oluşturur. Reaksiyonun tamamlanması üzerine enzim-substrat kompleksi, enzime ve reaksiyon ürününe/ürünlerine ayrışır. Bazı enzimler (aktif hariç) allosterik merkezler- enzim hız düzenleyicilerinin bağlı olduğu alanlar ( allosterik enzimler).
Enzimatik kataliz reaksiyonları şu şekilde karakterize edilir: 1) yüksek verim, 2) katı seçicilik ve etki yönü, 3) substrat spesifikliği, 4) hassas ve hassas düzenleme. Enzimatik kataliz reaksiyonlarının substrat ve reaksiyon özgüllüğü, E. Fischer (1890) ve D. Koshland'ın (1959) hipotezleriyle açıklanmaktadır.
E. Fisher (anahtar kilidi hipotezi) enzimin aktif bölgesinin ve substratın uzaysal konfigürasyonlarının birbirine tam olarak uyması gerektiğini öne sürdü. Substrat “anahtarla”, enzim ise “kilitle” karşılaştırılır.
D. Koshland (eldiven hipotezi) Substratın yapısı ile enzimin aktif merkezi arasındaki uzamsal yazışmanın yalnızca birbirleriyle etkileşime girdikleri anda yaratıldığını öne sürdü. Bu hipoteze aynı zamanda denir. uyarılmış yazışma hipotezi.
Enzimatik reaksiyonların hızı şunlara bağlıdır: 1) sıcaklık, 2) enzim konsantrasyonu, 3) substrat konsantrasyonu, 4) pH. Enzimlerin protein olması nedeniyle fizyolojik olarak normal şartlarda aktivitelerinin en yüksek olduğu vurgulanmalıdır.
Çoğu enzim yalnızca 0 ila 40°C arasındaki sıcaklıklarda çalışabilir. Bu limitler dahilinde sıcaklıktaki her 10 °C'lik artışla reaksiyon hızı yaklaşık 2 kat artar. 40 °C'nin üzerindeki sıcaklıklarda protein denatürasyona uğrar ve enzim aktivitesi azalır. Donmaya yakın sıcaklıklarda enzimler etkisiz hale gelir.
Substrat miktarı arttıkça enzimatik reaksiyonun hızı, substrat moleküllerinin sayısı enzim moleküllerinin sayısına eşit oluncaya kadar artar. Substrat miktarının daha da artmasıyla doygunluk meydana geleceğinden hız artmayacaktır. aktif merkezler enzim. Enzim konsantrasyonundaki bir artış, birim zamanda daha fazla sayıda substrat molekülünün dönüşüme uğraması nedeniyle katalitik aktivitenin artmasına neden olur.
Her enzim için optimum değer Maksimum aktivite gösterdiği pH (pepsin - 2,0, tükürük amilazı - 6,8, pankreatik lipaz - 9,0). Daha yüksek veya daha düşük pH değerlerinde enzim aktivitesi azalır. PH'daki ani değişikliklerle enzim denatüre olur.
Allosterik enzimlerin hızı, allosterik merkezlere bağlanan maddeler tarafından düzenlenir. Bu maddeler bir reaksiyonu hızlandırıyorsa bunlara denir. aktivatörler, eğer yavaşlarlarsa - inhibitörler.
Enzimlerin sınıflandırılması
Katalizledikleri kimyasal dönüşümlerin türüne göre enzimler 6 sınıfa ayrılır:
- oksiredüktazlar(hidrojen, oksijen veya elektron atomlarının bir maddeden diğerine transferi - dehidrojenaz),
- transferazlar(metil, asil, fosfat veya amino grubunun bir maddeden diğerine transferi - transaminaz),
- hidrolazlar(substrattan iki ürünün oluştuğu hidroliz reaksiyonları - amilaz, lipaz),
- liyazlar(substrata hidrolitik olmayan ekleme veya ondan bir grup atomun ayrılması; bu durumda C-C, C-N, C-O, C-S bağları kırılabilir - dekarboksilaz),
- izomerazlar(molekül içi yeniden düzenleme - izomeraz),
- ligazlar(oluşumu sonucu iki molekülün bağlanması C-C bağlantıları, C-N, C-O, C-S - sentetaz).
Sınıflar sırasıyla alt sınıflara ve alt sınıflara bölünür. Mevcut uluslararası sınıflandırmada her enzimin, noktalarla ayrılmış dört sayıdan oluşan özel bir kodu vardır. Birinci sayı sınıftır, ikincisi alt sınıftır, üçüncüsü alt sınıftır, dördüncüsü bu alt sınıftaki enzimin seri numarasıdır, örneğin arginaz kodu 3.5.3.1'dir.
Git 2 numaralı dersler"Karbonhidratların ve lipitlerin yapısı ve fonksiyonları"
Git 4 numaralı dersler"Yapı ve işlevler nükleik asitler ATP"
Fiziki ozellikleri proteinler
1. Canlı organizmalarda proteinler katı ve çözünmüş halde bulunur. Birçok protein kristaldir ancak gerçek çözümler vermezler çünkü molekülleri çok büyüktür. Proteinlerin sulu çözeltileri, hücrelerin protoplazmasında bulunan hidrofilik kolloidlerdir ve bunlar aktif proteinlerdir. Kristal katı proteinler depolama bileşikleridir. Denatüre proteinler (saç keratini, kas miyozini) destekleyici proteinlerdir.
2. Kural olarak tüm proteinler büyük bir moleküler ağırlığa sahiptir. Çevresel koşullara (t°, pH) ve izolasyon yöntemlerine bağlıdır ve on binlerce ila milyonlarca arasında değişir.
3. Optik özellikler. Protein çözeltileri ışık akısını kırar ve protein konsantrasyonu ne kadar yüksek olursa kırılma o kadar güçlü olur. Bu özelliği kullanarak bir çözeltideki protein içeriğini belirleyebilirsiniz. Kuru filmler formundaki proteinler kızılötesi ışınları emer. Peptit grupları tarafından emilirler.Bir proteinin denatürasyonu, molekülünün molekül içi bir yeniden düzenlenmesidir, doğal konformasyonun ihlalidir, peptit bağının bölünmesi eşlik etmez. Proteinin amino asit dizisi değişmez. Denatürasyon sonucunda proteinin kovalent olmayan bağlardan oluşan sekonder, tersiyer ve dördüncül yapıları bozulur ve proteinin biyolojik aktivitesi, denatüre edici ajanların yoğunluğuna bağlı olarak tamamen veya kısmen, geri dönüşümlü veya geri dönüşümsüz olarak kaybolur. ve eylemlerinin süresi. İzoelektrik nokta Proteinler, amino asitler gibi, amfoterik elektrolitlerdir ve Elektrik alanı toplam yüklerine ve ortamın pH'ına bağlı bir oranda. Her protein için belirli bir pH değerinde moleküller elektriksel olarak nötrdür. Bu pH değerine proteinin izoelektrik noktası denir. Bir proteinin izoelektrik noktası, moleküldeki yüklü grupların sayısına ve yapısına bağlıdır. Bir protein molekülü, ortamın pH'ı izoelektrik noktasının altındaysa pozitif olarak yüklenir ve ortamın pH'ı, proteinin izoelektrik noktasının üzerindeyse negatif olarak yüklenir. İzoelektrik noktada, protein en düşük çözünürlüğe ve en yüksek viskoziteye sahiptir, bu da proteinin çözeltiden - protein pıhtılaşmasından - en kolay şekilde çökelmesine neden olur. İzoelektrik nokta proteinlerin karakteristik sabitlerinden biridir. Ancak protein çözeltisi izoelektrik noktaya getirilirse proteinin kendisi yine de çökelmez. Bu, protein molekülünün hidrofilikliği ile açıklanmaktadır.
-
Fiziksel özellikler proteinler. 1. Canlı organizmalarda sincaplar katı ve çözünmüş halde bulunurlar. Birçok sincaplar ancak kristallerdir... -
Fiziksel olarak-kimyasal özellikler proteinler yüksek moleküler yapıları, polipeptit zincirlerinin kompaktlığı ve amino asit kalıntılarının göreceli düzenlenmesi ile belirlenir. -
Fiziksel özellikler proteinler 1. Canlı organizmalarda sincaplar katı ve yarışlardalar. sınıflandırma proteinler. Tamamen doğal sincaplar(proteinler) iki büyük sınıfa ayrılır... -
Birleşen maddeler sincaplar (sincaplar, karbonhidratlar, lipitler, nükleik asitler) - ligandlar. Fizik-kimyasal özellikler proteinler -
Birincil yapı korunur ancak yerel olanlar değişir özellikler sincap ve fonksiyonu bozulur. Denatürasyona yol açan faktörler proteinler -
Fiziksel özellikler proteinler 1. Canlı organizmalarda sincaplar katı ve çözünmüş haldedir... devamı ». -
Fiziksel olarak-kimyasal özellikler proteinler yüksek moleküler yapıları ve kompaktlıkları ile belirlenir.
İzoelektrik nokta
Amfoterisite - proteinlerin asit-baz özellikleri.
Kuaterner yapı
Birçok protein, aynı veya farklı amino asit bileşimine sahip olabilen birkaç alt birimden (protomer) oluşur. Bu durumda proteinler Kuaterner yapı. Proteinler genellikle çift sayıda alt birim içerir: iki, dört, altı. Etkileşim iyonik, hidrojen bağları ve van der Waals kuvvetleri nedeniyle meydana gelir. Yetişkin insan hemoglobini HbA çift olarak aynı dört alt birimden oluşur ( A 2 β 2).
Kuaterner yapı birçok biyolojik fayda sağlar:
a) genetik materyal tasarrufu sağlanır, proteinin birincil yapısı hakkındaki bilgilerin kaydedildiği yapısal gen ve mRNA'nın uzunluğu azalır.
b) aktiviteyi değiştirmenize olanak tanıyan alt birimleri değiştirmek mümkündür
değişen koşullara bağlı olarak enzim (uyum sağlamak). Hemoglobin
yenidoğan proteinlerden oluşur ( A 2 ve 2) . ancak ilk aylarda kompozisyon bir yetişkininkine benzer hale gelir (bir 2 β 2) .
8.4 . Fizikokimyasal özellikler sincap
Amino asitler gibi proteinler de amfoterik bileşiklerdir ve tamponlama özelliklerine sahiptirler.
Proteinler ikiye ayrılabilir nötr, asidik ve bazik.
Nötr proteinlerİyonlaşmaya eğilimli eşit sayıda grup içerir: asidik ve bazik. Bu tür proteinlerin izoelektrik noktası, pH'ın nötre yakın olduğu bir ortamdadır.< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pl, daha sonra protein negatif yüklü bir anyon haline gelir.
NH3 - protein - COOH<-->+ NH3 - protein - COO –<-->NH 2 - protein - COO –
pH< pl sulu çözelti I pH > pI
Asidik proteinler içermek İyonlaşmaya eğilimli grupların eşit olmayan sayısı: Karboksil gruplarının amino gruplarından daha fazla olması. Sulu bir çözeltide negatif bir yük alırlar ve çözelti asidik hale gelir. Asit (H+) eklendiğinde protein önce izoelektrik noktaya girer ve daha sonra asit fazlası katyona dönüşür. Alkali bir ortamda böyle bir protein negatif yüklüdür (amino grubunun yükü kaybolur).
Asidik protein
NH3 - protein - COO – + H + + NH3 - protein - COO – + H + + NH3 - protein - COOH
| <--> | <--> |
COO – COON COOH
Sulu çözelti pH = p ben pH< PI
Aşırı asitte protein
pozitif yüklü
Alkali bir ortamda asidik protein negatif yüklüdür
NH3 - protein - COO – OH – NH2 - protein - COO –
| <--> |
COO – COO –
pH > pI
Temel proteinler içermek İyonlaşmaya eğilimli eşit olmayan grup sayısı: Karboksil gruplarından daha fazla amino grubu vardır. Sulu bir çözeltide pozitif bir yük kazanırlar ve çözelti alkali hale gelir. Alkali (OH –) eklendiğinde protein önce izoelektrik noktaya girer ve daha sonra alkalinin fazlası anyona dönüşür. Asidik bir ortamda böyle bir protein pozitif yüklüdür (karboksil grubunun yükü kaybolur)
§ 9. PROTEİNLERİN FİZİKSEL VE KİMYASAL ÖZELLİKLERİ
Proteinler çok büyük moleküllerdir; boyut olarak yalnızca nükleik asitlerin ve polisakkaritlerin bireysel temsilcilerinden sonra ikinci olabilirler. Tablo 4 bazı proteinlerin moleküler özelliklerini göstermektedir.
Tablo 4
Bazı proteinlerin moleküler özellikleri
|
Bağıl molekül ağırlığı |
Devre sayısı |
Amino asit kalıntılarının sayısı |
|
|
Ribonükleaz |
|||
|
Miyoglobin |
|||
|
Kimotripsin |
|||
|
Hemoglobin |
|||
|
Glutamat dehidrojenaz |
Protein molekülleri çok farklı sayıda amino asit kalıntısı içerebilir - 50'den birkaç bine kadar; proteinlerin göreceli moleküler ağırlıkları da büyük ölçüde değişir - birkaç binden (insülin, ribonükleaz) bir milyona (glutamat dehidrojenaz) veya daha fazlasına kadar. Proteinlerdeki polipeptit zincirlerinin sayısı bir ila birkaç on ve hatta binlerce arasında değişebilir. Böylece tütün mozaik virüsü proteini 2120 protomer içerir.
Bir proteinin bağıl moleküler ağırlığı bilindiğinde, bileşiminde kaç tane amino asit kalıntısının yer aldığı yaklaşık olarak tahmin edilebilir. Bir polipeptit zincirini oluşturan amino asitlerin ortalama bağıl molekül ağırlığı 128'dir. Bir peptit bağı oluştuğunda bir su molekülü elimine edilir, dolayısıyla bir amino asit kalıntısının ortalama bağıl ağırlığı 128 - 18 = 110 olacaktır. Bunları kullanarak verilere göre bağıl molekül ağırlığı 100.000 olan bir proteinin yaklaşık 909 amino asit kalıntısından oluşacağı hesaplanabilir.
Protein moleküllerinin elektriksel özellikleri
Proteinlerin elektriksel özellikleri, yüzeylerinde pozitif ve negatif yüklü amino asit kalıntılarının bulunmasıyla belirlenir. Yüklü protein gruplarının varlığı, protein molekülünün toplam yükünü belirler. Proteinlerde negatif yüklü amino asitler baskınsa, nötr bir çözeltideki molekülü negatif yüke sahip olacaktır; pozitif yüklü olanlar baskınsa molekül pozitif yüke sahip olacaktır. Bir protein molekülünün toplam yükü aynı zamanda ortamın asitliğine (pH) da bağlıdır. Hidrojen iyonlarının konsantrasyonundaki bir artışla (asitlikte artış), karboksil gruplarının ayrışması baskılanır:
ve aynı zamanda protonlanmış amino gruplarının sayısı artar;
Böylece ortamın asitliği arttıkça protein molekülünün yüzeyindeki negatif yüklü grupların sayısı azalırken, pozitif yüklü grupların sayısı artar. Hidrojen iyonlarının konsantrasyonunun azalması ve hidroksit iyonlarının konsantrasyonunun artmasıyla tamamen farklı bir tablo gözlenmektedir. Ayrışmış karboksil gruplarının sayısı artar
ve protonlanmış amino gruplarının sayısı azalır
Yani ortamın asitliğini değiştirerek protein molekülünün yükünü değiştirebilirsiniz. Bir protein molekülünde ortamın asitliği arttıkça negatif yüklü grupların sayısı azalır ve pozitif yüklü olanların sayısı artar, molekül yavaş yavaş negatif yükünü kaybeder ve pozitif yük kazanır. Çözeltinin asitliği azaldığında ise tam tersi bir tablo görülür. Belirli pH değerlerinde molekülün elektriksel olarak nötr olacağı açıktır, yani. pozitif yüklü grupların sayısı negatif yüklü grupların sayısına eşit olacak ve molekülün toplam yükü sıfır olacaktır (Şekil 14).
Proteinin toplam yükünün sıfır olduğu pH değerine izoelektrik nokta adı verilir vePI.
Pirinç. 14. İzoelektrik nokta durumunda protein molekülünün toplam yükü sıfırdır
Çoğu proteinin izoelektrik noktası 4,5 ila 6,5 pH aralığındadır. Ancak istisnalar da var. Aşağıda bazı proteinlerin izoelektrik noktaları verilmiştir:
İzoelektrik noktanın altındaki pH değerlerinde protein toplam pozitif yük taşır; üstünde ise toplam negatif yük taşır.
İzoelektrik noktada, bir proteinin çözünürlüğü minimumdur, çünkü bu durumdaki molekülleri elektriksel olarak nötrdür ve aralarında karşılıklı itme kuvveti yoktur, dolayısıyla hidrojen ve iyonik bağlar, hidrofobik etkileşimler ve dolayısıyla "birbirine yapışabilirler". van der Waals kuvvetleri. pI'dan farklı pH değerlerinde, protein molekülleri aynı yükü (pozitif veya negatif) taşıyacaktır. Bunun sonucunda moleküller arasında elektrostatik itme kuvvetleri oluşacak ve moleküllerin birbirine yapışması engellenecek ve çözünürlük daha yüksek olacaktır.
Protein çözünürlüğü
Proteinler suda çözünür ve çözünmez. Proteinlerin çözünürlüğü, yapılarına, pH değerine, çözeltinin tuz bileşimine, sıcaklığa ve diğer faktörlere bağlıdır ve protein molekülünün yüzeyinde bulunan grupların doğasına göre belirlenir. Çözünmeyen proteinler arasında keratin (saç, tırnaklar, tüyler), kolajen (tendon), fibroin (tık, örümcek ağı) bulunur. Diğer birçok protein suda çözünür. Çözünürlük, yüzeylerinde yüklü ve polar grupların (-COO -, -NH3 +, -OH, vb.) varlığıyla belirlenir. Yüklü ve polar protein grupları su moleküllerini çeker ve etraflarında, varlığı sudaki çözünürlüklerini belirleyen bir hidrasyon kabuğu oluşur (Şekil 15).
Pirinç. 15. Bir protein molekülünün çevresinde hidrasyon kabuğunun oluşması.
Protein çözünürlüğü, çözeltideki nötr tuzların (Na2S04, (NH4)2S04, vb.) varlığından etkilenir. Düşük tuz konsantrasyonlarında protein çözünürlüğü artar (Şekil 16), çünkü bu koşullar altında polar grupların ayrışma derecesi artar ve protein moleküllerinin yüklü grupları korunur, böylece agregatların ve protein oluşumunu destekleyen protein-protein etkileşimi azalır. yağış. Yüksek tuz konsantrasyonlarında, hidrasyon kabuğunun tahrip olması nedeniyle protein çözünürlüğü azalır (Şekil 16), bu da protein moleküllerinin toplanmasına yol açar.
Pirinç. 16. Protein çözünürlüğünün tuz konsantrasyonuna bağımlılığı
Sadece tuz çözeltilerinde çözünen ve tuz çözeltilerinde çözünmeyen proteinler vardır. Temiz su bu tür proteinlere denir globulinler. Başka proteinler de var - albüminler Globulinlerden farklı olarak temiz suda oldukça çözünürler.
Proteinlerin çözünürlüğü aynı zamanda çözeltilerin pH'ına da bağlıdır. Daha önce belirttiğimiz gibi, proteinler izoelektrik noktada minimum çözünürlüğe sahiptir ve bu, protein molekülleri arasında elektrostatik itmenin olmamasıyla açıklanmaktadır.
Belirli koşullar altında proteinler jeller oluşturabilir. Bir jel oluştuğunda protein molekülleri yoğun bir ağ oluşturur. iç mekan solvent ile doldurulmuştur. Jeller, örneğin jelatin (bu protein jöle yapmak için kullanılır) ve kesilmiş süt yapılırken süt proteinleri tarafından oluşturulur.
Sıcaklık aynı zamanda protein çözünürlüğünü de etkiler. Eylem halindeyken Yüksek sıcaklık birçok protein yapısının bozulması nedeniyle çöker ancak bundan sonraki bölümde daha detaylı bahsedeceğiz.
Protein denatürasyonu
Çok iyi bildiğimiz bir olguyu ele alalım. Yumurta akı ısıtıldığında yavaş yavaş bulanıklaşır ve ardından katı bir kıvam alır. Pıhtılaşmış yumurta akı - yumurta albümini - soğutulduktan sonra çözünmez hale gelirken, yumurta akı ısıtılmadan önce suda iyice çözünür. Hemen hemen tüm küresel proteinler ısıtıldığında aynı olay meydana gelir. Isınma sırasında meydana gelen değişikliklere denir. denatürasyon. Proteinler doğal hal arandı yerli proteinler ve denatürasyondan sonra - denatüre.
Denatürasyon sırasında zayıf bağların (iyonik, hidrojen, hidrofobik etkileşimler) kopması sonucu proteinlerin doğal yapısı bozulur. Bu işlem sonucunda proteinin dördüncül, üçüncül ve ikincil yapıları bozulabilmektedir. Birincil yapı korunur (Şekil 17).
Pirinç. 17. Protein denatürasyonu
Denatürasyon sırasında, doğal proteinlerde molekülün derinliklerinde bulunan hidrofobik amino asit radikalleri yüzeyde belirerek toplanma koşulları oluşur. Protein moleküllerinin kümeleri çöker. Denatürasyona proteinin biyolojik fonksiyonunun kaybı eşlik eder.
Protein denatürasyonu sadece yükselmiş sıcaklık, ama aynı zamanda diğer faktörler. Asitler ve alkaliler protein denatürasyonuna neden olabilir: etkilerinin bir sonucu olarak iyonojenik gruplar yeniden yüklenir, bu da iyonik ve hidrojen bağlarının kırılmasına yol açar. Üre hidrojen bağlarını yok eder, bu da proteinlerin doğal yapılarını kaybetmesine neden olur. Denatüre edici maddeler organik çözücüler ve ağır metal iyonlarıdır: organik çözücüler hidrofobik bağları yok eder ve ağır metal iyonları proteinlerle çözünmeyen kompleksler oluşturur.
Denatürasyonun yanı sıra, ters süreç – renatürasyon. Denatüre edici faktör ortadan kaldırıldığında orijinal doğal yapı geri yüklenebilir. Örneğin yavaş yavaş soğurken oda sıcaklığıÇözüm, trypsinin doğal yapısını ve biyolojik fonksiyonunu geri kazandırır.
Proteinler ayrıca normal yaşam süreçleri sırasında bir hücrede denatüre olabilir. Proteinlerin doğal yapı ve fonksiyon kaybının son derece istenmeyen bir olay olduğu açıktır. Bu bağlamda özel proteinlerden bahsetmeye değer - refakatçiler. Bu proteinler kısmen denatüre proteinleri tanıyabilir ve onlara bağlanarak doğal konformasyonlarını geri kazanabilir. Şaperonlar ayrıca denatürasyonda ilerlemiş proteinleri tanır ve onları parçalanacakları (bozunacakları) lizozomlara taşırlar. Şaperonlar ayrıca protein sentezi sırasında üçüncül ve dördüncül yapıların oluşumunda da önemli bir rol oynar.
Bilmek ilginç! Günümüzde deli dana hastalığı gibi bir hastalıktan sıklıkla söz edilmektedir. Bu hastalığa prionlar neden olur. Hayvanlarda ve insanlarda nörodejeneratif nitelikteki diğer hastalıklara neden olabilirler. Prionlar protein niteliğindeki bulaşıcı ajanlardır. Bir hücreye giren bir prion, hücresel karşılığının yapısında bir değişikliğe neden olur ve kendisi de bir prion haline gelir. Hastalık bu şekilde ortaya çıkar. Prion proteini sekonder yapısında hücresel proteinden farklıdır. Proteinin prion formu esas olarakB-katlanmış yapı ve hücresel-A-sarmal.
Donetsk Kapsamlı okul I – III aşamaları No. 21
“Sincaplar. Amino asitlerin polikondensasyonuyla proteinlerin hazırlanması. Proteinlerin birincil, ikincil ve üçüncül yapıları. Kimyasal özellikler proteinler: yanma, denatürasyon, hidroliz ve renk reaksiyonları. Proteinlerin biyokimyasal fonksiyonları".
Tedarikli
Kimya hocası
öğretmen - metodolog
Donetsk, 2016
“Hayat, protein bedenlerinin varoluş biçimidir”
Ders konusu. Sincaplar. Amino asitlerin polikondensasyonuyla proteinlerin hazırlanması. Proteinlerin birincil, ikincil ve üçüncül yapıları. Proteinlerin kimyasal özellikleri: yanma, denatürasyon, hidroliz ve renk reaksiyonları. Proteinlerin biyokimyasal fonksiyonları.
Dersin Hedefleri.Öğrencileri, yaşamın ortaya çıkmasına yol açan doğadaki maddelerin en yüksek gelişme derecesi olarak proteinlerle tanıştırmak; biyolojik fonksiyonların yapısını, özelliklerini ve çeşitliliğini gösterir; protein üretimi örneğini kullanarak polikondensasyon reaksiyonu kavramını genişletmek, okul çocuklarını gıda hijyeni ve sağlıklarını koruma konusunda bilgilendirmek. Öğrencilerde mantıksal düşünmeyi geliştirmek.
Reaktifler ve ekipmanlar. Tablo "Proteinlerin birincil, ikincil ve üçüncül yapıları." Reaktifler: HNO3, NaOH, CuSO4, tavuk proteini, yün ipliği, kimyasal cam eşyalar.
Ders yöntemi. Bilgi ve gelişme.
Ders türü. Yeni bilgi ve becerilerin öğrenilmesine yönelik bir ders.
Dersler sırasında
BEN. Zamanı organize etmek.
II. Sınav Ev ödevi Temel bilgilerin güncellenmesi ve düzeltilmesi.
Hızlı anket
1. “Amino asit” terimini açıklayınız.
2. İsim fonksiyonel gruplar Amino asitlerin bir parçası olan.
3. Amino asitlerin isimlendirilmesi ve izomerlikleri.
4. Amino asitler neden amfoterik özellikler gösterir? Kimyasal reaksiyonların denklemlerini yazın.
5. Amino asitler hangi özelliklerden dolayı polipeptitler oluşturur? Amino asitlerin polikondenzasyon reaksiyonunu yazınız.
III. Konunun mesajı, ders hedefleri, öğrenme faaliyetleri için motivasyon.
IV. Yeni materyalin algılanması ve birincil farkındalığı.
Öğretmen.
F. Engels, "Anti-Dühring" adlı kitabında "Hayatla karşılaştığımız her yerde, onun bir tür protein gövdesiyle ilişkili olduğunu buluruz" diye yazmıştı. Gıdadaki protein eksikliği çocuklarda vücudun genel olarak zayıflamasına - zihinsel ve zihinsel yavaşlamaya yol açar. fiziksel Geliştirme. Bugün insanlığın yarısından fazlası yeterli gıdaya ulaşamıyor gerekli miktar proteinler. Bir kişinin günde 115 g proteine ihtiyacı vardır, protein, karbonhidrat ve yağların aksine yedekte depolanmaz, bu nedenle diyetinizi izlemeniz gerekir. Saçı, tırnakları, tüyleri, cildi oluşturan protein olan keratine aşinayız; bir inşaat işlevi görür; pepsin proteinine aşinadır - mide suyunda bulunur ve sindirim sırasında diğer proteinleri yok edebilir; trombin proteini kanın pıhtılaşmasında rol oynar; pankreas hormonu - insülin - glikoz metabolizmasını düzenler; hemoglobin O2'yi vücudun tüm hücrelerine ve dokularına vb. taşır.
Protein moleküllerinin bu sonsuz çeşitliliği, fonksiyonlarının çeşitliliği ve yaşam süreçlerindeki özel rolleri nereden geliyor? Bu soruyu cevaplamak için proteinlerin bileşimine ve yapısına dönelim.
Proteinler hangi atomları içerir?
Bu soruyu cevaplamak için bir ısınma yapalım. Bilmeceleri tahmin edin ve cevapların anlamını açıklayın.
1. O her yerdedir ve her yerdedir:
Taşta, havada, suda.
O sabah çiğinde
Ve mavi gökyüzünde.
(oksijen)
2. Ben en hafif elementim
Doğada bensiz tek bir adım bile yok.
Ve oksijenle birlikte şu anın içindeyim
3. Havadaki ana gazdır,
Her yerde bizi çevreliyor.
Bitki yaşamı soluyor
Onsuz, gübresiz.
Hücrelerimizde yaşıyor
4. Okul çocukları bir gün yürüyüşe çıktılar
(Bu kimyasal bir soruna yönelik bir yaklaşımdır).
Geceleri ayın altında bir ateş yakıldı,
Parlak ateş hakkında şarkılar söylendi.
Duygularınızı bir kenara bırakın:
Yangında hangi elementler yandı?
(karbon, hidrojen)
Evet doğru, bunlar ana olanlar kimyasal elementler proteinin bir parçasıdır.
Bu dört unsur hakkında Schiller'in şu sözleriyle diyebiliriz: "Dört unsur bir araya gelerek dünyayı oluşturur ve hayat verir."
Proteinler, peptit bağlarıyla birbirine bağlanan a-amino asit kalıntılarından oluşan doğal polimerlerdir.
Proteinler 20 farklı amino asit içerir, bu da farklı kombinasyonlarda çok çeşitli proteinlerin olduğu anlamına gelir. İnsan vücudunda 100.000 kadar protein bulunmaktadır.
Tarihsel referans.
Protein molekülünün yapısına ilişkin ilk hipotez 70'li yıllarda ortaya atıldı. XIX yüzyıl Bu, protein yapısının üreid teorisiydi.
1903'te Alman bilim adamları, protein yapısının sırrının anahtarını veren peptit teorisini ortaya attılar. Fischer, proteinlerin, peptit bağlarıyla bağlanan amino asitlerin polimerleri olduğunu öne sürdü.
Proteinlerin polimer oluşumları olduğu fikri 70-88'de dile getirildi. XIX yüzyıl , Rus bilim adamı. Bu teori modern çalışmalarda doğrulanmıştır.
Zaten proteinlerle ilk tanışma, son derece önemli bir fikir veriyor. karmaşık yapı onların molekülleri. Proteinler amino asitlerin polikondensasyonuyla elde edilir:
https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H – N – CH2 – C + H – N – CH2 – C →
https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20">
NH2 - CH – C – N – CH – C – N – CH – C - … + nH2O →
⸗ Ö ⸗ Ö ⸗ Ö
→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …
̀ OH ̀ OH ̀ OH
4. Öğretmen şu deneyi gösterir: yün ipliğin yakılması; yanmış tüylerin kokusunu duyabilirsiniz - yünü diğer kumaş türlerinden bu şekilde ayırt edebilirsiniz.
V. Bilginin genelleştirilmesi ve sistemleştirilmesi.
1. Proteinler hakkında bir arka plan özeti yapın.
yaşamın temeli ← Proteinler → polipeptitler
(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ protein yapıları
kimyasal renk fonksiyonları
protein reaksiyonlarının özellikleri nelerdir
2. Glisin ve valinden dipeptit oluşumuna ilişkin reaksiyon denklemlerini yazın.
VI. Dersi özetlemek, ödev.
§38 s.'yi öğrenin. 178 – 184. Yürüt test görevleriİle. 183.
