Proteinler, monomerleri peptit bağları yoluyla birbirine bağlanan alfa amino asit kalıntıları olan biyopolimerlerdir. Her proteinin amino asit dizisi kesin olarak tanımlanmıştır; canlı organizmalarda bu dizi, kullanılarak şifrelenir. genetik Kod, protein moleküllerinin biyosentezinin gerçekleştiği okumaya dayanmaktadır. Proteinlerin yapımında 20 amino asit rol oynar.
Aşağıdaki protein moleküllerinin yapı türleri ayırt edilir:
- Öncelik. Doğrusal bir zincirdeki bir amino asit dizisini temsil eder.
- İkincil. Bu, peptid grupları arasında hidrojen bağlarının oluşumunu kullanan polipeptit zincirlerinin daha kompakt bir düzenlemesidir. İkincil yapının iki çeşidi vardır - alfa sarmalı ve beta kıvrımı.
- Üçüncül. Bir polipeptit zincirinin bir kürecik halinde düzenlenmesidir. Bu durumda hidrojen ve disülfit bağları oluşur ve amino asit kalıntılarının hidrofobik ve iyonik etkileşimleri nedeniyle molekülün stabilizasyonu gerçekleşir.
- Kuaterner. Bir protein, kovalent olmayan bağlar yoluyla birbirleriyle etkileşime giren birkaç polipeptit zincirinden oluşur.
Böylece, belirli bir sırayla bağlanan amino asitler, tek tek parçaları bir spiral şeklinde kıvrılan veya kıvrımlar oluşturan bir polipeptit zinciri oluşturur. İkincil yapıların bu tür elemanları, proteinin üçüncül yapısını oluşturan kürecikler oluşturur. Bireysel kürecikler birbirleriyle etkileşime girerek dördüncül yapıya sahip karmaşık protein kompleksleri oluşturur.
Protein sınıflandırması
Protein bileşiklerinin sınıflandırılabileceği çeşitli kriterler vardır. Bileşimlerine göre basit ve karmaşık proteinler ayırt edilir. Karmaşık protein maddeleri, kimyasal yapısı farklı olabilen amino asit olmayan gruplar içerir. Buna bağlı olarak şunları ayırt ederler:
- glikoproteinler;
- lipoproteinler;
- nükleoproteinler;
- metaloproteinler;
- fosfoproteinler;
- kromoproteinler.
Ayrıca şuna göre bir sınıflandırma da vardır: genel tip binalar:
- fibriller;
- küresel;
- zar
Proteinler, yalnızca amino asit kalıntılarından oluşan basit (tek bileşenli) proteinlerdir. Çözünürlüklerine bağlı olarak aşağıdaki gruplara ayrılırlar:
Böyle bir sınıflandırma tamamen doğru değildir, çünkü son araştırmalara göre birçok basit protein, minimum miktarda protein olmayan bileşikle ilişkilidir. Bu nedenle, bazı proteinler pigmentler, karbonhidratlar ve bazen de lipitler içerir; bu da onları daha karmaşık protein moleküllerine benzer hale getirir.
Proteinin fizikokimyasal özellikleri
Fizikokimyasal özellikler proteinler, moleküllerinde bulunan amino asit kalıntılarının bileşimi ve miktarı ile belirlenir. Polipeptitlerin moleküler ağırlıkları büyük ölçüde değişir: birkaç binden bir milyona veya daha fazlasına. Protein moleküllerinin kimyasal özellikleri, amfoterlik, çözünürlük ve denatüre olma yeteneği dahil olmak üzere çeşitlidir.
Amfoterlik
Proteinler hem asidik hem de bazik amino asitler içerdiğinden, molekül her zaman serbest asidik ve serbest bazik grupları (sırasıyla COO- ve NH3+) içerecektir. Yük, bazik ve asidik amino asit gruplarının oranına göre belirlenir. Bu nedenle proteinler pH düşerse “+”, pH artarsa proteinler “-” ile yüklenir. PH'ın izoelektrik noktaya karşılık gelmesi durumunda protein molekülü sıfır yüke sahip olacaktır. Amfoterlik biyolojik işlevler için önemlidir; bunlardan biri kan pH seviyelerini korumaktır.
çözünürlük
Proteinlerin çözünürlük özelliklerine göre sınıflandırılması yukarıda zaten verilmiştir. Protein maddelerinin sudaki çözünürlüğü iki faktörle açıklanmaktadır:
- protein moleküllerinin yükü ve karşılıklı itilmesi;
- Protein çevresinde bir hidrasyon kabuğunun oluşması - su dipolleri, globülün dış kısmındaki yüklü gruplarla etkileşime girer.
Denatürasyon
Denatürasyonun fizikokimyasal özelliği, bir dizi faktörün etkisi altında bir protein molekülünün ikincil, üçüncül yapısının yok edilmesi sürecidir: sıcaklık, alkollerin etkisi, ağır metal tuzları, asitler ve diğer kimyasal maddeler.
Önemli! Denatürasyon sırasında birincil yapı bozulmaz.
Proteinlerin kimyasal özellikleri, niteliksel reaksiyonlar, reaksiyon denklemleri
Proteinlerin kimyasal özellikleri, niteliksel tespitleri için reaksiyon örnekleri kullanılarak değerlendirilebilir. Kalitatif reaksiyonlar, bir bileşikte bir peptid grubunun varlığının belirlenmesini mümkün kılar:
1. Ksantoprotein. Bir protein yüksek konsantrasyonda nitrik asite maruz kaldığında, ısıtıldığında sarıya dönüşen bir çökelti oluşur.
2. Biüre. Zayıf alkali bir protein çözeltisi bakır sülfata maruz bırakıldığında, bakır iyonları ve polipeptitler arasında kompleks bileşikler oluşur ve buna çözeltinin mor-maviye dönmesi eşlik eder. Reaksiyon klinik uygulamada kan serumu ve diğer biyolojik sıvılardaki protein konsantrasyonunu belirlemek için kullanılır.
Bir diğer önemli kimyasal özellik, protein bileşiklerinde kükürtün tespitidir. Bu amaçla alkali bir protein çözeltisi kurşun tuzlarıyla ısıtılır. Bu, kurşun sülfür içeren siyah bir çökelti üretir.
Proteinin biyolojik önemi
Onun fiziksel ve kimyasal özellikler proteinler çok sayıda biyolojik işlevi yerine getirir; bunların listesi şunları içerir:
- katalitik (protein enzimleri);
- taşıma (hemoglobin);
- yapısal (keratin, elastin);
- kasılma (aktin, miyozin);
- koruyucu (immünoglobulinler);
- sinyalleme (reseptör molekülleri);
- hormonal (insülin);
- enerji.
Proteinler hücre oluşumuna katılmaları, hayvanlarda kas kasılmasını sağlamaları ve kan serumu ile birlikte birçok kimyasal bileşiği taşımaları nedeniyle insan vücudu için önemlidir. Ek olarak, protein molekülleri esansiyel amino asitlerin kaynağıdır ve antikor üretimine ve bağışıklık oluşumuna katılarak koruyucu bir işlev görür.
Protein hakkında az bilinen 10 gerçek
- Proteinler, 1728 yılında İtalyan Jacopo Bartolomeo Beccari'nin undan protein izole etmesiyle araştırılmaya başlandı.
- Rekombinant proteinler artık yaygın olarak kullanılmaktadır. Bakteri genomu değiştirilerek sentezlenirler. Özellikle insülin, büyüme faktörleri ve tıpta kullanılan diğer protein bileşikleri bu yolla elde edilmektedir.
- Antarktika balıklarında kanın donmasını önleyen protein molekülleri keşfedildi.
- Resilin proteini ideal olarak elastiktir ve böcek kanatlarının bağlanma noktalarının temelini oluşturur.
- Vücut, diğer protein bileşiklerinin doğru doğal üçüncül veya dördüncül yapısını geri yükleyebilen benzersiz şaperon proteinlerine sahiptir.
- Hücre çekirdeğinde, kromatin sıkışmasında rol alan proteinler olan histonlar vardır.
- Antikorların moleküler yapısı - özel koruyucu proteinler (immünoglobulinler) - 1937'de aktif olarak incelenmeye başlandı. Tiselius ve Kabat elektroforez kullandılar ve bağışıklanmış hayvanlarda gama fraksiyonunun arttığını ve serumun kışkırtıcı antijen tarafından emilmesinden sonra proteinlerin fraksiyonlar arasındaki dağılımının sağlam hayvan resmine döndüğünü kanıtladılar.
- Yumurta akı, protein molekülleri tarafından rezerv fonksiyonunun uygulanmasının çarpıcı bir örneğidir.
- Bir kollajen molekülünde her üç amino asit kalıntısından biri glisin tarafından oluşturulur.
- Glikoproteinlerin bileşiminde% 15-20 karbonhidrat, proteoglikanların bileşiminde ise payları% 80-85'tir.
Çözüm
Proteinler, herhangi bir organizmanın yaşamını hayal etmenin zor olduğu en karmaşık bileşiklerdir. 5.000'den fazla protein molekülü tanımlanmıştır, ancak her bireyin kendine ait protein seti vardır ve bu, onu türünün diğer bireylerinden ayırır.
Proteinlerin en önemli kimyasal ve fiziksel özellikleri güncellenme tarihi: 29 Ekim 2018: Bilimsel Makaleler.Ru
Sincaplar... Bunlar, molekülleri bir amid (peptit) bağı ile bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan yüksek moleküler (molekül ağırlığı 5-10 bin ila 1 milyon veya daha fazla arasında değişir) doğal polimerlerdir.
Proteinlere proteinler de denir (Yunanca "protos" - ilki, önemli). Bir protein molekülündeki amino asit kalıntılarının sayısı büyük ölçüde değişir ve bazen birkaç bine ulaşır. Her proteinin kendine özgü amino asit kalıntıları dizisi vardır.
Proteinler çeşitli biyolojik işlevleri yerine getirir: katalitik (enzimler), düzenleyici (hormonlar), yapısal (kollajen, fibroin), motor (miyozin), taşıma (hemoglobin, miyoglobin), koruyucu (immünoglobulinler, interferon), depolama (kazein, albümin, gliadin) ve diğerleri.
Proteinler, hücrenin ve hücresel bileşenlerin en önemli bileşeni olan biyomembranların temelini oluşturur. Hücrenin yaşamında, kimyasal aktivitesinin maddi temelini oluşturduğu için önemli bir rol oynarlar.
Proteinin olağanüstü özelliği yapının kendi kendine organizasyonu, yani yalnızca belirli bir proteine özel olan belirli bir uzamsal yapıyı kendiliğinden yaratma yeteneği. Esasen vücudun tüm faaliyetleri (gelişme, hareket, çeşitli işlevlerin yerine getirilmesi ve çok daha fazlası) protein maddeleriyle ilişkilidir. Proteinler olmadan yaşamı hayal etmek imkansızdır.
Proteinler en önemlileridir bileşen insanlar ve hayvanlar için gıda, esansiyel amino asitlerin tedarikçisi.
Protein yapısı
Proteinlerin uzaysal yapısında büyük önem Amino asit moleküllerinde R- radikalleri (kalıntılar) karakterine sahiptir. Polar olmayan amino asit radikalleri genellikle protein makromolekülünün içinde bulunur ve hidrofobik etkileşimlere neden olur; İyonik (iyon oluşturan) gruplar içeren polar radikaller genellikle bir protein makromolekülünün yüzeyinde bulunur ve elektrostatik (iyonik) etkileşimleri karakterize eder. Polar iyonik olmayan radikaller (örneğin, alkol OH grupları, amid grupları içeren) protein molekülünün hem yüzeyinde hem de içinde bulunabilir. Hidrojen bağlarının oluşumuna katılırlar.
Protein moleküllerinde a-amino asitler birbirine peptit (-CO-NH-) bağlarıyla bağlanır:
Bu şekilde oluşturulan polipeptit zincirleri veya bir polipeptit zinciri içindeki ayrı bölümler, bazı durumlarda ek olarak birbirlerine disülfit (-S-S-) bağları veya sıklıkla adlandırıldığı gibi disülfit köprüleri yoluyla bağlanabilir.
İyonik (tuz) ve hidrojen bağlarının yanı sıra hidrofobik etkileşim, proteinlerin yapısının oluşturulmasında önemli bir rol oynar - özel çeşit Sulu bir ortamda protein moleküllerinin hidrofobik bileşenleri arasındaki temaslar. Tüm bu bağların güçleri değişkendir ve karmaşık, büyük bir protein molekülünün oluşumunu sağlar.
Protein maddelerinin yapısı ve işlevlerindeki farklılığa rağmen, elementel bileşimleri biraz değişir (kuru ağırlığa göre % olarak): karbon - 51-53; oksijen - 21,5-23,5; nitrojen - 16,8-18,4; hidrojen - 6,5-7,3; kükürt - 0,3-2,5.
Bazı proteinler az miktarda fosfor, selenyum ve diğer elementleri içerir.
Bir polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının dizisine denir. birincil protein yapısı.
Bir protein molekülü, her biri farklı sayıda amino asit kalıntısı içeren bir veya daha fazla polipeptit zincirinden oluşabilir. Olası kombinasyonların sayısı göz önüne alındığında, proteinlerin çeşitliliği neredeyse sınırsızdır, ancak bunların hepsi doğada mevcut değildir.
Tüm canlı organizma türlerindeki farklı protein türlerinin toplam sayısı 10 11 -10 12'dir. Yapısı olağanüstü karmaşıklıkla karakterize edilen proteinler için, birincil proteine ek olarak daha fazlası yüksek seviyeler yapısal organizasyon: ikincil, üçüncül ve bazen dördüncül yapılar.
İkincil yapıçoğu protein, her zaman polipeptit zincirinin tüm uzunluğu boyunca olmasa da sahiptir. Belirli bir ikincil yapıya sahip polipeptit zincirleri uzayda farklı şekilde konumlandırılabilir.
Bilgi üçüncül yapı Hidrojen bağlarının yanı sıra iyonik ve hidrofobik etkileşimler de önemli rol oynar. Protein molekülünün "paketlenmesinin" doğasına göre ayırt edilirler. küresel veya küresel ve fibriller veya filamentli proteinler (Tablo 12).
Küresel proteinler için a-helisel yapı daha tipiktir; helisler kavisli, yani "katlanmıştır". Makromolekül küresel bir şekle sahiptir. Kolloidal sistemler oluşturmak için su ve tuzlu su çözeltilerinde çözünürler. Hayvanlar, bitkiler ve mikroorganizmalardaki proteinlerin çoğu küresel proteinlerdir.
Fibril proteinler için filamentli bir yapı daha tipiktir. Genellikle suda çözünmezler. Fibriller proteinler genellikle yapı oluşturma işlevlerini yerine getirir. Özellikleri (mukavemet, gerilebilirlik), polipeptit zincirlerinin paketlenme yöntemine bağlıdır. Fibril proteinlerin örnekleri miyozin ve keratindir. Bazı durumlarda, bireysel protein alt birimleri, hidrojen bağları, elektrostatik ve diğer etkileşimlerin yardımıyla karmaşık topluluklar oluşturur. Bu durumda oluşur Kuaterner yapı proteinler.
Kuaterner yapıya sahip bir protein örneği kan hemoglobinidir. Ancak böyle bir yapıyla oksijeni bağlama ve onu doku ve organlara taşıma işlevlerini yerine getirir.
Bununla birlikte, daha yüksek protein yapılarının organizasyonunda, birincil yapıya özel bir rolün ait olduğu unutulmamalıdır.
Protein sınıflandırması
Proteinlerin çeşitli sınıflandırmaları vardır:
- Zorluk derecesine göre (basit ve karmaşık).
- Moleküllerin şekline göre (küresel ve fibriler proteinler).
- Bireysel çözücülerdeki çözünürlüğe göre (suda çözünür, seyreltik salin çözeltilerinde çözünür - albüminler, alkolde çözünür - prolaminler, seyreltik alkalilerde ve asitlerde çözünür - glutelinler).
- Gerçekleştirilen işlevlere göre (örneğin depolama proteinleri, iskelet proteinleri vb.).
Proteinlerin özellikleri
Proteinler amfoterik elektrolitlerdir. Belirli bir pH değerinde (izoelektrik nokta denir), protein molekülündeki pozitif ve negatif yüklerin sayısı eşittir. Bu proteinin temel özelliklerinden biridir. Bu noktada proteinler elektriksel olarak nötrdür ve sudaki çözünürlükleri en düşüktür. Proteinlerin, molekülleri elektriksel nötrlüğe ulaştığında çözünürlüğü azaltma yeteneği, örneğin protein ürünleri elde etme teknolojisinde çözeltilerden izolasyon için kullanılır.
Hidrasyon. Hidrasyon süreci, suyun proteinler tarafından bağlanması anlamına gelir ve hidrofilik özellikler sergilerler: şişerler, kütleleri ve hacimleri artar. Bireysel proteinlerin şişmesi yalnızca yapılarına bağlıdır. Bileşimde bulunan ve protein makromolekülünün yüzeyinde bulunan hidrofilik amid (-CO-NH-, peptid bağı), amin (-NH2) ve karboksil (-COOH) grupları, su moleküllerini çekerek onları yüzeye sıkı bir şekilde yönlendirir. molekülün. Protein küreciklerini çevreleyen hidrasyon (sulu) kabuk, toplanmayı ve çökelmeyi önler ve dolayısıyla protein çözeltilerinin stabilitesine katkıda bulunur. İzoelektrik noktada, proteinler suyu bağlama kabiliyeti en az olanlardır; protein moleküllerinin etrafındaki hidrasyon kabuğu yok edilir, böylece büyük agregatlar oluşturmak üzere birleşirler. Protein moleküllerinin toplanması, belirli organik çözücüler kullanılarak dehidre edildiklerinde de meydana gelir; örneğin, etil alkol. Bu proteinlerin çökelmesine yol açar. Ortamın pH'ı değiştiğinde protein makromolekülü yüklenir ve hidrasyon kapasitesi değişir.
Sınırlı şişme ile konsantre protein çözeltileri, adı verilen karmaşık sistemleri oluşturur. jöleler.
Jöleler akışkan değildir, elastiktir, belli bir plastisiteye sahiptir mekanik dayanımşekillerini koruyabiliyorlar. Küresel proteinler tamamen hidratlanıp suda (örneğin süt proteinleri) çözülerek düşük konsantrasyonlu çözeltiler oluşturulabilir. Proteinlerin hidrofilik özellikleri, yani şişme, jöle oluşturma, süspansiyonları, emülsiyonları ve köpükleri stabilize etme yetenekleri biyoloji ve bilimde büyük öneme sahiptir. Gıda endüstrisi. Esas olarak protein moleküllerinden oluşan çok hareketli bir jöle, sitoplazmadır - buğday hamurundan izole edilen ham gluten; %65'e kadar su içerir. Gluten proteinlerinin farklı hidrofilikliği, buğday tanesinin ve ondan elde edilen unun (güçlü ve zayıf buğday olarak adlandırılır) kalitesini karakterize eden işaretlerden biridir. Tahıl ve un proteinlerinin hidrofilikliği, tahılın depolanmasında, işlenmesinde ve fırınlamada önemli bir rol oynar. Unlu mamul üretiminde elde edilen hamur, suda şişmiş bir protein, nişasta taneleri içeren konsantre bir jöledir.
Proteinlerin denatürasyonu. Dış faktörlerin (sıcaklık, mekanik stres, kimyasal maddelerin etkisi ve bir dizi diğer faktör) etkisi altında denatürasyon sırasında, protein makromolekülünün ikincil, üçüncül ve dördüncül yapılarında, yani doğal mekansal yapısında bir değişiklik meydana gelir. Birincil yapı ve dolayısıyla kimyasal bileşim proteinler değişmez. Fiziksel özellikler değişir: çözünürlük ve hidrasyon yeteneği azalır, biyolojik aktivite kaybolur. Protein makromolekülünün şekli değişir ve agregasyon meydana gelir. Aynı zamanda belirli kimyasal grupların aktivitesi artar, proteolitik enzimlerin proteinler üzerindeki etkisi kolaylaşır ve dolayısıyla hidrolize edilmesi daha kolay olur.
İÇİNDE Gıda Teknolojisiözel pratik önemi derecesi sıcaklığa, ısıtma süresine ve neme bağlı olan proteinlerin termal denatürasyonuna sahiptir. Gıda ham maddeleri, yarı mamul ürünler ve bazen de nihai ürünler için ısıl işlem rejimleri geliştirilirken bunun hatırlanması gerekir. Termal denatürasyon prosesleri bitkisel materyallerin ağartılmasında, tahılın kurutulmasında, ekmek pişirilmesinde ve makarna üretiminde özel bir rol oynar. Protein denatürasyonu aynı zamanda mekanik etkilerden de (basınç, sürtünme, çalkalama, ultrason) kaynaklanabilir. Son olarak, proteinlerin denatürasyonu kimyasal reaktiflerin (asitler, alkaliler, alkol, aseton) etkisinden kaynaklanır. Tüm bu teknikler gıda ve biyoteknolojide yaygın olarak kullanılmaktadır.
Köpüklenme. Köpürme işlemi, proteinlerin köpük adı verilen yüksek konsantrasyonlu sıvı-gaz sistemleri oluşturma yeteneğini ifade eder. Proteinin köpürtücü ajan olduğu köpüğün stabilitesi sadece doğasına ve konsantrasyonuna değil aynı zamanda sıcaklığa da bağlıdır. Proteinler, şekerleme endüstrisinde (marshmallow, marshmallow, sufle) köpük oluşturucu ajan olarak yaygın şekilde kullanılmaktadır. Ekmeğin köpüklü bir yapısı vardır ve bu da tadını etkiler.
Bir dizi faktörün etkisi altında protein molekülleri yok edilebilir veya diğer maddelerle etkileşime girerek yeni ürünler oluşturabilir. Gıda endüstrisi için iki önemli süreç ayırt edilebilir:
1) enzimlerin etkisi altında proteinlerin hidrolizi;
2) proteinlerin veya amino asitlerin amino gruplarının indirgeyici şekerlerin karbonil grupları ile etkileşimi.
Proteinlerin hidrolitik parçalanmasını katalize eden proteaz enzimlerinin etkisi altında, proteinler daha basit ürünlere (poli- ve dipeptitler) ve sonunda amino asitlere parçalanır. Protein hidroliz hızı, bileşimine, moleküler yapısına, enzim aktivitesine ve koşullara bağlıdır.
Protein hidrolizi. Amino asitleri oluşturmak için hidroliz reaksiyonu Genel görünümşu şekilde yazılabilir:
Yanma. Proteinler nitrojen, karbondioksit ve suyun yanı sıra diğer bazı maddeleri üretmek için yanar. Yanmaya, yanmış tüylerin karakteristik kokusu eşlik eder.
Proteinlere renk reaksiyonları. Proteinin kalitatif tespiti için aşağıdaki reaksiyonlar kullanılır:
1) ksantoprotein, Bir protein molekülündeki aromatik ve heteroatomik döngülerin etkileşiminin konsantre Nitrik asit, sarı bir rengin ortaya çıkmasıyla birlikte.
2) biüre burada proteinlerin zayıf alkali çözeltileri bakır (II) sülfat çözeltisiyle etkileşime girerek Cu2+ iyonları ve polipeptitler arasında karmaşık bileşikler oluşturur. Reaksiyona mor-mavi bir rengin görünümü eşlik eder.
İzoelektrik nokta
Amfoterisite - proteinlerin asit-baz özellikleri.
Kuaterner yapı
Birçok protein, aynı veya farklı amino asit bileşimine sahip olabilen birkaç alt birimden (protomer) oluşur. Bu durumda proteinler Kuaterner yapı. Proteinler genellikle çift sayıda alt birim içerir: iki, dört, altı. Etkileşim iyonik, hidrojen bağları ve van der Waals kuvvetleri nedeniyle meydana gelir. Yetişkin insan hemoglobini HbA çift olarak aynı dört alt birimden oluşur ( A 2 β 2).
Kuaterner yapı birçok biyolojik fayda sağlar:
a) genetik materyal tasarrufu sağlanır, proteinin birincil yapısı hakkındaki bilgilerin kaydedildiği yapısal gen ve mRNA'nın uzunluğu azalır.
b) aktiviteyi değiştirmenize olanak tanıyan alt birimleri değiştirmek mümkündür
değişen koşullara bağlı olarak enzim (uyum sağlamak). Hemoglobin
yenidoğan proteinlerden oluşur ( A 2 ve 2) . ancak ilk aylarda kompozisyon bir yetişkininkine benzer hale gelir (bir 2 β 2) .
8.4. Proteinin fizikokimyasal özellikleri
Amino asitler gibi proteinler de amfoterik bileşiklerdir ve tamponlama özelliklerine sahiptirler.
Proteinler ikiye ayrılabilir nötr, asidik ve bazik.
Nötr proteinlerİyonlaşmaya eğilimli eşit sayıda grup içerir: asidik ve bazik. Bu tür proteinlerin izoelektrik noktası, pH'ın nötre yakın olduğu bir ortamdadır.< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pl, daha sonra protein negatif yüklü bir anyon haline gelir.
NH3 - protein - COOH<-->+ NH3 - protein - COO –<-->NH 2 - protein - COO –
pH< pl sulu çözelti I pH > pI
Asidik proteinler içermek İyonlaşmaya eğilimli grupların eşit olmayan sayısı: Karboksil gruplarının amino gruplarından daha fazla olması. Sulu bir çözeltide negatif bir yük alırlar ve çözelti asidik hale gelir. Asit (H+) eklendiğinde protein önce izoelektrik noktaya girer ve daha sonra asit fazlası katyona dönüşür. Alkali bir ortamda böyle bir protein negatif yüklüdür (amino grubunun yükü kaybolur).
Asidik protein
NH3 - protein - COO – + H + + NH3 - protein - COO – + H + + NH3 - protein - COOH
| <--> | <--> |
COO – COON COOH
Sulu çözelti pH = p ben pH< PI
Aşırı asitte protein
pozitif yüklü
Alkali bir ortamda asidik protein negatif yüklüdür
NH3 - protein - COO – OH – NH2 - protein - COO –
| <--> |
COO – COO –
pH > pI
Temel proteinler içermek İyonlaşmaya eğilimli eşit olmayan grup sayısı: Karboksil gruplarından daha fazla amino grubu vardır. Sulu bir çözeltide pozitif bir yük kazanırlar ve çözelti alkali hale gelir. Alkali (OH –) eklendiğinde protein önce izoelektrik noktaya girer ve daha sonra alkalinin fazlası anyona dönüşür. Asidik bir ortamda böyle bir protein pozitif yüklüdür (karboksil grubunun yükü kaybolur)
Protein Molekül Şekli. Protein moleküllerinin doğal konformasyonu üzerine yapılan çalışmalar, çoğu durumda bu parçacıkların az çok asimetrik bir şekle sahip olduğunu göstermiştir. Asimetrinin derecesine, yani protein molekülünün uzun (b) ve kısa (a) eksenleri arasındaki ilişkiye bağlı olarak, küresel (küresel) ve fibriler (iplik benzeri) proteinler ayırt edilir.
Küresel, polipeptit zincirlerinin katlanmasının küresel bir yapının oluşmasına yol açtığı protein molekülleridir. Bunların arasında kesinlikle küresel, elipsoidal ve çubuk şeklinde olanlar vardır. Asimetri derecesinde farklılık gösterirler. Örneğin yumurta albümini b/a = 3, buğday gliadin'i - 11 ve mısır zeini - 20'dir. Doğadaki birçok protein küreseldir.
Fibriller proteinler uzun, oldukça asimetrik filamentler oluşturur. Birçoğu yapısal veya mekanik bir işleve hizmet ediyor. Bunlar kolajen (b/a - 200), keratinler, fibroindir.
Her grubun proteinleri kendi karakteristik özellikler. Birçok küresel protein suda ve seyreltik salin solüsyonlarında çözünür. Çözünür fibriler proteinler çok viskoz çözeltilerle karakterize edilir. Küresel proteinler, kural olarak, iyi bir biyolojik değere sahiptir - sindirim sırasında emilirler, ancak birçok fibril proteini emilmez.
Küresel ve fibriler proteinler arasında net bir sınır yoktur. Bir dizi protein ara pozisyonda bulunur ve hem küresel hem de fibrillerin özelliklerini birleştirir. Bu tür proteinler örneğin kas miyozinini (b/a = 75) ve kan fibrinojenini (b/a = 18) içerir. Miyozin, fibriler proteinlerin şekline benzer şekilde çubuk şeklinde bir forma sahiptir, ancak küresel proteinler gibi salin çözeltilerinde çözünür. Miyozin ve fibrinojen çözeltileri viskozdur. Bu proteinler sindirim işlemi sırasında emilir. Aynı zamanda küresel bir kas proteini olan aktin emilmez.
Protein Denatürasyonu. Protein moleküllerinin doğal yapısı katı değildir, oldukça değişkendir (Latince "labilis" - kayma) ve çeşitli etkiler altında ciddi şekilde bozulabilir. Bir proteinin doğal konformasyonunun ihlaline, peptit bağlarını kırmadan doğal özelliklerinde bir değişiklikle birlikte, proteinin denatürasyonu (Latince "denaturare" - doğal özelliklerden yoksun bırakma) denir.
Proteinlerin denatürasyonu, zayıf etkileşimlerin bozulmasına ve doğal yapılarını stabilize eden disülfit bağlarının kopmasına yol açan çeşitli nedenlerden kaynaklanabilir.
Çoğu proteinin 50°C'nin üzerindeki sıcaklıklara ısıtılmasının yanı sıra ultraviyole ve diğer yüksek enerjili ışınlama türleri, polipeptit zincirindeki atomların titreşimlerini artırır, bu da içlerindeki çeşitli bağların bozulmasına yol açar. Mekanik sallama bile proteinin denatürasyonuna neden olabilir.
Protein denatürasyonu ayrıca şunlardan dolayı da meydana gelir: Kimyasal maruz kalma. Güçlü asitler veya alkaliler, asidik ve bazik grupların iyonlaşmasını etkileyerek protein moleküllerindeki iyonik ve bazı hidrojen bağlarının bozulmasına neden olur. Üre (H2N-CO-NH2) ve organik çözücüler - alkoller, fenoller vb. - hidrojen bağları sistemini bozar ve protein moleküllerindeki hidrofobik etkileşimleri zayıflatır (üre - suyun yapısının bozulması nedeniyle, organik çözücüler - polar olmayan amino asit radikalleriyle temas kurmasından dolayı). Merkaptoetanol proteinlerdeki disülfit bağlarını parçalar. Ağır metal iyonları zayıf etkileşimleri bozar.
Denatürasyon sırasında proteinin özellikleri değişir ve her şeyden önce çözünürlüğü azalır. Örneğin, kaynatma sırasında proteinler pıhtılaşır ve çözeltilerden pıhtı formunda çökelir (kaynama sırasında olduğu gibi) tavuk yumurtası). Proteinlerin çözeltilerden çökeltilmesi ayrıca trikloroasetik asit, Barnstein reaktifi (bakır sülfat ile sodyum hidroksit karışımı), tanen çözeltisi vb. içeren protein çökelticilerin etkisi altında da meydana gelir.
Denatürasyon sırasında proteinin su emme kapasitesi, yani şişme yeteneği azalır; Örneğin yeni kimyasal gruplar ortaya çıkabilir: kaptoetanol - SH gruplarına maruz bırakıldığında. Denatürasyon sonucunda protein biyolojik aktivitesini kaybeder.
Rağmen Birincil yapı Protein denatürasyondan etkilenmez; değişiklikler geri döndürülemez. Bununla birlikte, örneğin, üre, denatüre edilmiş bir protein çözeltisinden diyaliz yoluyla kademeli olarak çıkarıldığında, renatürasyonu meydana gelir: proteinin doğal yapısı ve bununla birlikte, bir dereceye kadar doğal özellikleri geri yüklenir. Bu denatürasyona geri dönüşümlü denir.
Organizmaların yaşlanma süreci sırasında proteinlerin geri dönüşümsüz denatürasyonu meydana gelir. Bu nedenle, örneğin bitki tohumları, en uygun saklama koşullarında bile canlılıklarını yavaş yavaş kaybeder.
Proteinlerin denatürasyonu, ekmek pişirirken, makarnayı, sebzeleri kuruturken, pişirme sırasında vb. meydana gelir. Sonuç olarak, denatüre (kısmen yok edilmiş) proteinler sindirim süreci sırasında daha kolay emildiği için bu proteinlerin biyolojik değeri artar.
Bir proteinin izoelektrik noktası. Proteinler iyonlaşma yeteneğine sahip çeşitli bazik ve asidik gruplar içerir. Güçlü asidik bir ortamda, ana gruplar (amino grupları vb.) aktif olarak protonlanır ve protein molekülleri toplam pozitif yük kazanır ve güçlü alkalin ortamda karboksil grupları kolayca ayrışır ve protein molekülleri toplam negatif yük kazanır.
Proteinlerdeki pozitif yükün kaynakları, lizin, arginin ve histidin kalıntılarının yan radikalleri ve N-terminal amino asit kalıntısının a-amino grubudur. Negatif yük kaynakları, aspartik ve glutamik asit kalıntılarının yan radikalleri ve C-terminal amino asit kalıntısının a-karboksil grubudur.
Ortamın belirli bir pH değerinde protein molekülünün yüzeyinde pozitif ve negatif yüklerin eşitliği gözlenir, yani toplam elektrik yükü sıfır olur. Protein molekülünün elektriksel olarak nötr olduğu çözeltinin pH değerine proteinin izoelektrik noktası (pi) adı verilir.
İzoelektrik noktalar proteinlerin karakteristik sabitleridir. Amino asit bileşimleri ve yapıları ile belirlenirler: polipeptit zincirlerindeki asidik ve bazik amino asit kalıntılarının sayısı ve konumu. Asidik amino asit kalıntılarının baskın olduğu proteinlerin izoelektrik noktaları pH bölgesinde bulunur.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Çoğu proteinin izoelektrik noktaları hafif asidik bir ortamdadır.
İzoelektrik durumda protein çözeltileri minimum viskoziteye sahiptir. Bunun nedeni protein molekülünün şeklindeki değişikliktir. İzoelektrik noktada zıt yüklü gruplar birbirini çeker ve proteinler toplar halinde kıvrılır. pH izoelektrik noktadan kaydığında benzer yüklü gruplar birbirini iter ve protein molekülleri açılır. Açılmamış durumda, protein molekülleri, çözeltilere top haline getirildikleri zamana göre daha yüksek bir viskozite verir.
İzoelektrik noktada proteinlerin çözünürlüğü minimum düzeydedir ve kolayca çökebilir.
Ancak proteinlerin izoelektrik noktada çökelmesi hala gerçekleşmemektedir. Bu, protein globüllerinin yüzeyinde hidrofobik amino asit radikallerinin önemli bir kısmını tutan yapılandırılmış su molekülleri tarafından önlenir.
Proteinler, protein moleküllerindeki hidrofobik temas sistemini bozan organik çözücüler (alkol, aseton) ve ayrıca protein globüllerinin hidrasyonunu azaltan yüksek konsantrasyonlarda tuz (tuzlama yöntemi) kullanılarak çökeltilebilir. İkinci durumda, kısım su geliyor tuzun çözünmesi üzerine ve proteinin çözünmesine katılmayı bırakır. Çözücü eksikliği nedeniyle, böyle bir çözelti aşırı doygun hale gelir ve bu da bir kısmının çökelmesini gerektirir. Protein molekülleri birbirine yapışmaya başlar ve giderek daha büyük parçacıklar oluşturarak yavaş yavaş çözeltiden çöker.
Proteinin optik özellikleri. Protein çözeltileri optik aktiviteye, yani ışığın polarizasyon düzlemini döndürme yeteneğine sahiptir. Proteinlerin bu özelliği, moleküllerindeki asimetri elemanlarının (asimetrik karbon atomları ve sağ yönlü a-sarmal) varlığından kaynaklanmaktadır.
Bir protein denatüre olduğunda optik özellikleri değişir ve bu da a sarmalının tahrip edilmesiyle ilişkilidir. Tamamen denatüre proteinlerin optik özellikleri yalnızca içlerindeki asimetrik karbon atomlarının varlığına bağlıdır.
Bir proteinin denatürasyon öncesi ve sonrasındaki optik özellikleri arasındaki farkla, sarmallaşma derecesi belirlenebilir.
Proteinlere kalitatif reaksiyonlar. Proteinler, içlerinde belirli kimyasal grupların bulunması nedeniyle renk reaksiyonlarıyla karakterize edilir. Bu reaksiyonlar genellikle proteinleri tespit etmek için kullanılır.
Bir protein çözeltisine bakır sülfat ve alkali eklendiğinde, proteinin peptid gruplarıyla bakır iyonu komplekslerinin oluşması nedeniyle leylak rengi ortaya çıkar. Bu reaksiyon biüre (H 2N-CO-NH-CO-NH 2) ile üretildiğinden biüre adını alır. Ortaya çıkan rengin yoğunluğu çözeltideki protein konsantrasyonuyla orantılı olduğundan, genellikle I. Kjeldahl yöntemiyle birlikte proteinin kantitatif tayini için kullanılır.
Protein çözeltileri konsantre nitrik asit ile ısıtıldığında aromatik amino asitlerin nitro türevlerinin oluşması nedeniyle sarı bir renk ortaya çıkar. Bu reaksiyona denir ksantoprotein(Yunanca “xanthos” - sarı).
Isıtıldığında birçok protein çözeltisi, fenoller ve türevleriyle koyu kırmızı renkli kompleks bileşikler oluşturan cıva nitratla reaksiyona girer. Bu, tirozine karşı niteliksel bir Millon reaksiyonudur.
Çoğu protein çözeltisinin alkali bir ortamda kurşun asetatla ısıtılmasının bir sonucu olarak, siyah bir kurşun sülfür çökeltisi çöker. Bu reaksiyon, kükürt içeren amino asitleri tespit etmek için kullanılır ve Foll reaksiyonu olarak adlandırılır.
Proteinlerin özelliklerinden bahsetmeden önce şunu belirtmekte yarar var. kısa çözünürlüklü bu kavram. Bunlar, bir peptid bağıyla bağlanan alfa-amino asitlerden oluşan yüksek moleküllü organik maddelerdir. Proteinler önemli kısım Amino asitlerin tümü vücut tarafından üretilmediğinden bazıları gıdalardan geldiğinden insanların ve hayvanların beslenmesi. Özellikleri ve görevleri nelerdir?
Amfoterlik
Bu proteinlerin ilk özelliğidir. Amfoterisite, hem asidik hem de bazik özellikler sergileme yeteneklerini ifade eder.
Yapılarındaki proteinler, çözeltideki H2O'yu iyonize edebilen çeşitli kimyasal gruplara sahiptir.Bunlar şunları içerir:
- Karboksil kalıntıları. Daha doğrusu glutamik ve aspartik asitler.
- Azot içeren gruplar. Lisinin ε-amino grubu, arginin kalıntısı CNH(NH2) ve histidin adı verilen bir heterosiklik alfa amino asidin imidazol kalıntısı.
Her proteinin izoelektrik nokta gibi bir özelliği vardır. Bu kavram, yüzeyin veya molekülün bulunmadığı ortamın asitliğini ifade eder. elektrik şarjı. Bu koşullar altında protein hidrasyonu ve çözünürlüğü en aza indirilir.
Gösterge, bazik ve asidik amino asit kalıntılarının oranı ile belirlenir. İlk durumda, nokta alkali bölgeye düşüyor. İkinci olarak ekşi.
çözünürlük
Bu özelliğe dayanarak proteinler küçük bir sınıflandırmaya ayrılır. İşte nasıllar:
- Çözünür. Bunlara albüminler denir. Konsantre tuz çözeltilerinde orta derecede çözünürler ve ısıtıldıklarında pıhtılaşırlar. Bu reaksiyona denatürasyon denir. Albüminlerin moleküler ağırlığı yaklaşık 65.000'dir ve karbonhidrat içermezler. Albüminden oluşan maddelere albüminoidler denir. Bunlara yumurta akı, bitki tohumları ve kan serumu dahildir.
- Çözünmez. Bunlara skleroproteinler denir. Çarpıcı bir örnek, kitinden sonra mekanik güce sahip olan fibriler bir protein olan keratindir. Tırnakları, saçları, kuş gagalarının ve tüylerinin rhamphotheca'sını ve ayrıca gergedanın boynuzlarını oluşturan bu maddedir. Bu protein grubu aynı zamanda sitokeratinleri de içerir. Bu, epitel hücrelerinin hücre iskeletinin hücre içi filamentlerinin yapısal malzemesidir. Başka bir çözünmeyen protein, fibroin adı verilen bir fibriler proteini içerir.
- Hidrofilik. Suyla aktif olarak etkileşime girerler ve onu emerler. Bunlar, hücreler arası maddenin, çekirdeğin ve sitoplazmanın proteinlerini içerir. Kötü şöhretli fibroin ve keratin dahil.
- Hidrofobik. Suyu itiyorlar. Bunlar biyolojik membranların bileşenleri olan proteinleri içerir.
Denatürasyon
Bu, bir protein molekülünün belirli istikrarsızlaştırıcı faktörlerin etkisi altında modifikasyonu sürecine verilen addır. Ancak amino asit dizilimi aynı kalır. Ancak proteinler doğal özelliklerini (hidrofiliklik, çözünürlük vb.) kaybeder.
Dış koşullardaki herhangi bir önemli değişikliğin protein yapılarında bozulmalara yol açabileceğini belirtmekte fayda var. Çoğu zaman denatürasyon, sıcaklığın artmasının yanı sıra alkali, güçlü asit, radyasyon, ağır metal tuzları ve hatta bazı çözücülerin protein üzerindeki etkisi ile tetiklenir.
İlginç bir şekilde, denatürasyon sıklıkla protein parçacıklarının daha büyük parçacıklar halinde toplanmasına yol açar. Çarpıcı bir örnekörneğin çırpılmış yumurtadır. Kızartma işlemi sırasında proteinin berrak bir sıvıdan nasıl oluştuğunu herkes bilir.
Renatürasyon gibi bir olgudan da bahsetmeliyiz. Bu süreç denatürasyonun tersidir. Bu sırada proteinler doğal yapılarına geri döner. Ve bu gerçekten mümkün. ABD ve Avustralya'dan bir grup kimyager, haşlanmış yumurtayı yeniden doğal hale getirmenin bir yolunu buldu. Bu yalnızca birkaç dakika sürecektir. Bunun için üreye (karbonik asit diamid) ve santrifüjlemeye ihtiyacınız olacak.
Yapı
Bunu ayrıca konuşmak gerekiyor çünkü Hakkında konuşuyoruz Proteinlerin önemi hakkında. Toplamda dört yapısal organizasyon düzeyi vardır:
- Öncelik. Bir polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının dizisini ifade eder. Ana özellik muhafazakar motiflerdir. Bu, amino asit kalıntılarının kararlı kombinasyonlarına verilen addır. Birçok karmaşık ve basit proteinde bulunurlar.
- İkincil. Bu, hidrojen bağları ile stabilize edilen bir polipeptit zincirinin herhangi bir yerel fragmanının sırasını ifade eder.
- Üçüncül. Bu, polipeptit zincirinin uzaysal yapısını belirtir. Bu seviye bazı ikincil unsurlardan oluşur (bunlar stabildir) farklı şekiller Hidrofobik olanların en önemli olduğu etkileşimler). Burada iyonik, hidrojen ve kovalent bağlar stabilizasyona katılır.
- Kuaterner. Aynı zamanda etki alanı veya alt birim olarak da adlandırılır. Bu seviye, bütün bir protein kompleksinin parçası olarak polipeptit zincirlerinin göreceli düzenlemesinden oluşur. Kuaterner yapıya sahip proteinlerin sadece aynı değil aynı zamanda farklı polipeptit zincirlerini de içermesi ilginçtir.
Bu bölüm K. Lindström-Lang adlı Danimarkalı bir biyokimyacı tarafından önerildi. Ve her ne kadar eskimiş olsa da kullanmaya devam ediyorlar.
Yapı türleri
Proteinlerin özelliklerinden bahsederken bu maddelerin yapı türüne göre üç gruba ayrıldığını da belirtmek gerekir. Yani:
- Fibriller proteinler.İplik benzeri uzun bir yapıya ve büyük bir moleküler ağırlığa sahiptirler. Çoğu suda çözünmez. Bu proteinlerin yapısı, polipeptit zincirleri (en az iki amino asit kalıntısından oluşurlar) arasındaki etkileşimlerle stabilize edilir. Polimeri, fibrilleri, mikrotübülleri ve mikrofilamentleri oluşturan fibriler maddelerdir.
- Küresel proteinler. Yapının türü sudaki çözünürlüğünü belirler. A genel şekil moleküller küreseldir.
- Membran proteinleri. Bu maddelerin yapısının ilginç bir özelliği vardır. Hücre zarını geçen alanlara sahiptirler, ancak bunların bir kısmı sitoplazmaya ve hücreler arası ortama doğru çıkıntı yapar. Bu proteinler reseptör görevi görür; sinyalleri iletirler ve besinlerin zarlar arası taşınmasından sorumludurlar. Bunların çok spesifik olduğuna dikkat etmek önemlidir. Her protein yalnızca belirli bir molekülün veya sinyalin geçmesine izin verir.
Basit
Ayrıca bize onlar hakkında biraz daha bilgi verebilirsiniz. Basit proteinler yalnızca polipeptit zincirlerinden oluşur. Bunlar şunları içerir:
- Protamin. Nükleer düşük molekül ağırlıklı protein. Varlığı, DNA'yı nükleik asitlere saldıran enzimler olan nükleazların etkisinden korur.
- Histonlar. Güçlü bazik basit proteinler. Bitki ve hayvan hücrelerinin çekirdeklerinde yoğunlaşırlar. Çekirdekteki DNA iplikçiklerinin “paketlenmesinde”, ayrıca onarım, replikasyon ve transkripsiyon gibi işlemlerde görev alırlar.
- Albümin. Yukarıda zaten tartışıldılar. En ünlü albüminler peynir altı suyu ve yumurtadır.
- Globulin. Kan pıhtılaşmasına ve diğer bağışıklık reaksiyonlarına katılır.
- Prolaminler. Bunlar tahılların rezerv proteinleridir. İsimleri her zaman farklıdır. Buğdayda bunlara ptyalinler denir. Arpada - hordeinler. Yulafın avsninleri var. İlginç bir şekilde prolaminler kendi protein sınıflarına bölünmüştür. Bunlardan sadece iki tane var: S açısından zengin (kükürt içerikli) ve S-fakir (kükürtsüz).
Karmaşık
Peki ya karmaşık proteinler? Protez gruplar veya amino asit içermeyen gruplar içerirler. Bunlar şunları içerir:
- Glikoproteinler. Kovalent bağlı karbonhidrat kalıntıları içerirler. Bu karmaşık proteinler en önemli yapısal bileşenlerdir. hücre zarları. Bunlar aynı zamanda birçok hormonu da içerir. Eritrosit zarlarındaki glikoproteinler de kan tipini belirler.
- Lipoproteinler. Lipidlerden (yağ benzeri maddeler) oluşurlar ve bu maddelerin kanda “taşınması” rolünü oynarlar.
- Metaloproteinler. Bu proteinler vücutta büyük önem taşır, çünkü bunlar olmadan demir metabolizması gerçekleşmez. Molekülleri metal iyonları içerir. Ve bu sınıfın tipik temsilcileri transferrin, hemosiderin ve ferritindir.
- Nükleoproteinler. Kovalent bağı olmayan RKN ve DNA'dan oluşurlar. Çarpıcı bir temsilci kromatindir. Genetik bilginin gerçekleştiği, DNA'nın onarıldığı ve kopyalandığı bileşimdir.
- Fosfoproteinler. Kovalent olarak bağlanan fosforik asit kalıntılarından oluşurlar. Bir örnek, başlangıçta sütte kalsiyum tuzu olarak (bağlı formda) bulunan kazeindir.
- Kromoproteinler. Basit bir yapıya sahiptirler: protez grubuna ait bir protein ve renkli bir bileşen. Hücresel solunumda, fotosentezde, redoks reaksiyonlarında vb. Yer alırlar. Ayrıca kromoproteinler olmadan enerji birikimi meydana gelmez.
Metabolizma
Yukarıda proteinlerin fizikokimyasal özellikleri hakkında çok şey söylendi. Metabolizmadaki rollerinden de bahsetmek gerekir.
Canlı organizmalar tarafından sentezlenmedikleri için gerekli olan amino asitler vardır. Memelilerin kendileri bunları yiyeceklerden alırlar. Sindirimi sırasında protein yok edilir. Bu süreç asidik bir ortama yerleştirildiğinde denatürasyonla başlar. Sonra - enzimlerin katıldığı hidroliz.
Vücudun sonuçta aldığı belirli amino asitler, özellikleri tam varlığı için gerekli olan protein sentezi sürecine dahil olur. Geri kalanı ise ana enerji kaynaklarından biri olan bir monosakkarit olan glikoza dönüştürülür. Diyet yaparken veya oruç tutarken protein çok önemlidir. Yiyecekle beslenmezse vücut "kendini yemeye" başlayacak - kendi proteinlerini, özellikle kas proteinlerini işleyecektir.
Biyosentez
Proteinlerin fizikokimyasal özellikleri göz önünde bulundurulduğunda biyosentez gibi bir konuya odaklanmak gerekir. Bu maddeler genlerde kodlanan bilgilere dayanarak oluşur. Herhangi bir protein, onu kodlayan gen tarafından belirlenen benzersiz bir amino asit kalıntıları dizisidir.
Bu nasıl oluyor? Bir proteini kodlayan gen, bilgiyi DNA'dan RNA'ya aktarır. Buna transkripsiyon denir. Çoğu durumda, sentez ribozomlarda meydana gelir; bu, canlı bir hücrenin en önemli organelidir. Bu işleme çeviri denir.
Ayrıca ribozomal olmayan sentez de vardır. Proteinlerin öneminden bahsettiğimiz için şunu da belirtmekte fayda var. Bu tip sentez bazı bakterilerde ve alt mantarlarda görülür. İşlem, yüksek molekül ağırlıklı bir protein kompleksi (NRS sentazı olarak bilinir) aracılığıyla gerçekleştirilir ve ribozomlar bunda yer almaz.
Ve elbette kimyasal sentez de var. Kısa proteinlerin sentezlenmesinde kullanılabilir. Bunun için kimyasal ligasyon gibi yöntemler kullanılır. Bu, ribozomlardaki meşhur biyosentezin tam tersidir. Aynı yöntem belirli enzimlerin inhibitörlerini elde etmek için de kullanılabilir.
Ayrıca kimyasal sentez sayesinde sıradan maddelerde bulunmayan amino asit kalıntılarının proteinlere dahil edilmesi mümkündür. Yan zincirleri floresan etiketli olanları kabul edelim.
Kimyasal sentez yöntemlerinin kusursuz olmadığını belirtmekte fayda var. Belirli kısıtlamalar var. Bir protein 300'den fazla kalıntı içeriyorsa, yapay olarak sentezlenen madde büyük olasılıkla yanlış yapıya sahip olacaktır. Bu da özellikleri etkileyecektir.
Hayvansal kökenli maddeler
Bunların dikkate alınması gerekiyor Özel dikkat. Hayvansal protein yumurta, et, süt ürünleri, kümes hayvanları, deniz ürünleri ve balıkta bulunan bir maddedir. 9 temel amino asit de dahil olmak üzere vücudun ihtiyaç duyduğu tüm amino asitleri içerirler. Hayvansal proteinin gerçekleştirdiği en önemli işlevlerden bazıları şunlardır:
- Çoklukların katalizi kimyasal reaksiyonlar. Bu madde onları fırlatır ve hızlandırır. Enzimatik proteinler bundan “sorumludur”. Vücut bunlardan yeterince alamazsa, oksidasyon ve redüksiyon, moleküler bağların birleşmesi ve kırılması ve ayrıca maddelerin taşınması tam olarak ilerlemeyecektir. Amino asitlerin sadece küçük bir kısmının çeşitli etkileşimlere girmesi ilginçtir. Ve daha da küçük bir miktar (3-4 kalıntı) doğrudan katalizde yer alır. Tüm enzimler altı sınıfa ayrılır: oksidoredüktazlar, transferazlar, hidrolazlar, liyazlar, izomerazlar, ligazlar. Her biri bir veya başka bir reaksiyondan sorumludur.
- Hücrelerin yapısını oluşturan hücre iskeletinin oluşumu.
- Bağışıklık, kimyasal ve fiziksel koruma.
- Hücre büyümesi ve gelişimi için gerekli olan önemli bileşenlerin taşınması.
- Tüm organizmanın işleyişi için önemli olan elektriksel uyarıların iletilmesi, çünkü bunlar olmadan hücre etkileşimi imkansızdır.
Ve bunların hepsi olası işlevler değil. Ancak yine de bu maddelerin önemi açıktır. Bir kişi kaynaklarını yemezse hücrelerde ve vücutta protein sentezi mümkün değildir. Ve bunlar hindi eti, dana eti, kuzu eti, tavşandır. Yumurta, ekşi krema, yoğurt, süzme peynir ve sütte de bol miktarda protein bulunur. Ayrıca diyetinize jambon, sakatat, sosis, güveç ve dana eti ekleyerek vücut hücrelerinde protein sentezini aktive edebilirsiniz.
