Veverițe- greutate moleculară mare compusi organici, constând din resturi de α-aminoacizi.
ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.
Proteinele au o greutate moleculară mare: albumina de ou - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozina - 500 000. Pentru comparație: greutatea moleculară a alcoolului este de 46, acid acetic- 60, benzen - 78.
Compoziția de aminoacizi a proteinelor
Veverițe- polimeri neperiodici, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi. De obicei, 20 de tipuri de α-aminoacizi sunt numite monomeri proteici, deși peste 170 dintre ei se găsesc în celule și țesuturi.
În funcție de dacă aminoacizii pot fi sintetizați în corpul oamenilor și al altor animale, aceștia se disting: aminoacizi neesențiali- poate fi sintetizat; aminoacizi esentiali- nu poate fi sintetizat. Aminoacizii esențiali trebuie să fie furnizați organismului prin alimente. Plantele sintetizează toate tipurile de aminoacizi.
În funcție de compoziția de aminoacizi, proteinele sunt: complete- conțin întregul set de aminoacizi; defect- unii aminoacizi lipsesc din compozitia lor. Dacă proteinele constau numai din aminoacizi, ele se numesc simplu. Dacă proteinele conțin, pe lângă aminoacizi, o componentă non-aminoacid (grup protetic), ele se numesc complex. Grupul protetic poate fi reprezentat de metale (metaloproteine), carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).
Toate aminoacizii conțin: 1) grupare carboxil (-COOH), 2) grupare amino (-NH 2), 3) radical sau grup R (restul moleculei). Structura radicalului tipuri diferite aminoacizi – diverși. În funcție de numărul de grupări amino și grupări carboxil incluse în compoziția aminoacizilor, acestea se disting: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi având mai mult de o grupare carboxil.
Aminoacizii sunt compuși amfoteri, deoarece în soluție pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze. În soluțiile apoase, aminoacizii există în diferite forme ionice.
Legătură peptidică
Peptide- substanțe organice formate din reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice.
Formarea peptidelor are loc ca urmare a reacției de condensare a aminoacizilor. Când gruparea amino a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil a altuia, între ele are loc o legătură covalentă azot-carbon, care se numește peptidă. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi incluse în peptidă, există dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Formarea unei legături peptidice poate fi repetată de mai multe ori. Aceasta duce la formare polipeptide. La un capăt al peptidei există o grupare amino liberă (numită N-terminal), iar la celălalt există o grupare carboxil liberă (numită C-terminal).
Organizarea spațială a moleculelor proteice
Efectuarea anumitor funcții specifice de către proteine depinde de configurația spațială a moleculelor acestora; în plus, este nefavorabil din punct de vedere energetic pentru celulă să mențină proteinele într-o formă desfășurată, sub formă de lanț, prin urmare lanțurile polipeptidice sunt supuse plierii, dobândind un anumită structură tridimensională sau conformație. Sunt 4 niveluri organizarea spațială a proteinelor.
Structura primară a proteinei- secvența de aranjare a resturilor de aminoacizi în lanțul polipeptidic care alcătuiește molecula proteică. Legătura dintre aminoacizi este o legătură peptidică.
Dacă o moleculă de proteină este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul este teoretic opțiuni posibile molecule proteice care diferă în ordinea alternanței aminoacizilor - 10 20. Având 20 de aminoacizi, puteți obține mai mulți din ei cantitate mare diverse combinatii. În corpul uman au fost găsite aproximativ zece mii de proteine diferite, care diferă atât una de cealaltă, cât și de proteinele altor organisme.
Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială. Înlocuirea unui singur aminoacid cu altul într-un lanț polipeptidic duce la o schimbare a proprietăților și funcțiilor proteinei. De exemplu, înlocuirea celui de-al șaselea aminoacid glutamic cu valină în subunitatea β a hemoglobinei duce la faptul că molecula de hemoglobină în ansamblu nu își poate îndeplini funcția principală - transportul oxigenului; În astfel de cazuri, persoana dezvoltă o boală numită anemie cu celule falciforme.
Structura secundară- plierea ordonată a lanțului polipeptidic într-o spirală (pare un arc prelungit). Turnurile helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen care apar între grupările carboxil și grupările amino. Aproape toate grupările CO și NH participă la formarea legăturilor de hidrogen. Ele sunt mai slabe decât cele peptidice, dar, repetate de multe ori, conferă stabilitate și rigiditate acestei configurații. La nivelul structurii secundare se regasesc proteine: fibroina (matase, panza de paianjen), keratina (par, unghii), colagen (tendoane).
Structura terțiară- împachetarea lanţurilor polipeptidice în globule rezultate în urma apariţiei legături chimice(hidrogen, ionic, disulfură) și stabilirea interacțiunilor hidrofobe între radicalii reziduurilor de aminoacizi. Rolul principal în formarea structurii terțiare îl joacă interacțiunile hidrofil-hidrofobe. În soluțiile apoase, radicalii hidrofobi tind să se ascundă de apă, grupându-se în interiorul globului, în timp ce radicalii hidrofili, ca urmare a hidratării (interacțiunii cu dipolii de apă), tind să apară la suprafața moleculei. În unele proteine, structura terțiară este stabilizată prin legături covalente disulfurice formate între atomii de sulf ai două reziduuri de cisteină. La nivelul structurii terțiare există enzime, anticorpi și unii hormoni.
Structura cuaternară caracteristic proteinelor complexe ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice. Uneori, în timpul formării unei structuri cuaternare, între subunități apar legături disulfurice. Cea mai studiată proteină cu structură cuaternară este hemoglobină. Este format din două subunități α (141 de resturi de aminoacizi) și două subunități β (146 de resturi de aminoacizi). Cu fiecare subunitate este asociată o moleculă de hem care conține fier.
Dacă din anumite motive conformația spațială a proteinelor se abate de la normal, proteina nu își poate îndeplini funcțiile. De exemplu, cauza „boii vacii nebune” (encefalopatie spongiformă) este conformația anormală a prionilor, proteinele de suprafață ale celulelor nervoase.
Proprietățile proteinelor
Compoziția de aminoacizi și structura moleculei proteice o determină proprietăți. Proteinele combină proprietățile de bază și acide, determinate de radicalii aminoacizi: cu cât aminoacizii sunt mai acizi într-o proteină, cu atât sunt mai pronunțate proprietățile sale acide. Se determină capacitatea de a dona și de a adăuga H + proprietățile tampon ale proteinelor; Una dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din celulele roșii din sânge, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Există proteine solubile (fibrinogen), și există proteine insolubile care îndeplinesc funcții mecanice (fibroină, keratina, colagen). Există proteine care sunt active din punct de vedere chimic (enzime) și există proteine inactive din punct de vedere chimic care sunt rezistente la influență. diverse conditii Mediul externși extrem de instabil.
Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, metale grele si sarurile acestora, modificari ale pH-ului, radiatii, deshidratare)
poate provoca perturbarea organizării structurale a moleculei proteice. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată este numit denaturare. Cauza denaturarii este ruperea legaturilor care stabilizeaza o anumita structura proteica. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte, iar pe măsură ce condițiile devin mai stricte, se rup și cele mai puternice. Prin urmare, se pierd mai întâi structurile cuaternare, apoi cele terțiare și secundare. O modificare a configurației spațiale duce la o modificare a proprietăților proteinei și, ca urmare, face imposibilă ca proteina să își îndeplinească funcțiile biologice inerente. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci poate fi reversibil, în acest caz, are loc auto-recuperarea conformației caracteristice proteinei. De exemplu, proteinele receptorilor membranari suferă o astfel de denaturare. Procesul de refacere a structurii proteinelor după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare ireversibil.
Funcțiile proteinelor
| Funcţie | Exemple și explicații |
|---|---|
| Constructie | Proteinele sunt implicate în formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare(lipoproteine, glicoproteine), păr (keratina), tendoane (colagen), etc. |
| Transport | Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni; Compoziția membranelor celulare include proteine speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi. |
| de reglementare | Hormonii proteici iau parte la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați. |
| De protecţie | Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării. |
| Motor | Proteinele contractile actina și miozina asigură contracția musculară la animalele multicelulare. |
| Semnal | În membrana de suprafață a celulei sunt încorporate molecule de proteine care sunt capabile să-și schimbe structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu, primind astfel semnale din mediul extern și transmitând comenzi către celulă. |
| Depozitare | În organismul animalelor, proteinele, de regulă, nu sunt stocate, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar datorită proteinelor, unele substanțe pot fi stocate în organism; de exemplu, în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este stocat, formând un complex cu proteina feritina. |
| Energie | Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon si amoniac. Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie numai atunci când alte surse (carbohidrați și grăsimi) sunt consumate. |
| catalitic | Una dintre cele mai importante funcții ale proteinelor. Furnizat de proteine - enzime care accelerează reacțiile biochimice care apar în celule. De exemplu, ribulozobifosfat carboxilaza catalizează fixarea CO 2 în timpul fotosintezei. |
Enzime
Enzime, sau enzime, sunt o clasă specială de proteine care sunt catalizatori biologici. Datorită enzimelor, reacțiile biochimice au loc cu o viteză extraordinară. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii de ori (și uneori de milioane) mai mare decât viteza reacțiilor care au loc cu participarea catalizatorilor anorganici. Substanța asupra căreia acționează enzima se numește substrat.
Enzimele sunt proteine globulare, caracteristici structurale enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. Enzime simple sunt proteine simple, adică constau numai din aminoacizi. Enzime complexe sunt proteine complexe, adică În plus față de partea proteică, ele conțin un grup de natură non-proteică - cofactor. Unele enzime folosesc vitamine ca cofactori. Molecula de enzimă conține o parte specială numită centru activ. Centru activ- o mică secțiune a enzimei (de la trei până la douăsprezece reziduuri de aminoacizi), unde are loc legarea substratului sau substraturilor pentru a forma un complex enzimă-substrat. La terminarea reacției, complexul enzimă-substrat se descompune în enzimă și produs(i) de reacție. Unele enzime au (cu excepția activelor) centri alosterici- zone la care sunt atașați regulatorii de viteză a enzimelor ( enzime alosterice).
Reacțiile de cataliză enzimatică se caracterizează prin: 1) Eficiență ridicată, 2) selectivitate strictă și direcție de acțiune, 3) specificitatea substratului, 4) reglare fină și precisă. Substratul și specificitatea de reacție a reacțiilor de cataliză enzimatică sunt explicate prin ipotezele lui E. Fischer (1890) și D. Koshland (1959).
E. Fisher (ipoteza blocării tastelor) a sugerat că configurațiile spațiale ale situsului activ al enzimei și ale substratului trebuie să corespundă exact una cu cealaltă. Substratul este comparat cu „cheia”, enzima cu „lacătul”.
D. Koshland (ipoteza mână-mănuși) a sugerat că corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză se mai numește ipoteza corespondenței induse.
Viteza reacțiilor enzimatice depinde de: 1) temperatură, 2) concentrația enzimei, 3) concentrația substratului, 4) pH-ul. Trebuie subliniat faptul că, deoarece enzimele sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic.
Majoritatea enzimelor pot funcționa doar la temperaturi cuprinse între 0 și 40°C. În aceste limite, viteza de reacție crește de aproximativ 2 ori la fiecare creștere de 10 °C a temperaturii. La temperaturi peste 40 °C, proteina este supusă denaturarii și activitatea enzimatică scade. La temperaturi apropiate de îngheț, enzimele sunt inactivate.
Pe măsură ce cantitatea de substrat crește, viteza reacției enzimatice crește până când numărul de molecule de substrat este egal cu numărul de molecule de enzimă. Cu o creștere suplimentară a cantității de substrat, viteza nu va crește, deoarece apare saturația centre active enzimă. O creștere a concentrației de enzime duce la creșterea activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.
Pentru fiecare enzimă există valoare optimă pH la care prezintă activitate maximă (pepsină - 2,0, amilaza salivară - 6,8, lipaza pancreatică - 9,0). La valori mai mari sau mai mici ale pH-ului, activitatea enzimatică scade. Odată cu schimbări bruște ale pH-ului, enzima se denaturează.
Viteza enzimelor alosterice este reglată de substanțe care se atașează de centrii alosterici. Dacă aceste substanțe accelerează o reacție, se numesc activatori, dacă încetinesc - inhibitori.
Clasificarea enzimelor
În funcție de tipul de transformări chimice pe care le catalizează, enzimele sunt împărțite în 6 clase:
- oxireductaze(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază),
- transferaze(transferul grupării metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza),
- hidrolaze(reacții de hidroliză în care din substrat se formează doi produși - amilază, lipază),
- liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau detașarea unui grup de atomi din acesta, caz în care legăturile C-C, C-N, C-O, C-S pot fi rupte - decarboxilază),
- izomeraze(rearanjare intramoleculară - izomerază),
- ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării Conexiuni C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).
Clasele sunt la rândul lor subdivizate în subclase și subsubclase. În clasificarea internațională actuală, fiecare enzimă are un cod specific, format din patru numere separate prin puncte. Primul număr este clasa, al doilea este subclasa, al treilea este subsubclasa, al patrulea este numărul de serie al enzimei din această subclasă, de exemplu, codul arginazei este 3.5.3.1.
Mergi la cursurile nr. 2„Structura și funcțiile carbohidraților și lipidelor”
Mergi la cursurile nr. 4„Structură și funcții acizi nucleici ATP"
Proprietăți fizice proteine
1. În organismele vii, proteinele se găsesc în stare solidă și dizolvată. Multe proteine sunt cristale, cu toate acestea, nu dau soluții adevărate, deoarece molecula lor este foarte mare. Soluțiile apoase de proteine sunt coloizi hidrofili localizați în protoplasma celulelor, iar acestea sunt proteine active. Proteinele solide cristaline sunt compuși de depozitare. Proteinele denaturate (keratina părului, miozina musculară) sunt proteine de susținere.
2. Toate proteinele, de regulă, au o greutate moleculară mare. Depinde de condițiile de mediu (t°, pH) și de metodele de izolare și variază de la zeci de mii la milioane.
3. Proprietăți optice. Soluțiile de proteine refractează fluxul de lumină și cu cât concentrația de proteine este mai mare, cu atât refracția este mai puternică. Folosind această proprietate, puteți determina conținutul de proteine într-o soluție. Sub formă de pelicule uscate, proteinele absorb razele infraroșii. Ele sunt absorbite de grupele peptidice.Denaturarea unei proteine este o rearanjare intramoleculară a moleculei sale, o încălcare a conformației native, neînsoțită de scindarea legăturii peptidice. Secvența de aminoacizi a proteinei nu se modifică. Ca urmare a denaturării, structurile secundare, terțiare și cuaternare ale proteinei formate din legături necovalente sunt perturbate, iar activitatea biologică a proteinei se pierde total sau parțial, reversibil sau ireversibil, în funcție de agenții de denaturare, de intensitatea și durata acțiunii lor. Punct izoelectric Proteinele, ca și aminoacizii, sunt electroliți amfoteri care migrează către câmp electricîntr-un ritm care depinde de sarcina lor totală și de pH-ul mediului. La o anumită valoare a pH-ului pentru fiecare proteină, moleculele acesteia sunt neutre din punct de vedere electric. Această valoare a pH-ului se numește punctul izoelectric al proteinei. Punctul izoelectric al unei proteine depinde de numărul și natura grupurilor încărcate din moleculă. O moleculă de proteină este încărcată pozitiv dacă pH-ul mediului este sub punctul său izoelectric și negativ dacă pH-ul mediului este peste punctul izoelectric al proteinei. La punctul izoelectric, proteina are cea mai scăzută solubilitate și cea mai mare vâscozitate, rezultând cea mai ușoară precipitare a proteinei din soluție - coagularea proteinei. Punctul izoelectric este una dintre constantele caracteristice ale proteinelor. Cu toate acestea, dacă soluția de proteine este adusă la punctul izoelectric, proteina în sine tot nu precipită. Acest lucru se explică prin hidrofilitatea moleculei proteice.
-
Fizic proprietăți proteine. 1. La organismele vii veverite sunt în stare solidă și dizolvată. Mulți veverite sunt cristale, insa... -
Fizic-chimic proprietăți proteine sunt determinate de natura lor moleculară înaltă, de compactitatea lanțurilor polipeptidice și de aranjarea relativă a resturilor de aminoacizi. -
Fizic proprietăți proteine 1. La organismele vii veverite sunt în solide și curse. Clasificare proteine. Complet natural veverite(proteinele) sunt împărțite în două clase mari... -
Substanțe care se unesc veverite (veverite, carbohidrați, lipide, acizi nucleici) - liganzi. Fizic-chimic proprietăți proteine -
Structura primară se păstrează, dar cele native se schimbă proprietăți veveriţă iar funcția este afectată. Factorii care conduc la denaturare proteine -
Fizic proprietăți proteine 1. La organismele vii veverite sunt în stare solidă și dizolvată... mai mult ». -
Fizic-chimic proprietăți proteine determinat de natura lor moleculară înaltă, compactitate.
Punct izoelectric
Amfoteritate - proprietăți acido-bazice ale proteinelor.
Structura cuaternară
Multe proteine sunt compuse din mai multe subunități (protomeri), care pot avea aceeași compoziție de aminoacizi sau diferită. În acest caz, proteinele au structura cuaternară. Proteinele conțin de obicei un număr par de subunități: două, patru, șase. Interacțiunea are loc datorită legăturilor ionice, de hidrogen și forțelor van der Waals. Hemoglobina umană adultă HbA constă din patru subunități identice pe perechi ( A 2 β 2).
Structura cuaternară oferă multe beneficii biologice:
a) are loc o economisire de material genetic, lungimea genei structurale și ARNm, în care se înregistrează informații despre structura primară a proteinei, scade.
b) este posibilă înlocuirea subunităților, ceea ce vă permite să schimbați activitatea
enzimă în legătură cu condițiile în schimbare (a se adapta). Hemoglobină
nou-născutul este format din proteine ( A 2 y 2) . dar în primele luni compoziţia devine ca a unui adult (a 2 β 2) .
8.4 . Caracteristici fizico-chimice veveriţă
Proteinele, ca și aminoacizii, sunt compuși amfoteri și au proprietăți de tamponare.
Proteinele pot fi împărțite în neutru, acid și bazic.
Proteine neutre conţin un număr egal de grupe predispuse la ionizare: acide şi bazice. Punctul izoelectric al unor astfel de proteine este într-un mediu apropiat de neutru dacă pH-ul< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, atunci proteina devine un anion încărcat negativ.
NH 3 - proteină - COOH<-->+ NH 3 - proteine - COO –<-->NH 2 - proteine - COO –
pH< pI soluție apoasă I pH > pI
Proteine acide conține număr inegal de grupe predispuse la ionizare: există mai multe grupări carboxil decât grupări amino. Într-o soluție apoasă, acestea capătă o sarcină negativă, iar soluția devine acidă. Când se adaugă acid (H +), proteina intră mai întâi în punctul izoelectric și apoi, în exces de acid, este transformată într-un cation. Într-un mediu alcalin, o astfel de proteină este încărcată negativ (încărcarea grupului amino dispare).
Proteine acide
NH 3 - proteină - COO – + H + + NH 3 - proteină - COO – + H + + NH 3 - proteină - COOH
| <--> | <--> |
COO – COON COOH
Soluție apoasă pH = p I pH< pI
Proteine în exces de acid
incarcat pozitiv
Proteina acidă într-un mediu alcalin este încărcată negativ
NH 3 - proteină - COO – OH – NH 2 - proteină - COO –
| <--> |
COO – COO –
pH > pI
Proteinele de bază conține număr inegal de grupe predispuse la ionizare: există mai multe grupări amino decât grupări carboxil. Într-o soluție apoasă, acestea capătă o sarcină pozitivă, iar soluția devine alcalină. Când se adaugă alcali (OH –), proteina intră mai întâi în punctul izoelectric, iar apoi, în exces de alcali, se transformă într-un anion. Într-un mediu acid, o astfel de proteină este încărcată pozitiv (încărcarea grupului carboxil dispare)
§ 9. PROPRIETĂȚI FIZICE ȘI CHIMICE ALE PROTEINELOR
Proteinele sunt molecule foarte mari; ca dimensiune, ele pot fi secunde numai după reprezentanții individuali ai acizilor nucleici și polizaharidelor. Tabelul 4 prezintă caracteristicile moleculare ale unor proteine.
Tabelul 4
Caracteristicile moleculare ale unor proteine
|
Greutatea moleculară relativă |
Numărul de circuite |
Numărul de resturi de aminoacizi |
|
|
Ribonucleaza |
|||
|
Mioglobina |
|||
|
Chimotripsină |
|||
|
Hemoglobină |
|||
|
Glutamat dehidrogenază |
Moleculele de proteine pot conține un număr foarte diferit de reziduuri de aminoacizi - de la 50 la câteva mii; greutățile moleculare relative ale proteinelor variază, de asemenea, foarte mult - de la câteva mii (insulina, ribonuclează) la un milion (glutamat dehidrogenază) sau mai mult. Numărul de lanțuri polipeptidice din proteine poate varia de la unu la câteva zeci și chiar mii. Astfel, proteina virusului mozaicului tutunului conține 2120 de protomeri.
Cunoscând greutatea moleculară relativă a unei proteine, se poate estima aproximativ câte reziduuri de aminoacizi sunt incluse în compoziția sa. Greutatea moleculară relativă medie a aminoacizilor care formează un lanț polipeptidic este 128. Când se formează o legătură peptidică, o moleculă de apă este eliminată, prin urmare, greutatea relativă medie a unui rest de aminoacizi va fi 128 - 18 = 110. Folosind acestea date, se poate calcula că o proteină cu o greutate moleculară relativă de 100.000 va consta din aproximativ 909 resturi de aminoacizi.
Proprietățile electrice ale moleculelor de proteine
Proprietățile electrice ale proteinelor sunt determinate de prezența reziduurilor de aminoacizi încărcate pozitiv și negativ pe suprafața lor. Prezența grupărilor proteice încărcate determină încărcătura totală a moleculei proteice. Dacă în proteine predomină aminoacizii cu încărcare negativă, atunci molecula sa într-o soluție neutră va avea o sarcină negativă; dacă predomină aminoacizii încărcați pozitiv, molecula va avea o sarcină pozitivă. Sarcina totală a unei molecule de proteină depinde și de aciditatea (pH) a mediului. Odată cu creșterea concentrației de ioni de hidrogen (creșterea acidității), disocierea grupărilor carboxil este suprimată:
și în același timp crește numărul de grupări amino protonate;
Astfel, pe măsură ce aciditatea mediului crește, numărul grupelor încărcate negativ de pe suprafața moleculei proteice scade și numărul grupelor încărcate pozitiv crește. Se observă o imagine complet diferită cu o scădere a concentrației de ioni de hidrogen și o creștere a concentrației de ioni de hidroxid. Numărul de grupări carboxil disociate crește
iar numărul de grupări amino protonate scade
Deci, schimbând aciditatea mediului, puteți schimba încărcătura moleculei de proteine. Odată cu creșterea acidității mediului într-o moleculă de proteină, numărul grupelor încărcate negativ scade și numărul celor încărcate pozitiv crește, molecula își pierde treptat sarcina negativă și capătă o sarcină pozitivă. Când aciditatea soluției scade, se observă imaginea opusă. Este evident că la anumite valori ale pH-ului molecula va fi neutră din punct de vedere electric, adică. numărul grupelor încărcate pozitiv va fi egal cu numărul grupelor încărcate negativ, iar sarcina totală a moleculei va fi zero (Fig. 14).
Valoarea pH-ului la care sarcina totală a proteinei este zero se numește punct izoelectric și este desemnatăpI.
Orez. 14. În starea punctului izoelectric, sarcina totală a moleculei proteice este zero
Punctul izoelectric pentru majoritatea proteinelor este în intervalul de pH de la 4,5 la 6,5. Cu toate acestea, există și excepții. Mai jos sunt punctele izoelectrice ale unor proteine:
La valorile pH-ului sub punctul izoelectric, proteina poartă o sarcină pozitivă totală; deasupra acesteia, poartă o sarcină negativă totală.
La punctul izoelectric, solubilitatea unei proteine este minimă, deoarece moleculele sale în această stare sunt neutre din punct de vedere electric și nu există forțe de repulsie reciproce între ele, astfel încât ele se pot „lipi” datorită legăturilor de hidrogen și ionice, interacțiunilor hidrofobe și forțele van der Waals. La valori ale pH-ului diferite de pI, moleculele proteice vor purta aceeași sarcină - fie pozitivă, fie negativă. Ca urmare a acestui fapt, vor exista forțe de repulsie electrostatică între molecule, împiedicându-le să se lipească, iar solubilitatea va fi mai mare.
Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt solubile și insolubile în apă. Solubilitatea proteinelor depinde de structura lor, valoarea pH-ului, compoziția de sare a soluției, temperatură și alți factori și este determinată de natura acelor grupări care sunt situate pe suprafața moleculei proteice. Proteinele insolubile includ cheratina (par, unghii, pene), colagen (tendon), fibroina (click, panza de paianjen). Multe alte proteine sunt solubile în apă. Solubilitatea este determinată de prezența grupărilor încărcate și polare pe suprafața lor (-COO -, -NH 3 +, -OH etc.). Grupurile de proteine încărcate și polare atrag moleculele de apă, iar în jurul lor se formează o înveliș de hidratare (Fig. 15), a cărei existență determină solubilitatea lor în apă.
Orez. 15. Formarea unei învelișuri de hidratare în jurul unei molecule de proteine.
Solubilitatea proteinelor este afectată de prezența sărurilor neutre (Na 2 SO 4 , (NH 4 ) 2 SO 4 etc.) în soluție. La concentrații scăzute de sare, solubilitatea proteinei crește (Fig. 16), deoarece în astfel de condiții gradul de disociere a grupurilor polare crește și grupurile încărcate de molecule proteice sunt protejate, reducând astfel interacțiunea proteină-proteină, ceea ce favorizează formarea agregatelor și proteinelor. precipitare. La concentrații mari de sare, solubilitatea proteinei scade (Fig. 16) din cauza distrugerii învelișului de hidratare, ducând la agregarea moleculelor de proteine.
Orez. 16. Dependența solubilității proteinelor de concentrația de sare
Există proteine care se dizolvă doar în soluții de sare și nu se dizolvă în apă curată, astfel de proteine se numesc globuline. Există și alte proteine - albumine Spre deosebire de globuline, acestea sunt foarte solubile în apă curată.
Solubilitatea proteinelor depinde și de pH-ul soluțiilor. După cum am observat deja, proteinele au solubilitate minimă la punctul izoelectric, ceea ce se explică prin absența repulsiei electrostatice între moleculele proteice.
În anumite condiții, proteinele pot forma geluri. Când se formează un gel, moleculele de proteine formează o rețea densă, spațiu interior care este umplut cu solvent. Gelurile sunt formate, de exemplu, din gelatină (această proteină este folosită pentru a face jeleu) și proteine din lapte atunci când se face laptele coagulat.
Temperatura afectează, de asemenea, solubilitatea proteinelor. Când în acțiune temperatura ridicata multe proteine precipită din cauza perturbării structurii lor, dar despre asta vom vorbi mai detaliat în secțiunea următoare.
Denaturarea proteinelor
Să luăm în considerare un fenomen care ne este bine cunoscut. Când albușul este încălzit, devine treptat tulbure și apoi formează un caș solid. Albusul coagulat - albumina de ou - dupa racire se dovedeste a fi insolubil, in timp ce inainte de incalzire albusul era bine solubil in apa. Aceleași fenomene apar atunci când aproape toate proteinele globulare sunt încălzite. Se numesc modificările care apar în timpul încălzirii denaturare. Proteine în stare naturală sunt numite nativ proteine, iar după denaturare - denaturat.
În timpul denaturarii, conformația nativă a proteinelor este perturbată ca urmare a rupturii legăturilor slabe (interacțiuni ionice, hidrogen, hidrofobe). Ca rezultat al acestui proces, structurile cuaternare, terțiare și secundare ale proteinei pot fi distruse. Se păstrează structura primară (Fig. 17).
Orez. 17. Denaturarea proteinelor
În timpul denaturarii, radicalii de aminoacizi hidrofobi localizați adânc în moleculă din proteinele native apar la suprafață, rezultând condiții de agregare. Agregatele de molecule proteice precipită. Denaturarea este însoțită de pierderea funcției biologice a proteinei.
Denaturarea proteinelor poate fi cauzată nu numai temperatură ridicată, dar și alți factori. Acizii și alcaliile pot provoca denaturarea proteinelor: ca urmare a acțiunii lor, grupările ionogene sunt reîncărcate, ceea ce duce la ruperea legăturilor ionice și de hidrogen. Ureea distruge legăturile de hidrogen, ceea ce duce la pierderea structurii native a proteinelor. Agenții de denaturare sunt solvenți organici și ionii de metale grele: solvenții organici distrug legăturile hidrofobe, iar ionii de metale grele formează complexe insolubile cu proteinele.
Alături de denaturare, există și proces invers – renaturare. Când factorul de denaturare este îndepărtat, structura nativă originală poate fi restaurată. De exemplu, când se răcește încet la temperatura camerei soluție, structura nativă și funcția biologică a tripsinei este restabilită.
Proteinele se pot denatura, de asemenea, într-o celulă în timpul proceselor normale de viață. Este clar că pierderea structurii native și a funcției proteinelor este un eveniment extrem de nedorit. În acest sens, merită menționat proteinele speciale - însoţitori. Aceste proteine sunt capabile să recunoască proteinele parțial denaturate și, prin legarea de acestea, să le restabilească conformația nativă. Chaperonii recunosc, de asemenea, proteinele care au avansat în denaturare și le transportă la lizozomi, unde sunt descompuse (degradate). Chaperonele joacă, de asemenea, un rol important în formarea structurilor terțiare și cuaternare în timpul sintezei proteinelor.
Interesant de știut! În prezent, este adesea menționată o boală precum boala vacii nebune. Această boală este cauzată de prioni. Ele pot provoca alte boli de natură neurodegenerativă la animale și la oameni. Prionii sunt agenți infecțioși de natură proteică. Un prion care intră într-o celulă determină o modificare a conformației omologul său celular, care devine ea însăși un prion. Așa apare boala. Proteina prionă diferă de proteina celulară în structura sa secundară. Forma prionică a proteinei are în principalb-structură pliată și celulară -A-spirală.
Doneţk şcoală cuprinzătoare I – III etape Nr.21
„Vverite. Prepararea proteinelor prin policondensarea aminoacizilor. Structuri primare, secundare și terțiare ale proteinelor. Proprietăți chimice proteine: combustie, denaturare, hidroliză și reacții de culoare. Funcțiile biochimice ale proteinelor”.
Pregătit
profesor de chimie
profesor - metodolog
Donețk, 2016
„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”
Subiectul lecției. Veverițe. Prepararea proteinelor prin policondensarea aminoacizilor. Structuri primare, secundare și terțiare ale proteinelor. Proprietățile chimice ale proteinelor: combustie, denaturare, hidroliză și reacții de culoare. Funcțiile biochimice ale proteinelor.
Obiectivele lecției. Să familiarizeze elevii cu proteinele ca cel mai înalt grad de dezvoltare a substanțelor din natură care au dus la apariția vieții; arată structura, proprietățile și diversitatea funcțiilor biologice ale acestora; extindeți conceptul de reacție de policondensare folosind exemplul producției de proteine, informați școlarii despre igiena alimentară și menținerea sănătății acestora. Pentru a dezvolta gândirea logică la elevi.
Reactivi si echipamente. Tabelul „Structuri primare, secundare și terțiare ale proteinelor”. Reactivi: HNO3, NaOH, CuSO4, proteina de pui, fir de lana, sticla chimica.
Metoda lecției. Informare și dezvoltare.
Tipul de lecție. O lecție de învățare a noilor cunoștințe și abilități.
În timpul orelor
eu. Organizarea timpului.
II. Examinare teme pentru acasă, actualizarea și corectarea cunoștințelor de bază.
Sondaj rapid
1. Explicați termenul „aminoacid”.
2. Nume grup functional, care fac parte din aminoacizi.
3. Nomenclatura aminoacizilor și izomeria acestora.
4. De ce aminoacizii prezintă proprietăți amfotere? Scrieți ecuațiile reacțiilor chimice.
5. Datorită ce proprietăți formează aminoacizii polipeptide? Scrieți reacția de policondensare a aminoacizilor.
III. Mesajul subiectului, obiectivele lecției, motivația pentru activități de învățare.
IV. Percepția și conștientizarea primară a noului material.
Profesor.
„Oriunde întâlnim viața, descoperim că aceasta este asociată cu un tip de corp proteic”, a scris F. Engels în cartea sa „Anti-Dühring”. Lipsa proteinelor din alimente duce la o slăbire generală a organismului, la copii - la o încetinire a mentalității și dezvoltarea fizică. Astăzi, mai mult de jumătate din umanitate nu primește suficientă hrană cantitatea necesară proteine. O persoană are nevoie de 115 g de proteine pe zi; proteinele nu sunt stocate în rezervă, spre deosebire de carbohidrați și grăsimi, așa că trebuie să vă monitorizați dieta. Suntem familiarizați cu cheratina - proteina care alcătuiește părul, unghiile, pene, pielea - îndeplinește o funcție de construcție; sunt familiarizați cu proteina pepsină - se găsește în sucul gastric și este capabilă să distrugă alte proteine în timpul digestiei; proteina trombină este implicată în coagularea sângelui; hormon pancreatic - insulina - regleaza metabolismul glucozei; hemoglobina transportă O2 către toate celulele și țesuturile corpului etc.
De unde provine această varietate infinită de molecule de proteine, varietatea funcțiilor lor și rolul lor special în procesele vieții? Pentru a răspunde la această întrebare, să ne întoarcem la compoziția și structura proteinelor.
Ce atomi conțin proteinele?...
Pentru a răspunde la această întrebare, să facem o încălzire. Ghiciți ghicitorile și explicați semnificația răspunsurilor.
1. El este peste tot și peste tot:
În piatră, în aer, în apă.
El este în roua dimineții
Și pe cerul albastru.
(oxigen)
2. Sunt cel mai ușor element
Nici un pas în natură fără mine.
Și cu oxigen sunt în momentul de față
3. În aer este gazul principal,
Ne înconjoară peste tot.
Viața plantelor se estompează
Fără el, fără îngrășăminte.
Trăiește în celulele noastre
4. Scolarii au mers intr-o zi in drumetie
(Aceasta este o abordare a unei probleme chimice).
Noaptea s-a aprins un foc sub lună,
Se cântau cântece despre foc strălucitor.
Lasă-ți sentimentele deoparte:
Ce elemente au ars în foc?
(carbon, hidrogen)
Da, așa este, acestea sunt principalele elemente chimice, care fac parte din proteine.
Despre aceste patru elemente putem spune în cuvintele lui Schiller: „Cele patru elemente, îmbinând împreună, dau viață și construiesc lumea.”
Proteinele sunt polimeri naturali constând din resturi de α-aminoacizi legate între ele prin legături peptidice.
Proteinele conțin 20 de aminoacizi diferiți, ceea ce înseamnă că există o mare varietate de proteine în diferite combinații. Există până la 100.000 de proteine în corpul uman.
Referință istorică.
Prima ipoteză despre structura moleculei proteice a fost propusă în anii '70. al XIX-lea Aceasta a fost teoria ureide a structurii proteinelor.
În 1903 Oamenii de știință germani au prezentat teoria peptidelor, care a dat cheia secretului structurii proteinelor. Fischer a propus că proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor legați prin legături peptidice.
Ideea că proteinele sunt formațiuni polimerice a fost exprimată în anii 70-88. al XIX-lea , om de știință rus. Această teorie a fost confirmată în lucrările moderne.
Deja prima cunoaștere cu proteinele oferă o idee despre extrem structura complexa moleculele lor. Proteinele sunt obținute prin policondensarea aminoacizilor:
https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H – N – CH2 – C + H – N – CH2 – C →
https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20">
NH2 - CH – C – N – CH – C – N – CH – C - … + nH2O →
⸗ O ⸗ O ⸗ O
→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …
OH OH OH
4. Profesorul demonstrează experimentul: arderea unui fir de lână; poți simți mirosul de pene arse - așa poți deosebi lâna de alte tipuri de țesături.
V. Generalizarea și sistematizarea cunoștințelor.
1. Faceți un rezumat de fond despre proteine.
baza vieții ← Proteine → polipeptide
(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ structuri proteice
funcții chimice de culoare
care sunt proprietățile reacțiilor proteice
2. Scrieți ecuațiile de reacție pentru formarea unei dipeptide din glicină și valină.
VI. Rezumând lecția, teme.
Învață §38 p. 178 – 184. Execută sarcini de testare Cu. 183.
