Las proteínas son biopolímeros cuyos monómeros son residuos de alfa aminoácidos conectados entre sí mediante enlaces peptídicos. La secuencia de aminoácidos de cada proteína está estrictamente definida; en los organismos vivos se cifra mediante codigo genetico, a partir de cuya lectura se produce la biosíntesis de moléculas de proteínas. 20 aminoácidos intervienen en la construcción de proteínas.
Se distinguen los siguientes tipos de estructura de moléculas de proteínas:
- Primario. Representa una secuencia de aminoácidos en una cadena lineal.
- Secundario. Se trata de una disposición más compacta de cadenas polipeptídicas que utiliza la formación de enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. Hay dos variantes de la estructura secundaria: hélice alfa y pliegue beta.
- Terciario. Es la disposición de una cadena polipeptídica en un glóbulo. En este caso, se forman enlaces de hidrógeno y disulfuro y la estabilización de la molécula se realiza debido a interacciones hidrofóbicas e iónicas de los residuos de aminoácidos.
- Cuaternario. Una proteína consta de varias cadenas polipeptídicas que interactúan entre sí mediante enlaces no covalentes.
Por lo tanto, los aminoácidos conectados en una secuencia determinada forman una cadena polipeptídica, cuyas partes individuales se enrollan en espiral o forman pliegues. Dichos elementos de las estructuras secundarias forman glóbulos que forman la estructura terciaria de la proteína. Los glóbulos individuales interactúan entre sí, formando complejos de proteínas complejos con una estructura cuaternaria.
Clasificación de proteínas
Existen varios criterios según los cuales se pueden clasificar los compuestos proteicos. Según su composición se distinguen proteínas simples y complejas. Las sustancias proteicas complejas contienen grupos que no son aminoácidos, cuya naturaleza química puede ser diferente. Dependiendo de esto, distinguen:
- glicoproteínas;
- lipoproteínas;
- nucleoproteínas;
- metaloproteínas;
- fosfoproteínas;
- cromoproteínas.
También existe una clasificación según tipo general edificios:
- fibrilar;
- globular;
- membrana
Las proteínas son proteínas simples (de un solo componente) que constan únicamente de residuos de aminoácidos. Según su solubilidad se dividen en los siguientes grupos:
Esta clasificación no es del todo exacta porque, según investigaciones recientes, muchas proteínas simples están asociadas con una cantidad mínima de compuestos no proteicos. Por lo tanto, algunas proteínas contienen pigmentos, carbohidratos y, a veces, lípidos, lo que las hace más parecidas a moléculas de proteínas complejas.
Propiedades fisicoquímicas de las proteínas.
Características fisicoquímicas Las proteínas están determinadas por la composición y cantidad de residuos de aminoácidos contenidos en sus moléculas. Los pesos moleculares de los polipéptidos varían mucho: desde varios miles hasta un millón o más. Las propiedades químicas de las moléculas de proteínas son variadas, incluida la anfotericidad, la solubilidad y la capacidad de desnaturalizarse.
anfotericidad
Dado que las proteínas contienen aminoácidos tanto ácidos como básicos, la molécula siempre contendrá grupos ácidos y básicos libres (COO- y NH3+, respectivamente). La carga está determinada por la proporción de grupos de aminoácidos básicos y ácidos. Por este motivo, las proteínas se cargan “+” si el pH disminuye, y viceversa, “-” si el pH aumenta. En el caso de que el pH corresponda al punto isoeléctrico, la molécula de proteína tendrá carga cero. La anfotericidad es importante para las funciones biológicas, una de las cuales es mantener los niveles de pH sanguíneo.
Solubilidad
La clasificación de las proteínas según sus propiedades de solubilidad ya se ha indicado anteriormente. La solubilidad de las sustancias proteicas en agua se explica por dos factores:
- carga y repulsión mutua de moléculas de proteínas;
- la formación de una capa de hidratación alrededor de la proteína: los dipolos de agua interactúan con grupos cargados en la parte exterior del glóbulo.
Desnaturalización
La propiedad fisicoquímica de la desnaturalización es el proceso de destrucción de la estructura secundaria y terciaria de una molécula de proteína bajo la influencia de varios factores: temperatura, acción de alcoholes, sales de metales pesados, ácidos y otros agentes químicos.
¡Importante! La estructura primaria no se destruye durante la desnaturalización.
Propiedades químicas de proteínas, reacciones cualitativas, ecuaciones de reacción.
Las propiedades químicas de las proteínas se pueden considerar utilizando el ejemplo de reacciones para su detección cualitativa. Las reacciones cualitativas permiten determinar la presencia de un grupo peptídico en un compuesto:
1. Xantoproteína. Cuando una proteína se expone a altas concentraciones de ácido nítrico, se forma un precipitado que se vuelve amarillo cuando se calienta.
2. Biuret. Cuando una solución de proteína débilmente alcalina se expone al sulfato de cobre, se forman compuestos complejos entre los iones de cobre y los polipéptidos, lo que va acompañado de que la solución se vuelve azul violeta. La reacción se utiliza en la práctica clínica para determinar la concentración de proteínas en el suero sanguíneo y otros fluidos biológicos.
Otra propiedad química importante es la detección de azufre en compuestos proteicos. Para ello se calienta una solución de proteínas alcalinas con sales de plomo. Esto produce un precipitado negro que contiene sulfuro de plomo.
Importancia biológica de la proteína.
Gracias a su físico y propiedades químicas Las proteínas realizan una gran cantidad de funciones biológicas, cuya lista incluye:
- catalítico (enzimas proteicas);
- transporte (hemoglobina);
- estructural (queratina, elastina);
- contráctil (actina, miosina);
- protector (inmunoglobulinas);
- señalización (moléculas receptoras);
- hormonal (insulina);
- energía.
Las proteínas son importantes para el cuerpo humano porque participan en la formación de células, proporcionan la contracción muscular en los animales y transportan muchos compuestos químicos junto con el suero sanguíneo. Además, las moléculas de proteínas son fuente de aminoácidos esenciales y realizan una función protectora, participando en la producción de anticuerpos y la formación de inmunidad.
TOP 10 datos poco conocidos sobre las proteínas
- Las proteínas comenzaron a estudiarse en 1728, cuando el italiano Jacopo Bartolomeo Beccari aisló las proteínas de la harina.
- Actualmente se utilizan ampliamente las proteínas recombinantes. Se sintetizan modificando el genoma de las bacterias. En particular, de esta forma se obtienen insulina, factores de crecimiento y otros compuestos proteicos que se utilizan en medicina.
- Se han descubierto moléculas de proteínas en peces antárticos que evitan que la sangre se congele.
- La proteína resilina es idealmente elástica y es la base de los puntos de unión de las alas de los insectos.
- El cuerpo tiene proteínas chaperonas únicas que son capaces de restaurar la estructura terciaria o cuaternaria nativa correcta de otros compuestos proteicos.
- En el núcleo celular hay histonas, proteínas que participan en la compactación de la cromatina.
- La naturaleza molecular de los anticuerpos, proteínas protectoras especiales (inmunoglobulinas), comenzó a estudiarse activamente en 1937. Tiselius y Kabat utilizaron la electroforesis y demostraron que en los animales inmunizados la fracción gamma aumentaba y, después de la absorción del suero por el antígeno provocador, la distribución de proteínas entre las fracciones volvía a la imagen del animal intacto.
- La clara de huevo es un ejemplo sorprendente de la implementación de una función de reserva por parte de moléculas de proteínas.
- En una molécula de colágeno, uno de cada tres residuos de aminoácidos está formado por glicina.
- En la composición de las glicoproteínas, el 15-20% son carbohidratos y en la composición de los proteoglicanos su proporción es del 80-85%.
Conclusión
Las proteínas son los compuestos más complejos, sin los cuales es difícil imaginar la vida de cualquier organismo. Se han identificado más de 5.000 moléculas de proteínas, pero cada individuo tiene su propio conjunto de proteínas y esto lo distingue de otros individuos de su especie.
Las propiedades químicas y físicas más importantes de las proteínas. actualizado: 29 de octubre de 2018 por: Artículos científicos.Ru
Ardillas- Se trata de polímeros naturales de alto peso molecular (el peso molecular varía de 5 a 10 mil a 1 millón o más), cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos conectados por un enlace amida (péptido).
Las proteínas también se llaman proteínas (del griego "protos" - primero, importante). El número de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína varía mucho y, en ocasiones, alcanza varios miles. Cada proteína tiene su propia secuencia inherente de residuos de aminoácidos.
Las proteínas realizan una variedad de funciones biológicas: catalíticas (enzimas), reguladoras (hormonas), estructurales (colágeno, fibroína), motoras (miosina), de transporte (hemoglobina, mioglobina), protectoras (inmunoglobulinas, interferón), de almacenamiento (caseína, albúmina, gliadina) y otros.
Las proteínas son la base de las biomembranas, el componente más importante de la célula y los componentes celulares. Desempeñan un papel clave en la vida de la célula y constituyen, por así decirlo, la base material de su actividad química.
La propiedad excepcional de la proteína es autoorganización de la estructura, es decir, su capacidad para crear espontáneamente una determinada estructura espacial característica únicamente de una proteína determinada. Esencialmente, todas las actividades del cuerpo (desarrollo, movimiento, desempeño de diversas funciones y mucho más) están asociadas con sustancias proteicas. Es imposible imaginar la vida sin proteínas.
Las proteínas son las más importantes. componente alimento para humanos y animales, proveedor de aminoácidos esenciales.
Estructura proteica
En la estructura espacial de las proteínas. gran importancia tiene el carácter de radicales R (residuos) en moléculas de aminoácidos. Los radicales de aminoácidos apolares suelen ubicarse dentro de la macromolécula proteica y provocan interacciones hidrofóbicas; Los radicales polares que contienen grupos iónicos (formadores de iones) generalmente se encuentran en la superficie de una macromolécula de proteína y caracterizan interacciones electrostáticas (iónicas). Los radicales no iónicos polares (por ejemplo, los que contienen grupos alcohol OH, grupos amida) pueden ubicarse tanto en la superficie como en el interior de la molécula de proteína. Participan en la formación de enlaces de hidrógeno.
En las moléculas de proteínas, los α-aminoácidos están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos (-CO-NH-):
Las cadenas polipeptídicas construidas de esta manera o secciones individuales dentro de una cadena polipeptídica pueden estar unidas adicionalmente entre sí en algunos casos mediante enlaces disulfuro (-S-S-) o, como se denominan a menudo, puentes disulfuro.
Los enlaces iónicos (de sal) y de hidrógeno, así como la interacción hidrófoba, desempeñan un papel importante en la creación de la estructura de las proteínas. clase especial contactos entre componentes hidrofóbicos de moléculas de proteínas en un ambiente acuoso. Todos estos enlaces tienen diferentes fuerzas y aseguran la formación de una molécula de proteína grande y compleja.
A pesar de la diferencia en la estructura y funciones de las sustancias proteicas, su composición elemental varía ligeramente (en% en peso seco): carbono - 51-53; oxígeno - 21,5-23,5; nitrógeno - 16,8-18,4; hidrógeno - 6,5-7,3; azufre - 0,3-2,5.
Algunas proteínas contienen pequeñas cantidades de fósforo, selenio y otros elementos.
La secuencia de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica se llama estructura proteica primaria.
Una molécula de proteína puede constar de una o más cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene un número diferente de residuos de aminoácidos. Dada la cantidad de combinaciones posibles, la variedad de proteínas es casi ilimitada, pero no todas existen en la naturaleza.
El número total de diferentes tipos de proteínas en todos los tipos de organismos vivos es 10 11 -10 12. Para las proteínas cuya estructura se caracteriza por una complejidad excepcional, además de la primaria, más niveles altos Organización estructural: estructuras secundarias, terciarias y, a veces, cuaternarias.
Estructura secundaria la mayoría de las proteínas poseen, aunque no siempre a lo largo de toda la cadena polipeptídica. Las cadenas polipeptídicas con una determinada estructura secundaria pueden ubicarse de diferentes maneras en el espacio.
Información estructura terciaria Además de los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas e hidrofóbicas desempeñan un papel importante. Según la naturaleza del "envase" de la molécula de proteína, se distinguen globular, o esférico, y fibrilar, o proteínas filamentosas (Tabla 12).
Para las proteínas globulares, la estructura de hélice a es más típica; las hélices están curvadas, "plegadas". La macromolécula tiene forma esférica. Se disuelven en agua y soluciones salinas para formar sistemas coloidales. La mayoría de las proteínas de animales, plantas y microorganismos son proteínas globulares.
Para las proteínas fibrilares, la estructura filamentosa es más típica. Generalmente son insolubles en agua. Las proteínas fibrilares suelen realizar funciones formadoras de estructuras. Sus propiedades (resistencia, capacidad de estiramiento) dependen del método de empaquetamiento de las cadenas polipeptídicas. Ejemplos de proteínas fibrilares son la miosina y la queratina. En algunos casos, las subunidades de proteínas individuales forman conjuntos complejos mediante enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y de otro tipo. En este caso se forma Estructura cuaternaria proteínas.
Un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria es la hemoglobina sanguínea. Sólo con tal estructura cumple sus funciones: unir oxígeno y transportarlo a tejidos y órganos.
Sin embargo, cabe señalar que en la organización de estructuras proteicas superiores, un papel exclusivo pertenece a la estructura primaria.
Clasificación de proteínas
Existen varias clasificaciones de proteínas:
- Por grado de dificultad (simple y complejo).
- Según la forma de las moléculas (proteínas globulares y fibrilares).
- Según la solubilidad en disolventes individuales (soluble en agua, soluble en soluciones salinas diluidas - albúminas, soluble en alcohol - prolaminas, soluble en álcalis y ácidos diluidos - glutelinas).
- Según las funciones realizadas (por ejemplo, proteínas de almacenamiento, proteínas esqueléticas, etc.).
Propiedades de las proteínas
Las proteínas son electrolitos anfóteros. A un determinado valor de pH (llamado punto isoeléctrico), el número de cargas positivas y negativas en la molécula de proteína es igual. Esta es una de las principales propiedades de las proteínas. En este punto, las proteínas son eléctricamente neutras y su solubilidad en agua es la más baja. La capacidad de las proteínas para reducir la solubilidad cuando sus moléculas alcanzan la neutralidad eléctrica se utiliza para aislarlas de soluciones, por ejemplo, en la tecnología de obtención de productos proteicos.
Hidratación. El proceso de hidratación implica la unión del agua a las proteínas, que exhiben propiedades hidrófilas: se hinchan, aumentan su masa y su volumen. La hinchazón de las proteínas individuales depende únicamente de su estructura. Los grupos hidrófilos amida (-CO-NH-, enlace peptídico), amina (-NH 2) y carboxilo (-COOH) presentes en la composición y ubicados en la superficie de la macromolécula proteica atraen moléculas de agua, orientándolas estrictamente en la superficie. de la molécula. La capa de hidratación (acuosa) que rodea los glóbulos de proteínas previene la agregación y la sedimentación y, por lo tanto, contribuye a la estabilidad de las soluciones de proteínas. En el punto isoeléctrico, las proteínas tienen la menor capacidad para unir agua; la capa de hidratación alrededor de las moléculas de proteínas se destruye, por lo que se combinan para formar grandes agregados. La agregación de moléculas de proteínas también ocurre cuando se deshidratan usando ciertos solventes orgánicos, por ejemplo, alcohol etílico. Esto conduce a la precipitación de proteínas. Cuando cambia el pH del ambiente, la macromolécula proteica se carga y su capacidad de hidratación cambia.
Con una hinchazón limitada, las soluciones de proteínas concentradas forman sistemas complejos llamados jaleas.
Las gelatinas no son fluidas, elásticas, tienen cierta plasticidad. fuerza mecánica, son capaces de mantener su forma. Las proteínas globulares pueden hidratarse completamente y disolverse en agua (por ejemplo, proteínas de la leche), formando soluciones con bajas concentraciones. Las propiedades hidrófilas de las proteínas, es decir, su capacidad para hincharse, formar gelatinas, estabilizar suspensiones, emulsiones y espumas, son de gran importancia en biología y Industria de alimentos. Una gelatina muy móvil, formada principalmente a partir de moléculas de proteínas, es el citoplasma: gluten crudo aislado de masa de trigo; contiene hasta un 65% de agua. La diferente hidrofilicidad de las proteínas del gluten es uno de los signos que caracterizan la calidad del grano de trigo y de la harina que se obtiene de él (el llamado trigo fuerte y débil). La hidrofilicidad de las proteínas de los cereales y la harina juega un papel importante en el almacenamiento y procesamiento de los cereales y en la panificación. La masa que se obtiene en la producción de panadería es una proteína hinchada en agua, una gelatina concentrada que contiene granos de almidón.
Desnaturalización de proteínas. Durante la desnaturalización bajo la influencia de factores externos (temperatura, estrés mecánico, acción de agentes químicos y varios otros factores), se produce un cambio en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la macromolécula proteica, es decir, su estructura espacial nativa. La estructura primaria, y por tanto composición química Las proteínas no cambian. Las propiedades físicas cambian: la solubilidad y la capacidad de hidratación disminuyen, se pierde la actividad biológica. La forma de la macromolécula proteica cambia y se produce agregación. Al mismo tiempo, aumenta la actividad de determinados grupos químicos, se facilita el efecto de las enzimas proteolíticas sobre las proteínas y, por tanto, son más fáciles de hidrolizar.
EN tecnología de los Alimentos especial significado práctico Tiene desnaturalización térmica de proteínas, cuyo grado depende de la temperatura, la duración del calentamiento y la humedad. Esto debe tenerse en cuenta al desarrollar regímenes de tratamiento térmico de materias primas alimentarias, productos semiacabados y, a veces, productos terminados. Los procesos de desnaturalización térmica desempeñan un papel especial en el escaldado de materiales vegetales, el secado de cereales, la cocción de pan y la producción de pasta. La desnaturalización de las proteínas también puede deberse a acciones mecánicas (presión, frotamiento, sacudidas, ultrasonidos). Finalmente, la desnaturalización de las proteínas se produce por la acción de reactivos químicos (ácidos, álcalis, alcohol, acetona). Todas estas técnicas son ampliamente utilizadas en alimentación y biotecnología.
Espumoso. El proceso de formación de espuma se refiere a la capacidad de las proteínas para formar sistemas líquido-gas altamente concentrados llamados espumas. La estabilidad de la espuma, en la que la proteína es un agente espumante, depende no sólo de su naturaleza y concentración, sino también de la temperatura. Las proteínas se utilizan ampliamente como agentes espumantes en la industria de la confitería (malvaviscos, malvaviscos, soufflés). El pan tiene una estructura espumosa y esto afecta su sabor.
Las moléculas de proteínas, bajo la influencia de varios factores, pueden destruirse o interactuar con otras sustancias para formar nuevos productos. Para la industria alimentaria se pueden distinguir dos procesos importantes:
1) hidrólisis de proteínas bajo la acción de enzimas;
2) interacción de grupos amino de proteínas o aminoácidos con grupos carbonilo de azúcares reductores.
Bajo la influencia de enzimas proteasas que catalizan la descomposición hidrolítica de las proteínas, estas últimas se descomponen en productos más simples (polipéptidos y dipéptidos) y, finalmente, en aminoácidos. La tasa de hidrólisis de proteínas depende de su composición, estructura molecular, actividad enzimática y condiciones.
Hidrólisis de proteínas. Reacción de hidrólisis para formar aminoácidos en vista general se puede escribir así:
Combustión. Las proteínas se queman para producir nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La combustión va acompañada del característico olor a plumas quemadas.
Reacciones de color a las proteínas.. Para la determinación cualitativa de proteínas se utilizan las siguientes reacciones:
1) xantoproteína, en el que la interacción de ciclos aromáticos y heteroatómicos en una molécula de proteína ocurre con concentrado Ácido nítrico, acompañado de la aparición de un color amarillo.
2) biuret, en el que soluciones de proteínas débilmente alcalinas interactúan con una solución de sulfato de cobre (II) para formar compuestos complejos entre iones Cu 2+ y polipéptidos. La reacción va acompañada de la aparición de un color azul violeta.
Punto isoeléctrico
Anfotericidad: propiedades ácido-base de las proteínas.
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas están compuestas por varias subunidades (protómeros), que pueden tener la misma o diferente composición de aminoácidos. En este caso, las proteínas tienen Estructura cuaternaria. Las proteínas suelen contener un número par de subunidades: dos, cuatro, seis. La interacción se produce debido a los enlaces iónicos, de hidrógeno y a las fuerzas de van der Waals. La hemoglobina HbA humana adulta consta de cuatro subunidades idénticas por pares ( A 2 β 2).
La estructura cuaternaria aporta muchos beneficios biológicos:
a) se ahorra material genético, disminuye la longitud del gen estructural y del ARNm, en el que se registra información sobre la estructura primaria de la proteína.
b) es posible reemplazar subunidades, lo que le permite cambiar de actividad
enzima en relación con las condiciones cambiantes (para adaptarse). Hemoglobina
recién nacido se compone de proteínas ( A 2γ2). pero durante los primeros meses la composición se vuelve como la de un adulto (a 2 β 2) .
8.4. Propiedades fisicoquímicas de las proteínas.
Las proteínas, al igual que los aminoácidos, son compuestos anfóteros y tienen propiedades tampón.
Las proteínas se pueden dividir en neutro, ácido y básico.
Proteínas neutras Contienen un número igual de grupos propensos a la ionización: ácidos y básicos. El punto isoeléctrico de tales proteínas se encuentra en un ambiente cercano a la neutralidad si el pH< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, entonces la proteína se convierte en un anión cargado negativamente.
NH 3 - proteína - COOH<-->+ NH 3 - proteína - COO –<-->NH 2 - proteína - COO –
pH< pI solución acuosa I pH > pI
Proteínas ácidas contener Número desigual de grupos propensos a la ionización: hay más grupos carboxilo que grupos amino. En una solución acuosa, adquieren una carga negativa y la solución se vuelve ácida. Cuando se agrega ácido (H +), la proteína primero ingresa al punto isoeléctrico y luego, en exceso de ácido, se convierte en un catión. En un ambiente alcalino, dicha proteína tiene carga negativa (la carga del grupo amino desaparece).
Proteína ácida
NH 3 - proteína - COO – + H + + NH 3 - proteína - COO – + H + + NH 3 - proteína - COOH
| <--> | <--> |
COO – COON COOH
Solución acuosa pH = p I pH< Pi
Proteína en exceso de ácido
cargado positivamente
La proteína ácida en un ambiente alcalino tiene carga negativa.
NH 3 - proteína - COO – OH – NH 2 - proteína - COO –
| <--> |
Director de operaciones – Director de operaciones –
pH > pI
Proteínas básicas contener Número desigual de grupos propensos a la ionización: hay más grupos amino que grupos carboxilo. En una solución acuosa, adquieren una carga positiva y la solución se vuelve alcalina. Cuando se agrega álcali (OH –), la proteína primero ingresa al punto isoeléctrico y luego, en exceso de álcali, se convierte en un anión. En un ambiente ácido, dicha proteína está cargada positivamente (la carga del grupo carboxilo desaparece)
Forma de molécula de proteína. Los estudios de la conformación nativa de las moléculas de proteínas han demostrado que estas partículas en la mayoría de los casos tienen una forma más o menos asimétrica. Dependiendo del grado de asimetría, es decir, de la relación entre los ejes largo (b) y corto (a) de la molécula de proteína, se distinguen proteínas globulares (esféricas) y fibrilares (en forma de hilo).
Las globulares son moléculas de proteínas en las que el plegamiento de cadenas polipeptídicas ha dado lugar a la formación de una estructura esférica. Entre ellos se encuentran los estrictamente esféricos, elipsoidales y en forma de varilla. Se diferencian en el grado de asimetría. Por ejemplo, la albúmina de huevo tiene b/a = 3, la gliadina de trigo - 11 y la zeína de maíz - 20. Muchas proteínas en la naturaleza son globulares.
Las proteínas fibrilares forman filamentos largos y muy asimétricos. Muchos de ellos cumplen una función estructural o mecánica. Estos son colágeno (b/a - 200), queratinas y fibroína.
Las proteínas de cada grupo tienen las suyas. propiedades características. Muchas proteínas globulares son solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Las proteínas fibrilares solubles se caracterizan por tener soluciones muy viscosas. Las proteínas globulares, por regla general, tienen un buen valor biológico: se absorben durante la digestión, mientras que muchas proteínas fibrilares no.
No existe un límite claro entre las proteínas globulares y fibrilares. Varias proteínas ocupan una posición intermedia y combinan las características tanto globulares como fibrilares. Estas proteínas incluyen, por ejemplo, miosina muscular (b/a = 75) y fibrinógeno sanguíneo (b/a = 18). La miosina tiene forma de bastoncillo, similar a la forma de las proteínas fibrilares, pero, al igual que las proteínas globulares, es soluble en soluciones salinas. Las soluciones de miosina y fibrinógeno son viscosas. Estas proteínas se absorben durante el proceso de digestión. Al mismo tiempo, la actina, una proteína del músculo globular, no se absorbe.
Desnaturalización de proteínas. La conformación nativa de las moléculas de proteínas no es rígida, es bastante lábil (del latín “labilis” - deslizamiento) y puede verse seriamente alterada bajo una serie de influencias. La violación de la conformación nativa de una proteína, acompañada de un cambio en sus propiedades nativas sin romper los enlaces peptídicos, se llama desnaturalización (del latín "denaturare" - privar de propiedades naturales) de la proteína.
La desnaturalización de las proteínas puede deberse a diversas razones, lo que lleva a la interrupción de interacciones débiles, así como a la ruptura de los enlaces disulfuro que estabilizan su estructura nativa.
El calentamiento de la mayoría de las proteínas a temperaturas superiores a 50°C, así como la radiación ultravioleta y otros tipos de irradiación de alta energía, aumentan las vibraciones de los átomos de la cadena polipeptídica, lo que conduce a la ruptura de diversos enlaces en ellos. Incluso la agitación mecánica puede provocar la desnaturalización de las proteínas.
La desnaturalización de las proteínas también ocurre debido a exposición a sustancias químicas. Los ácidos o álcalis fuertes afectan la ionización de grupos ácidos y básicos, provocando la interrupción de los enlaces iónicos y algunos de hidrógeno en las moléculas de proteínas. La urea (H 2 N-CO-NH 2) y los disolventes orgánicos (alcoholes, fenoles, etc.) alteran el sistema de enlaces de hidrógeno y debilitan las interacciones hidrofóbicas en las moléculas de proteínas (urea, debido a la alteración de la estructura del agua, disolventes orgánicos). debido al establecimiento de contactos con radicales de aminoácidos apolares). El mercaptoetanol rompe los enlaces disulfuro de las proteínas. Los iones de metales pesados interrumpen las interacciones débiles.
Durante la desnaturalización, las propiedades de la proteína cambian y, en primer lugar, disminuye su solubilidad. Por ejemplo, al hervir, las proteínas se coagulan y precipitan de las soluciones en forma de coágulos (como al hervir Gallina, huevo). La precipitación de proteínas a partir de soluciones también se produce bajo la influencia de precipitantes de proteínas, que incluyen ácido tricloroacético, reactivo de Barnstein (una mezcla de hidróxido de sodio con sulfato de cobre), solución de tanino, etc.
Durante la desnaturalización, la capacidad de absorción de agua de la proteína disminuye, es decir, su capacidad de hincharse; Pueden aparecer nuevos grupos químicos, por ejemplo: cuando se exponen al captoetanol - grupos SH. Como resultado de la desnaturalización, la proteína pierde su actividad biológica.
A pesar de estructura primaria La proteína no se ve afectada por la desnaturalización; los cambios son irreversibles. Sin embargo, por ejemplo, cuando la urea se elimina gradualmente mediante diálisis de una solución de proteína desnaturalizada, se produce su renaturalización: se restablece la estructura nativa de la proteína y, con ella, en un grado u otro, sus propiedades nativas. Esta desnaturalización se llama reversible.
La desnaturalización irreversible de las proteínas ocurre durante el proceso de envejecimiento de los organismos. Por lo tanto, por ejemplo, las semillas de plantas, incluso en condiciones óptimas de almacenamiento, pierden gradualmente su viabilidad.
La desnaturalización de las proteínas se produce al hornear pan, secar pasta, verduras, durante la cocción, etc. Como resultado, el valor biológico de estas proteínas aumenta, ya que las proteínas desnaturalizadas (parcialmente destruidas) se absorben más fácilmente durante el proceso de digestión.
Punto isoeléctrico de una proteína.. Las proteínas contienen varios grupos básicos y ácidos que tienen la capacidad de ionizarse. En un ambiente fuertemente ácido, los grupos principales (grupos amino, etc.) se protonan activamente y las moléculas de proteína adquieren una carga positiva total, y en un ambiente fuertemente alcalino, los grupos carboxilo se disocian fácilmente y las moléculas de proteína adquieren una carga negativa total.
Las fuentes de carga positiva en las proteínas son los radicales laterales de los residuos de lisina, arginina e histidina, y el grupo α-amino del residuo de aminoácido N-terminal. Las fuentes de carga negativa son los radicales laterales de los residuos de ácido aspártico y glutámico, y el grupo a-carboxilo del residuo de aminoácido C-terminal.
A un determinado valor de pH del medio, se observa la igualdad de cargas positivas y negativas en la superficie de la molécula de proteína, es decir, su carga eléctrica total resulta ser cero. El valor de pH de la solución en el que la molécula de proteína es eléctricamente neutra se llama punto isoeléctrico de la proteína (pi).
Los puntos isoeléctricos son constantes características de las proteínas. Están determinados por su composición y estructura de aminoácidos: el número y la ubicación de los residuos de aminoácidos ácidos y básicos en las cadenas polipeptídicas. Los puntos isoeléctricos de las proteínas, en los que predominan los residuos de aminoácidos ácidos, se encuentran en la región del pH.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Los puntos isoeléctricos de la mayoría de las proteínas se encuentran en un ambiente ligeramente ácido.
En el estado isoeléctrico, las soluciones de proteínas tienen una viscosidad mínima. Esto se debe a un cambio en la forma de la molécula de proteína. En el punto isoeléctrico, los grupos con cargas opuestas se atraen entre sí y las proteínas se enrollan formando bolas. Cuando el pH se desplaza desde el punto isoeléctrico, los grupos con carga similar se repelen entre sí y las moléculas de proteína se despliegan. En el estado desplegado, las moléculas de proteínas dan a las soluciones una mayor viscosidad que cuando se enrollan en bolas.
En el punto isoeléctrico, las proteínas tienen una solubilidad mínima y pueden precipitar fácilmente.
Sin embargo, todavía no se produce la precipitación de proteínas en el punto isoeléctrico. Esto se evita mediante moléculas de agua estructuradas, que retienen una porción significativa de radicales de aminoácidos hidrófobos en la superficie de los glóbulos de proteínas.
Las proteínas se pueden precipitar utilizando disolventes orgánicos (alcohol, acetona), que alteran el sistema de contactos hidrofóbicos en las moléculas de proteínas, así como altas concentraciones de sales (método de sal), que reducen la hidratación de los glóbulos de proteínas. En este último caso, parte viene agua en la disolución de la sal y deja de participar en la disolución de las proteínas. Debido a la falta de disolvente, dicha solución se sobresatura, lo que provoca la precipitación de una parte. Las moléculas de proteínas comienzan a unirse y, formando partículas cada vez más grandes, precipitan gradualmente de la solución.
Propiedades ópticas de la proteína.. Las soluciones de proteínas tienen actividad óptica, es decir, la capacidad de rotar el plano de polarización de la luz. Esta propiedad de las proteínas se debe a la presencia de elementos de asimetría en sus moléculas: átomos de carbono asimétricos y una hélice α derecha.
Cuando una proteína se desnaturaliza, sus propiedades ópticas cambian, lo que se asocia con la destrucción de la hélice α. Las propiedades ópticas de las proteínas completamente desnaturalizadas dependen únicamente de la presencia de átomos de carbono asimétricos en ellas.
Mediante la diferencia en las propiedades ópticas de una proteína antes y después de la desnaturalización, se puede determinar el grado de helicalización.
Reacciones cualitativas a las proteínas.. Las proteínas se caracterizan por reacciones de color debido a la presencia de ciertos grupos químicos en ellas. Estas reacciones se utilizan a menudo para detectar proteínas.
Cuando se añaden sulfato de cobre y álcali a una solución de proteína, aparece un color lila debido a la formación de complejos de iones de cobre con los grupos peptídicos de la proteína. Dado que esta reacción es producida por biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), se llama biuret. A menudo se utiliza para la determinación cuantitativa de proteínas, junto con el método de I. Kjeldahl, ya que la intensidad del color resultante es proporcional a la concentración de proteínas en la solución.
Cuando se calientan soluciones proteicas con ácido nítrico concentrado, aparece un color amarillo debido a la formación de nitroderivados de aminoácidos aromáticos. Esta reacción se llama xantoproteína(del griego “xanthos” - amarillo).
Cuando se calientan, muchas soluciones de proteínas reaccionan con una solución de nitrato de mercurio, que forma compuestos complejos de color carmesí con los fenoles y sus derivados. Ésta es una reacción cualitativa de Millon a la tirosina.
Como resultado del calentamiento de la mayoría de las soluciones de proteínas con acetato de plomo en un ambiente alcalino, precipita un precipitado negro de sulfuro de plomo. Esta reacción se utiliza para detectar aminoácidos que contienen azufre y se llama reacción de Foll.
Antes de hablar de las propiedades de las proteínas, conviene dar definición corta este concepto. Se trata de sustancias orgánicas de alto peso molecular que constan de alfa-aminoácidos conectados por un enlace peptídico. Las proteínas son parte importante nutrición de humanos y animales, ya que no todos los aminoácidos son producidos por el cuerpo; algunos provienen de los alimentos. ¿Cuáles son sus propiedades y funciones?
anfotericidad
Esta es la primera característica de las proteínas. La anfotericidad se refiere a su capacidad para exhibir propiedades tanto ácidas como básicas.
Las proteínas en su estructura tienen varios tipos de grupos químicos que son capaces de ionizar el H 2 O en solución, estos incluyen:
- Residuos carboxílicos.Ácidos glutámico y aspártico, para ser más precisos.
- Grupos que contienen nitrógeno. El grupo ε-amino de la lisina, el residuo de arginina CNH(NH 2) y el residuo imidazol de un alfa aminoácido heterocíclico llamado histidina.
Cada proteína tiene una característica como un punto isoeléctrico. Este concepto se refiere a la acidez del ambiente, en el cual la superficie o molécula no tiene carga eléctrica. En estas condiciones, se minimizan la hidratación y la solubilidad de las proteínas.
El indicador está determinado por la proporción de residuos de aminoácidos básicos y ácidos. En el primer caso, el punto cae en la región alcalina. En el segundo - amargo.
Solubilidad
Según esta propiedad, las proteínas se dividen en una pequeña clasificación. Así son como son:
- Soluble. Se llaman albúminas. Son moderadamente solubles en soluciones salinas concentradas y coagulan cuando se calientan. Esta reacción se llama desnaturalización. El peso molecular de las albúminas es de aproximadamente 65 000. No contienen carbohidratos. Y las sustancias que consisten en albúmina se llaman albuminoides. Estos incluyen claras de huevo, semillas de plantas y suero sanguíneo.
- Insoluble. Se llaman escleroproteínas. Un ejemplo sorprendente es la queratina, una proteína fibrilar con una resistencia mecánica superada sólo por la quitina. Es esta sustancia la que forma las uñas, el cabello, la rampoteca de los picos y las plumas de las aves, así como los cuernos de un rinoceronte. Este grupo de proteínas también incluye citoqueratinas. Este es el material estructural de los filamentos intracelulares del citoesqueleto de las células epiteliales. Otra proteína insoluble incluye una proteína fibrilar llamada fibroína.
- hidrófilo. Interactúan activamente con el agua y la absorben. Estos incluyen proteínas de la sustancia intercelular, el núcleo y el citoplasma. Incluyendo la notoria fibroína y queratina.
- Hidrofóbico. Repelen el agua. Estos incluyen proteínas que son componentes de las membranas biológicas.
Desnaturalización
Se llama así al proceso de modificación de una molécula de proteína bajo la influencia de determinados factores desestabilizadores. Sin embargo, la secuencia de aminoácidos sigue siendo la misma. Pero las proteínas pierden sus propiedades naturales (hidrofilicidad, solubilidad, etc.).
Vale la pena señalar que cualquier cambio significativo en las condiciones externas puede provocar alteraciones en las estructuras de las proteínas. Muy a menudo, la desnaturalización es provocada por un aumento de temperatura, así como por la acción de álcalis, ácidos fuertes, radiación, sales de metales pesados e incluso ciertos disolventes sobre la proteína.
Curiosamente, la desnaturalización a menudo conduce a que las partículas de proteínas se agreguen en otras más grandes. Un ejemplo sorprendente son, por ejemplo, huevos revueltos. Todo el mundo sabe cómo, durante el proceso de fritura, se forman proteínas a partir de un líquido transparente.
También deberíamos hablar de un fenómeno como la renaturalización. Este proceso es el inverso de la desnaturalización. Durante el mismo, las proteínas vuelven a su estructura natural. Y realmente es posible. Un grupo de químicos de EE.UU. y Australia han encontrado una manera de renaturalizar un huevo duro. Esto sólo le llevará unos minutos. Y para ello necesitarás urea (diamida de ácido carbónico) y centrifugación.
Estructura
Es necesario hablar de esto por separado, ya que estamos hablando acerca de sobre la importancia de las proteínas. Hay cuatro niveles de organización estructural en total:
- Primario. Se refiere a la secuencia de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica. La característica principal son los motivos conservadores. Este es el nombre que se le da a las combinaciones estables de residuos de aminoácidos. Se encuentran en muchas proteínas complejas y simples.
- Secundario. Esto se refiere al ordenamiento de cualquier fragmento local de una cadena polipeptídica, que está estabilizado mediante enlaces de hidrógeno.
- Terciario. Esto designa la estructura espacial de la cadena polipeptídica. Este nivel consta de algunos elementos secundarios (están estabilizados diferentes tipos interacciones, donde las hidrofóbicas son las más importantes). Aquí participan en la estabilización los enlaces iónicos, de hidrógeno y covalentes.
- Cuaternario. También se le llama dominio o subunidad. Este nivel consiste en la disposición relativa de las cadenas polipeptídicas como parte de un complejo proteico completo. Es interesante que las proteínas con estructura cuaternaria contengan no solo cadenas de polipéptidos idénticas, sino también diferentes.
Esta división fue propuesta por un bioquímico danés llamado K. Lindström-Lang. Y aunque se considere obsoleto, todavía lo siguen utilizando.
Tipos de estructura
Cuando se habla de las propiedades de las proteínas, cabe destacar también que estas sustancias se dividen en tres grupos según el tipo de estructura. A saber:
- Proteínas fibrilares. Tienen una estructura alargada en forma de hilo y un gran peso molecular. La mayoría de ellos no son solubles en agua. La estructura de estas proteínas se estabiliza mediante interacciones entre cadenas polipeptídicas (constan de al menos dos residuos de aminoácidos). Son sustancias fibrilares las que forman el polímero, fibrillas, microtúbulos y microfilamentos.
- Proteinas globulares. El tipo de estructura determina su solubilidad en agua. A forma general las moléculas son esféricas.
- Proteínas de membrana. La estructura de estas sustancias tiene una característica interesante. Tienen dominios que cruzan la membrana celular, pero partes de ellos sobresalen hacia el citoplasma y el entorno intercelular. Estas proteínas desempeñan el papel de receptores: transmiten señales y son responsables del transporte transmembrana de nutrientes. Es importante señalar que son muy específicos. Cada proteína permite el paso sólo de una molécula o señal específica.
Simple
También puedes contarnos un poco más sobre ellos. Las proteínas simples constan únicamente de cadenas polipeptídicas. Éstas incluyen:
- Protamina. Proteína nuclear de bajo peso molecular. Su presencia protege el ADN de la acción de las nucleasas, enzimas que atacan los ácidos nucleicos.
- Histonas. Proteínas simples fuertemente básicas. Se concentran en los núcleos de las células vegetales y animales. Participan en el “empaquetado” de las cadenas de ADN en el núcleo, así como en procesos como la reparación, la replicación y la transcripción.
- Albúmina. Ya han sido discutidos anteriormente. Las albúminas más famosas son el suero y el huevo.
- Globulina. Participa en la coagulación de la sangre, así como en otras reacciones inmunes.
- Prolaminas. Estas son las proteínas de reserva de los cereales. Sus nombres son siempre diferentes. En el trigo se les llama ptialinas. En cebada - hordeínas. La avena tiene avsnins. Curiosamente, las prolaminas se dividen en sus propias clases de proteínas. Solo hay dos: rico en S (con contenido de azufre) y pobre en S (sin él).
Complejo
¿Qué pasa con las proteínas complejas? Contienen grupos protésicos o sin aminoácidos. Éstas incluyen:
- Glicoproteínas. Contienen residuos de carbohidratos con enlaces covalentes. Estas proteínas complejas son los componentes estructurales más importantes. membranas celulares. Estos también incluyen muchas hormonas. Y las glicoproteínas de las membranas de los eritrocitos determinan el tipo de sangre.
- lipoproteínas. Están formados por lípidos (sustancias similares a las grasas) y desempeñan la función de “transporte” de estas sustancias en la sangre.
- metaloproteínas. Estas proteínas son de gran importancia en el organismo, ya que sin ellas no se produce el metabolismo del hierro. Sus moléculas contienen iones metálicos. Y los representantes típicos de esta clase son la transferrina, la hemosiderina y la ferritina.
- Nucleoproteínas. Están formados por RKN y ADN que no tienen enlace covalente. Un representante sorprendente es la cromatina. Es en su composición donde se realiza la información genética, se repara y replica el ADN.
- Fosfoproteínas. Consisten en residuos de ácido fosfórico unidos covalentemente. Un ejemplo es la caseína, que inicialmente se encuentra en la leche como una sal de calcio (en forma unida).
- Cromoproteínas. Tienen una estructura sencilla: una proteína y un componente coloreado perteneciente al grupo protésico. Participan en la respiración celular, la fotosíntesis, reacciones redox, etc. Además, sin cromoproteínas, no se produce acumulación de energía.
Metabolismo
Ya se ha dicho mucho sobre las propiedades fisicoquímicas de las proteínas. También es necesario mencionar su papel en el metabolismo.
Hay aminoácidos que son esenciales porque no son sintetizados por los organismos vivos. Los propios mamíferos los obtienen de los alimentos. Durante su digestión, la proteína se destruye. Este proceso comienza con la desnaturalización cuando se coloca en un ambiente ácido. Luego, la hidrólisis, en la que participan enzimas.
En el proceso de síntesis de proteínas intervienen determinados aminoácidos que finalmente recibe el organismo, cuyas propiedades son necesarias para su plena existencia. Y el resto se transforma en glucosa, un monosacárido que es una de las principales fuentes de energía. La proteína es muy importante cuando se hace dieta o se ayuna. Si no recibe alimentos, el cuerpo comenzará a "comerse a sí mismo", a procesar sus propias proteínas, especialmente las proteínas musculares.
Biosíntesis
Al considerar las propiedades fisicoquímicas de las proteínas, es necesario centrarse en un tema como la biosíntesis. Estas sustancias se forman a partir de la información codificada en los genes. Cualquier proteína es una secuencia única de residuos de aminoácidos determinada por el gen que la codifica.
¿Como sucedió esto? Un gen que codifica una proteína transfiere información del ADN al ARN. Esto se llama transcripción. En la mayoría de los casos, la síntesis se produce en los ribosomas, que son el orgánulo más importante de una célula viva. Este proceso se llama traducción.
También existe la llamada síntesis no ribosómica. También cabe mencionarlo, ya que hablamos de la importancia de las proteínas. Este tipo de síntesis se observa en algunas bacterias y hongos inferiores. El proceso se lleva a cabo a través de un complejo proteico de alto peso molecular (conocido como NRS sintasa), y en él no participan los ribosomas.
Y, por supuesto, también existe la síntesis química. Puede utilizarse para sintetizar proteínas cortas. Para ello se utilizan métodos como la ligadura química. Esto es lo opuesto a la famosa biosíntesis de los ribosomas. Se puede utilizar el mismo método para obtener inhibidores de determinadas enzimas.
Además, gracias a la síntesis química, es posible introducir en las proteínas aquellos residuos de aminoácidos que no se encuentran en las sustancias ordinarias. Aceptemos aquellos cuyas cadenas laterales tengan etiquetas fluorescentes.
Cabe mencionar que los métodos de síntesis química no son perfectos. Hay ciertas restricciones. Si una proteína contiene más de 300 residuos, lo más probable es que la sustancia sintetizada artificialmente tenga una estructura incorrecta. Y esto afectará las propiedades.
Sustancias de origen animal.
Necesitan ser considerados Atención especial. La proteína animal es una sustancia que se encuentra en los huevos, la carne, los productos lácteos, las aves, los mariscos y el pescado. Contienen todos los aminoácidos que necesita el organismo, incluidos los 9 esenciales. Estas son algunas de las funciones más importantes que realiza la proteína animal:
- Catálisis de multitudes reacciones químicas. Esta sustancia los lanza y los acelera. Las proteínas enzimáticas son las “responsables” de esto. Si el cuerpo no recibe una cantidad suficiente de ellos, la oxidación y la reducción, la unión y ruptura de enlaces moleculares, así como el transporte de sustancias, no se llevarán a cabo por completo. Es interesante que sólo una pequeña parte de los aminoácidos entran en diversos tipos de interacciones. Y una cantidad aún menor (3-4 residuos) participa directamente en la catálisis. Todas las enzimas se dividen en seis clases: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. Cada uno de ellos es responsable de una u otra reacción.
- Formación del citoesqueleto, que forma la estructura de las células.
- Protección inmune, química y física.
- Transporte de componentes importantes necesarios para el crecimiento y desarrollo celular.
- Transmisión de impulsos eléctricos que son importantes para el funcionamiento de todo el organismo, ya que sin ellos la interacción celular es imposible.
Y estas no son todas las funciones posibles. Pero aun así, el significado de estas sustancias está claro. La síntesis de proteínas en las células y en el cuerpo es imposible si una persona no ingiere sus fuentes. Y son carne de pavo, ternera, cordero, conejo. También se encuentran muchas proteínas en los huevos, la crema agria, el yogur, el requesón y la leche. También puedes activar la síntesis de proteínas en las células del organismo añadiendo a tu dieta jamón, despojos, embutidos, guisos y ternera.
