Oravad- kõrge molekulmassiga orgaanilised ühendid, mis koosneb α-aminohappe jääkidest.
IN valgu koostis hõlmab süsinikku, vesinikku, lämmastikku, hapnikku, väävlit. Mõned valgud moodustavad komplekse teiste fosforit, rauda, tsinki ja vaske sisaldavate molekulidega.
Valkudel on suur molekulmass: munaalbumiin - 36 000, hemoglobiin - 152 000, müosiin - 500 000. Võrdluseks: alkoholi molekulmass on 46, äädikhape- 60, benseen - 78.
Valkude aminohappeline koostis
Oravad- mitteperioodilised polümeerid, mille monomeerid on α-aminohapped. Tavaliselt nimetatakse valgu monomeerideks 20 tüüpi α-aminohappeid, kuigi üle 170 neist leidub rakkudes ja kudedes.
Sõltuvalt sellest, kas aminohappeid saab inimeste ja teiste loomade kehas sünteesida, eristatakse neid: mitteasendatavad aminohapped- saab sünteesida; asendamatud aminohapped- ei saa sünteesida. Asendamatud aminohapped tuleb organismi varustada toiduga. Taimed sünteesivad igat tüüpi aminohappeid.
Sõltuvalt aminohapete koostisest, valgud on: täielikud- sisaldab kogu aminohapete komplekti; defektne- nende koostises puuduvad mõned aminohapped. Kui valgud koosnevad ainult aminohapetest, nimetatakse neid lihtne. Kui valgud sisaldavad lisaks aminohapetele ka mitteaminohappelist komponenti (proteesirühma), nimetatakse neid nn. keeruline. Proteesirühma võivad esindada metallid (metalloproteiinid), süsivesikud (glükoproteiinid), lipiidid (lipoproteiinid), nukleiinhapped (nukleoproteiinid).
Kõik aminohapped sisaldavad: 1) karboksüülrühm (-COOH), 2) aminorühm (-NH2), 3) radikaal või R-rühm (ülejäänud molekul). Radikaali struktuur erinevad tüübid aminohapped - mitmesugused. Sõltuvalt aminohapete koostises sisalduvate aminorühmade ja karboksüülrühmade arvust eristatakse neid: neutraalsed aminohapped millel on üks karboksüülrühm ja üks aminorühm; aluselised aminohapped millel on rohkem kui üks aminorühm; happelised aminohapped millel on rohkem kui üks karboksüülrühm.
Aminohapped on amfoteersed ühendid, kuna lahuses võivad nad toimida nii hapete kui alustena. Vesilahustes esinevad aminohapped erinevates ioonsetes vormides.
Peptiidside
Peptiidid- orgaanilised ained, mis koosnevad peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkidest.
Peptiidide moodustumine toimub aminohapete kondensatsioonireaktsiooni tulemusena. Kui ühe aminohappe aminorühm interakteerub teise aminohappe karboksüülrühmaga, tekib nende vahel kovalentne lämmastik-süsinik side, mida nimetatakse nn. peptiid. Sõltuvalt peptiidis sisalduvate aminohappejääkide arvust on olemas dipeptiidid, tripeptiidid, tetrapeptiidid jne. Peptiidsideme moodustumist võib korrata mitu korda. See viib moodustumiseni polüpeptiidid. Peptiidi ühes otsas on vaba aminorühm (nn N-ots) ja teises on vaba karboksüülrühm (nn C-ots).
Valgumolekulide ruumiline korraldus
Teatud spetsiifiliste funktsioonide täitmine valkude poolt sõltub nende molekulide ruumilisest konfiguratsioonist, lisaks on rakule energeetiliselt ebasoodne hoida valke voldimata kujul, ahela kujul, mistõttu polüpeptiidahelad läbivad voltimise, omandades teatud kolmemõõtmeline struktuur või konformatsioon. Seal on 4 taset valkude ruumiline korraldus.
Valgu esmane struktuur- aminohappejääkide paigutuse järjestus valgu molekuli moodustavas polüpeptiidahelas. Aminohapete vaheline side on peptiidside.
Kui valgu molekul koosneb ainult 10 aminohappejäägist, siis on see arv teoreetiliselt võimalikud variandid valgu molekulid, mis erinevad aminohapete vaheldumise järjekorras - 10 20. Kui teil on 20 aminohapet, saate neist rohkem valmistada suur kogus erinevaid kombinatsioone. Inimese organismist on leitud umbes kümme tuhat erinevat valku, mis erinevad nii üksteisest kui ka teiste organismide valkudest.
See on valgumolekuli esmane struktuur, mis määrab valgumolekulide omadused ja selle ruumilise konfiguratsiooni. Ainuüksi ühe aminohappe asendamine teisega polüpeptiidahelas viib valgu omaduste ja funktsioonide muutumiseni. Näiteks hemoglobiini β-subühiku kuuenda glutamiinaminohappe asendamine valiiniga toob kaasa asjaolu, et hemoglobiini molekul tervikuna ei suuda täita oma põhifunktsiooni - hapniku transporti; Sellistel juhtudel tekib inimesel haigus, mida nimetatakse sirprakuliseks aneemiaks.
Sekundaarne struktuur- polüpeptiidahela järjestatud voltimine spiraaliks (näeb välja nagu pikendatud vedru). Heeliksi pöördeid tugevdavad vesiniksidemed, mis tekivad karboksüülrühmade ja aminorühmade vahel. Peaaegu kõik CO ja NH rühmad osalevad vesiniksidemete moodustamises. Need on nõrgemad kui peptiidsed, kuid palju kordi korrates annavad sellele konfiguratsioonile stabiilsuse ja jäikuse. Sekundaarse struktuuri tasemel on valgud: fibroiin (siid, ämblikuvõrk), keratiin (juuksed, küüned), kollageen (kõõlused).
Tertsiaarne struktuur- esinemisest tulenevate polüpeptiidahelate pakkimine gloobulitesse keemilised sidemed(vesinik, ioonne, disulfiid) ja hüdrofoobsete interaktsioonide loomine aminohappejääkide radikaalide vahel. Peamist rolli tertsiaarse struktuuri moodustamisel mängivad hüdrofiilsed-hüdrofoobsed interaktsioonid. Vesilahustes kipuvad hüdrofoobsed radikaalid vee eest peitu pugema, koondudes gloobuli sisse, hüdrofiilsed radikaalid aga hüdratatsiooni (koostoime vee dipoolidega) tulemusena molekuli pinnale. Mõnedes valkudes stabiliseerivad tertsiaarset struktuuri kahe tsüsteiinijäägi väävliaatomite vahel moodustunud kovalentsed disulfiidsidemed. Tertsiaarse struktuuri tasemel on ensüümid, antikehad ja mõned hormoonid.
Kvaternaarne struktuur iseloomulik kompleksvalkudele, mille molekulid on moodustatud kahest või enamast gloobulist. Subühikuid hoiavad molekulis ioonsed, hüdrofoobsed ja elektrostaatilised interaktsioonid. Mõnikord tekivad kvaternaarse struktuuri moodustumisel subühikute vahel disulfiidsidemed. Enim uuritud kvaternaarse struktuuriga valk on hemoglobiini. See moodustub kahest α-subühikust (141 aminohappejääki) ja kahest β-subühikust (146 aminohappejääki). Iga alaühikuga on seotud rauda sisaldav heemimolekul.
Kui valkude ruumiline konformatsioon mingil põhjusel normaalsest hälbib, ei saa valk oma funktsioone täita. Näiteks "hullu lehma tõve" (spongiformse entsefalopaatia) põhjuseks on prioonide, närvirakkude pinnavalkude, ebanormaalne konformatsioon.
Valkude omadused
Valgumolekuli aminohappeline koostis ja struktuur määrab selle omadused. Valgud ühendavad aluselised ja happelised omadused, mille määravad aminohapperadikaalid: mida rohkem happelisi aminohappeid on valgus, seda rohkem väljenduvad selle happelised omadused. Määratakse annetamise ja H + lisamise võime valkude puhverdavad omadused; Üks võimsamaid puhvreid on punastes verelibledes sisalduv hemoglobiin, mis hoiab vere pH konstantsel tasemel. On lahustuvad valgud (fibrinogeen) ja on lahustumatud valgud, mis täidavad mehaanilisi funktsioone (fibroiin, keratiin, kollageen). On valke, mis on keemiliselt aktiivsed (ensüümid), ja on keemiliselt inaktiivseid valke, mis on mõjutuskindlad. erinevaid tingimusi väliskeskkond ja äärmiselt ebastabiilne.
Välised tegurid (kuumus, ultraviolettkiirgus, raskmetallid ja nende soolad, pH muutused, kiirgus, dehüdratsioon)
võib põhjustada häireid valgumolekuli struktuuris. Antud valgu molekulile omase kolmemõõtmelise konformatsiooni kadumise protsessi nimetatakse denatureerimine. Denaturatsiooni põhjuseks on teatud valgu struktuuri stabiliseerivate sidemete katkemine. Esialgu katkevad nõrgemad sidemed ja tingimuste karmistudes katkevad veelgi tugevamad. Seetõttu kaovad esmalt kvaternaar, seejärel tertsiaar- ja sekundaarstruktuurid. Ruumilise konfiguratsiooni muutus toob kaasa valgu omaduste muutumise ja selle tulemusena muudab valgu võimatuks oma loomulike bioloogiliste funktsioonide täitmise. Kui denaturatsiooniga ei kaasne primaarstruktuuri hävimine, võib see nii olla pööratav, sel juhul toimub valgule iseloomuliku konformatsiooni isetaastumine. Näiteks membraani retseptori valgud läbivad sellise denaturatsiooni. Valgu struktuuri taastamise protsessi pärast denatureerimist nimetatakse renaturatsioon. Kui valgu ruumilise konfiguratsiooni taastamine on võimatu, nimetatakse denaturatsiooni pöördumatu.
Valkude funktsioonid
| Funktsioon | Näited ja selgitused |
|---|---|
| Ehitus | Valgud osalevad rakuliste ja rakuväliste struktuuride moodustamises: need on osa rakumembraanid(lipoproteiinid, glükoproteiinid), juuksed (keratiin), kõõlused (kollageen) jne. |
| Transport | Verevalk hemoglobiin seob hapnikku ja transpordib selle kopsudest kõikidesse kudedesse ja organitesse ning viib sealt edasi süsihappegaasi kopsudesse; Rakumembraanide koostis sisaldab spetsiaalseid valke, mis tagavad teatud ainete ja ioonide aktiivse ja rangelt selektiivse ülekande rakust väliskeskkonda ja tagasi. |
| Reguleerivad | Valguhormoonid osalevad ainevahetusprotsesside reguleerimises. Näiteks hormoon insuliin reguleerib vere glükoosisisaldust, soodustab glükogeeni sünteesi ja suurendab rasvade moodustumist süsivesikutest. |
| Kaitsev | Vastuseks võõrvalkude või mikroorganismide (antigeenide) tungimisele organismi moodustuvad spetsiaalsed valgud – antikehad, mis suudavad neid siduda ja neutraliseerida. Fibrinogeenist moodustunud fibriin aitab peatada verejooksu. |
| Mootor | Kokkutõmbuvad valgud aktiin ja müosiin tagavad mitmerakuliste loomade lihaste kontraktsiooni. |
| Signaal | Raku pinnamembraani sisse on ehitatud valgumolekulid, mis on võimelised keskkonnateguritele reageerides muutma oma tertsiaarset struktuuri, saades seeläbi väliskeskkonnast signaale ja edastades rakule käsklusi. |
| Säilitamine | Loomade kehas valke reeglina ei säilitata, välja arvatud munaalbumiin ja piimakaseiin. Kuid tänu valkudele saab osa aineid organismis talletada, näiteks hemoglobiini lagunemisel rauda kehast ei eemaldata, vaid see talletub, moodustades valgu ferritiiniga kompleksi. |
| Energia | Kui 1 g valku laguneb lõpptoodeteks, vabaneb 17,6 kJ. Esiteks lagunevad valgud aminohapeteks ja seejärel lõpptoodeteks - veeks, süsinikdioksiid ja ammoniaak. Valke kasutatakse aga energiaallikana alles siis, kui muud allikad (süsivesikud ja rasvad) on ära kasutatud. |
| Katalüütiline | Valkude üks tähtsamaid funktsioone. Toetavad valgud - ensüümid, mis kiirendavad rakkudes toimuvaid biokeemilisi reaktsioone. Näiteks ribuloosbifosfaatkarboksülaas katalüüsib CO 2 fikseerimist fotosünteesi käigus. |
Ensüümid
Ensüümid, või ensüümid, on spetsiaalne valkude klass, mis on bioloogilised katalüsaatorid. Tänu ensüümidele toimuvad biokeemilised reaktsioonid tohutu kiirusega. Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus on kümneid tuhandeid kordi (ja mõnikord miljoneid) suurem kui anorgaaniliste katalüsaatorite osalusel toimuvate reaktsioonide kiirus. Aine, millel ensüüm toimib, nimetatakse substraat.
Ensüümid on globulaarsed valgud, struktuursed omadused Ensüümid võib jagada kahte rühma: lihtsad ja keerulised. Lihtsad ensüümid on lihtvalgud, st. koosnevad ainult aminohapetest. Komplekssed ensüümid on kompleksvalgud, st. Lisaks valguosale sisaldavad need rühma mittevalgulist laadi - kofaktor. Mõned ensüümid kasutavad kofaktoritena vitamiine. Ensüümolekul sisaldab spetsiaalset osa, mida nimetatakse aktiivseks keskuseks. Aktiivne keskus- ensüümi väike osa (kolm kuni kaksteist aminohappejääki), kus substraadi või substraatide seondumine toimub ensüümi-substraadi kompleksi moodustamiseks. Reaktsiooni lõppedes laguneb ensüümi-substraadi kompleks ensüümiks ja reaktsiooniprodukti(de)ks. Mõnedel ensüümidel on (välja arvatud aktiivsed) allosteerilised keskused- alad, millele on kinnitatud ensüümi kiiruse regulaatorid ( allosteerilised ensüümid).
Ensümaatilise katalüüsi reaktsioone iseloomustavad: 1) kõrge efektiivsusega, 2) range selektiivsus ja toimesuund, 3) substraadi spetsiifilisus, 4) peen ja täpne reguleerimine. Ensümaatilise katalüüsi reaktsioonide substraadi ja reaktsiooni spetsiifilisust selgitavad E. Fischeri (1890) ja D. Koshlandi (1959) hüpoteesid.
E. Fisher (klahviluku hüpotees) tegi ettepaneku, et ensüümi aktiivse keskpunkti ja substraadi ruumilised konfiguratsioonid peavad üksteisele täpselt vastama. Substraati võrreldakse “võtmega”, ensüümi “lukuga”.
D. Koshland (käsikinda hüpotees) tegi ettepaneku, et substraadi struktuuri ja ensüümi aktiivse tsentri vaheline ruumiline vastavus luuakse ainult nende üksteisega interaktsiooni hetkel. Seda hüpoteesi nimetatakse ka indutseeritud vastavuse hüpotees.
Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus sõltub: 1) temperatuurist, 2) ensüümi kontsentratsioonist, 3) substraadi kontsentratsioonist, 4) pH-st. Tuleb rõhutada, et kuna ensüümid on valgud, on nende aktiivsus kõrgeim füsioloogiliselt normaalsetes tingimustes.
Enamik ensüüme saab töötada ainult temperatuurivahemikus 0–40 °C. Nendes piirides suureneb reaktsioonikiirus ligikaudu 2 korda iga 10 °C temperatuuri tõusuga. Temperatuuril üle 40 °C valk denatureerub ja ensüümide aktiivsus väheneb. Külmumislähedasel temperatuuril ensüümid inaktiveeritakse.
Substraadi koguse suurenedes suureneb ensümaatilise reaktsiooni kiirus, kuni substraadi molekulide arv võrdub ensüümi molekulide arvuga. Substraadi koguse edasise suurenemisega kiirus ei suurene, kuna tekib küllastumine aktiivsed keskused ensüüm. Ensüümide kontsentratsiooni suurenemine suurendab katalüütilist aktiivsust, kuna ajaühikus muundub suurem arv substraadi molekule.
Iga ensüümi jaoks on olemas optimaalne väärtus pH, mille juures see avaldab maksimaalset aktiivsust (pepsiin - 2,0, sülje amülaas - 6,8, pankrease lipaas - 9,0). Kõrgemate või madalamate pH väärtuste korral ensüümi aktiivsus väheneb. PH järskude muutustega ensüüm denatureerub.
Allosteeriliste ensüümide kiirust reguleerivad ained, mis kinnituvad allosteeriliste tsentrite külge. Kui need ained kiirendavad reaktsiooni, nimetatakse neid aktivaatorid, kui nad aeglustavad - inhibiitorid.
Ensüümide klassifikatsioon
Vastavalt nende katalüüsitavate keemiliste muundumiste tüübile jagatakse ensüümid 6 klassi:
- oksireduktaasid(vesiniku, hapniku või elektroni aatomite ülekandmine ühelt ainelt teisele - dehüdrogenaas),
- transferaasid(metüül-, atsüül-, fosfaat- või aminorühma ülekandmine ühelt ainelt teisele - transaminaas),
- hüdrolaasid(hüdrolüüsireaktsioonid, mille käigus substraadist moodustuvad kaks toodet - amülaas, lipaas),
- lüaasid(mittehüdrolüütiline lisamine substraadile või aatomirühma eemaldamine sellest, mille puhul C-C, C-N, C-O, C-S sidemed võivad katkeda - dekarboksülaas),
- isomeraasid(molekulaarne ümberkorraldus - isomeraas),
- ligaasid(kahe molekuli ühendus moodustumise tulemusena C-C ühendused, C-N, C-O, C-S - süntetaas).
Klassid jagunevad omakorda alamklassideks ja alamklassideks. Praeguses rahvusvahelises klassifikatsioonis on igal ensüümil konkreetne kood, mis koosneb neljast punktidega eraldatud numbrist. Esimene number on klass, teine on alamklass, kolmas on alamklass, neljas on selle alaklassi ensüümi seerianumber, näiteks arginaasi kood on 3.5.3.1.
Minema loengud nr 2"Süsivesikute ja lipiidide struktuur ja funktsioonid"
Minema loengud nr 4"Struktuur ja funktsioonid nukleiinhapped ATP"
Füüsikalised omadused valgud
1. Elusorganismides leidub valke tahkes ja lahustunud olekus. Paljud valgud on kristallid, kuid need ei anna tõeseid lahendusi, sest nende molekul on väga suur. Valkude vesilahused on hüdrofiilsed kolloidid, mis paiknevad rakkude protoplasmas ja need on aktiivsed valgud. Kristallilised tahked valgud on säilitusühendid. Denatureeritud valgud (juuste keratiin, lihaste müosiin) on tugivalgud.
2. Kõik valgud on reeglina suure molekulmassiga. See sõltub keskkonnatingimustest (t°, pH) ja isoleerimismeetoditest ning ulatub kümnetest tuhandetest miljoniteni.
3. Optilised omadused. Valgulahused murravad valgusvoogu ja mida suurem on valgu kontsentratsioon, seda tugevam on murdumine. Seda omadust kasutades saate määrata lahuse valgusisalduse. Kuivate kilede kujul neelavad valgud infrapunakiiri. Neid neelavad peptiidrühmad.Valgu denaturatsioon on selle molekuli molekulisisene ümberkorraldamine, natiivse konformatsiooni rikkumine, millega ei kaasne peptiidsideme lõhustumist. Valgu aminohapete järjestus ei muutu. Denatureerimise tulemusena katkevad mittekovalentsete sidemetega moodustunud valgu sekundaarsed, tertsiaarsed ja kvaternaarsed struktuurid ning valgu bioloogiline aktiivsus kaob täielikult või osaliselt, pöörduvalt või pöördumatult, olenevalt denatureerivatest ainetest, intensiivsusest. ja nende toime kestus. Isoelektriline punkt Valgud, nagu aminohapped, on amfoteersed elektrolüüdid, mis migreeruvad elektriväli kiirusega, mis sõltub nende kogulaengust ja keskkonna pH-st. Iga valgu konkreetse pH väärtuse korral on selle molekulid elektriliselt neutraalsed. Seda pH väärtust nimetatakse valgu isoelektriliseks punktiks. Valgu isoelektriline punkt sõltub molekulis olevate laetud rühmade arvust ja olemusest. Valgumolekul on positiivselt laetud, kui söötme pH on alla selle isoelektripunkti, ja negatiivselt, kui söötme pH on üle valgu isoelektrilise punkti. Isoelektrilises punktis on valgul kõige väiksem lahustuvus ja kõrgeim viskoossus, mille tulemuseks on valgu kõige lihtsam sadestumine lahusest – valgu koagulatsioon. Isoelektriline punkt on üks valkude iseloomulikke konstante. Kui aga valgulahus viia isoelektrilisse punkti, siis valk ise ikkagi ei sadestu. Seda seletatakse valgu molekuli hüdrofiilsusega.
-
Füüsiline omadused valgud. 1. Elusorganismides oravad on tahkes ja lahustunud olekus. Palju oravad on siiski kristallid... -
Füüsiliselt-keemiline omadused valgud Need on määratud nende kõrgmolekulaarse olemuse, polüpeptiidahelate kompaktsuse ja aminohappejääkide suhtelise paigutuse järgi. -
Füüsiline omadused valgud 1. Elusorganismides oravad on solid ja võistlused. Klassifikatsioon valgud. Kõik looduslikud oravad(valgud) jagunevad kahte suurde klassi... -
Ained, mis liituvad oravad (oravad, süsivesikud, lipiidid, nukleiinhapped) - ligandid. Füüsika-keemiline omadused valgud -
Esmane struktuur säilib, kuid pärismaised muutuvad omadused orav ja funktsioon on häiritud. Denaturatsiooni põhjustavad tegurid valgud -
Füüsiline omadused valgud 1. Elusorganismides oravad on tahkes ja lahustunud olekus... rohkem ». -
Füüsiliselt-keemiline omadused valgud määrab nende kõrgmolekulaarne olemus, kompaktsus.
Isoelektriline punkt
Amfoteersus – valkude happe-aluselised omadused.
Kvaternaarne struktuur
Paljud valgud koosnevad mitmest subühikust (protomeerist), millel võib olla sama või erinev aminohappeline koostis. Sel juhul on valkudel kvaternaarne struktuur. Valgud sisaldavad tavaliselt paarisarv subühikuid: kaks, neli, kuus. Koostoime toimub ioonsete, vesiniksidemete ja van der Waalsi jõudude tõttu. Täiskasvanud inimese hemoglobiini HbA koosneb neljast paarikaupa identsest subühikust ( A 2 β 2).
Kvaternaarne struktuur pakub palju bioloogilisi eeliseid:
a) toimub geneetilise materjali kokkuhoid, väheneb struktuurgeeni ja mRNA pikkus, milles registreeritakse informatsioon valgu primaarstruktuuri kohta.
b) on võimalik asendada allüksusi, mis võimaldab tegevust muuta
ensüüm seoses muutuvate tingimustega (kohaneda). Hemoglobiin
vastsündinu koosneb valkudest ( A 2 γ 2) . kuid esimestel kuudel muutub koosseis täiskasvanu omaks (a 2 β 2) .
8.4 . Füüsikalis-keemilised omadused orav
Valgud, nagu aminohapped, on amfoteersed ühendid ja neil on puhverdavad omadused.
Valgud võib jagada neutraalsed, happelised ja aluselised.
Neutraalsed valgud sisaldavad võrdsel arvul ionisatsioonile kalduvaid rühmi: happelisi ja aluselisi. Selliste valkude isoelektriline punkt on keskkonnas, mis on lähedal neutraalsele pH väärtusele< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, siis muutub valk negatiivselt laetud aniooniks.
NH 3 - valk - COOH<-->+ NH 3 - valk - COO -<-->NH2 – valk – COO –
pH< pI vesilahus I pH > pI
Happelised valgud sisaldama ionisatsioonile kalduvate rühmade ebavõrdne arv: karboksüülrühmi on rohkem kui aminorühmi. Vesilahuses omandavad nad negatiivse laengu ja lahus muutub happeliseks. Happe (H +) lisamisel siseneb valk esmalt isoelektrilisse punkti ja seejärel happe ülejäägis muundatakse see katiooniks. Aluselises keskkonnas on selline valk negatiivselt laetud (aminorühma laeng kaob).
Happeline valk
NH 3 - valk - COO - + H + + NH 3 - valk - COO - + H + + NH 3 - valk - COOH
| <--> | <--> |
COO – COON COOH
Vesilahuse pH = p I pH< pI
Valk liigses happes
positiivselt laetud
Happeline valk leeliselises keskkonnas on negatiivselt laetud
NH 3 - valk - COO - OH - NH 2 - valk - COO -
| <--> |
COO – COO –
pH > pI
Põhivalgud sisaldama ionisatsioonile kalduvate rühmade ebavõrdne arv: aminorühmi on rohkem kui karboksüülrühmi. Vesilahuses omandavad nad positiivse laengu ja lahus muutub aluseliseks. Leelise (OH –) lisamisel siseneb valk esmalt isoelektrilisse punkti ja seejärel muutub leelise ületamisel aniooniks. Happelises keskkonnas on selline valk positiivselt laetud (karboksüülrühma laeng kaob)
§ 9. VALKUDE FÜÜSIKALISED JA KEEMILISED OMADUSED
Valgud on väga suured molekulid; suuruselt võivad nad olla nukleiinhapete ja polüsahhariidide üksikute esindajate järel teisel kohal. Tabelis 4 on näidatud mõnede valkude molekulaarsed omadused.
Tabel 4
Mõnede valkude molekulaarsed omadused
|
Suhteline molekulmass |
Vooluahelate arv |
Aminohappejääkide arv |
|
|
Ribonukleaas |
|||
|
Müoglobiin |
|||
|
Kümotrüpsiin |
|||
|
Hemoglobiin |
|||
|
Glutamaadi dehüdrogenaas |
Valgu molekulid võivad sisaldada väga erinevat arvu aminohappejääke – 50-st mitme tuhandeni; ka valkude suhtelised molekulmassid on väga erinevad – mitmest tuhandest (insuliin, ribonukleaas) miljonini (glutamaatdehüdrogenaas) või rohkemgi. Polüpeptiidahelate arv valkudes võib ulatuda ühest mitmekümne ja isegi tuhandeni. Seega sisaldab tubaka mosaiikviiruse valk 2120 protomeeri.
Teades valgu suhtelist molekulmassi, saab ligikaudselt hinnata, kui palju aminohappejääke selle koostis sisaldab. Polüpeptiidahelat moodustavate aminohapete keskmine suhteline molekulmass on 128. Peptiidsideme moodustumisel veemolekul elimineeritakse, mistõttu on aminohappejäägi keskmine suhteline kaal 128 - 18 = 110. Neid kasutades. Andmete põhjal saab arvutada, et 100 000 suhtelise molekulmassiga valk koosneb ligikaudu 909 aminohappejäägist.
Valgu molekulide elektrilised omadused
Valkude elektrilised omadused on määratud positiivse ja negatiivse laenguga aminohappejääkide olemasoluga nende pinnal. Laetud valgurühmade olemasolu määrab valgu molekuli kogulaengu. Kui valkudes domineerivad negatiivselt laetud aminohapped, on selle molekul neutraalses lahuses negatiivse laenguga, kui ülekaalus on positiivselt laetud aminohapped, on molekul positiivse laenguga. Valgu molekuli kogulaeng sõltub ka söötme happesusest (pH). Vesinikuioonide kontsentratsiooni suurenemisega (happesuse suurenemine) pärsitakse karboksüülrühmade dissotsiatsiooni:
ja samal ajal suureneb protoneeritud aminorühmade arv;
Seega söötme happesuse kasvades väheneb negatiivselt laetud rühmade arv valgumolekuli pinnal ja suureneb positiivselt laetud rühmade arv. Täiesti teistsugust pilti täheldatakse vesinikioonide kontsentratsiooni vähenemise ja hüdroksiidioonide kontsentratsiooni suurenemisega. Dissotsieerunud karboksüülrühmade arv suureneb
ja protoneeritud aminorühmade arv väheneb
Seega, muutes söötme happesust, saate muuta valgu molekuli laengut. Keskkonna happesuse suurenemisega valgu molekulis väheneb negatiivselt laetud rühmade arv ja suureneb positiivselt laetud rühmade arv, molekul kaotab järk-järgult negatiivse laengu ja omandab positiivse laengu. Kui lahuse happesus väheneb, täheldatakse vastupidist pilti. On ilmne, et teatud pH väärtuste korral on molekul elektriliselt neutraalne, st. positiivselt laetud rühmade arv võrdub negatiivselt laetud rühmade arvuga ja molekuli kogulaeng on null (joonis 14).
pH väärtust, mille juures valgu kogulaeng on null, nimetatakse isoelektriliseks punktiks ja seda tähistataksepI.
Riis. 14. Isoelektrilise punkti olekus on valgumolekuli kogulaeng null
Enamiku valkude isoelektriline punkt on pH vahemikus 4,5–6,5. Siiski on erandeid. Allpool on mõnede valkude isoelektrilised punktid:
Isoelektrilisest punktist madalamal pH väärtustel kannab valk positiivset kogulaengut, sellest kõrgemal aga negatiivset kogulaengut.
Isoelektrilises punktis on valgu lahustuvus minimaalne, kuna selle molekulid on selles olekus elektriliselt neutraalsed ja nende vahel ei ole vastastikust tõukejõudu, mistõttu nad võivad vesinik- ja ioonsidemete, hüdrofoobsete vastastikmõjude ja van der Waalsi väed. PI-st erinevate pH väärtuste korral kannavad valgumolekulid sama laengut - kas positiivset või negatiivset. Selle tulemusena tekivad molekulide vahel elektrostaatilised tõukejõud, mis takistavad nende kokkukleepumist ja lahustuvus on suurem.
Valkude lahustuvus
Valgud on vees lahustuvad ja lahustumatud. Valkude lahustuvus sõltub nende struktuurist, pH väärtusest, lahuse soola koostisest, temperatuurist ja muudest teguritest ning selle määrab nende rühmade olemus, mis paiknevad valgu molekuli pinnal. Lahustumatute valkude hulka kuuluvad keratiin (juuksed, küüned, suled), kollageen (kõõlus), fibroiin (klõps, ämblikuvõrk). Paljud teised valgud on vees lahustuvad. Lahustuvuse määrab laetud ja polaarsete rühmade olemasolu nende pinnal (-COO -, -NH 3 +, -OH jne). Laetud ja polaarsed valkude rühmad tõmbavad ligi veemolekule ning nende ümber moodustub hüdratatsioonikest (joon. 15), mille olemasolu määrab nende lahustuvuse vees.
Riis. 15. Valgu molekuli ümber hüdratatsioonikihi moodustumine.
Valkude lahustuvust mõjutab neutraalsete soolade (Na 2 SO 4, (NH 4) 2 SO 4 jne) olemasolu lahuses. Madalatel soolade kontsentratsioonidel suureneb valkude lahustuvus (joonis 16), kuna sellistes tingimustes suureneb polaarsete rühmade dissotsiatsiooni aste ja valgumolekulide laetud rühmad on varjestatud, vähendades seeläbi valgu-valgu interaktsiooni, mis soodustab agregaatide ja valgu moodustumist. sademed. Suure soolakontsentratsiooni korral väheneb valkude lahustuvus (joonis 16) hüdratatsioonikihi hävimise tõttu, mis põhjustab valgumolekulide agregatsiooni.
Riis. 16. Valkude lahustuvuse sõltuvus soola kontsentratsioonist
On valke, mis lahustuvad ainult soolalahustes ja ei lahustu puhas vesi, nimetatakse selliseid valke globuliinid. On ka teisi valke - albumiinid, erinevalt globuliinidest lahustuvad nad puhtas vees hästi.
Valkude lahustuvus sõltub ka lahuste pH-st. Nagu me juba märkisime, on valkude lahustuvus isoelektrilises punktis minimaalne, mis on seletatav valgu molekulide vahelise elektrostaatilise tõuke puudumisega.
Teatud tingimustel võivad valgud moodustada geeli. Geeli moodustumisel moodustavad valgumolekulid tiheda võrgu, siseruum mis on täidetud lahustiga. Geele moodustavad näiteks želatiin (sellest proteiinist valmistatakse tarretis) ja kalgendatud piima valmistamisel piimavalgud.
Temperatuur mõjutab ka valkude lahustuvust. Kui tegevuses kõrge temperatuur paljud valgud sadestuvad nende struktuuri katkemise tõttu, kuid sellest räägime üksikasjalikumalt järgmises osas.
Valkude denatureerimine
Vaatleme nähtust, mis on meile hästi tuntud. Munavalge kuumutamisel muutub see järk-järgult häguseks ja moodustab seejärel tahke kohupiima. Kalgenenud munavalge - munaalbumiin - osutub pärast jahutamist lahustumatuks, samas kui enne kuumutamist oli munavalge vees hästi lahustuv. Samad nähtused ilmnevad ka siis, kui kuumutatakse peaaegu kõiki keravalke. Kuumutamisel toimuvaid muutusi nimetatakse denatureerimine. Valgud sees loomulik olek kutsutakse emakeelena valgud ja pärast denatureerimist - denatureeritud.
Denatureerimisel häirub valkude natiivne konformatsioon nõrkade sidemete (ioon-, vesinik-, hüdrofoobsed interaktsioonid) katkemise tagajärjel. Selle protsessi tulemusena võivad valgu kvaternaarsed, tertsiaarsed ja sekundaarsed struktuurid hävida. Esmane struktuur on säilinud (joon. 17).
Riis. 17. Valkude denatureerimine
Denatureerimise käigus ilmuvad pinnale natiivsetes valkudes molekulis sügaval paiknevad hüdrofoobsed aminohapperadikaalid, mille tulemuseks on tingimused agregatsiooniks. Valgumolekulide agregaadid sadestuvad. Denaturatsiooniga kaasneb valgu bioloogilise funktsiooni kadumine.
Valkude denaturatsiooni võib põhjustada mitte ainult kõrgendatud temperatuur, aga ka muid tegureid. Happed ja leelised võivad põhjustada valkude denaturatsiooni: nende toime tulemusena laetakse ionogeensed rühmad uuesti, mis viib ioon- ja vesiniksidemete katkemiseni. Karbamiid hävitab vesiniksidemeid, mille tulemusena valgud kaotavad oma loomuliku struktuuri. Denatureerivad ained on orgaanilised lahustid ja raskmetalliioonid: orgaanilised lahustid hävitavad hüdrofoobseid sidemeid ja raskmetalliioonid moodustavad valkudega lahustumatuid komplekse.
Koos denatureerimisega on olemas ka vastupidine protsess – renaturatsioon. Kui denatureeriv tegur on eemaldatud, saab algse loomuliku struktuuri taastada. Näiteks aeglaselt jahutades kuni toatemperatuuril lahusega taastatakse trüpsiini loomulik struktuur ja bioloogiline funktsioon.
Valgud võivad rakus denatureerida ka normaalsete eluprotsesside käigus. On selge, et valkude loomuliku struktuuri ja funktsiooni kadumine on äärmiselt ebasoovitav sündmus. Sellega seoses tasub mainida spetsiaalseid valke - saatjad. Need valgud suudavad ära tunda osaliselt denatureeritud valke ja nendega seondudes taastada nende natiivse konformatsiooni. Tšaperonid tunnevad ära ka valgud, mille denaturatsioon on arenenud, ja transpordivad need lüsosoomidesse, kus need lagunevad (lagunevad). Tšaperoonid mängivad olulist rolli ka tertsiaarsete ja kvaternaarsete struktuuride moodustamisel valgusünteesi käigus.
Huvitav teada! Praegu mainitakse sageli sellist haigust nagu hullu lehma tõbi. Seda haigust põhjustavad prioonid. Need võivad loomadel ja inimestel põhjustada muid neurodegeneratiivseid haigusi. Prioonid on valgulise iseloomuga nakkusetekitajad. Rakku sisenev prioon põhjustab muutuse oma rakulise vaste konformatsioonis, mis ise muutub priooniks. Nii tekib haigus. Prioonvalk erineb rakuvalgust oma sekundaarse struktuuri poolest. Valgu prioonvormil on peamiseltb-volditud struktuur ja rakuline -a-spiraal.
Donetsk üldhariduslik kool I – III etapp nr 21
“Oravad. Valkude valmistamine aminohapete polükondensatsiooni teel. Valkude esmased, sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid. Keemilised omadused valgud: põlemine, denatureerimine, hüdrolüüs ja värvusreaktsioonid. Valkude biokeemilised funktsioonid".
Valmistatud
keemia õpetaja
õpetaja - metoodik
Donetsk, 2016
"Elu on valgukehade eksisteerimise viis"
Tunni teema. Oravad. Valkude valmistamine aminohapete polükondensatsiooni teel. Valkude esmased, sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid. Valkude keemilised omadused: põlemine, denaturatsioon, hüdrolüüs ja värvusreaktsioonid. Valkude biokeemilised funktsioonid.
Tunni eesmärgid. Tutvustada õpilasi valkudega kui looduses leiduvate ainete kõrgeima arenguastmega, mis viis elu tekkeni; näidata nende struktuuri, omadusi ja bioloogiliste funktsioonide mitmekesisust; laiendada polükondensatsioonireaktsiooni mõistet valgu tootmise näitel, teavitada kooliõpilasi toiduhügieenist ja tervise hoidmisest. Arendada õpilastes loogilist mõtlemist.
Reaktiivid ja seadmed. Tabel "Valkude esmased, sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid." Reaktiivid: HNO3, NaOH, CuSO4, kanavalk, villane niit, keemilised klaasnõud.
Tunni meetod. Teave ja arendus.
Tunni tüüp. Uute teadmiste ja oskuste õppimise tund.
Tundide ajal
I. Aja organiseerimine.
II. Uurimine kodutöö, algteadmiste uuendamine ja korrigeerimine.
Kiire küsitlus
1. Selgitage mõistet "aminohape".
2. Nimi funktsionaalsed rühmad, mis on osa aminohapetest.
3. Aminohapete nomenklatuur ja nende isomeeria.
4. Miks on aminohapetel amfoteersed omadused? Kirjutage keemiliste reaktsioonide võrrandid.
5. Milliste omaduste tõttu moodustavad aminohapped polüpeptiide? Kirjutage aminohapete polükondensatsioonireaktsioon.
III. Teema sõnum, tunni eesmärgid, õppetegevuse motivatsioon.
IV. Uue materjali tajumine ja esmane teadlikkus.
Õpetaja.
"Kus iganes me elu kohtame, leiame, et see on seotud mingi valgukehaga," kirjutas F. Engels oma raamatus "Anti-Dühring". Valgu puudumine toidus põhjustab keha üldist nõrgenemist, lastel - vaimsete ja vaimsete häirete aeglustumist. füüsiline areng. Tänapäeval ei saa enam kui pool inimkonnast piisavalt toitu vajalik kogus valgud. Inimene vajab päevas 115 g valku, erinevalt süsivesikutest ja rasvadest valku ei säilitata varuks, seega peate oma dieeti jälgima. Oleme tuttavad keratiiniga – valk, millest moodustuvad juuksed, küüned, suled, nahk – see täidab ehitusfunktsiooni; tunnevad proteiini pepsiini – seda leidub maomahlas ja see on võimeline seedimise käigus teisi valke hävitama; trombiini valk osaleb vere hüübimises; pankrease hormoon - insuliin - reguleerib glükoosi metabolismi; hemoglobiin transpordib O2 kõikidesse keharakkudesse ja kudedesse jne.
Kust pärineb see valgumolekulide lõpmatu mitmekesisus, nende funktsioonide mitmekesisus ja eriline roll eluprotsessides? Sellele küsimusele vastamiseks pöördugem valkude koostise ja struktuuri poole.
Milliseid aatomeid valgud sisaldavad?...
Sellele küsimusele vastamiseks teeme soojenduse. Arva ära mõistatused ja selgita vastuste tähendust.
1. Ta on kõikjal ja kõikjal:
Kivis, õhus, vees.
Ta on hommikukastes
Ja sinises taevas.
(hapnik)
2. Olen kõige kergem element
Mitte ainsatki sammu looduses ilma minuta.
Ja hapnikuga olen ma hetkes
3. Õhus on see peamine gaas,
Ümbritseb meid kõikjal.
Taimeelu hääbub
Ilma selleta, ilma väetisteta.
Elab meie rakkudes
4. Koolilapsed käisid ühel päeval matkamas
(See on lähenemine keemilisele probleemile).
Öösel süüdati kuu all tuli,
Lauldi laule eredast tulest.
Jäta oma tunded kõrvale:
Millised elemendid põlesid tules?
(süsinik, vesinik)
Jah, see on õige, need on peamised keemilised elemendid, mis on osa valkudest.
Nende nelja elemendi kohta võime öelda Schilleri sõnadega: "Neli elementi, mis ühinevad, annavad elu ja ehitavad maailma."
Valgud on looduslikud polümeerid, mis koosnevad α-aminohappe jääkidest, mis on omavahel seotud peptiidsidemetega.
Valgud sisaldavad 20 erinevat aminohapet, mis tähendab, et erinevates kombinatsioonides on tohutult erinevaid valke. Inimese kehas on kuni 100 000 valku.
Ajalooline viide.
Esimene hüpotees valgumolekuli struktuuri kohta esitati 70ndatel. XIX sajandil See oli valgu struktuuri ureide teooria.
Aastal 1903 Saksa teadlased esitasid peptiiditeooria, mis andis võtme valgu struktuuri saladusele. Fischer tegi ettepaneku, et valgud on peptiidsidemetega seotud aminohapete polümeerid.
Idee, et valgud on polümeersed moodustised, väljendati juba 70.–88. XIX sajandil , vene teadlane. See teooria on leidnud kinnitust tänapäevastes töödes.
Juba esimene tutvumine valkudega annab aimu ülimalt keeruline struktuur nende molekulid. Valgud saadakse aminohapete polükondensatsiooni teel:
https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H – N – CH2 – C + H – N – CH2 – C →
https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20">
NH2 - CH - C - N - CH - C - N - CH - C - … + nH2O →
⸗ O ⸗ O ⸗ O
→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …
̀ OH ̀ OH ̀ OH
4. Õpetaja demonstreerib katset: villase niidi põletamine; tunned põlenud sulgede lõhna – nii eristad villa teist tüüpi kangastest.
V. Teadmiste üldistamine ja süstematiseerimine.
1. Tehke tausta kokkuvõte valkude kohta.
elu alus ← Valgud → polüpeptiidid
(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ valgu struktuurid
keemilised värvifunktsioonid
millised on valgureaktsioonide omadused
2. Kirjutage glütsiinist ja valiinist dipeptiidi moodustumise reaktsioonivõrrandid.
VI. Tunni kokkuvõtte tegemine, kodutöö.
Õpi §38 p. 178 – 184. Täitma testülesanded Koos. 183.
