Reaktsioonivalkude keemilised omadused. Valk: struktuur ja funktsioonid. Valkude omadused

Isoelektriline punkt

Amfoteersus – valkude happe-aluselised omadused.

Kvaternaarne struktuur

Paljud valgud koosnevad mitmest subühikust (protomeerist), millel võib olla sama või erinev aminohappeline koostis. Sel juhul on valkudel kvaternaarne struktuur. Valgud sisaldavad tavaliselt paarisarv subühikuid: kaks, neli, kuus. Koostoime toimub ioonsete, vesiniksidemete ja van der Waalsi jõudude tõttu. Täiskasvanud inimese hemoglobiini HbA koosneb neljast paarikaupa identsest subühikust ( A 2 β 2).

Kvaternaarne struktuur pakub palju bioloogilisi eeliseid:

a) toimub geneetilise materjali kokkuhoid, väheneb struktuurgeeni ja mRNA pikkus, milles registreeritakse informatsioon valgu primaarstruktuuri kohta.

b) on võimalik asendada allüksusi, mis võimaldab tegevust muuta

ensüüm seoses muutuvate tingimustega (kohaneda). Hemoglobiin

vastsündinu koosneb valkudest ( A 2 γ 2) . kuid esimestel kuudel muutub koosseis täiskasvanu omaks (a 2 β 2) .

8.4. Valkude füüsikalis-keemilised omadused

Valgud, nagu aminohapped, on amfoteersed ühendid ja neil on puhverdavad omadused.

Valgud võib jagada neutraalsed, happelised ja aluselised.

Neutraalsed valgud sisaldavad võrdsel arvul ionisatsioonile kalduvaid rühmi: happelisi ja aluselisi. Selliste valkude isoelektriline punkt on keskkonnas, mis on lähedal neutraalsele pH väärtusele< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, siis muutub valk negatiivselt laetud aniooniks.

NH 3 - valk - COOH<-->+ NH 3 - valk - COO -<-->NH2 – valk – COO –

pH< pI vesilahus I pH > pI

Happelised valgud sisaldama ionisatsioonile kalduvate rühmade ebavõrdne arv: karboksüülrühmi on rohkem kui aminorühmi. Vesilahuses omandavad nad negatiivse laengu ja lahus muutub happeliseks. Happe (H +) lisamisel siseneb valk esmalt isoelektrilisse punkti ja seejärel happe ülejäägis muundatakse see katiooniks. Aluselises keskkonnas on selline valk negatiivselt laetud (aminorühma laeng kaob).

Happeline valk

NH 3 - valk - COO - + H + + NH 3 - valk - COO - + H + + NH 3 - valk - COOH

| <--> | <--> |

COO – COON COOH

Vesilahuse pH = p I pH< pI

Valk liigses happes

positiivselt laetud

Happeline valk leeliselises keskkonnas on negatiivselt laetud

NH 3 - valk - COO - OH - NH 2 - valk - COO -

| <--> |

COO – COO –

pH > pI

Põhivalgud sisaldama ionisatsioonile kalduvate rühmade ebavõrdne arv: aminorühmi on rohkem kui karboksüülrühmi. Vesilahuses omandavad nad positiivse laengu ja lahus muutub aluseliseks. Leelise (OH –) lisamisel siseneb valk esmalt isoelektrilisse punkti ja seejärel muutub leelise ületamisel aniooniks. Happelises keskkonnas on selline valk positiivselt laetud (karboksüülrühma laeng kaob)

Iga valgu aminohappeline koostis ja ruumiline korraldus määravad selle füüsikalis-keemilised omadused. Valkudel on happe-aluse, puhvri, kolloidsed ja osmootsed omadused.

Valgud kui amfoteersed makromolekulid

Valgud on amfoteersed polüelektrolüüdid, st. Nad ühendavad, nagu aminohapped, happelised ja aluselised omadused. Valkudele amfoteerseid omadusi andvate rühmade olemus ei ole aga kaugeltki sama, mis aminohapetel. Aminohapete happe-aluse omadused määratakse eelkõige α-amino- ja α-karboksüülrühmade (happe-aluse paari) olemasolu järgi. Valgumolekulides osalevad need rühmad peptiidsidemete moodustumisel ja amfoteersuse annavad valkudele valgu sisaldavate aminohapete kõrvalradikaalide happe-aluse rühmad. Loomulikult on igal natiivse valgu (polüpeptiidahela) molekulil vähemalt üks terminaalne α-amino- ja α-karboksüülrühm (kui valgul on ainult tertsiaarne struktuur). Kvaternaarse struktuuriga valgus on terminaalsete rühmade -NH2 ja -COOH arv võrdne subühikute ehk protomeeride arvuga. Kuid nii väike arv neid rühmi ei suuda seletada valgu makromolekulide amfoteersust. Kuna suurem osa polaarsetest rühmadest paikneb keravalkude pinnal, määravad need valgu molekuli happe-aluse omadused ja laengu. Valkude happelised omadused on tingitud happelistest aminohapetest (asparagiin-, glutamiin- ja aminosidrunhape) ja leeliselised omadused- aluselised aminohapped (lüsiin, arginiin, histidiin). Mida rohkem happelisi aminohappeid valk sisaldab, seda rohkem väljenduvad selle happelised omadused ja mida rohkem aluselisi aminohappeid valk sisaldab, seda rohkem väljenduvad selle põhiomadused. Tsüsteiini SH-rühma ja türosiini fenoolrühma (neid võib pidada nõrkadeks hapeteks) nõrk dissotsiatsioon ei mõjuta peaaegu üldse valkude amfoteersust.

Puhvri omadused. Kuigi valkudel on puhveromadused, on nende võime füsioloogiliste pH väärtuste juures piiratud. Erandiks on palju histidiini sisaldavad valgud, kuna ainult histidiini kõrvalrühmal on füsioloogilisele lähedases pH vahemikus puhverdavad omadused. Selliseid valke on väga vähe. Hemoglobiin, peaaegu ainus valk, mis sisaldab kuni 8% histidiini, on võimas rakusisene puhver punastes verelibledes, hoides vere pH konstantsel tasemel.

Valgu molekuli laeng sõltub happeliste ja aluseliste aminohapete sisaldusest selles, täpsemalt nende aminohapete kõrvalradikaali happeliste ja aluseliste rühmade ionisatsioonist. Happeliste aminohapete COOH-rühmade dissotsiatsioon põhjustab valgu pinnale negatiivse laengu ilmnemise ja leeliseliste aminohapete külgradikaalid kannavad positiivset laengut (H + lisamise tõttu põhirühmadesse). Looduslikus valgu molekulis jaotuvad laengud asümmeetriliselt sõltuvalt polüpeptiidahela ruumilisest paigutusest. Kui valgus domineerivad happelised aminohapped aluseliste üle, siis üldiselt on valgumolekul elektronegatiivne, st see on polüanioon ja vastupidi, kui ülekaalus on aluselised aminohapped, siis on see positiivselt laetud, st käitub nagu polükatsioon.

Valgu molekuli kogulaeng sõltub loomulikult keskkonna pH-st: happelises keskkonnas on see positiivne, aluselises keskkonnas negatiivne. PH väärtust, mille juures valk on nulllaenguga, nimetatakse valgu isoelektriliseks punktiks. Sel hetkel ei ole valgul elektriväljas liikuvust. Iga valgu isoelektrilise punkti määrab aminohapete kõrvalradikaalide happeliste ja aluseliste rühmade vahekord: mida suurem on happeliste/aluseliste aminohapete suhe valgus, seda madalam on selle isoelektriline punkt. Happeliste valkude pH on 1< 7, у нейтральных рН 1 около 7, а у основных рН 1 >7. pH väärtuste korral, mis on madalamal isoelektrilisest punktist, kannab valk positiivset laengut ja sellest kõrgemal negatiivset laengut. Kõigi tsütoplasmaatiliste valkude keskmine isoelektriline punkt jääb 5,5 piiresse. Järelikult on raku valkudel füsioloogilise pH väärtuse juures (umbes 7,0–7,4) üldine negatiivne laeng. Valkude negatiivsete laengute ülejääk rakus on tasakaalustatud, nagu juba mainitud, anorgaaniliste katioonidega.

Isoelektrilise punkti tundmine on väga oluline valkude stabiilsuse mõistmiseks lahustes, kuna valgud on isoelektrilises olekus kõige vähem stabiilsed. Laenguta valguosakesed võivad kokku kleepuda ja sadestuda.

Valkude kolloidsed ja osmootsed omadused

Valkude käitumisel lahustes on mõned iseärasused. Tavalised kolloidlahused on stabiilsed ainult stabilisaatori juuresolekul, mis takistab kolloidide sadenemist, asudes lahustunud aine ja lahusti piirpinnal.

Valkude vesilahused on stabiilsed ja tasakaalus, nad ei sadestu (ei koaguleeru) aja jooksul ega vaja stabilisaatorite olemasolu. Valgulahused on homogeensed ja sisuliselt võib neid liigitada tõelisteks lahusteks. Kuid valkude kõrge molekulmass annab nende lahustele palju kolloidsüsteemide omadusi:

• iseloomulikud optilised omadused (lahuste opalestsents ja nende võime hajutada nähtava valguse kiiri) [saade] .

  Valkude optilised omadused. Valgulahustel, eriti kontsentreeritud lahustel, on iseloomulik opalestsents. Valgulahuse küljelt valgustamisel muutuvad selles olevad valguskiired nähtavaks ja moodustavad helendava koonuse või triibu – Tyndalli efekt (väga lahjendatud valgulahustes pole opalestsentsi näha ja helendav Tyndalli koonus peaaegu puudub). Seda valgust hajutavat efekti seletatakse valguskiirte difraktsiooniga lahuses olevate valguosakeste poolt. Arvatakse, et raku protoplasmas on valk kolloidse lahuse kujul - sool. Valkude ja teiste bioloogiliste molekulide võime ( nukleiinhapped, polüsahhariidid jne) hajutatud valgust kasutatakse rakustruktuuride mikroskoopilisel uurimisel: tumeväljamikroskoobis on kolloidosakesed tsütoplasmas valguse inklusioonidena nähtavad.

  Valkude ja muude kõrgmolekulaarsete ainete valguse hajumise võimet kasutatakse nende kvantitatiivseks määramiseks nefelomeetria abil, võrreldes testitava ja standardsooli hõljuvate osakeste valguse hajumise intensiivsust.

• madal difusioonikiirus [saade] .

  Madal difusioonikiirus. Difusioon on lahustunud aine molekulide spontaanne liikumine kontsentratsioonigradiendi tõttu (kõrge kontsentratsiooniga piirkondadest madala kontsentratsiooniga piirkondadesse). Valkudel on piiratud kiirus difusioon võrreldes tavaliste molekulide ja ioonidega, mis liiguvad sadu ja tuhandeid kordi kiiremini kui valgud. Valkude difusioonikiirus sõltub rohkem nende molekulide kujust kui molekulmassist. Globulaarsed valgud vesilahustes on liikuvamad kui fibrillaarsed valgud.

  Valkude difusioon on oluline normaalne toimimine rakud. Valkude süntees raku mis tahes osas (kus on ribosoomid) võib difusiooni puudumisel viia valkude akumuleerumiseni nende moodustumise kohas. Valkude rakusisene jaotumine toimub difusiooni teel. Kuna valgu difusiooni kiirus on madal, piirab see protsesside kiirust, mis sõltuvad difundeeruva valgu funktsioonist raku vastavas piirkonnas.

• suutmatus läbida poolläbilaskvaid membraane [saade] .

  Valkude osmootsed omadused. Valgud ei saa oma suure molekulmassi tõttu difundeeruda läbi poolläbilaskva membraani, samas kui madala molekulmassiga ained läbivad selliseid membraane kergesti. Seda valkude omadust kasutatakse praktikas nende lahuste puhastamiseks madala molekulmassiga lisanditest. Seda protsessi nimetatakse dialüüsiks.

  Valkude võimetus difundeeruda läbi poolläbilaskvate membraanide põhjustab osmoosi nähtuse, st veemolekulide liikumise läbi poolläbilaskva membraani valgulahusesse. Kui valgulahus eraldatakse veest tsellofaani membraaniga, siis tasakaalu saavutamisel difundeeruvad veemolekulid valgulahusesse. Kuid vee liigutamine ruumi, kus valk asub, suurendab selle hüdrostaatilist rõhku (veesamba rõhku), mis takistab veemolekulide edasist difusiooni valgu külge.

  Survet või jõudu, mida tuleb rakendada vee osmootse voolu peatamiseks, nimetatakse osmootseks rõhuks. Osmootne rõhk väga lahjendatud valgulahustes on võrdeline valgu molaarse kontsentratsiooni ja absoluutse temperatuuriga.

  Samuti on bioloogilised membraanid valku mitteläbilaskvad, mistõttu valgu tekitatav osmootne rõhk sõltub selle kontsentratsioonist rakus ja väljaspool seda. Valgu põhjustatud osmootset rõhku nimetatakse ka onkootiliseks rõhuks.

• lahuste kõrge viskoossus [saade] .

  Valgulahuste kõrge viskoossus. Kõrge viskoossus ei ole iseloomulik mitte ainult valgulahustele, vaid üldiselt ka suure molekulmassiga ühendite lahustele. Valgu kontsentratsiooni kasvades suureneb lahuse viskoossus, kuna valgumolekulide vahelised adhesioonijõud suurenevad. Viskoossus sõltub molekulide kujust. Fibrillaarsete valkude lahused on alati viskoossemad kui globulaarsete valkude lahused. Lahuste viskoossust mõjutavad tugevalt temperatuur ja elektrolüütide olemasolu. Temperatuuri tõustes väheneb valgulahuste viskoossus. Teatud soolade, näiteks kaltsiumi, lisamine suurendab viskoossust, soodustades molekulide adhesiooni läbi kaltsiumsildade. Mõnikord suureneb valgulahuse viskoossus nii palju, et see kaotab voolavuse ja muutub geelitaoliseks.

• võime moodustada geele [saade] .

  Valkude võime moodustada geele. Valgu makromolekulide interaktsioon lahuses võib viia struktuursete võrgustike moodustumiseni, mille sees asuvad lõksus olevad veemolekulid. Selliseid struktureeritud süsteeme nimetatakse geelideks või želeedeks. Arvatakse, et raku protoplasmaatiline valk võib muutuda geelitaoliseks olekuks. Tüüpiline näide on see, et meduusi keha on nagu elav tarretis, mille veesisaldus on kuni 90%.

  Fibrillaarsete valkude lahustes toimub geelistumine kergemini; nende vardakujuline kuju aitab kaasa parem kontakt makromolekulide otsad. See on igapäevasest praktikast hästi teada. Toidutarretised valmistatakse toodetest (luud, kõhred, liha), mis sisaldavad suures koguses fibrillaarseid valke.

  Keha eluea jooksul on valgustruktuuride geeljas olek oluline füsioloogiline tähtsus. Luude, kõõluste, kõhre, naha jne kollageenvalkudel on kõrge tugevus, elastsus ja elastsus, kuna need on geelitaolises olekus. Mineraalsoolade ladestumine vananemise ajal vähendab nende tugevust ja elastsust. Aktomüosiin, mis täidab kontraktiilset funktsiooni, leidub lihasrakkudes geelitaolise või želatiinse kujul.

  Elusrakus toimuvad protsessid, mis meenutavad sool-geel üleminekut. Raku protoplasma on soolitaoline viskoosne vedelik, milles leidub geelitaoliste struktuuride saarekesi.

Valkude hüdratatsioon ja nende lahustuvust mõjutavad tegurid

Valgud on hüdrofiilsed ained. Kui lahustate kuiva valgu vees, siis see, nagu iga hüdrofiilne kõrgmolekulaarne ühend, paisub kõigepealt ja seejärel hakkavad valgumolekulid järk-järgult lahusesse minema. Paisumisel tungivad veemolekulid valku ja seonduvad selle polaarsete rühmadega. Polüpeptiidahelate tihe pakend on lahti. Paisunud valku võib pidada omamoodi pöördlahuseks, s.t veemolekulide lahuseks kõrgmolekulaarses aines – valgus. Vee edasine imendumine viib valgumolekulide eraldumiseni kogumassist ja lahustumiseni. Kuid turse ei vii alati lahustumiseni; Mõned valgud, näiteks kollageen, jäävad pärast suurte veekoguste imendumist paistetuks.

Lahustumine on seotud valkude hüdratatsiooniga, st veemolekulide seondumisega valkudega. Hüdratsioonivesi on valgu makromolekuliga nii tihedalt seotud, et seda saab suurte raskustega eraldada. See ei viita lihtsale adsorptsioonile, vaid pigem veemolekulide elektrostaatilisele sidumisele happeliste aminohapete kõrvalradikaalide polaarsete rühmadega, mis kannavad negatiivset laengut, ja aluseliste aminohapetega, mis kannavad positiivset laengut.

Osa hüdratatsiooniveest on aga seotud peptiidrühmadega, mis moodustavad veemolekulidega vesiniksidemeid. Näiteks mittepolaarsete kõrvalrühmadega polüpeptiidid paisuvad, st seovad vett. Seega seob suur hulk vett kollageeni, kuigi see valk sisaldab valdavalt mittepolaarseid aminohappeid. Vesi, seondudes peptiidrühmadega, lükkab piklikud polüpeptiidahelad lahku. Kuid ahelatevahelised sidemed (sillad) takistavad valgumolekulide üksteisest lahti murdumist ja lahustumist. Kollageeni sisaldavate toorainete kuumutamisel katkevad kollageenikiududes olevad ahelatevahelised sillad ja vabanenud polüpeptiidahelad lähevad lahusesse. Seda osaliselt hüdrolüüsitud lahustuva kollageeni fraktsiooni nimetatakse želatiiniks. Želatiin on keemilise koostise poolest sarnane kollageeniga, paisub kergesti ja lahustub vees, moodustades viskoosseid vedelikke. Iseloomulik omadusželatiinid on võime tarretada. Želatiini vesilahuseid kasutatakse meditsiinipraktikas laialdaselt plasmat asendava ja hemostaatilise ainena ning nende võimet moodustada geele kasutatakse farmaatsiapraktikas kapslite valmistamisel.

Valkude lahustuvust mõjutavad tegurid. Erinevate valkude lahustuvus on väga erinev. Selle määravad ära nende aminohapete koostis (polaarsed aminohapped annavad suurema lahustuvuse kui mittepolaarsed), organisatsioonilised omadused (globulaarsed valgud on reeglina paremini lahustuvad kui fibrillaarsed) ja lahustiomadused. Näiteks taimsed valgud - prolamiinid - lahustuvad 60-80% alkoholis, albumiinid - vees ja nõrkades soolalahustes ning kollageen ja keratiinid on enamikus lahustites lahustumatud.

Valgulahuste stabiilsuse tagab valgumolekuli laeng ja hüdratatsioonikest. Iga üksiku valgu makromolekuli kogulaeng on sama märgiga, mis ei lase neil lahuses kokku kleepuda ja sadestuda. Kõik, mis aitab säilitada laengut ja hüdratatsiooni kest, hõlbustab valgu lahustuvust ja selle stabiilsust lahuses. Valgu laengu (või selles sisalduvate polaarsete aminohapete arvu) ja hüdratatsiooni vahel on tihe seos: mida rohkem on valguses polaarseid aminohappeid, seda rohkem seotakse vett (1 g valgu kohta). Valgu hüdratsioonikest ulatub mõnikord suurte mõõtmeteni ja hüdratatsioonivesi võib moodustada kuni 1/5 selle massist.

Tõsi, mõned valgud on rohkem hüdreeritud ja vähem lahustuvad. Näiteks kollageen seob vett rohkem kui paljud hästi lahustuvad keravalgud, kuid ei lahustu. Selle lahustuvust takistavad struktuursed tunnused – polüpeptiidahelate vahelised ristsidemed. Mõnikord moodustavad vastupidiselt laetud valgurühmad valgumolekuli sees või valgumolekulide vahel palju ioonseid (soola)sidemeid, mis takistab sidemete teket veemolekulide ja laetud valgurühmade vahel. Täheldatakse paradoksaalset nähtust: valk sisaldab palju anioonseid või katioonseid rühmi, kuid selle lahustuvus vees on madal. Molekulidevahelised soolasillad põhjustavad valgu molekulide kokkukleepumist ja sadenemist.

Millised keskkonnategurid mõjutavad valkude lahustuvust ja nende stabiilsust lahustes?

• Neutraalsete soolade mõju [saade] .

  Neutraalsed soolad väikestes kontsentratsioonides suurendavad isegi nende valkude lahustuvust, mis ei lahustu puhas vesi(näiteks euglobuliinid). Seda seletatakse asjaoluga, et soolaioonid, suheldes vastastikku laetud valgumolekulide rühmadega, hävitavad valgu molekulide vahelisi soolasildu. Soolade kontsentratsiooni suurendamine (lahuse ioontugevuse suurendamine) annab vastupidise efekti (vt allpool - väljasoolamine).

• pH keskkonna mõju [saade] .

  Söötme pH mõjutab valgu laengut ja seega ka selle lahustuvust. Valk on kõige vähem stabiilne isoelektrilises olekus, st siis, kui selle kogulaeng on null. Laengu eemaldamine võimaldab valgumolekulidel üksteisele kergesti läheneda, kokku kleepuda ja sadestuda. See tähendab, et valgu lahustuvus ja stabiilsus on valgu isoelektrilisele punktile vastava pH juures minimaalne.

• Temperatuuri mõju [saade] .

  Temperatuuri ja valgu lahustuvuse olemuse vahel puudub range seos. Mõned valgud (globuliinid, pepsiin, lihaste fosforülaas) lahustuvad temperatuuri tõustes paremini vesi- või soolalahustes; teised (lihaste aldolaas, hemoglobiin jne) on halvemad.

• Erinevalt laetud valgu mõju [saade] .

  Kui polüanioonist valgu (happeline valk) lahusele lisatakse valk, mis on polükatioon (aluseline valk), siis moodustuvad need agregaadid. Sel juhul kaob laengute neutraliseerimisest tingitud stabiilsus ja valgud sadestuvad. Mõnikord kasutatakse seda funktsiooni soovitud valgu eraldamiseks valkude segust.

Väljasoolamine

Neutraalsete soolade lahuseid kasutatakse laialdaselt mitte ainult valkude lahustuvuse suurendamiseks, näiteks selle eraldamisel bioloogiline materjal, aga ka erinevate valkude selektiivseks sadestamiseks, st nende fraktsioneerimiseks. Valgu sadestamist neutraalsete soolalahustega nimetatakse väljasoolamiseks. Väljasoolamisel saadud valkude iseloomulik tunnus on looduslike valkude säilimine bioloogilised omadused pärast soola eemaldamist.

Väljasoolamise mehhanism seisneb selles, et soolalahusesse lisatud anioonid ja katioonid eemaldavad valkude hüdratatsioonikihi, mis on selle stabiilsuse üks tegureid. Võimalik, et üheaegselt toimub valkude laengute neutraliseerimine soolaioonide poolt, mis soodustab ka valkude sadenemist.

Väljasoolamise võime avaldub kõige enam soolaanioonides. Vastavalt väljasoolamise efekti tugevusele on anioonid ja katioonid paigutatud järgmistesse ridadesse:

• SO 4 2- > C 6 H 5 O 7 3- > CH 3 COO - > Cl - > NO 3 - > Br - > I - > KNS -
• Li + > Na + > K + > Pb + > Cs +

Neid seeriaid nimetatakse lüotroopseteks.

Sulfaatidel on selles sarjas tugev väljasoolava toime. Praktikas kasutatakse valkude väljasoolamiseks kõige sagedamini naatrium- ja ammooniumsulfaati. Valgud sadestatakse lisaks sooladele orgaaniliste vett eemaldavate ainetega (etanool, atsetoon, metanool jne). Tegelikult on see sama väljasoolamine.

Väljasoolamist kasutatakse laialdaselt valkude eraldamiseks ja puhastamiseks, kuna paljud valgud on erineva hüdratatsioonikihi suuruse ja laengute suuruse poolest. Igal neist on oma väljasoolamise tsoon, st soola kontsentratsioon, mis võimaldab valgul dehüdreeruda ja sadestuda. Pärast soolamisaine eemaldamist säilitab valk kõik oma loomulikud omadused ja funktsioonid.

Denatureerimine (denatureerimine) ja renatureerimine (renatureerimine)

Erinevate ainete mõju all, mis häirivad kõrgemad tasemed valgu molekuli organiseerimine (sekundaarne, tertsiaarne, kvaternaarne) säilitades samal ajal primaarse struktuuri, kaotab valk oma loomulikud füüsikalis-keemilised ja mis kõige tähtsam - bioloogilised omadused. Seda nähtust nimetatakse denaturatsiooniks (denativatsiooniks). See on tüüpiline ainult molekulidele, millel on keeruline ruumiline korraldus. Sünteetilised ja looduslikud peptiidid ei ole denaturatsioonivõimelised.

Denatureerimise käigus katkevad sidemed, mis stabiliseerivad kvaternaarseid, tertsiaarseid ja isegi sekundaarseid struktuure. Polüpeptiidahel volditakse lahti ja on lahuses kas voltimata kujul või juhusliku spiraali kujul. Sel juhul kaob hüdratatsioonikiht ja valk sadestub. Sadestunud denatureeritud valk erineb aga samast väljasoolamise teel sadestatud valgust, kuna esimesel juhul kaotab see oma loomulikud omadused, teisel juhul aga säilib. See näitab, et denaturatsiooni ja väljasoolamist põhjustavate ainete toimemehhanism on erinev. Väljasoolamisel säilib valgu loomulik struktuur, kuid denatureerimisel see hävib.

Denatureerivad tegurid jagunevad

• füüsiline [saade] .

  Füüsikaliste tegurite hulka kuuluvad: temperatuur, rõhk, mehaaniline pinge, ultraheli- ja ioniseeriv kiirgus.

  Valkude termiline denatureerimine on enim uuritud protsess. Teda peeti üheks iseloomulikud tunnused valgud. Juba ammu on teada, et kuumutamisel valk koaguleerub (koaguleerub) ja sadestub. Enamik valke on kuumalabiilsed, kuid on teada valke, mis on kuumusele väga vastupidavad. Näiteks trüpsiin, kümotrüpsiin, lüsosüüm, mõned valgud bioloogilised membraanid. Kuumaveeallikates elavate bakterite valgud on eriti temperatuurikindlad. Ilmselgelt ei piisa termostabiilsetes valkudes kuumutamisel tekkivast polüpeptiidahelate termilisest liikumisest valgumolekulide sisemiste sidemete lõhkumiseks. Isoelektrilises punktis alluvad valgud kergemini termilisele denaturatsioonile. Seda tehnikat kasutatakse praktiline töö. Mõned valgud, vastupidi, denatureerivad madalatel temperatuuridel.

• keemiline [saade] .

  TO keemilised tegurid denaturatsiooni põhjustavad: happed ja leelised, orgaanilised lahustid (alkohol, atsetoon), pesuained ( pesuvahendid), mõned amiidid (uurea, guanidiini soolad jne), alkaloidid, raskmetallid (elavhõbe, vask, baarium, tsink, kaadmiumi soolad jne). Kemikaalide denatureeriva toime mehhanism sõltub nende füüsikalis-keemilistest omadustest.

  Valkude sadestajatena kasutatakse laialdaselt happeid ja leeliseid. Paljud valgud denatureeritakse äärmuslikel pH väärtustel - alla 2 või üle 10-11. Kuid mõned valgud on hapete ja leeliste suhtes vastupidavad. Näiteks histoonid ja protamiinid ei denatureerita isegi pH 2 või pH 10 juures. Tugevad etanooli ja atsetooni lahused omavad ka valke denatureerivat toimet, kuigi mõnede valkude puhul kasutatakse neid orgaanilisi lahusteid väljasoolavana.

  Raskmetalle ja alkaloide on pikka aega kasutatud sadestajatena; nad moodustavad tugevad sidemed valkude polaarsete rühmadega ja lõhuvad seeläbi vesinik- ja ioonsidemete süsteemi.

  Erilist tähelepanu tuleks pöörata karbamiidi- ja guanidiinisooladele, mis kõrges kontsentratsioonis (uurea puhul 8 mol/l, guanidiinvesinikkloriidi puhul 2 mol/l) konkureerivad peptiidrühmadega vesiniksidemete moodustumisel. Selle tulemusena dissotsieeruvad kvaternaarse struktuuriga valgud subühikuteks ja seejärel rulluvad lahti polüpeptiidahelad. See karbamiidi omadus on nii silmatorkav, et seda kasutatakse laialdaselt valgu kvaternaarse struktuuri olemasolu ja selle struktuurse korralduse tähtsuse tõestamiseks füsioloogiliste funktsioonide elluviimisel.

Denatureeritud valkude omadused . Denatureeritud valkude kõige tüüpilisemad tunnused on järgmised.

• Reaktiivsete või arvu suurenemine funktsionaalsed rühmad võrreldes natiivse valgu molekuliga (funktsionaalsed rühmad on aminohapete kõrvalradikaalide rühmad: COOH, NH 2, SH, OH). Mõned neist rühmadest asuvad tavaliselt valgumolekuli sees ja neid ei tuvastata spetsiaalsete reaktiividega. Polüpeptiidahela lahtivoltimine denatureerimise ajal võimaldab tuvastada neid täiendavaid või peidetud rühmi.
• Valgu vähenenud lahustuvus ja sadenemine (seotud hüdratatsioonikihi kadumisega, valgu molekuli lahtivoltimisega hüdrofoobsete radikaalide "kokkupuutega" ja polaarsete rühmade laengute neutraliseerimisega).
• Valgu molekuli konfiguratsiooni muutmine.
• Bioloogilise aktiivsuse kaotus, mis on põhjustatud molekuli loomuliku struktuurse korralduse katkemisest.
• Lihtsam lõhustamine proteolüütiliste ensüümide poolt võrreldes natiivse valguga, kompaktse natiivse struktuuri üleminek laienenud lahtisesse vormi hõlbustab ensüümide juurdepääsu valgu peptiidsidemetele, mille nad hävitavad.

Viimane denatureeritud valgu kvaliteet on laialt tuntud. Valke sisaldavate toodete (peamiselt liha) termiline või muul viisil töötlemine soodustab proteolüütiliste ensüümide abil paremat seedimist seedetrakti. Inimeste ja loomade magu toodab looduslikku denatureerivat ainet – vesinikkloriidhapet, mis valke denatureerides aitab kaasa nende lagunemisele ensüümide toimel. Kuid vesinikkloriidhappe ja proteolüütiliste ensüümide olemasolu ei võimalda valguravimeid suu kaudu kasutada, sest need denatureeritakse ja lagunevad koheselt, kaotades oma bioloogilise aktiivsuse.

Pange tähele ka seda, et valke sadestavaid denatureerivaid aineid kasutatakse biokeemilises praktikas muudel eesmärkidel kui väljasoolamine. Valgu või valkude rühma isoleerimiseks kasutatakse väljasoolamist ja mis tahes ainete segu valkudest vabastamiseks denatureerimist. Valku eemaldades saate valguvaba lahuse või kõrvaldate selle valgu mõju.

Pikka aega arvati, et denaturatsioon on pöördumatu. Kuid mõnel juhul taastab denatureeriva aine eemaldamine (sellised katsed on tehtud karbamiidi abil) valgu bioloogilise aktiivsuse. Denatureeritud valgu füüsikalis-keemiliste ja bioloogiliste omaduste taastamise protsessi nimetatakse renaturatsiooniks või renaturatsiooniks. Kui denatureeritud valk (pärast denatureerivate ainete eemaldamist) organiseerub uuesti oma algsesse struktuuri, taastub selle bioloogiline aktiivsus.

Lehekülg 4

lehekülgi kokku: 7

Keemilised omadused valgud

Valkude füüsikalised omadused

Valkude füüsikalised ja keemilised omadused. Valkude värvireaktsioonid

Valkude omadused on sama mitmekesised kui nende funktsioonid. Mõned valgud lahustuvad vees, moodustades tavaliselt kolloidseid lahuseid (näiteks munavalge); teised lahustuvad lahjendatud soolalahustes; teised on lahustumatud (näiteks sisekudede valgud).

Aminohappejääkide radikaalides sisaldavad valgud erinevaid funktsionaalseid rühmi, mis võivad osaleda paljudes reaktsioonides. Valgud läbivad oksüdatsiooni-redutseerimisreaktsioone, esterdamist, alküülimist, nitreerimist ja võivad moodustada sooli nii hapete kui alustega (valgud on amfoteersed).

1. Valkude hüdrolüüs: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Aminohape 1 aminohape 2

2. Valgu sadenemine:

a) pöörduv

Valk lahuses ↔ valgu sade. Tekib Na +, K + soolade lahuste mõjul

b) pöördumatu (denatureerimine)

Väliste tegurite (temperatuur; mehaaniline toime - surve, hõõrumine, raputamine, ultraheli; keemiliste ainete - happed, leelised jne) mõjul denatureerimisel toimub muutus valgu sekundaarses, tertsiaarses ja kvaternaarses struktuuris. makromolekul, st selle loomulik ruumiline struktuur. Valgu esmane struktuur ja sellest tulenevalt ka keemiline koostis ei muutu.

Denatureerimisel muutuvad valkude füüsikalised omadused: lahustuvus väheneb ja bioloogiline aktiivsus kaob. Samal ajal suureneb teatud keemiliste rühmade aktiivsus, soodustatakse proteolüütiliste ensüümide toimet valkudele ja seetõttu on seda lihtsam hüdrolüüsida.

Näiteks albumiin - munavalge - sadestub temperatuuril 60-70° lahusest (koaguleerub), kaotades oma võime vees lahustuda.

Valkude denaturatsiooniprotsessi skeem (valgumolekulide tertsiaar- ja sekundaarstruktuuride hävitamine)

,3. Valkude põletamine

Valgud põlevad, moodustades lämmastiku, süsinikdioksiid, vesi, aga ka mõned muud ained. Põlemisega kaasneb põlenud sulgedele iseloomulik lõhn

4. Värvilised (kvalitatiivsed) reaktsioonid valkudele:

a) ksantoproteiini reaktsioon (benseenitsüklit sisaldavate aminohappejääkide suhtes):

Valk + HNO 3 (konts.) → kollane värvus

b) biureedi reaktsioon (peptiidsidemetele):

Valk + CuSO 4 (küllastunud) + NaOH (konts.) → erkolilla värvus

c) tsüsteiini reaktsioon (väävlit sisaldavatele aminohappejääkidele):

Valk + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → Must värv

Valgud on kogu elu aluseks Maal ja täidavad organismides erinevaid funktsioone.

Donetsk üldhariduslik kool I – III etapp nr 21

“Oravad. Valkude valmistamine aminohapete polükondensatsiooni teel. Valkude esmased, sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid. Valkude keemilised omadused: põlemine, denaturatsioon, hüdrolüüs ja värvusreaktsioonid. Valkude biokeemilised funktsioonid".

Valmistatud

keemia õpetaja

õpetaja - metoodik

Donetsk, 2016

"Elu on valgukehade eksisteerimise viis"

Tunni teema. Oravad. Valkude valmistamine aminohapete polükondensatsiooni teel. Valkude esmased, sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid. Valkude keemilised omadused: põlemine, denaturatsioon, hüdrolüüs ja värvusreaktsioonid. Valkude biokeemilised funktsioonid.

Tunni eesmärgid. Tutvustada õpilasi valkudega kui looduses leiduvate ainete kõrgeima arenguastmega, mis viis elu tekkeni; näidata nende struktuuri, omadusi ja bioloogiliste funktsioonide mitmekesisust; laiendada polükondensatsioonireaktsiooni mõistet valgu tootmise näitel, teavitada kooliõpilasi toiduhügieenist ja tervise hoidmisest. Arendada õpilastes loogilist mõtlemist.

Reaktiivid ja seadmed. Tabel "Valkude esmased, sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid." Reaktiivid: HNO3, NaOH, CuSO4, kanavalk, villane niit, keemilised klaasnõud.

Tunni meetod. Teave ja arendus.

Tunni tüüp. Uute teadmiste ja oskuste õppimise tund.

Tundide ajal

I. Aja organiseerimine.

II. Kodutööde kontrollimine, algteadmiste täiendamine ja parandamine.

Kiire küsitlus

1. Selgitage mõistet "aminohape".

2. Nimetage funktsionaalrühmad, millest koosnevad aminohapped.

3. Aminohapete nomenklatuur ja nende isomeeria.

4. Miks on aminohapetel amfoteersed omadused? Kirjutage keemiliste reaktsioonide võrrandid.

5. Milliste omaduste tõttu moodustavad aminohapped polüpeptiide? Kirjutage aminohapete polükondensatsioonireaktsioon.

III. Teema sõnum, tunni eesmärgid, õppetegevuse motivatsioon.

IV. Uue materjali tajumine ja esmane teadlikkus.

Õpetaja.

"Kus iganes me elu kohtame, leiame, et see on seotud mingi valgukehaga," kirjutas F. Engels oma raamatus "Anti-Dühring". Valgu puudumine toidus põhjustab keha üldist nõrgenemist, lastel - vaimsete ja vaimsete häirete aeglustumist. füüsiline areng. Tänapäeval ei saa enam kui pool inimkonnast piisavalt toitu vajalik kogus valgud. Inimene vajab päevas 115 g valku, erinevalt süsivesikutest ja rasvadest valku ei säilitata varuks, seega peate oma dieeti jälgima. Oleme tuttavad keratiiniga – valk, millest moodustuvad juuksed, küüned, suled, nahk – see täidab ehitusfunktsiooni; tunnevad proteiini pepsiini – seda leidub maomahlas ja see on võimeline seedimise käigus teisi valke hävitama; trombiini valk osaleb vere hüübimises; pankrease hormoon - insuliin - reguleerib glükoosi metabolismi; hemoglobiin transpordib O2 kõikidesse keharakkudesse ja kudedesse jne.

Kust pärineb see valgumolekulide lõpmatu mitmekesisus, nende funktsioonide mitmekesisus ja eriline roll eluprotsessides? Sellele küsimusele vastamiseks pöördugem valkude koostise ja struktuuri poole.

Milliseid aatomeid valgud sisaldavad?...

Sellele küsimusele vastamiseks teeme soojenduse. Arva ära mõistatused ja selgita vastuste tähendust.

1. Ta on kõikjal ja kõikjal:

Kivis, õhus, vees.

Ta on hommikukastes

Ja sinises taevas.

(hapnik)

2. Olen kõige kergem element

Mitte ainsatki sammu looduses ilma minuta.

Ja hapnikuga olen ma hetkes

3. Õhus on see peamine gaas,

Ümbritseb meid kõikjal.

Taimeelu hääbub

Ilma selleta, ilma väetisteta.

Elab meie rakkudes

4. Koolilapsed käisid ühel päeval matkamas

(See on lähenemine keemilisele probleemile).

Öösel süüdati kuu all tuli,

Lauldi laule eredast tulest.

Jäta oma tunded kõrvale:

Millised elemendid põlesid tules?

(süsinik, vesinik)

Jah, see on õige, need on peamised keemilised elemendid, millest valk koosneb.

Nende nelja elemendi kohta võime öelda Schilleri sõnadega: "Neli elementi, mis ühinevad, annavad elu ja ehitavad maailma."

Valgud on looduslikud polümeerid, mis koosnevad α-aminohappe jääkidest, mis on omavahel seotud peptiidsidemetega.

Valgud sisaldavad 20 erinevat aminohapet, mis tähendab, et erinevates kombinatsioonides on tohutult erinevaid valke. Inimese kehas on kuni 100 000 valku.

Ajalooline viide.

Esimene hüpotees valgumolekuli struktuuri kohta esitati 70ndatel. XIX sajandil See oli valgu struktuuri ureide teooria.

Aastal 1903 Saksa teadlased esitasid peptiiditeooria, mis andis võtme valgu struktuuri saladusele. Fischer tegi ettepaneku, et valgud on peptiidsidemetega seotud aminohapete polümeerid.

Idee, et valgud on polümeersed moodustised, väljendati juba 70.–88. XIX sajandil , vene teadlane. See teooria on leidnud kinnitust tänapäevastes töödes.

Juba esimene tutvumine valkudega annab aimu ülimalt keeruline struktuur nende molekulid. Valgud saadakse aminohapete polükondensatsiooni teel:

https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H – N – CH2 – C + H – N – CH2 – C →

https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20">

NH2 - CH - C - N - CH - C - N - CH - C - … + nH2O →

⸗ O ⸗ O ⸗ O

→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …

̀ OH ̀ OH ̀ OH

4. Õpetaja demonstreerib katset: villase niidi põletamine; tunned põlenud sulgede lõhna – nii eristad villa teist tüüpi kangastest.

V. Teadmiste üldistamine ja süstematiseerimine.

1. Tehke tausta kokkuvõte valkude kohta.

elu alus ← Valgud → polüpeptiidid

(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ valgu struktuurid

keemilised värvifunktsioonid

millised on valgureaktsioonide omadused

2. Kirjutage glütsiinist ja valiinist dipeptiidi moodustumise reaktsioonivõrrandid.

VI. Tunni kokkuvõtte tegemine, kodutöö.

Õpi §38 p. 178 – 184. Täida testülesanded lk. 183.

Artikli sisu

VALGUD (artikkel 1)– igas elusorganismis esinevate bioloogiliste polümeeride klass. Valkude osalusel toimuvad peamised organismi elutalitlust tagavad protsessid: hingamine, seedimine, lihaste kokkutõmbumine, närviimpulsside ülekanne. Elusolendite luukude, nahk, juuksed ja sarvjas moodustised koosnevad valkudest. Enamiku imetajate puhul toimub keha kasv ja areng tänu toidule, mis sisaldab toidukomponendina valke. Valkude roll organismis ja vastavalt ka nende struktuur on väga mitmekesine.

Valgu koostis.

Kõik valgud on polümeerid, mille ahelad on kokku pandud aminohapete fragmentidest. Aminohapped on orgaanilised ühendid, mis sisaldavad oma koostises (vastavalt nimetusele) aminorühma NH2 ja orgaanilist hapet, s.o. karboksüül-, COOH-rühm. Kogu olemasolevate aminohapete hulgast (teoreetiliselt on võimalike aminohapete arv piiramatu) osalevad valkude moodustamises ainult need, millel on ainult üks süsinikuaatom aminorühma ja karboksüülrühma vahel. IN üldine vaade valkude moodustumisel osalevaid aminohappeid saab esitada valemiga: H 2 N–CH(R)–COOH. R-rühm, mis on seotud süsinikuaatomiga (amino- ja karboksüülrühmade vaheline rühm), määrab erinevuse valke moodustavate aminohapete vahel. See rühm võib koosneda ainult süsiniku- ja vesinikuaatomitest, kuid sagedamini sisaldab see lisaks C-le ja H-le ka mitmesuguseid funktsionaalseid (edasimuundumisvõimelisi) rühmi, näiteks HO-, H2N- jne. valik, kui R = H.

Elusolendite organismid sisaldavad enam kui 100 erinevat aminohapet, kuid mitte kõiki ei kasutata valkude ehitamisel, vaid ainult 20, nn “fundamentaalset”. Tabelis 1 näitab nende nimesid (enamik nimesid kujunesid välja ajalooliselt), struktuurivalemit, samuti laialdaselt kasutatavat lühendit. Kõik struktuurivalemid on tabelis paigutatud nii, et peamise aminohappe fragment on paremal.

Tabel 1. VALKUDE LOOMISES OSALEVAD AMINOHAPPED

Nimi	Struktuur	Määramine
GLÜTSINE		GLI
ALANIIN		ALA
VALIIN		VÕLL
LEUTSIIN		LEI
ISOLEUTSIIN		ILE
SERIIN		SER
TREONIIN		TRE
TÜSTEIIN		SRÜ
METIONIIN		KOHTUSIME
LÜSIIN		LIZ
ARGINIIN		ARG
SPARAGIHAPPE		ASN
SPARAGINE		ASN
GLUTAAMIINHAPE		GLU
GLUTAMIIN		GLN
FENÜÜLALANIIN		FÖÖN
TÜROSIIN		TIR
TRÜPTOFAAN		KOLM
HISTIDINE		GIS
PROLIIN		PRO
Rahvusvahelises praktikas aktsepteeritakse loetletud aminohapete lühendatud tähistamist, kasutades ladina kolmetähelisi või ühetähelisi lühendeid, näiteks glütsiin - Gly või G, alaniin - Ala või A.

Nende kahekümne aminohappe hulgast (tabel 1) sisaldab ainult proliin karboksüülrühma COOH kõrval (NH2 asemel) NH-rühma, kuna see on osa tsüklilisest fragmendist.

Tabelis hallil taustal asetatud kaheksat aminohapet (valiin, leutsiin, isoleutsiin, treoniin, metioniin, lüsiin, fenüülalaniin ja trüptofaan) nimetatakse asendamatuteks, kuna normaalseks kasvuks ja arenguks peab organism neid pidevalt saama valgurikkast toidust.

Valgu molekul moodustub aminohapete järjestikuse ühendamise tulemusena, samal ajal kui ühe happe karboksüülrühm interakteerub naabermolekuli aminorühmaga, mille tulemusena moodustub peptiidside –CO–NH– ja vabaneb vee molekul. Joonisel fig. 1 näidatud jadaühendus alaniin, valiin ja glütsiin.

Riis. 1 AMINOHAPETE SERIAADILINE ÜHENDUS valgu molekuli moodustumise ajal. Polümeeriahela põhisuunaks valiti tee H2N-terminaalsest aminorühmast COOH-terminaalse karboksüülrühmani.

Valgumolekuli struktuuri kompaktseks kirjeldamiseks kasutatakse polümeeri ahela moodustamisel osalevate aminohapete lühendeid (tabel 1, kolmas veerg). Joonisel fig 1 näidatud molekuli fragment. 1 on kirjutatud järgmiselt: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Valgu molekulid sisaldavad 50 kuni 1500 aminohappejääki (lühemaid ahelaid nimetatakse polüpeptiidideks). Valgu individuaalsuse määrab polümeeri ahela moodustavate aminohapete kogum ja, mis pole vähem oluline, nende vaheldumise järjekord ahelas. Näiteks insuliini molekul koosneb 51 aminohappejäägist (see on üks lühima ahelaga valke) ja koosneb kahest paralleelsest ebavõrdse pikkusega ahelast, mis on omavahel ühendatud. Aminohappefragmentide vaheldumise järjekord on näidatud joonisel fig. 2.

Riis. 2 INSULIINI Molekul, mis on ehitatud 51 aminohappejäägist, on identsete aminohapete fragmendid tähistatud vastava taustavärviga. Ahelas sisalduvad aminohappe tsüsteiini jäägid (lühendatult CIS) moodustavad disulfiidsildu – S-S-, mis seovad kahte polümeeri molekuli või moodustavad sildu ühes ahelas.

Tsüsteiini aminohappe molekulid (tabel 1) sisaldavad reaktiivseid sulfhüdriidrühmi -SH, mis interakteeruvad üksteisega, moodustades disulfiidsildu -S-S-. Tsüsteiini roll valkude maailmas on eriline, selle osalusel tekivad polümeervalgu molekulide vahel ristsidemed.

Aminohapete kombineerimine polümeeriahelaks toimub elusorganismis nukleiinhapete kontrolli all, need tagavad range kokkupanekujärjekorra ja reguleerivad polümeeri molekuli fikseeritud pikkust ().

Valkude struktuur.

Valgu molekuli koostist, mis on esitatud vahelduvate aminohappejääkide kujul (joonis 2), nimetatakse valgu primaarseks struktuuriks. Polümeerahelas olevate iminorühmade HN ja karbonüülrühmade CO vahel tekivad vesiniksidemed (), mille tulemusena omandab valgumolekul teatud ruumilise kuju, mida nimetatakse sekundaarstruktuuriks. Kõige levinumad valgu sekundaarstruktuuri tüübid on kaks.

Esimene võimalus, mida nimetatakse α-heeliksiks, realiseeritakse vesiniksidemete abil ühes polümeeri molekulis. Molekuli geomeetrilised parameetrid, mis on määratud sideme pikkuste ja sidenurkadega, on sellised, et vesiniksidemete moodustumine on võimalik H-N ja C=O rühmadele, mille vahel on kaks peptiidi fragmenti H-N-C=O (joonis 3).

Polüpeptiidahela koostis, mis on näidatud joonisel fig. 3, mis on kirjutatud lühendatult järgmiselt:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Vesiniksidemete ahendava toime tulemusena omandab molekul spiraali kuju - nn α-heeliksi, seda on kujutatud kõvera spiraallindina, mis läbib polümeeri ahelat moodustavaid aatomeid (joonis 4).

Riis. 4 VALGU MOLEKULI 3D MUDELα-heeliksi kujul. Vesiniksidemed on näidatud roheliste punktiirjoontega. Heeliksi silindriline kuju on nähtav teatud pöördenurga all (vesinikuaatomeid pole joonisel näidatud). Üksikute aatomite värvus on antud vastavalt rahvusvahelistele reeglitele, mis soovitavad süsinikuaatomite jaoks musta, lämmastiku jaoks sinist, hapniku jaoks punast ja väävli jaoks punast. kollane(Joonisel mittenäidatud vesinikuaatomite puhul on soovitatav valge; sel juhul on kogu struktuur kujutatud tumedal taustal).

Teine sekundaarstruktuuri versioon, mida nimetatakse β-struktuuriks, moodustub samuti vesiniksidemete osalusel, erinevus seisneb selles, et kahe või enama paralleelselt paikneva polümeeri ahela H-N ja C=O rühmad interakteeruvad. Kuna polüpeptiidahelal on suund (joonis 1), on valikud võimalikud siis, kui ahelate suund langeb kokku (paralleelne β-struktuur, joonis 5) või on vastupidine (antiparalleelne β-struktuur, joonis 6).

β-struktuuri moodustamisel võivad osaleda erineva koostisega polümeerahelad, polümeeri ahelat raamivad orgaanilised rühmad (Ph, CH 2 OH jne) mängivad aga enamasti teisejärgulist rolli, H-N ja C suhteline asend. =O rühmad on määravad. Kuna suhteliselt polümeer ketid H-N ja C=O rühmad on suunatud eri suundades (joonisel üles ja alla), saab võimalikuks kolme või enama ahela samaaegne interaktsioon.

Esimese polüpeptiidahela koostis joonisel fig. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

Teise ja kolmanda ahela koostis:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Polüpeptiidahelate koostis, mis on näidatud joonisel fig. 6, sama mis joonisel fig. 5, erinevus seisneb selles, et teisel ahelal on vastupidine (võrreldes joonisega 5) suund.

β-struktuuri moodustumine ühes molekulis on võimalik, kui ahela fragmenti teatud piirkonnas pöörata 180°; sel juhul on ühe molekuli kaks haru vastassuunalised, mille tulemusena moodustub antiparalleelne β-struktuur ( joonis 7).

Joonisel fig. 7 tasasel kujutisel, mis on näidatud joonisel fig. 8 kolmemõõtmelise mudeli kujul. β-struktuuri sektsioone tähistatakse tavaliselt lihtsalt lameda lainelise paelaga, mis läbib polümeeri ahelat moodustavaid aatomeid.

Paljude valkude struktuur vaheldub α-heeliksi ja linditaoliste β-struktuuride, aga ka üksikute polüpeptiidahelate vahel. Nende omavahelist paigutust ja vaheldumist polümeeriahelas nimetatakse valgu tertsiaarseks struktuuriks.

Valkude struktuuri kujutamise meetodid on toodud allpool, kasutades taimse valgu krambiini näidet. Valkude struktuurivalemid, mis sisaldavad sageli kuni sadu aminohappe fragmente, on keerulised, tülikad ja raskesti mõistetavad, seetõttu kasutatakse mõnikord lihtsustatud struktuurivalemeid – ilma keemiliste elementide sümboliteta (joonis 9, variant A), kuid säilitavad samal ajal valentsjoonte värvi vastavalt rahvusvahelistele reeglitele (joonis 4). Sel juhul on valem esitatud mitte tasapinnalisena, vaid ruumilisena, mis vastab molekuli tegelikule struktuurile. See meetod võimaldab näiteks eristada disulfiidsildu (sarnaselt insuliinis leiduvatele, joon. 2), fenüülrühmi ahela külgraamis jne. Molekulide kujutis kolmemõõtmeliste mudelite (pallide) kujul varrastega ühendatud) on mõnevõrra selgem (joonis 9, valik B). Mõlemad meetodid ei võimalda aga näidata tertsiaarset struktuuri, mistõttu tegi Ameerika biofüüsik Jane Richardson ettepaneku kujutada α-struktuure spiraalselt keeratud lintidena (vt joonis 4), β-struktuure aga lamedate laineliste lintidena (joonis 1). 8) ja ühendades need üksikud ahelad - õhukeste kimpude kujul on igal struktuuritüübil oma värv. Seda valgu tertsiaarse struktuuri kujutamise meetodit kasutatakse nüüd laialdaselt (joonis 9, valik B). Mõnikord on suurema teabe huvides näidatud tertsiaarne struktuur ja lihtsustatud struktuurivalem koos (joonis 9, valik D). Samuti on Richardsoni pakutud meetodi modifikatsioone: α-heeliksid on kujutatud silindritena ja β-struktuurid on kujutatud lamedate noolte kujul, mis näitavad ahela suunda (joonis 9, valik E). Vähem levinud meetod on see, et kogu molekul on kujutatud köie kujul, kus ebavõrdsed struktuurid on erinevate värvidega esile tõstetud ja disulfiidsillad on näidatud kollaste sildadena (joonis 9, valik E).

Tajumiseks on kõige mugavam variant B, kui tertsiaarse struktuuri kujutamisel valgu struktuurseid iseärasusi (aminohappefragmendid, nende vaheldumise järjekord, vesiniksidemed) ei näidata ning eeldatakse, et kõik valgud sisaldavad “detaile. ” võetud kahekümnest aminohappest koosnevast standardkomplektist (tabel 1). Tertsiaarse struktuuri kujutamisel on põhiülesanne näidata sekundaarstruktuuride ruumilist paigutust ja vaheldumist.

Riis. 9 ERINEVAD VÕIMALUSED CRUMBIN VALGU STRUKTUURI ESITAMISEKS.
A – struktuurivalem ruumipildis.
B – struktuur kolmemõõtmelise mudeli kujul.
B – molekuli tertsiaarne struktuur.
D – valikute A ja B kombinatsioon.
D – tertsiaarse struktuuri lihtsustatud kujutis.
E – tertsiaarne struktuur disulfiidsildadega.

Tajumiseks on kõige mugavam mahuline tertsiaarne struktuur (valik B), mis on vabastatud struktuurivalemi üksikasjadest.

Tertsiaarse struktuuriga valgumolekul omandab reeglina teatud konfiguratsiooni, mille moodustavad polaarsed (elektrostaatilised) interaktsioonid ja vesiniksidemed. Selle tulemusena muutub molekul kompaktse palli kujul - globulaarsed valgud (gloobulid, lat. pall) või filamentsed - fibrillaarsed valgud (fibra, lat. kiudained).

Kerakujulise struktuuri näide on valgualbumiin; albumiinide klassi kuuluvad valgud kana muna. Albumiini polümeerahel koosneb peamiselt alaniinist, asparagiinhappest, glütsiinist ja tsüsteiinist, vaheldumisi kindlas järjekorras. Tertsiaarne struktuur sisaldab üksikute ahelatega ühendatud α-heeliseid (joonis 10).

Riis. 10 ALBUMIINI GLOBULAARNE STRUKTUUR

Fibrillaarse struktuuri näide on valk fibroiin. Need sisaldavad suurel hulgal glütsiini, alaniini ja seriini jääke (iga teine ​​aminohappejääk on glütsiin); Sulfhüdriidrühmi sisaldavaid tsüsteiinijääke pole. Fibroiin, loodusliku siidi ja ämblikuvõrkude põhikomponent, sisaldab üksikute ahelatega ühendatud β-struktuure (joonis 11).

Riis. üksteist FIBRILLARVALGFIBROIN

Teatud tüüpi tertsiaarse struktuuri moodustamise võimalus on omane valgu primaarstruktuurile, s.o. eelnevalt määratud aminohappejääkide vaheldumise järjekorras. Teatud selliste jääkide komplektidest tekivad valdavalt α-heeliksid (sellisi komplekte on päris palju), teine ​​komplekt toob kaasa β-struktuuride ilmnemise, üksikuid ahelaid iseloomustab nende koostis.

Mõned valgumolekulid, säilitades oma tertsiaarse struktuuri, on võimelised ühinema suurteks supramolekulaarseteks agregaatideks, samal ajal kui neid hoiavad koos polaarsed interaktsioonid, aga ka vesiniksidemed. Selliseid moodustisi nimetatakse valgu kvaternaarseks struktuuriks. Näiteks valk ferritiin, mis koosneb peamiselt leutsiinist, glutamiinhappest, asparagiinhappest ja histidiinist (ferritsiin sisaldab erinevas koguses kõiki 20 aminohappejääki), moodustab nelja paralleelse α-heeliksi tertsiaarstruktuuri. Molekulide ühendamisel üheks ansambliks (joonis 12) moodustub kvaternaarne struktuur, mis võib sisaldada kuni 24 ferritiini molekuli.

Joonis 12 GLOBULAARSE VALGUFERRITIINI KVTERNAARSE STRUKTUURI TEKKIMINE

Teine näide supramolekulaarsetest moodustistest on kollageeni struktuur. See on fibrillaarne valk, mille ahelad on üles ehitatud peamiselt glütsiinist, vaheldumisi proliini ja lüsiiniga. Struktuur sisaldab üksikuid ahelaid, kolmekordseid α-heeliseid, mis vahelduvad paralleelsete kimpudena paiknevate lindikujuliste β-struktuuridega (joonis 13).

Joonis 13 FIBRILLARSE KOLLAGEENVALGU SUPRAMOLEKULARNE STRUKTUUR

Valkude keemilised omadused.

Orgaaniliste lahustite, mõnede bakterite jääkproduktide toimel (piimhappekäärimine) või temperatuuri tõustes toimub sekundaarsete ja tertsiaarsete struktuuride hävimine ilma selle esmast struktuuri kahjustamata, mille tagajärjel valk kaotab lahustuvuse ja bioloogilise aktiivsuse. seda protsessi nimetatakse denaturatsiooniks, see tähendab kadumiseks looduslikud omadused nt hapupiima kalgendamine, keedetud kanamuna kalgendatud valge. Kõrgendatud temperatuuril denatureerivad elusorganismide (eriti mikroorganismide) valgud kiiresti. Sellised valgud ei ole võimelised osalema bioloogilistes protsessides, mille tagajärjel surevad mikroorganismid, nii et keedetud (või pastöriseeritud) piim säilib kauem.

Valgu molekuli polümeeri ahela moodustavad H-N-C=O peptiidsidemed hüdrolüüsitakse hapete või leeliste juuresolekul, põhjustades polümeeri ahela katkemise, mis võib lõpuks viia algsete aminohapete tekkeni. Peptiidsidemed, mis on osa α-heeliksitest või β-struktuuridest, on vastupidavamad hüdrolüüsile ja erinevatele keemilised mõjud(võrreldes samade sidemetega üksikutes ahelates). Valgu molekuli delikaatsem lahtiühendamine selle koostisosadeks aminohapeteks toimub veevabas keskkonnas hüdrasiini H 2 N–NH 2 abil, kusjuures kõik aminohappefragmendid, välja arvatud viimane, moodustavad fragmenti sisaldavad nn karboksüülhappe hüdrasiidid. C(O)–HN–NH 2 (joonis 14).

Riis. 14. POLÜPEPTIIDI DIVISJON

Selline analüüs võib anda teavet konkreetse valgu aminohappelise koostise kohta, kuid olulisem on teada nende järjestust valgu molekulis. Üks sel eesmärgil laialdaselt kasutatavaid meetodeid on fenüülisotiotsüanaadi (FITC) toime polüpeptiidahelale, mis leeliselises keskkonnas on polüpeptiidi külge kinnitunud (aminorühma sisaldavast otsast) ja kui toimub polüpeptiidi reaktsioon. keskkond muutub happeliseks, eraldub ahelast, võttes kaasa ühe aminohappe fragmendi (joon. 15).

Riis. 15 POLÜPEPTIIDI JÄRJEKORDNE LÕHENDAMINE

Selliseks analüüsiks on välja töötatud palju spetsiaalseid tehnikaid, sealhulgas neid, mis hakkavad valgumolekuli selle koostisosadeks, alustades karboksüüli otsast, "lahti lammutama".

S-S ristdisulfiidsillad (moodustunud tsüsteiinijääkide interaktsioonil, joonised 2 ja 9) lõhustatakse, muutes need erinevate redutseerivate ainete toimel HS-rühmadeks. Oksüdeerivate ainete (hapnik või vesinikperoksiid) toime viib taas disulfiidsildade moodustumiseni (joon. 16).

Riis. 16. DISULFIIDSILDADE LÕHENDAMINE

Täiendavate ristsidemete loomiseks valkudes kasutatakse amino- ja karboksüülrühmade reaktiivsust. Ahela külgraamis asuvad aminorühmad on erinevate interaktsioonide jaoks paremini ligipääsetavad - lüsiini, asparagiini, lüsiini, proliini fragmendid (tabel 1). Selliste aminorühmade koostoimel formaldehüüdiga toimub kondenseerumine ja tekivad ristsillad –NH–CH2–NH– (joonis 17).

Riis. 17 TÄIENDAVATE RISTSILDDE LOOMINE VALGUMOLEKULIDE VAHEL.

Valgu terminaalsed karboksüülrühmad on võimelised reageerima mõne polüvalentse metalli kompleksühenditega (sagedamini kasutatakse kroomiühendeid), samuti tekivad ristsidemed. Mõlemat protsessi kasutatakse naha parkimisel.

Valkude roll organismis.

Valkude roll organismis on mitmekesine.

Ensüümid(käärimine lat. – kääritamine), nende teine ​​nimi on ensüümid (en zumh kreeka keel. - pärmis) on katalüütilise aktiivsusega valgud, mis on võimelised suurendama biokeemiliste protsesside kiirust tuhandeid kordi. Ensüümide toimel lagunevad toidu koostisosad: valgud, rasvad ja süsivesikud lihtsamateks ühenditeks, millest sünteesitakse seejärel uued teatud tüüpi organismile vajalikud makromolekulid. Ensüümid osalevad ka paljudes biokeemilistes sünteesiprotsessides, näiteks valkude sünteesis (mõned valgud aitavad sünteesida teisi).

Ensüümid pole mitte ainult väga tõhusad katalüsaatorid, vaid ka selektiivsed (suunavad reaktsiooni rangelt etteantud suunas). Nende juuresolekul kulgeb reaktsioon peaaegu 100% saagisega ilma kõrvalsaaduste tekketa ning tingimused on leebed: elusorganismi normaalne atmosfäärirõhk ja temperatuur. Võrdluseks, ammoniaagi süntees vesinikust ja lämmastikust katalüsaatori - aktiveeritud raua - juuresolekul toimub temperatuuril 400–500 ° C ja rõhul 30 MPa, ammoniaagi saagis on 15–25% tsükli kohta. Ensüüme peetakse ületamatuteks katalüsaatoriteks.

Ensüümide intensiivne uurimine algas 19. sajandi keskel, praeguseks on uuritud üle 2000 erineva ensüümi, see on kõige mitmekesisem valkude klass.

Ensüümide nimetused on järgmised: reagendi nimele, millega ensüüm interakteerub, või katalüüsitud reaktsiooni nimele lisatakse lõpp -ase, näiteks arginaas lagundab arginiini (tabel 1), dekarboksülaas katalüüsib dekarboksüülimist, st. CO2 eemaldamine karboksüülrühmast:

– COOH → – CH + CO 2

Sageli on ensüümi rolli täpsemaks näitamiseks selle nimes märgitud nii reaktsiooni objekt kui ka tüüp, näiteks alkoholdehüdrogenaas, ensüüm, mis viib läbi alkoholide dehüdrogeenimist.

Mõne üsna kaua aega tagasi avastatud ensüümi puhul on säilinud ajalooline nimetus (ilma lõpu –aza), näiteks pepsiin (pepsis, kreeka keel. seedimine) ja trüpsiin (trüpsis kreeka keel. veeldamine), need ensüümid lagundavad valke.

Süstematiseerimiseks liidetakse ensüümid suurtesse klassidesse, klassifitseerimisel lähtutakse reaktsiooni tüübist, klassid nimetatakse üldpõhimõtte järgi - reaktsiooni nimetus ja lõpp - aza. Mõned neist klassidest on loetletud allpool.

Oksüdoreduktaasid- ensüümid, mis katalüüsivad redoksreaktsioone. Sellesse klassi kuuluvad dehüdrogenaasid teostavad prootoniülekannet, näiteks alkoholdehüdrogenaas (ADH) oksüdeerib alkoholid aldehüüdideks, järgnevat aldehüüdide oksüdeerumist karboksüülhapeteks katalüüsivad aldehüüddehüdrogenaasid (ALDH). Mõlemad protsessid toimuvad kehas etanooli muutumisel äädikhappeks (joon. 18).

Riis. 18 ETANOOLI KAHEETAPILINE OKSIDEERIMINE enne äädikhape

Narkootilise toimega ei ole mitte etanool, vaid vahesaadus atseetaldehüüd, mida madalam on ALDH ensüümi aktiivsus, seda aeglasemalt toimub teine ​​etapp - atseetaldehüüdi oksüdeerimine äädikhappeks ning seda pikem ja tugevam on allaneelamisel tekkiv joovastav toime. etanool. Analüüs näitas, et enam kui 80% kollase rassi esindajatest on suhteliselt madala ALDH aktiivsusega ja seetõttu märgatavalt raskem alkoholitaluvus. Selle ALDH kaasasündinud vähenenud aktiivsuse põhjuseks on see, et mõned glutamiinhappe jäägid "nõrgestatud" ALDH molekulis on asendatud lüsiini fragmentidega (tabel 1).

Transferaasid– ensüümid, mis katalüüsivad funktsionaalrühmade ülekandmist, näiteks transiminaas katalüüsib aminorühma liikumist.

Hüdrolaasid– ensüümid, mis katalüüsivad hüdrolüüsi. Eelnevalt mainitud trüpsiin ja pepsiin hüdrolüüsivad peptiidsidemeid ning lipaasid lõhustavad estersideme rasvades:

–RC(O)OR1 +H2O → –RC(O)OH + HOR 1

Lyaasid– ensüümid, mis katalüüsivad reaktsioone, mis ei toimu hüdrolüütiliselt, nende reaktsioonide tulemusena katkevad C-C, C-O, C-N sidemed ja tekivad uued sidemed. Sellesse klassi kuulub ensüüm dekarboksülaas

Isomeraasid– ensüümid, mis katalüüsivad isomerisatsiooni, näiteks malehappe muundumist fumaarhappeks (joonis 19), see on näide cis-trans-isomerisatsioonist ().

Riis. 19. MALEINHAPPE ISOMERISEERIMINE fumaariks ensüümi juuresolekul.

Täheldatakse ensüümide tööd üldpõhimõte, mille kohaselt on ensüümi ja kiirendatud reaktsiooni reagendi vahel alati struktuurne vastavus. Ensüümide õpetuse ühe rajaja kujundliku väljendi kohaselt sobib reagent ensüümiga nagu luku võti. Sellega seoses katalüüsib iga ensüüm konkreetset keemilist reaktsiooni või sama tüüpi reaktsioonide rühma. Mõnikord võib ensüüm toimida ühele ühendile, näiteks ureaasile (uron kreeka keel. – uriin) katalüüsib ainult uurea hüdrolüüsi:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

Kõige peenemat selektiivsust näitavad ensüümid, mis eristavad optiliselt aktiivseid antipoode – vasaku- ja paremakäelisi isomeere. L-arginaas toimib ainult vasakule pööravale arginiinile ja ei mõjuta paremale pööravat isomeeri. L-laktaatdehüdrogenaas mõjutab ainult piimhappe vasakule pööravaid estreid, nn laktaate (lactis lat. piim), samas kui D-laktaatdehüdrogenaas lagundab eranditult D-laktaate.

Enamik ensüüme ei toimi mitte ühele, vaid rühmale seotud ühendeid, näiteks trüpsiin "eelistab" lõhustada lüsiini ja arginiini poolt moodustatud peptiidsidemeid (tabel 1).

Mõnede ensüümide, näiteks hüdrolaaside, katalüütilised omadused on määratud ainult valgumolekuli enda struktuuriga; teine ​​ensüümide klass - oksidoreduktaasid (näiteks alkoholdehüdrogenaas) võivad olla aktiivsed ainult seotud mittevalguliste molekulide juuresolekul. vitamiinid, aktiveerivad ioonid Mg, Ca, Zn, Mn ja nukleiinhapete fragmendid (joon. 20).

Riis. 20 ALKOHOLDEHÜDROGENAASI MOLEKUL

Transpordivalgud seovad ja transpordivad erinevaid molekule või ioone läbi rakumembraanide (nii raku sees kui ka väljaspool), samuti ühest elundist teise.

Näiteks hemoglobiin seob hapnikku, kui veri läbib kopse ja toimetab selle erinevatesse keha kudedesse, kus hapnik vabaneb ja seejärel kasutatakse seda toidukomponentide oksüdeerimiseks. See protsess toimib energiaallikana (mõnikord kasutatakse terminit "põlemine"). toidust kehas).

Lisaks valguosale sisaldab hemoglobiin raua kompleksühendit tsüklilise molekuli porfüriiniga (porphyros kreeka keel. – lilla), mis põhjustab vere punase värvuse. Just see kompleks (joonis 21, vasakul) täidab hapnikukandja rolli. Hemoglobiinis paikneb porfüriini rauakompleks valgumolekuli sees ja seda hoitakse paigal polaarsete interaktsioonide ning ka valgu osaks oleva histidiini lämmastikuga koordineeriva sideme kaudu (tabel 1). Hemoglobiini poolt kantud O2 molekul kinnitub koordinatsioonisideme kaudu rauaaatomiga, mis asub histidiiniga seotud vastasküljel (joonis 21, paremal).

Riis. 21 RAUAKOMPLEKSI STRUKTUUR

Kompleksi struktuur on näidatud paremal kolmemõõtmelise mudeli kujul. Kompleksi hoiab valgumolekulis koordinatsiooniside (sinine punktiirjoon) Fe-aatomi ja N-aatomi vahel valgu osaks olevas histidiinis. Hemoglobiini kandev O2 molekul on kooskõlastatult (punane punktiirjoon) kinnitunud tasapinnalise kompleksi vastasküljelt Fe aatomi külge.

Hemoglobiin on üks põhjalikumalt uuritud valke, mis koosneb üksikute ahelatega ühendatud a-heeliksitest ja sisaldab nelja rauakompleksi. Seega on hemoglobiin nagu mahukas pakend nelja hapnikumolekuli korraga transportimiseks. Hemoglobiini kuju vastab globulaarsetele valkudele (joon. 22).

Riis. 22 HEMOGLOBINI GLOBULAARNE VORM

Hemoglobiini peamine "eelis" on see, et hapniku lisamine ja sellele järgnev eliminatsioon erinevatesse kudedesse ja organitesse ülekandmisel toimub kiiresti. Süsinikmonooksiid CO (süsinikmonooksiid) seondub hemoglobiinis sisalduva Fe-ga veelgi kiiremini, kuid erinevalt O 2 -st moodustab kompleksi, mida on raske hävitada. Selle tulemusena ei suuda selline hemoglobiin siduda O 2 -d, mis põhjustab (kui sisse hingatakse suures koguses süsinikmonooksiidi) keha surmani lämbumise tõttu.

Hemoglobiini teine ​​funktsioon on väljahingatava CO 2 ülekandmine, kuid süsihappegaasi ajutise sidumise protsessis ei osale mitte rauaaatom, vaid valgu H 2 N-rühm.

Valkude “toimivus” sõltub nende struktuurist, näiteks glutamiinhappe üksiku aminohappe jäägi asendamine hemoglobiini polüpeptiidahelas valiinijäägiga (haruldane kaasasündinud anomaalia) põhjustab haigust, mida nimetatakse sirprakuliseks aneemiaks.

Samuti on olemas transportvalgud, mis võivad siduda rasvu, glükoosi ja aminohappeid ning transportida neid nii rakkude sees kui ka väljaspool.

Eritüüpi transpordivalgud ei transpordi aineid ise, vaid täidavad “transpordiregulaatori” ülesandeid, juhtides teatud aineid läbi membraani (raku välisseina). Selliseid valke nimetatakse sagedamini membraanivalkudeks. Need on õõnsa silindri kujuga ja membraani seina sisse põimituna tagavad mõnede polaarsete molekulide või ioonide liikumise rakku. Membraanivalgu näiteks on poriin (joonis 23).

Riis. 23 PORIINIVALK

Toidu- ja säilitusvalgud, nagu nimigi ütleb, on sisemise toitumise allikad, sageli taimede ja loomade embrüotele, samuti varajased staadiumid noorte organismide areng. Toiduvalkude hulka kuuluvad munavalge põhikomponent albumiin (joonis 10) ja piima peamine valk kaseiin. Ensüümi pepsiini mõjul koaguleerub maos kaseiin, mis tagab selle säilimise seedetraktis ja tõhusa imendumise. Kaseiin sisaldab fragmente kõigist organismile vajalikest aminohapetest.

Ferritiin (joonis 12), mida leidub loomsetes kudedes, sisaldab rauaioone.

Säilitusvalkude hulka kuulub ka müoglobiin, mis on koostiselt ja struktuurilt sarnane hemoglobiiniga. Müoglobiin koondub peamiselt lihastesse, selle peamine roll on talletada hapnikku, mida hemoglobiin talle annab. See küllastub kiiresti hapnikuga (palju kiiremini kui hemoglobiin) ja kandub seejärel järk-järgult erinevatesse kudedesse.

Struktuurvalgud täidavad kaitsefunktsiooni (nahk) või toetavat funktsiooni – hoiavad keha koos ühtseks tervikuks ja annavad jõudu (kõhred ja kõõlused). Nende põhikomponendiks on fibrillaarne valk kollageen (joonis 11), imetajate kehas kõige levinum valk loomamaailmas, moodustades peaaegu 30% valkude kogumassist. Kollageenil on kõrge tõmbetugevus (naha tugevus on teada), kuid naha kollageeni vähese ristsidemete sisalduse tõttu on loomanahad toores vormis erinevate toodete valmistamisel vähe kasulikud. Naha vees paisumise, kuivamise ajal kahanemise vähendamiseks, samuti tugevuse suurendamiseks vesises olekus ja elastsuse suurendamiseks kollageenis tekivad täiendavad ristsidemed (joon. 15a), see on nn nahaparkimisprotsess. .

Elusorganismides organismi kasvu ja arengu käigus tekkivad kollageenimolekulid ei uuene ega asendu äsja sünteesitutega. Keha vananedes suureneb kollageeni ristsidemete arv, mis viib selle elastsuse vähenemiseni ja kuna uuenemist ei toimu, ilmnevad vanusega seotud muutused - kõhre ja kõõluste hapruse suurenemine ning välimus. kortsudest nahal.

Liigese sidemed sisaldavad elastiini, struktuurset valku, mis venib kergesti kahes mõõtmes. Suurima elastsusega on proteiin resiliin, mida leidub mõne putuka tiibade liigendpunktides.

Sarvjas moodustised - juuksed, küüned, suled, koosnevad peamiselt keratiinivalgust (joon. 24). Selle peamine erinevus on märgatav tsüsteiinijääkide sisaldus, mis moodustavad disulfiidsildu, mis annab juustele kõrge elastsuse (võime taastada oma algne kuju pärast deformatsiooni), aga ka villastele kangastele.

Riis. 24. FIBRILLARSE VALGUKERATIINI Fragment

Keratiini objekti kuju pöördumatult muutmiseks peate esmalt hävitama disulfiidsillad redutseeriva ainega, andma uus vormiriietus, ja siis jälle luua disulfiidsillad kasutades oksüdeerivat ainet (joonis 16), täpselt nii tehakse näiteks permikarva.

Keratiini tsüsteiinijääkide sisalduse suurenemisega ja vastavalt disulfiidsildade arvu suurenemisega kaob võime deformeeruda, kuid ilmneb suur tugevus (kabiloomade ja kilpkonnakarpide sarved sisaldavad kuni 18% tsüsteiini killud). Imetaja keha sisaldab kuni 30 erinevat tüüpi keratiini.

Keratiiniga seotud fibrillaarne valk fibroiin, mida eritavad siidiusside röövikud kookoni kõverdamisel, aga ka ämblikud võrku kududes, sisaldab ainult üksikute ahelatega ühendatud β-struktuure (joonis 11). Erinevalt keratiinist ei ole fibroiinil ristdisulfiidsildu ja see on väga tõmbetugevusega (mõnede linaproovide ristlõikeühiku tugevus on suurem kui teraskaablitel). Ristsidemete puudumise tõttu on fibroiin mitteelastne (on teada, et villased kangad peaaegu hävimatu ja siid kortsub kergesti).

Reguleerivad valgud.

Reguleerivad valgud, mida sagedamini nimetatakse , osalevad erinevates füsioloogilistes protsessides. Näiteks hormooninsuliin (joonis 25) koosneb kahest α-ahelast, mis on omavahel ühendatud disulfiidsildadega. Insuliin reguleerib ainevahetusprotsesse, mis hõlmavad glükoosi, selle puudumine põhjustab diabeeti.

Riis. 25 VALGUINSULIIN

Aju hüpofüüs sünteesib hormooni, mis reguleerib organismi kasvu. On olemas reguleerivad valgud, mis kontrollivad erinevate ensüümide biosünteesi organismis.

Kokkutõmbuvad ja motoorsed valgud annavad kehale eelkõige võime kokku tõmbuda, kuju muuta ja liikuda me räägime lihaste kohta. 40% kõigi lihastes sisalduvate valkude massist on müosiin (mys, myos, kreeka keel. - lihased). Selle molekul sisaldab nii fibrillaarseid kui ka kerakujulisi osi (joonis 26)

Riis. 26 MÜOSIIINI Molekul

Sellised molekulid ühinevad suurteks agregaatideks, mis sisaldavad 300–400 molekuli.

Kaltsiumiioonide kontsentratsiooni muutumisel lihaskiude ümbritsevas ruumis toimub molekulide konformatsioonis pöörduv muutus - ahela kuju muutus, mis on tingitud üksikute fragmentide pöörlemisest valentssidemete ümber. See viib lihaste kokkutõmbumise ja lõõgastumiseni; signaal kaltsiumiioonide kontsentratsiooni muutmiseks tuleb lihaskiudude närvilõpmetest. Lihase tehiskontraktsiooni võib põhjustada elektriimpulsside toime, mis toob kaasa järsu muutuse kaltsiumiioonide kontsentratsioonis, sellel põhineb südamelihase stimulatsioon südame funktsiooni taastamiseks.

Kaitsevalgud aitavad kaitsta keha ründavate bakterite, viiruste sissetungi ja võõrvalkude tungimise eest (võõrkehade üldnimetus on antigeenid). Kaitsevalkude rolli täidavad immunoglobuliinid (nende teine ​​nimetus on antikehad), nad tunnevad ära organismi sattunud antigeenid ja seonduvad nendega kindlalt. Imetajate, sealhulgas inimese kehas on viis immunoglobuliine: M, G, A, D ja E, nende ehitus, nagu nimigi ütleb, on kerakujuline, lisaks on nad kõik sarnaselt üles ehitatud. Antikehade molekulaarne struktuur on näidatud allpool, kasutades klassi G immunoglobuliini näidet (joonis 27). Molekul sisaldab nelja polüpeptiidahelat, mis on seotud kolme disulfiidahelaga sillad S-S(joonisel 27 on need näidatud paksendatud valentssidemete ja suurte S-sümbolitega), lisaks sisaldab iga polümeeri ahel ahelasiseseid disulfiidsildu. Kaks suurt polümeeriahelat (sinine) sisaldavad 400–600 aminohappejääki. Ülejäänud kaks ketti (esile tõstetud roheline) on peaaegu poole pikemad, need sisaldavad ligikaudu 220 aminohappejääki. Kõik neli ahelat on paigutatud nii, et terminaalsed H2N-rühmad on suunatud samas suunas.

Riis. 27 IMMUNOGLOBULIINI STRUKTUURI SKEEMAATILINE ESITUS

Pärast keha kokkupuudet võõrvalguga (antigeeniga) hakkavad immuunsüsteemi rakud tootma immunoglobuliine (antikehi), mis kogunevad vereseerumis. Esimesel etapil teostavad põhitööd klemm H 2 N sisaldavad kettide sektsioonid (joonis 27 on vastavad lõigud tähistatud helesinise ja helerohelise värviga). Need on antigeeni püüdmise piirkonnad. Immunoglobuliini sünteesi käigus moodustuvad need alad nii, et nende struktuur ja konfiguratsioon vastavad maksimaalselt läheneva antigeeni struktuurile (nagu luku võti, nagu ensüümid, aga ülesanded on sel juhul erinevad). Seega luuakse iga antigeeni jaoks immuunvastusena rangelt individuaalne antikeha. Ükski teadaolev valk ei suuda lisaks immunoglobuliinidele oma struktuuri nii “plastiliselt” muuta, sõltuvalt välistest teguritest. Ensüümid lahendavad reagendi struktuurse vastavuse probleemi erineval viisil - hiiglasliku erinevate ensüümide komplekti abil, võttes arvesse kõiki võimalikke juhtumeid, ja immunoglobuliinid ehitavad "töövahendi" iga kord uuesti üles. Veelgi enam, immunoglobuliini liigendpiirkond (joonis 27) tagab kahele püüdmispiirkonnale teatud sõltumatu liikuvuse; selle tulemusel suudab immunoglobuliini molekul "leida" korraga kaks kõige mugavamat kohta antigeenis püüdmiseks, et neid kindlalt siduda. parandage see, see meenutab vähilaadse olendi tegevust.

Järgmisena aktiveeritakse organismi immuunsüsteemi järjestikuste reaktsioonide ahel, ühendatakse teiste klasside immunoglobuliinid, mille tulemusena võõrvalk deaktiveeritakse ning seejärel antigeen (võõrmikroorganism või toksiin) hävitatakse ja eemaldatakse.

Pärast kokkupuudet antigeeniga saavutatakse immunoglobuliini maksimaalne kontsentratsioon (olenevalt antigeeni olemusest ja organismi enda individuaalsetest omadustest) mitme tunni (mõnikord mitme päeva) jooksul. Keha säilitab sellise kontakti mälu ja sama antigeeni korduva rünnaku korral kogunevad immunoglobuliinid vereseerumis palju kiiremini ja suuremas koguses - tekib omandatud immuunsus.

Ülaltoodud valkude klassifikatsioon on mõneti meelevaldne, näiteks kaitsvate valkude hulgas mainitud trombiinivalk on sisuliselt ensüüm, mis katalüüsib peptiidsidemete hüdrolüüsi ehk kuulub proteaaside klassi.

Kaitsevalkude hulka kuuluvad sageli madu mürgist pärinevad valgud ja mõnede taimede toksilised valgud, kuna nende ülesanne on kaitsta keha kahjustuste eest.

On valke, mille funktsioonid on nii ainulaadsed, et neid on raske klassifitseerida. Näiteks Aafrika taimes leiduv proteiin monelliin on väga magusa maitsega ja seda on uuritud kui mittetoksilist ainet, mida võiks suhkru asemel kasutada rasvumise ennetamiseks. Mõnede Antarktika kalade vereplasmas on külmumisvastaste omadustega valke, mis takistavad nende kalade vere külmumist.

Kunstlik valkude süntees.

Aminohapete kondenseerumine, mis viib polüpeptiidahelani, on hästi uuritud protsess. Näiteks on võimalik läbi viia mis tahes ühe aminohappe või hapete segu kondenseerimine ja vastavalt saada polümeer, mis sisaldab identseid või erinevaid ühikuid vaheldumisi juhuslikus järjekorras. Sellised polümeerid sarnanevad vähe looduslike polüpeptiididega ja neil puudub bioloogiline aktiivsus. Peamine ülesanne on kombineerida aminohappeid rangelt määratletud, etteantud järjekorras, et reprodutseerida aminohappejääkide järjestust looduslikes valkudes. Ameerika teadlane Robert Merrifield pakkus välja originaalse meetodi, mis võimaldas seda probleemi lahendada. Meetodi olemus seisneb selles, et esimene aminohape kinnitatakse lahustumatule polümeergeelile, mis sisaldab reaktiivseid rühmi, mis võivad ühineda aminohappe –COOH – rühmadega. Selliseks polümeersubstraadiks võeti ristseotud polüstüreen, millesse sisestati klorometüülrühmad. Vältimaks reaktsiooniks võetud aminohappe endaga reageerimist ja selle H 2N-rühma liitumist substraadiga, blokeeritakse selle happe aminorühm esmalt mahuka asendajaga [(C 4 H 9) 3 ] 3 OS (O) rühm. Pärast aminohappe kinnitumist polümeerkandjale eemaldatakse blokeeriv rühm ja reaktsioonisegusse viiakse teine ​​aminohape, millel on samuti eelnevalt blokeeritud H2N-rühm. Sellises süsteemis on võimalik ainult esimese aminohappe H 2 N-rühma ja teise happe rühma –COOH interaktsioon, mis viiakse läbi katalüsaatorite (fosfooniumisoolade) juuresolekul. Järgmisena korratakse kogu skeemi, sisestades kolmanda aminohappe (joonis 28).

Riis. 28. POLÜPEPTIIDKETTIDE SÜNTEESI SKEEM

Viimases etapis eraldatakse saadud polüpeptiidahelad polüstüreeni kandjast. Nüüd on kogu protsess automatiseeritud, on olemas automaatsed peptiidisüntesaatorid, mis töötavad kirjeldatud skeemi järgi. Seda meetodit on kasutatud paljude meditsiinis kasutatavate peptiidide sünteesimiseks ja põllumajandus. Samuti oli võimalik saada selektiivse ja tõhustatud toimega looduslike peptiidide täiustatud analooge. Sünteesitakse mõningaid väikseid valke, näiteks hormooninsuliin ja mõned ensüümid.

On ka valgusünteesi meetodeid, mis kopeerivad looduslikke protsesse: nad sünteesivad teatud valke tootma konfigureeritud nukleiinhapete fragmente, seejärel ehitatakse need fragmendid elusorganismi (näiteks bakterisse), misjärel hakkab keha tootma soovitud valk. Sel viisil saadakse nüüd märkimisväärses koguses raskesti ligipääsetavaid valke ja peptiide ning nende analooge.

Valgud kui toiduallikad.

Valgud lagundatakse elusorganismis pidevalt oma algseteks aminohapeteks (ensüümide asendamatul osalusel), osad aminohapped muunduvad teisteks, seejärel sünteesitakse valgud uuesti (ka ensüümide osalusel), s.o. keha uueneb pidevalt. Mõned valgud (naha ja juuste kollageen) ei uuene, keha kaotab neid pidevalt ja sünteesib vastutasuks uusi. Valgud kui toiduallikad täidavad kahte peamist funktsiooni: nad varustavad keha ehitusmaterjal uute valgumolekulide sünteesiks ja lisaks varustavad keha energiaga (kalorite allikad).

Lihasööjad imetajad (ka inimesed) saavad vajalikke valke taimsest ja loomsest toidust. Ükski toidust saadav valk ei sisene kehasse muutumatul kujul. Seedetraktis lagunevad kõik imendunud valgud aminohapeteks ja neist ehitatakse üles konkreetsele organismile vajalikud valgud, samas kui 8 asendamatust happest (tabel 1) saab ülejäänud 12 organismis sünteesida, kui need. ei tarnita piisavas koguses koos toiduga, kuid asendamatuid happeid tuleb toiduga kindlasti varustada. Keha saab väävliaatomeid tsüsteiinis koos asendamatu aminohappe metioniiniga. Osa valke laguneb, vabastades elutegevuseks vajalikku energiat ning neis sisalduv lämmastik eritub organismist uriiniga. Tavaliselt kaotab inimkeha päevas 25–30 g valku, seega peab valgurikas toit olema pidevalt. õige summa. Minimaalne päevane valguvajadus on meestel 37 g ja naistel 29 g, kuid soovitatav kogus on peaaegu kaks korda suurem. Toidukaupade hindamisel on oluline arvestada valkude kvaliteeti. Asendamatute aminohapete puudumisel või vähesel sisaldusel loetakse valke väheväärtuslikuks, mistõttu tuleks selliseid valke tarbida suuremas koguses. Seega sisaldavad kaunviljade valgud vähe metioniini ning nisu- ja maisivalgud on madala lüsiinisisaldusega (mõlemad asendamatud aminohapped). Loomsed valgud (v.a kollageenid) klassifitseeritakse täisväärtuslikeks toiduaineteks. Kõikide asendamatute hapete täiskomplekt sisaldab piimakaseiini, aga ka kodujuustu ja sellest valmistatud juustu, seega taimetoitlane, kui see on väga range, s.t. “piimavaba” eeldab suuremat kaunviljade, pähklite ja seente tarbimist, et varustada organismi vajalikes kogustes asendamatute aminohapetega.

Sünteetilisi aminohappeid ja valke kasutatakse ka toiduainetena, lisades neid vähesel määral asendamatuid aminohappeid sisaldavasse söödasse. On baktereid, mis suudavad õli süsivesinikke töödelda ja omastada, sel juhul tuleb täielikuks valgusünteesiks neid toita lämmastikku sisaldavate ühenditega (ammoniaak või nitraadid). Sel viisil saadud valku kasutatakse loomasöödana ja linnuliha. Koduloomade söödale lisatakse sageli ensüümide komplekti - karbohüdraase, mis katalüüsivad süsivesikute toidu raskesti lagunevate komponentide hüdrolüüsi (teraviljade rakuseinad), mille tulemusena imenduvad taimsed toidud paremini.

Mihhail Levitski

VALGUD (artikkel 2)

(valgud), komplekssete lämmastikku sisaldavate ühendite klass, elusaine kõige iseloomulikumad ja olulisemad (koos nukleiinhapetega) komponendid. Valgud täidavad paljusid ja erinevaid funktsioone. Enamik valke on ensüümid, mis katalüüsivad keemilisi reaktsioone. Paljud füsioloogilisi protsesse reguleerivad hormoonid on samuti valgud. Struktuursed valgud nagu kollageen ja keratiin on luukoe, juuste ja küünte peamised komponendid. Lihaste kontraktiilsetel valkudel on võime muuta oma pikkust, kasutades selleks keemilist energiat mehaaniline töö. Valgud hõlmavad antikehi, mis seovad ja neutraliseerivad toksilisi aineid. Mõned valgud, mis võivad reageerida välismõjud(valgus, lõhn), toimivad ärritust tajuvate meelte retseptoritena. Paljud valgud asuvad raku sees ja edasi rakumembraan, täidavad reguleerivaid funktsioone.

19. sajandi esimesel poolel. paljud keemikud, nende hulgas eelkõige J. von Liebig, jõudsid järk-järgult järeldusele, et valgud moodustavad lämmastikuühendite eriklassi. Nimetuse “valgud” (kreeka keelest protos – esimene) pakkus 1840. aastal välja Hollandi keemik G. Mulder.

FÜÜSIKALISED OMADUSED

Valgud tahkes olekus valge, ja lahuses on värvitud, välja arvatud juhul, kui need kannavad mõnda kromofoori (värvilist) rühma, näiteks hemoglobiini. Erinevate valkude lahustuvus vees on väga erinev. See muutub ka sõltuvalt pH-st ja soolade kontsentratsioonist lahuses, seega on võimalik valida tingimused, mille korral üks valk sadestub selektiivselt teiste valkude juuresolekul. Seda "väljasoolamise" meetodit kasutatakse laialdaselt valkude eraldamiseks ja puhastamiseks. Puhastatud valk sadestub sageli lahusest välja kristallidena.

Võrreldes teiste ühenditega on valkude molekulmass väga suur – mitmest tuhandest mitme miljoni daltonini. Seetõttu sadestuvad ultratsentrifuugimise ajal valgud ja pealegi koos erinevatel kiirustel. Positiivse ja negatiivse laenguga rühmade esinemise tõttu valgumolekulides liiguvad need erineva kiirusega ja elektriväljas. See on elektroforeesi alus, meetod, mida kasutatakse üksikute valkude eraldamiseks keerukatest segudest. Valke puhastatakse ka kromatograafiaga.

KEEMILISED OMADUSED

Struktuur.

Valgud on polümeerid, st. korduvatest monomeerühikutest ehk subühikutest ahelatena ehitatud molekulid, mille rolli mängivad alfa-aminohapped. Aminohapete üldvalem

kus R on vesinikuaatom või mõni orgaaniline rühm.

Valgu molekul (polüpeptiidahel) võib koosneda ainult suhteliselt väikesest arvust aminohapetest või mitmest tuhandest monomeerühikust. Aminohapete kombineerimine ahelas on võimalik, kuna igaühel neist on kaks erinevat keemilist rühma: aluseline aminorühm NH2 ja happeline karboksüülrühm COOH. Mõlemad rühmad on seotud a-süsiniku aatomiga. Ühe aminohappe karboksüülrühm võib moodustada amiid- (peptiid-) sideme teise aminohappe aminorühmaga:

Pärast seda, kui kaks aminohapet on sel viisil ühendatud, saab ahelat pikendada, lisades teisele aminohappele kolmanda jne. Nagu ülaltoodud võrrandist näha, vabaneb peptiidsideme moodustumisel veemolekul. Hapete, leeliste või proteolüütiliste ensüümide juuresolekul kulgeb reaktsioon vastupidises suunas: polüpeptiidahel jagatakse vee lisamisega aminohapeteks. Seda reaktsiooni nimetatakse hüdrolüüsiks. Hüdrolüüs toimub spontaanselt ja aminohapete ühendamiseks polüpeptiidahelaks on vaja energiat.

Karboksüülrühm ja amiidrühm (või sarnane imiidrühm aminohappe proliini puhul) esinevad kõigis aminohapetes, kuid aminohapete vahelised erinevused on määratud rühma või kõrvalahela olemusega. mis on ülal tähistatud tähega R. Külgahela rolli võivad täita üks vesinikuaatom, nagu aminohape glütsiin, ja mõni mahukas rühm, nagu histidiin ja trüptofaan. Mõned külgahelad on keemiliselt inertsed, teised aga märkimisväärselt reaktiivsed.

Sünteesida saab palju tuhandeid erinevaid aminohappeid ja looduses esineb palju erinevaid aminohappeid, kuid valgusünteesiks kasutatakse ainult 20 tüüpi aminohappeid: alaniin, arginiin, asparagiin, asparagiinhape, valiin, histidiin, glütsiin, glutamiin, glutamiin hape, isoleutsiin, leutsiin, lüsiin, metioniin, proliin, seriin, türosiin, treoniin, trüptofaan, fenüülalaniin ja tsüsteiin (valkudes võib tsüsteiin esineda dimeerina - tsüstiin). Tõsi, mõned valgud sisaldavad lisaks regulaarselt esinevale kahekümnele ka teisi aminohappeid, kuid need tekivad ühe kahekümnest loetletud modifikatsiooni tulemusena pärast selle lisamist valgu hulka.

Optiline aktiivsus.

Kõigil aminohapetel, välja arvatud glütsiin, on α-süsiniku aatomiga seotud neli erinevat rühma. Geomeetria seisukohalt saab nelja erinevat rühma kinnitada kahel viisil ja vastavalt sellele on kaks võimalikku konfiguratsiooni ehk kaks isomeeri, mis on omavahel seotud nagu objekt on selle peegelpildiga, s.t. Kuidas vasak käsi paremale. Ühte konfiguratsiooni nimetatakse vasakukäeliseks ehk vasakukäeliseks (L) ja teist parempoolseks ehk paremale pööravaks (D), kuna need kaks isomeeri erinevad polariseeritud valguse tasandi pöörlemissuuna poolest. Valkudes leidub ainult L-aminohappeid (erandiks on glütsiin; seda võib leida ainult ühel kujul, kuna selle neljast rühmast kaks on samad) ja kõik on optiliselt aktiivsed (kuna seal on ainult üks isomeer). D-aminohapped on looduses haruldased; neid leidub mõnes antibiootikumis ja bakterite rakuseinas.

Aminohapete järjestus.

Polüpeptiidahelas ei ole aminohapped paigutatud juhuslikult, vaid kindlas kindlas järjekorras ning just see järjestus määrab valgu funktsioonid ja omadused. Varieerides 20 tüüpi aminohapete järjestust, saate luua tohutul hulgal erinevaid valke, nii nagu saate luua palju erinevaid tekste tähestiku tähtedest.

Varem kestis valgu aminohappejärjestuse määramine sageli mitu aastat. Otsene määramine on endiselt üsna töömahukas ülesanne, kuigi on loodud seadmed, mis võimaldavad seda automaatselt teostada. Tavaliselt on lihtsam määrata vastava geeni nukleotiidjärjestus ja tuletada sellest valgu aminohappejärjestus. Tänaseks on paljude sadade valkude aminohappejärjestused juba kindlaks määratud. Dešifreeritud valkude funktsioonid on tavaliselt teada ja see aitab ette kujutada sarnaste valkude võimalikke funktsioone, mis tekivad näiteks pahaloomulistes kasvajates.

Komplekssed valgud.

Ainult aminohapetest koosnevaid valke nimetatakse lihtsateks. Sageli on aga polüpeptiidahela külge kinnitatud metalliaatom või mõni keemiline ühend, mis ei ole aminohape. Selliseid valke nimetatakse kompleksseteks. Näiteks hemoglobiin: see sisaldab raudporfüriini, mis määrab selle punase värvuse ja võimaldab tal toimida hapnikukandjana.

Enamike keerukamate valkude nimetused näitavad seotud rühmade olemust: glükoproteiinid sisaldavad suhkruid, lipoproteiinid sisaldavad rasvu. Kui ensüümi katalüütiline aktiivsus sõltub seotud rühmast, siis nimetatakse seda proteesrühmaks. Sageli mängib vitamiin proteesirühma rolli või on selle osa. Näiteks A-vitamiin, mis on kinnitunud ühe võrkkesta valgu külge, määrab selle valgustundlikkuse.

Tertsiaarne struktuur.

Tähtis pole mitte niivõrd valgu enda aminohappejärjestus (esmane struktuur), vaid viis, kuidas see ruumis paikneb. Kogu polüpeptiidahela pikkuses moodustavad vesinikioonid korrapäraseid vesiniksidemeid, mis annavad sellele heeliksi või kihi kuju ( sekundaarne struktuur). Selliste spiraalide ja kihtide kombinatsioonist tekib järgmise järjestuse kompaktne vorm - valgu tertsiaarne struktuur. Ahela monomeerüksusi hoidvate sidemete ümber on võimalikud väikeste nurkade all pöörlemised. Seetõttu on puhtalt geomeetrilisest vaatenurgast mis tahes polüpeptiidahela võimalike konfiguratsioonide arv lõpmatult suur. Tegelikkuses eksisteerib iga valk tavaliselt ainult ühes konfiguratsioonis, mille määrab tema aminohappejärjestus. See struktuur ei ole jäik, tundub, et see "hingab" - see kõigub teatud keskmise konfiguratsiooni ümber. Ahel on volditud konfiguratsiooni, milles vaba energia (võime toota tööd) on minimaalne, nii nagu vabastatud vedru surub kokku ainult minimaalsele vabaenergiale vastavasse olekusse. Sageli on üks ahela osa teisega tihedalt seotud kahe tsüsteiinijäägi vaheliste disulfiidsidemetega (–S–S–). Osaliselt seetõttu on tsüsteiinil aminohapete hulgas eriti oluline roll.

Valkude struktuuri keerukus on nii suur, et valgu tertsiaarset struktuuri pole veel võimalik välja arvutada, isegi kui selle aminohappejärjestus on teada. Kuid kui on võimalik saada valgukristalle, saab selle tertsiaarset struktuuri määrata röntgendifraktsiooniga.

Struktuursetes, kokkutõmbumisvalkudes ja mõnedes teistes valkudes on ahelad piklikud ja mitmed läheduses asuvad kergelt volditud ahelad moodustavad fibrillid; fibrillid omakorda volditakse suuremateks moodustisteks - kiududeks. Enamus lahuses olevaid valke on aga keraja kujuga: ahelad on kerakujuliselt keritud nagu lõng keras. Tasuta energia selle konfiguratsiooniga on see minimaalne, kuna hüdrofoobsed ("vett tõrjuvad") aminohapped on peidus kera sees ja hüdrofiilsed ("vett tõmbavad") aminohapped on selle pinnal.

Paljud valgud on mitme polüpeptiidahela kompleksid. Seda struktuuri nimetatakse valgu kvaternaarseks struktuuriks. Näiteks hemoglobiini molekul koosneb neljast alaühikust, millest igaüks on globulaarne valk.

Struktuurvalgud moodustavad oma lineaarse konfiguratsiooni tõttu väga kõrge tõmbetugevusega kiude, samal ajal kui globulaarne konfiguratsioon võimaldab valkudel astuda spetsiifilistesse interaktsioonidesse teiste ühenditega. Kera pinnal kl õige paigaldus ketid, ilmub teatud kujuga õõnsus, milles paiknevad reaktiivsed keemilised rühmad. Kui valk on ensüüm, siis sellisesse õõnsusse siseneb mingi aine teine, tavaliselt väiksem molekul, täpselt nagu võti lukku; sel juhul muutub õõnsuses paiknevate keemiliste rühmade mõjul molekuli elektronpilve konfiguratsioon ja see sunnib seda teatud viisil reageerima. Sel viisil katalüüsib ensüüm reaktsiooni. Antikeha molekulidel on ka õõnsused, milles seonduvad mitmesugused võõrained ja muutuvad seeläbi kahjutuks. Mudel “lukk ja võti”, mis selgitab valkude vastasmõju teiste ühenditega, võimaldab mõista ensüümide ja antikehade spetsiifilisust, s.o. nende võime reageerida ainult teatud ühenditega.

Valgud erinevat tüüpi organismides.

Valgud, mis täidavad sama funktsiooni erinevad tüübid taimed ja loomad ning kannavad seetõttu sama nime, on samuti sarnase konfiguratsiooniga. Kuid need erinevad mõnevõrra oma aminohappejärjestuse poolest. Kuna liigid lahknevad ühisest esivanemast, asendatakse teatud positsioonides mõned aminohapped teiste mutatsioonidega. Pärilikke haigusi põhjustavad kahjulikud mutatsioonid jäetakse kõrvale looduslik valik, kuid kasulikud või vähemalt neutraalsed võivad jääda. Mida lähemal on kaks bioloogilist liiki teineteisele, seda vähem on nende valkudes erinevusi.

Mõned valgud muutuvad suhteliselt kiiresti, teised on väga konserveerunud. Viimaste hulka kuulub näiteks tsütokroom c, hingamisteede ensüüm, mida leidub enamikus elusorganismides. Inimestel ja šimpansitel on selle aminohappejärjestused identsed, kuid nisu tsütokroom c-s olid ainult 38% aminohapetest erinevad. Isegi kui võrrelda inimesi ja baktereid, on tsütokroom c sarnasus (erinevused mõjutavad 65% aminohapetest) siiski märgata, kuigi bakterite ja inimeste ühine esivanem elas Maal umbes kaks miljardit aastat tagasi. Tänapäeval kasutatakse fülogeneetilise (sugu-)puu koostamiseks sageli aminohappejärjestuste võrdlemist, mis peegeldab erinevate organismide vahelisi evolutsioonilisi suhteid.

Denaturatsioon.

Sünteesitud valgu molekul, voltimine, omandab oma iseloomuliku konfiguratsiooni. Seda konfiguratsiooni saab aga hävitada kuumutamisel, pH muutmisel, kokkupuutel orgaaniliste lahustitega ja isegi lahuse lihtsalt loksutades, kuni selle pinnale ilmuvad mullid. Sel viisil modifitseeritud valku nimetatakse denatureeritud; see kaotab oma bioloogilise aktiivsuse ja muutub tavaliselt lahustumatuks. Tuntud näited denatureeritud valkudest on keedetud munad või vahukoor. Väikesed valgud, mis sisaldavad vaid umbes sadat aminohapet, on võimelised renatureerima, s.t. hankige uuesti algne konfiguratsioon. Kuid enamik valke muutub lihtsalt sassis polüpeptiidahelate massiks ega taasta oma eelmist konfiguratsiooni.

Üks peamisi raskusi aktiivsete valkude eraldamisel on nende äärmine tundlikkus denaturatsiooni suhtes. Kasulik rakendus See valkude omadus leitakse toiduainete konserveerimisel: soojust denatureerib pöördumatult mikroorganismide ensüüme ja mikroorganismid surevad.

VALGU SÜNTEES

Valkude sünteesimiseks peab elusorganismis olema ensüümide süsteem, mis on võimeline ühendama ühe aminohappe teisega. Teabeallikat on vaja ka selleks, et määrata, milliseid aminohappeid tuleks kombineerida. Kuna kehas on tuhandeid valke ja igaüks neist koosneb keskmiselt mitmesajast aminohappest, peab vajalik teave olema tõeliselt tohutu. See on salvestatud (sarnaselt sellele, kuidas salvestist salvestatakse magnetlindile) nukleiinhappemolekulides, mis moodustavad geenid.

Ensüümide aktiveerimine.

Aminohapetest sünteesitud polüpeptiidahel ei ole alati lõplikul kujul valk. Paljud ensüümid sünteesitakse esmalt mitteaktiivsete lähteainetena ja muutuvad aktiivseks alles pärast seda, kui teine ​​ensüüm eemaldab ahela ühest otsast mitu aminohapet. Mõned seedeensüümid, näiteks trüpsiin, sünteesitakse sellel inaktiivsel kujul; need ensüümid aktiveeruvad seedetraktis ahela terminaalse fragmendi eemaldamise tulemusena. Hormooninsuliin, mille molekul aktiivsel kujul koosneb kahest lühikesest ahelast, sünteesitakse ühe ahela kujul, nn. proinsuliin. Seejärel eemaldatakse selle ahela keskmine osa ja ülejäänud fragmendid seostuvad omavahel, moodustades aktiivse hormooni molekuli. Komplekssed valgud tekivad alles pärast seda, kui valgu külge on kinnitunud konkreetne keemiline rühm ja see kinnitus nõuab sageli ka ensüümi.

Metaboolne vereringe.

Pärast looma söötmist süsiniku, lämmastiku või vesiniku radioaktiivsete isotoopidega märgistatud aminohapetega liidetakse märgis kiiresti tema valkudesse. Kui märgistatud aminohapped lakkavad kehasse sisenemast, hakkab märgise hulk valkudes vähenema. Need katsed näitavad, et saadud valgud ei säili organismis eluea lõpuni. Kõik need, välja arvatud üksikud erandid, on dünaamilises olekus, lagunedes pidevalt aminohapeteks ja seejärel uuesti sünteesides.

Mõned valgud lagunevad, kui rakud surevad ja hävivad. See juhtub kogu aeg, näiteks soolestiku sisepinda vooderdavate punaste vereliblede ja epiteelirakkudega. Lisaks toimub elusrakkudes ka valkude lagunemine ja taassüntees. Kummalisel kombel teatakse valkude lagunemisest vähem kui nende sünteesist. Siiski on selge, et lagunemine hõlmab proteolüütilisi ensüüme, mis on sarnased ensüümidega, mis lagundavad valgud seedetraktis aminohapeteks.

Erinevate valkude poolestusaeg on erinev – mitmest tunnist mitme kuuni. Ainus erand on kollageeni molekulid. Kui need on moodustatud, jäävad need stabiilseks ja neid ei uuendata ega asendata. Aja jooksul aga muutuvad osad nende omadustest, eelkõige elastsus, ning kuna need ei uuene, siis selle tulemuseks on teatud vanusega seotud muutused, näiteks nahale tekivad kortsud.

Sünteetilised valgud.

Keemikud on juba ammu õppinud aminohappeid polümeriseerima, kuid aminohappeid kombineeritakse ebakorrapäraselt, nii et sellise polümerisatsiooni saadused ei sarnane looduslike omadega. Tõsi, aminohappeid on võimalik kombineerida etteantud järjekorras, mis võimaldab saada mõningaid bioloogiliselt aktiivseid valke, eriti insuliini. Protsess on üsna keeruline ja nii on võimalik saada ainult neid valke, mille molekulid sisaldavad sadakond aminohapet. Selle asemel on eelistatav sünteesida või isoleerida soovitud aminohappejärjestusele vastava geeni nukleotiidjärjestus ja seejärel sisestada see geen bakterisse, mis toodab replikatsiooni teel suures koguses soovitud produkti. Sellel meetodil on aga ka omad miinused.

VALK JA TOITUMINE

Kui organismis olevad valgud lagundatakse aminohapeteks, saab neid aminohappeid uuesti kasutada valkude sünteesimiseks. Samal ajal lagunevad aminohapped ise, mistõttu neid täielikult uuesti ei kasutata. Samuti on selge, et kasvu, raseduse ja haavade paranemise ajal peab valkude süntees ületama lagunemise. Keha kaotab pidevalt mõningaid valke; Need on juuste, küünte ja naha pinnakihi valgud. Seetõttu peab iga organism valkude sünteesimiseks saama aminohappeid toidust.

Aminohapete allikad.

Rohelised taimed sünteesivad kõik 20 valkudes leiduvat aminohapet CO2-st, veest ja ammoniaagist või nitraatidest. Paljud bakterid on samuti võimelised sünteesima aminohappeid suhkru (või mõne samaväärse) ja fikseeritud lämmastiku juuresolekul, kuid lõpuks tarnivad suhkrut rohelised taimed. Loomadel on piiratud võime sünteesida aminohappeid; nad saavad aminohappeid rohelisi taimi või muid loomi süües. Seedetraktis lagundatakse imendunud valgud aminohapeteks, viimased imenduvad ning neist ehitatakse üles antud organismile omased valgud. Ükski imendunud valk ei ole sellisena kehastruktuuridesse lülitatud. Ainus erand on see, et paljudel imetajatel võivad osad ema antikehad pääseda tervena läbi platsenta loote vereringesse ja emapiima kaudu (eriti mäletsejalistel) kanduda vastsündinule kohe pärast sündi.

Valgu vajadus.

On selge, et elu säilitamiseks peab organism toidust saama teatud koguse valku. Selle vajaduse ulatus sõltub aga mitmest tegurist. Keha vajab toitu nii energiaallikana (kalorid) kui ka materjalina oma struktuuride ülesehitamiseks. Energiavajadus on esikohal. See tähendab, et kui toidus on vähe süsivesikuid ja rasvu, kasutatakse toiduvalke mitte nende enda valkude sünteesiks, vaid kaloriallikana. Pikaajalise paastumise ajal kasutatakse energiavajaduse rahuldamiseks isegi teie enda valke. Kui toidus on piisavalt süsivesikuid, saab valgu tarbimist vähendada.

Lämmastiku tasakaal.

Keskmiselt u. 16% valkude kogumassist on lämmastik. Valkudes sisalduvate aminohapete lagundamisel eritub neis sisalduv lämmastik organismist uriiniga ja (vähemal määral) väljaheitega erinevate lämmastikuühendite kujul. Seetõttu on valgulise toitumise kvaliteedi hindamiseks mugav kasutada sellist indikaatorit nagu lämmastiku tasakaal, s.t. kehasse siseneva lämmastiku koguse ja ööpäevas erituva lämmastiku koguse vahe (grammides). Täiskasvanu normaalse toitumise korral on need kogused võrdsed. Kasvavas organismis on väljutatava lämmastiku hulk väiksem kui vastuvõetav, s.t. saldo on positiivne. Kui toidus on valgupuudus, on saldo negatiivne. Kui toidus on küllaldaselt kaloreid, aga valke sees ei ole, säästab organism valke. Samal ajal valkude metabolism aeglustub ning aminohapete korduv kasutamine valgusünteesis toimub võimalikult suure efektiivsusega. Kaod on aga vältimatud ning lämmastikuühendid erituvad endiselt uriiniga ja osaliselt ka väljaheitega. Valgupaastu ajal kehast päevas eritunud lämmastiku kogus võib olla igapäevase valgupuuduse mõõt. Loomulik on eeldada, et selle defitsiidiga võrdväärse valgukoguse lisamisega dieeti saab taastada lämmastiku tasakaalu. Siiski ei ole. Pärast sellise valgukoguse saamist hakkab organism aminohappeid vähem tõhusalt kasutama, mistõttu on lämmastiku tasakaalu taastamiseks vaja täiendavat valku.

Kui valgu kogus toidus ületab lämmastiku tasakaalu säilitamiseks vajaliku, ei paista kahju olevat. Üleliigseid aminohappeid kasutatakse lihtsalt energiaallikana. Erilisena särav näide Võite viidata eskimotele, kes tarbivad vähe süsivesikuid ja umbes kümme korda rohkem valku, kui on vaja lämmastiku tasakaalu säilitamiseks. Enamasti ei ole valgu kasutamine energiaallikana siiski kasulik, sest teatud kogus süsivesikuid võib toota palju rohkem kaloreid kui sama kogus valku. Vaestes riikides saavad inimesed oma kalorid süsivesikutest ja tarbivad minimaalses koguses valku.

Kui organism saab vajaliku hulga kaloreid mittevalgutoodetena, siis minimaalne valgukogus lämmastiku tasakaalu säilimise tagamiseks on ca. 30 g päevas. Umbes nii palju valku sisaldab neli viilu saia või 0,5 liitrit piima. Veidi suuremat arvu peetakse tavaliselt optimaalseks; Soovitatav on 50–70 g.

Asendamatud aminohapped.

Seni käsitleti valku tervikuna. Samal ajal peavad valkude sünteesi toimumiseks kehas olema kõik vajalikud aminohapped. Looma keha ise on võimeline sünteesima mõningaid aminohappeid. Neid nimetatakse asendatavateks, kuna need ei pea tingimata toidus olema – oluline on vaid, et üldine valguvaru lämmastikuallikana oleks piisav; siis, kui asendamatutest aminohapetest on puudus, saab organism neid sünteesida nende arvelt, mida leidub liigselt. Ülejäänud, "asendamatuid" aminohappeid ei saa sünteesida ja need tuleb organismi varustada toiduga. Inimestele hädavajalikud on valiin, leutsiin, isoleutsiin, treoniin, metioniin, fenüülalaniin, trüptofaan, histidiin, lüsiin ja arginiin. (Kuigi arginiini saab organismis sünteesida, on see klassifitseeritud asendamatute aminohapete hulka, kuna seda ei toodeta piisavas koguses vastsündinutel ja kasvavatel lastel. Teisest küljest võivad mõned neist toidust saadavatest aminohapetest muutuda täiskasvanu jaoks ebavajalikuks inimene.)

See asendamatute aminohapete loend on teistel selgroogsetel ja isegi putukatel ligikaudu sama. Valkude toiteväärtus määratakse tavaliselt kasvavatele rottidele söötmise ja loomade kaalutõusu jälgimise teel.

Valkude toiteväärtus.

Valgu toiteväärtuse määrab asendamatu aminohape, millest on kõige rohkem puudus. Illustreerime seda näitega. Meie kehas olevad valgud sisaldavad keskmiselt u. 2% trüptofaani (massi järgi). Oletame, et dieet sisaldab 10 g valku, mis sisaldab 1% trüptofaani ja selles on piisavalt muid asendamatuid aminohappeid. Meie puhul võrdub 10 g seda mittetäielikku valku sisuliselt 5 g täisvalguga; ülejäänud 5 g saab olla ainult energiaallikas. Pange tähele, et kuna aminohappeid organismis praktiliselt ei säilitata ja valkude sünteesi toimumiseks peavad kõik aminohapped olema samaaegselt olemas, saab asendamatute aminohapete tarbimise mõju tuvastada ainult siis, kui need kõik siseneda kehasse samal ajal.

Enamiku loomsete valkude keskmine koostis on lähedane inimorganismi valkude keskmisele koostisele, seega on ebatõenäoline, et meil tekiks aminohapete vaegus, kui meie toidus on rikkalikult toiduaineid nagu liha, munad, piim ja juust. Siiski on valke, nagu želatiin (kollageeni denaturatsiooni produkt), mis sisaldavad väga vähe asendamatuid aminohappeid. Taimsed valgud, kuigi nad on selles mõttes paremad kui želatiin, on ka asendamatute aminohapete poolest vaesed; Nendes on eriti vähe lüsiini ja trüptofaani. Sellegipoolest ei saa puhtalt taimetoitlust üldse kahjulikuks pidada, välja arvatud juhul, kui see tarbib veidi suuremas koguses taimseid valke, mis on piisav, et varustada organismi asendamatute aminohapetega. Taimed sisaldavad kõige rohkem valku oma seemnetes, eriti nisu ja erinevate kaunviljade seemnetes. Valgurikkad on ka noored võrsed, näiteks spargel.

Sünteetilised valgud toidus.

Lisades mittetäielikele valkudele, näiteks maisivalkudele, väikeses koguses sünteetilisi asendamatuid aminohappeid või aminohapperikkaid valke, saab viimaste toiteväärtust oluliselt tõsta, s.t. suurendades seeläbi tarbitava valgu hulka. Teine võimalus on kasvatada baktereid või pärmi nafta süsivesinikel, lisades lämmastikuallikana nitraate või ammoniaaki. Sel viisil saadud mikroobne valk võib olla kodulindude või kariloomade söödaks või inimestele otse tarbitav. Kolmas, laialdaselt kasutatav meetod kasutab mäletsejaliste füsioloogiat. Mäletsejalistel mao algosas nn. Vatsas elavad bakterite ja algloomade erivormid, mis muudavad mittetäielikud taimsed valgud terviklikumateks mikroobseteks valkudeks ning need omakorda pärast seedimist ja imendumist loomseteks valkudeks. Karbamiidi, odavat sünteetilist lämmastikku sisaldavat ühendit, võib lisada loomasöödale. Vatsas elavad mikroorganismid kasutavad uurea lämmastikku, et muuta süsivesikud (mida on söödas palju rohkem) valkudeks. Umbes kolmandik kogu loomasöödas leiduvast lämmastikust võib tulla karbamiidi kujul, mis sisuliselt tähendab teatud määral valgu keemilist sünteesi.